Лейцин казеине

Антагонизм между природными аминокислотами отмечен также у животных. У крыс, получавших рационы с высоким содержанием лейцина, наблюдалось торможение роста при добавлении к рациону изолейцина действие лейцина частично снималось [205]. Если, помимо изолейцина, добавляли еше и валин, то нормальный рост восстанавливался полностью [273]. При соответствующих условиях питания можно наблюдать антагонизм между фенилаланином и изолейцином, фенилаланином и вали-ном, треонином и фенилаланином [273, 296]. При увеличении количества белка в рационах, содержащих казеин и желатину или казеин и окисленный казеин, у крыс возникают нарушения, говорящие о неправильном соотношении между аминокислотами. Наступающее при этом торможение роста, повышенная экскреция триптофана с мочой и снижение уровня содержания триптофана в плазме крови устранялись при добавлении к рациону триптофана, но не снимались никотиновой кислотой [288, 297]. [c.146]

При анализе этим методом гидролизата казеина на хроматограмме было получено четыре пика, соответствующих аланину, валину, лейцину и изолейцину. Другие аминокислоты, входящие в состав казеина, не образовывали иных летучих соединений, кроме двуокиси углерода. В виде летучих альдегидов были определены некоторые алифатические аминокислоты в сусле [ИЗ]. [c.41]

Помимо тирозина при гидролизе казеина образуются лейцин, глутаминовая кислота, пролин, серин и некоторые другие аминокислоты, остающиеся в маточных растворах. [c.236]

ЛИЯ. Образование в культуре пены наблюдалось лишь в некоторых случаях при образовании грибом большого количества полисахаридов. Изучение источников азотного питания гриба показало, что основными поставщиками органического азота были /-глютаминовая кислота /-тирозин, тартрат аммония //-аспарагиновая кислота /-пролин /-аргинин /-лейцин //-аланин d/- e-рин и /-гистидин. >-формы использованных веществ снижали выход. С инокулюмом, выращенным на питательной среде с дрожжевым экстрактом и декстрозой, вносились в культуру также микроэлементы таким образом, дальнейшее ее развитие зависело от количества внесенного инокулюма. Установлено также, что гидролизат казеина был значительно более эффективным источником азота, нежели отдельные чистые аминокислоты. [c.355]

Метод распределительной хроматографии применяется не только для разделения аминокислот, но и для разделения производных аминокислот [45, 50], а также пептидов [51, 52]. Так, этим методом были получены ценные результаты при разделении продуктов неполного гидролиза инсулина [53] и грамицидина [54]. Методом распределительной хроматографии было показано, что норвалин и норлейцин не являются составными частями белковой молекулы [29]. Выяснилось, что норлейцин представляет собой смесь й- и /-лейцина [55]. Отсутствие норвалина в гидролизате желатины было подтверждено спектроскопией по Раману [56]. Из списка природных аминокислот необходимо исключить также оксиглутаминовую кислоту, присутствие которой в казеине не было подтверждено хроматографическим методом [57]. Возможно, что так называемая фракция оксиглутаминовой кислоты представляет собой смесь аспарагиновой кислоты с другими веществами [58]. [c.30]

Подобным же образом хромовая кислота окисляет только те молекулы лейцина и валина, входящие в состав казеина, которые имеют свободную ос-аминогруппу [31]. [c.126]

При хроматографировании в этой системе гидролизатов желатина, казеина, жмыха поджелудочной железы отмечено четкое отделение от суммы следующих аминокислот лейцина, валина, пролина, аланина, лизина, а также глицина в нейтральной фракции, полученной из этих гидролизатов. [c.43]

Для разделения аминокислот Тизелиус < разработал метод адсорбционного анализа с применением в качестве сорбента активного угля. Раствор продавливается через слой адсорбента, и получается жидкостная хроматограмма, состав которой определяется по разнице в коэффициенте лучепреломления. Этим способом были разделены смеси равных частей лейцина, валина и аланина. Таким же образом были разделены продукты расщепления казеина трипсином. Концентрация определялась при помощи микроинтерферометра. [c.154]

Златкис и др. [55] применили этот метод для анализа смеси аминокислот известного состава. Концентрацию каждого компонента определяли с точностью до %, причем термистором обнаруживали до 1 мкг соединения. Можно предугадать, что нижний предел чувствительности будет на несколько порядков ниже, чем при использовании ионизационного детектора. При анализе гидролизата казеина этим методом на хроматограмме обнаружили четыре основных пика, соответствующих аланину, валину, лейцину и изолейцину. Поскольку норлейцин, норвалин и а-аминомасляная кислота образуют пики с известным временем удерживания и не обнаруживаются в белках, их можно использовать в качестве внутренних стандартов. [c.539]

N-Концевые аминокислоты в казеинах овцы, козы и человека не обнаружены. С-Концевая последовательность аминокислот казеинов овцы и козы содержала глутаминовую кислоту и валин [101], а С-концевая последовательность казеина человека включала валин, лейцин, треонин и аланин [67]. [c.52]

Молочнокислые бактерии, как правило, нуждаются в сложных органических соединениях азота. Они растут на средах с подобранными смесями аминокислот, ферментативными или кислотными гидролизатами белков — мяса, лактальбумина, казеина, различных сортов муки. Потребность в наборе и количестве отдельных аминокислот варьирует у различных видов. Большинству необходимы аргинин, цистеин, глутаминовая кислота, лейцин, фенилаланин, триптофан, тирозин, валин. Только некоторые молочнокислые бактерии (стрептококки) могут расти на средах, содержащих аммонийные соли в качестве единственных источников азота. [c.442]

Гистидин, лизин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин и валин считаются незаменимыми аминокислотами для человека. Что означает это утверждение Какое зна шние для человеческого организма имеют другие аминокислоты. Почему казеин является погсноценным, а желатина неполноценным белком [c.501]

Уже давно известно, что некоторые аминокислоты появляются в гидролизатах белков ранее, чем другие. Так, например, при гидролизе казеина лейцин отщепляется очень быстро, в то время как отщепление валина происходит значительно медленнее. Быстрое отщепление лейцина рассматривается как следствие его концевого положения в пептидной цепи [92]. Надо указать также, что частичный гидролиз ряда белков концентрированной соляной кислотой при 37° ведет к образованию полипептидов, состоящих главным образом из диаминокислот [93]. С другой стороны, прн частичном гидролизе шерсти в гидролизате был обнаружен пептид, состоящий из двух молекул глутаминовой кислоты [94]. Результаты этих исследований показывают, что распределение аминокислот в глобулярных белках далеко не однородно. [c.136]

Тенденция исследовать продукты начального неполного распада белковых веществ приводила к столь противоречивым результатам, что ни о какой их систематизации не могло быть и речи. Получаемые при таком гидролизе смеси высокомолекуляр-тых осколков были настолько неоднородны, что попытки разделить их не могли увенчаться успехом. Фищер (в соответствии со СВОИМИ представлениями о построении белков из низкомолекулярных веществ) полагал, что имеет смысл осуществить только полный гидролиз белков, но не столь глубокий, чтобы конечные продукты распада могли претерпевать какие-либо существенные изменения. Данные, свидетельствующие о том, что по крайней мере некоторые аминокислоты включаются в белки в оптически активном состоянии, позволили использовать сохранение оптически активных конечных продуктов в качестве критерия осторож-шости гидролиза. Щелочной гидролиз, приводящий к рацемизации, применялся Фищером весьма редко. В качестве основного метода расщепления белков он использовал гидролиз разбавленной соляной кислотой. На основании изложенного выще мы знаем, что этот метод разложения белков применялся уже в течение 80 лет, но первое контролируемое глубокое разложение белков было осуществлено только в 1873 г. Г. Глазивецем и И. Габерманом [256], которые нагревали казеин с соляной кислотой до кипения. Эти ученые, как известно, нашли среди продуктов гидролиза казеина тирозин, глютаминовую кислоту и лейцин. [c.74]

Немецкий химик Штреккер [231] р 1850 г. на примере аланина предложил получать аминокислоты действием на альдегид аммиака и синильной кислоты с последующим гидролизом. Естественно, что в то время не могло быть речи о понимании хода этого синтетического процесса. Н. Н. Любавин [232] в 1870—1881 гг. разработал этот метод, показав, что значительно удобнее действовать на альдегиды ццанистым аммонием. Он предположил, что альдегид окисляет цианистый аммоний в цианамид, который присоединяется к углероду бывшей карбонильной группы. Указанным способом H.H. Любавин из ацетальдегида синтезировал аланин, а из валерианового альдегида — лейцин, т. е. важнейшие аминокислоты, ранее полученные из белков. Эти работы вместе с его же исследованиями казеина [233] содействовали установлению взгляда на белки как продукты конденсации аминокислот. [c.258]

Одним из важнейших результатов применения меченых атомов к изучению живых организмов было, как уже указывалось, открытие высокой динамичности процессов распада и ресинтеза жиров, углеводов и белков, ведуш,их к быстрому их обновлению в тканях и органах. В работах Шенгеймера [1061 и других биохимиков это было наглядно показано для жиров и углеводов путем применения дейтерия и изотопов углерода, а для белков, главным образом, путем применения тяжелого азота, радиоактивных изотопов фосфора и серы. При введении в пищу жирных кислот, меченных дейтерием в радикале, этот дейтерий быстро появляется в жирах всех органов и, прежде всего, в жировых запасах, откуда он переходит в другие места. Средняя продолжительность пребывания каждого атома меченого водорода в теле позвоночных близка к двум неделям. При кормлении крыс гидролизатом казеина, содержавшим дейтерий, было установлено, что за три дня обновляется 10% протеинов печени и 25% протеинов мускулов. При кормлении казеином с цитратом аммония, меченным тяжелым азотом, последний через несколько дней был обнаружен почти во всех аминокислотах тела (но не в несинтезирующемся в нем лизине), в креатине мышц, гиппуровой кислоте мочи и проч. Если животное имело бедную белками пищу, то оно усваивало около половины вводимого азота. При нормальной диете, когда животное находилось в состоянии азотного равновесия, усвоение азота уменьшалось, но качественная картина оставалась той же. Столь же быстрое усвоение и распределение азота в организме наблюдается при кормлении глицином, лейцином, тирозином и другими аминокислотами, меченными тяжелым азотом. Азот из пищи особенно быстро усваивается в виде синтезируемых глютаминовой и аспарагиновой кислот. Это, очевидно, связано с быстрым течением открытых А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман реакций энзиматического переаминирования этих кислот с а-кетокислотами, а также с их исключительной ролью в общем обмене аминокислот и протеинов [11]. [c.496]

Протеинные соединения не окисляются азотной кислотой, но превращаются в ксантонротеинов ю кислоту — продукт, содержащий N04. Со щелоком кали фибрин и альбумин также не окисляются, но дают при помощи воды различные прсдукты разложения. Казеин при плавлении с КО,НО, по новейшим наблюдениям Либиха, дает нри отделении водорода особое тело тирозин = С дН Од, лейцин и валериановую кислоту . При дальнейшем действии получается еще масляная кислота. Образование лейцина, как кажется, предшествует образованию Уа, и происхождение этой последней можно объяснить так [c.480]

Специфичность зависимости роста культуры от содержания лейцина описана Регнери [71]. а-Кетоизокапроно-вая кислота является так же активной в поддержании и вызывании роста испытуемого микроорганизма, как и /(- -)лейции. а —)Лейцин поддерживает рост, но не может его вызвать. Поэтому активность Л-лейцина выше 50% /(+)лейцина. а-Оксиизокапроиовая кислота (лейциновая кислота), изовалериановая кислота, изо-валериановый альдегид и изоамиловый спирт увеличивают вес мицелия, когда они содержатся вместе с оптимальным количеством /(- -)лейцина. Если метод приложить к образцам, которые содержат некоторые из этих продуктов, то будут получены завышенные значения, если эти вещества не будут предварительно удалены. Максимальные данные для лейцина были получены с казеином и яичным альбумином при 15-часовом гидролизе [c.207]

Меллон и сотр. [77] с помощью динитрофторбензольного реактива Сэнджера установили, что аргинин и лизин являются К-концевыми группами как в а-, так и в 3-казеине. Мэнсон [61], используя ту же методику, показал, что К-концевое положение в д-казенне занято аргинином, содержание которого доходит до 3,25 моля на 10 г белка. Карбоксипептидаза А отщепляет по одному молю триптофана, тирозина и лейцина от 27 300 г д , 2 Казеи-нов [47] основные или кислые С-концевые аминокислоты в этих казеинах не обнаружены. При изучении С-концевых групп продуктов расщепления установлено, что концевыми группами являются карбоксильные группы триптофана и лейцина и, возможно, тирозина. ад-Казеиновые фракции содержат в виде С-концевых остатков главным образом тирозин. [c.45]

Некоторые из белковых веществ имеют простое строение, так как они при расщеплении дают почти исключительно какую-нибудь одну аминокислоту. К таким белкам относится сальмин и клупеин, вещества, которые были получены Косселем из тестикул лосося и сельди, они дают 89 /о аргинина. Гистоны также содержат много аргинина, именно около 27 /о- Однако и преобладающем большинстве случаев белковые вещества при расщеплении превращаются в целый ряд аминокислот, причем относительные количества этих кислот различны для разных видов белка. Лейцин почти всегда количественно преобладает, напр., в гемоглобине, кератине и эластине только в фиброине и в клее его находится меньше в них встречается зато в большом количестве гликокол. Из двухосновных аминокислот большей частью в незначительных количествах встречается аспарагин в казеине довольно много глютамина. Тирозин представляет главный продукт распада фиброина наряду с аланином и гликоколом, Цистин важная составная часть кератина он может быть получен в количестве 8 /д из коровьей шерсти. Следующая таблица дает общий обзор продуктов распада белковых веществ цифры означают проценты [c.332]

Кроме вариабельности в содержании непосредственно белков, что в той или иной степени отражается на содержании аминокислот, имеет большое значение видовая или сортовая вариабельность аминокислот одного и того же продукта. Кроме того, в отличие от метода определения белков метод определения аминокислот дает значительно большой вклад в общую вариабельность аминокислотного состава. Выше бьши подробно рассмотрены причины расхождений в аминокислотном анализе, в том числе проведение одного гидролиза вместо пяти, отсутствие анализа стандартных образцов продукта и внешнего стандарта и т. д. В результате в высокобелковых продуктах (мясо, рыба, птица, зерно и зернобобовые) при определении лизина, лейцина, изолейцина, треонина, валина, аргинина, глицина, пролина, серина, гистидина, аспарагиновой и глутаминовой кислот, фенилаланина, аланина, тирозина, общий коэффициент вариации (относительное среднеквадратичное отклонение) равен 10%, при определении метионина — 15 %, триптофана и цистина — 25% [12]. Для низкобелковых (овощи и фрукты) вариабельность значительно выше — 20, 25 и 30% соответственно [12]. Эти расчеты хорошо совпадают с прямыми экспериментальными данными по межлабораторному испытанию определения состава аминокислот ряда высокобелковых продуктов (казеин, белок яиц, соя, [c.287]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология