Оксиаминокислоты Треонин

Оксиаминокислоты — серин и треонин. Общим методом синтеза любых р-окси-а-аминокислот является действие бромноватистой кислоты на непредельные кислоты с последующей обработкой аммиаком. В результате образуется смесь изомерных оксиаминокислот. [c.449]

Оксиаминокислоты Серин — р-окси-а-аминопропионовая кислота треонин — р-окси-а-аминомасляная кислота оксилизин — б-окси-а-е-диаминокапроновая кислота, [c.470]

Для полного гидролиза белков можно использовать сильную кислоту, сильное основание или специфические катализаторы — протеолитические ферменты. Наиболее часто используется для этой цели сильная кислота. Обычная методика гидролиза состоит в кипячении белка с 6 н. НС1 в запаянной ампуле (из которой предварительно откачивают воздух) при 110° в течение 12—96 час. В этих условиях пептидные связи гидролизуются с количественным выходом (для полного освобождения валина, лейцина и изолейцина требуется сравнительно большое время) и в результате гидролиза образуются гидрохлориды аминокислот. При нагревании с минеральными кислотами триптофан полностью распадается, а оксиаминокислоты серин и треонин подвергаются частичному разрушению. Эти потери определенным образом учитываются. Рацемизации аминокислот при кислотном гидролизе не происходит. [c.57]

Не лучше обстоит дело и с широко распространенными в природе амино-сахарами и оксиаминокислотами, взаимные переходы которых трудно описать символами О 1. Например, 2-амино-З-оксимасляная кислота—треонин (V)— может быть отнесена по ключу оксиальдегидов к >-ряду, а по ключу аминокислот—к -ряду [c.385]

Реактив Несслера для оксиаминокислот (серин, треонин, оксипролин). [c.486]

Оксиаминокислоты. Ь(-)-Серин (р-оксиаланин) в больших количествах содержится в белке шелка. Ь(-)-Треонин [c.497]

Глава IV. -Оксиаминокислоты серин и треонин [c.270]

Среди аминокислот жирного ряда, встречающихся в составе белков, имеются и такие, которые содержат, помимо карбоксильной и аминогруппы, также и гидроксильную группу (серин, треонин), т. е. являются оксиаминокислотами (см. табл. 18). Что касается, наконец, циклических аминокислот, то в составе белков встречаются как гомоциклические, так и гетероциклические аминокислоты (см. табл. 18). [c.235]

Оксиаминокислоты. Заслуживает внимания успешное применение карбобензилокси-Ь-серина [213—216], карбобензилокси-L-оксипролина [213, 217] и фталоил-Ь-треонина [213, 217] с неза- [c.222]

Для определения отдельных аминокислот разработан ряд специфических методов. В качестве примера можно привести окисление оксиаминокислот йодной кислотой (стр. 21), применимое для определения серина, треонина и -оксилизина (стр. 50). Применяются также весовые методы, основанные на избирательном осаждении некоторых аминокислот специфическими реагентами. К специфическим химическим методам определения аминокислот относятся также модифицированная реакция Паули на гистидин (стр. 15), цветная реакция Сакагути на аргинин (стр. 13) и реакция Салливана на цистеин (стр. 23). [c.39]

Оксиаминокислоты Гомосерин (Г1, Ц1) (серин, треонин) [c.219]

Молекулярный вес хондроитинсульфата 200 000—300 ООО. Хондроитинсульфат обладает сильнокислыми свойствами и связан с белком 0-гликозидными связями через оксиаминокислоты (серии и треонин). [c.432]

Молекулярный вес гепарина 17 000—20 000. Он также связан с белком 0-гликозидными связями через оксиаминокислоты (серии, треонин). [c.432]

Определение качественного и количественного аминокислотного состава белков и пептидов проводят после их гидролиза кислотой или щелочью. Оба вида гидролиза разрушают некоторые аминокислоты. При щелочном гидролизе частично разрушаются цистеин, серии, треонин и происходит частичная рацемизация некоторых аминокислот. При гидролизе соляной кислотой (5,7 н., 105—110° С), которая обычно используется при кислотном гидролизе пептидных связей, практически полностью разрушается триптофан. В связи с этим содержание триптофана в пробах обычно определяют после щелочного гидролиза или спектрофотометрическим методом Кроме того, наблюдаются значительные потери оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина), се-русодержащих аминокислот (цистеина, метионина) и частично пролива. При этом степень разрушения аминокислот зависит от чистоты и концентрации НС1, используемой для гидролиза, а также длительности и температуры гидролиза. Следует отметить, что примеси альдегидов при кислотном гидролизе приводят к значительной потере тирозина, а также цистеина, гистидина, глутаминовой кислоты и лизина, а примеси углеводов в больших концентрациях — к разрушению аргинина. [c.123]

Оксиаминокислоты. Опубликованные данные о применении метода с использованием угольного ангидрида с оксиаминоки-слотами (серии, треонин, оксипролин) ог1заничсны. Карбобен- [c.186]

Ha этих же реакциях основан . способы определении ссрина и треонина, содержащихся в гидролизатах белков [14—17, 74--81], атакже оксиаминокислот инсулина 119] ). [c.371]

Общие сведения, В состав фосфопротеидов входит фосф(]рная кислота (0,40—0,88%), соединенная эфирной связью с оксиаминокислотами (серином, треонином). [c.48]

В серии публикаций Вейганд и сотр. предложили много методов и реагентов для трифторацетилирования аминокислот. Перенос ТФА-остатка из фениловых [145] и метиловых [137] эфиров трифторуксусной кислоты на а-аминогруппы ряда аминокислот и пептидов протекал с высокими выходами. Этот метод использовался также для ацилирования 14 связанных со смолой метиловых эфиров аминокислот [108], включавших серин, треонин, оксипролин и лизин. Случайное появление многочисленных газохроматографических пиков согласуется с неполным ацилированием ОН- или е-ЫНг-групп, тем не менее в другой работе [66] метиловые эфиры ТФА-аминокислот (включая оксиаминокислоты и триптофан, но не аргинин, гистидин и цистин) успешно хроматографировали после ацилиро-вания по аналогичной методике. [c.108]

Поскольку серин и треонин являются р-оксиаминокислотами, для них характерна относительно малая устойчивость. При нагревании с кислотами и щелочами элиминируется мопекула воды, а образующаяся нестойкая иминокислота распадается до кетокислоты и аммиака. [c.470]

Оксиаминокислоты и цистеин расщепляются до аммиака и кетокислоты (см. выше). Наряду с этим наблюдается также реакция альдольного разуплотнения, при оторой разрывается С—С связь с образованием альдегида и глицина. Из серина образуются формальдегид и глицин, из треонина — ацетальдегид и глицин. [c.478]

В случае применения безводных органических растворителей, содержащих кислоту, возможна миграция ацильных групп, находящихся у определенных остатков оксиаминокислот. Так, при определении концевых групп по методу Эдмана (см. стр. 237—245), согласно которому производное пептида обрабатывают нитрометаном и НС1 [87], уксусной кислотой й НС1 [88] или диоксаном и НС1 [186] для циклизации Ы-Конце-вого остатка, установлено [2, 314], что на последующих стадиях отщепления обнаруживаются небольшие Количества Ы-концевь1Х остатков серина или треонина. В одном случае это привело к неправильному выводу о последовательности аминокислотных остатков [2, 186]. Обычно исследуемое соединение обрабатывают СвНаЫСЗ или динитрофторбензолом при pH 8,5. Если же белок находится в среде с такой величиной pH до добавления реагента, то свободные аминогруппы, появляющиеся в результате миграции ацильной группы от N к О, вновь образуют пептидные связи. Предварительную [c.222]

Что касается аминокислот, входящих в состав гликопротеинов, то последние представлены чаще всего во всем их разнообразии, хотя можно отметить несколько интересных особенностей. Так, содержание ароматических и серусодержащих аминокислот обычно очень невелико. Отмече-но , что все известные гликопротеины по аминокислотному составу могут быть разделены на две довольно определенные группы. Гликопротеины одной группы, содержащие небольшой процент сахаров и близко стоящие к белкам, имеют обычный стандартный набор аминокислот к этой группе относятся гликопротеины плазмы и многие другие углеводсодержащие белки. Гликопротеины второй группы содержат относительно меньше аминокислот, но состав этих аминокислот более специфичен наиболее характерным признаком этой группы гликопротеинов является очень высокая доля оксиаминокислот (серина и треонина), которые в отдельных случаях, например в групповых веществах крови, составляют половину всех аминокислот аномально высоким бывает также содержание пролина и глицина. [c.568]

Треонин содержит два асимметрических атома углерода и поэтому образует четыре оптических антипода и два рацемата. Он является одним из представителей оксиаминокислот и, входя в состав белков, повышает реакционную способность белковых молекул. Характерной особенностью р-окси-а-аминокислот является легкость их окисления с образованием соответствующего альдегида, аммиака и глиоксалевой кислоты. [c.196]

Нет никаких данных о возможном применении смешанных ангидридов таких оксиаминокислот, как серин и треонин. Однако пантотеин был получен с выходом 38% из смешанного ангидрида бензойной кислоты и пантотеновой кислоты, которая содержит две гидроксильные группы [75]. [c.217]

Любопытно, что в этой системе алло-треонин является более активным субстратом, чем треонин [185, 258, 259]. По-видимому, ферментативная реакция в слабой степени обратима, однако стерическая конфигурация продукта, образующегося при обратной реакции, не установлена [261]. Для фермента, катализирующего расщепление треонина на глицин и ацетальдегид, были предложены названия глициногеназа [258] и альдолаза оксиаминокислот [262]. Механизм реакции расщепления треонина изучали Снелл и сотрудники [260, 263] они описали неферментативное обратимое расщепление треонина в присутствии пиридоксаля и солей металлов [260, 263]. Оказалось, что при ферментативной реакции коферментом является пиридоксальфосфат [238] [c.336]

Оксиаминокислоты. Ь —)-Серин (Р-оксиаланип) в больших количествах содержится в белке шелка. Ь —)-Треонин ф-окси-а-ампномасляная кислота) был выделен впервые из гусиных перьев. Он имеет два асимметрических углеродных атома [c.379]

Кочетков, Деревицкая и Кара-Мурза [1651, используя новый методический прием — аналитическую гельфильтрацию продуктов химической деструкции гликопротеинов, показали, что групповое вещество А в качестве" скелета молекулы имеет длинную полипептидную цепь, несущую на себе углеводные. Одним из основных типов углеводпеп-тидной связи является О-гликозидная с оксиаминокислотами серином и треонином. [c.183]

ФОСФОПРОТЕИДЫ (фосфопротеины, ФП) — сложные белки, содержащие фосфорильную группу, присоединенную к аминокислотным остаткам пептидной цепп. Местом присоединения фосфорильного остатка в Ф. служат оксиаминокислоты — серии и треонин. При действии щелочи Ф. сравнительно легко гидролизуются с отщенлением фосфорильной группировки к действию кислот Ф. устойчивы. Ферментативный гидролиз Ф. осуществляется под действием специфич. фермента — фосфопротеинфос-фатазы обратная реакция — образование Ф. катализируется ферментом иротеинфосфокиназой. При этом происходит перенос остатков фосфорной к-ты от аденозинтрифосфорпой к-ты (АТФ) на остатки [c.244]

Свободные трет-бутиловые эфиры большинства аминокислот представляют собой устойчивые жидкости, перегоняющиеся без разложения. Они не претерпевают самоконденсации [48] даже при хранении при комнатной температуре (о самоконденсации грет-алкиловых эфиров глицина см. [2395]) это является еще одним достоинством грег-бутиловых эфиров в дополнение к их способности легко расщепляться под действием кислот. Они весьма устойчивы к гидразинолизу и аминолизу [48] и значительно труднее омыляются щелочью, чем соответствующие метиловые и этиловые эфиры. Благодаря этим ценным свойствам грег-бутиловых эфиров их введение в химию пептидов значительно расширило возможности синтеза пептидов, содержащих, в частности, остатки аминодикарбоновых кислот. В то же время не следует считать, что р-трег-бутиловые эфиры аспарагиновой кислоты всегда устойчивы к действию гидразина и щелочи [2017а]. и-трет-Бутиловые эфиры аминодикарбоновых кислот являются весьма удобными производными для синтеза соответствующих а-пептидов [1173, 1974, 1975, 2007, 2019, 2598, 2598а], и, наоборот, а-грет-бутиловые эфиры можно с успехом использовать для получения со-пептидов аминодикарбоновых кислот [2274, 2281, 2283]. трег-Бутиловые эфиры настолько устойчивы к действию щелочей, что в их присутствии можно проводить гидролиз нитрильной группы до соответствующего амида [1419]. Синтезы трет-бутиловых эфиров аргинина, N -зaмeщeннoгo аргинина, гистидина и триптофана до настоящего времени не описаны. Этерификация серина и треонина с помощью изобутилена сопровождается алкилированием гидроксильных групп с образованием 0-эфира [228] правда, это не приводит к каким-либо осложнениям, поскольку простые трет-бутиловые эфиры расщепляются с такой же легкостью, как и соответствующие сложные эфиры. Напротив, при синтезе пептидов, содержащих остатки оксиаминокислот, простые трет-бутиловые эфиры иногда целесообразно использовать в качестве 0-защитной группы [230, 457, 1962 [c.95]

При взаимодействии ацетилированных 1-галоген-1-дезокси-сахаров с эфирами N-защищенных оксиаминокислот образуется гликозиднэя связь с участием гидроксильных групп серина или треонина (15) [1154, 1544]. [c.382]

Оксиаминокислоты. Серии (р-оксиаланин) Н0СН2СН(ЫНг) СООН в больших количествах содержится в белке шелка. Треонин (0-окси- [c.351]

Из других аминокислот, претерпевающих изменения при кислотном гидролизе, следует указать на серусодержащие которые окисляются до разнообразных продуктов (цистин, ци-стеиновая кислота и др.), а также оксикислоты, серии и треонин, которые окисляются до а-кетокислот (на 10—30%). Истинное содержание оксиаминокислот в белках определяется следующим образом. Навеску белка гидролизуют, отбирая через 24, 48 и 72 часа пробы (аликвотные количества) гидролизата, в которых определяют концентрацию серина и треонина. Далее строят график изменения их концентраций во времени и экстраполяцией до нулевого времени гидролиза находят истинное содержание оксиаминокислот. [c.39]

Определение оксиаминокислот. При окислении оксиаминокис-лот йодной кислотой (ШО4) серин (VII) превращается в формальдегид, а треонин (VIII) — в ацетальдегид, причем освобождается эквивалентное количество аммиака [86]. По количеству отщепленного аммиака можно определить сумму оксиаминокислот. Аммиак образуется также при действии йодной кислоты на оксилизин — аминокислоту, найденную в заметных количествах только в желатине [87] (остальные белки содержат лишь следы оксилизина). Для определения оксилизина белковый гидролизат осаждается фосфорновольфрамовой кислотой, и получившийся осадок обрабатывается перйодатом [87, 88]. [c.37]

Положение автора о том, что глутаминовая кислота является источником для образования в организме животных всех заменимых кислот, является совершенно необоснованным. В 1949 г. работами А. Е. Браунштейна и Г. Я- Виленкиной было показано, что в печени и почках имеется специальная ферментная система — глициногеназа, катализирующая образование глицина из серина, треонина и других -оксиаминокислот (А. Е. Браунштейн и Г. Я- Виленкина, ДАН СССР, 64, 243, 1949 80, 639, 1951). [c.374]

Фосфопротеиды — белки, содержащие фосфорную кислоту. Последняя соединена с гидроксильными группами оксиаминокислот серина и треонина сложноэфирными связями. Широко распространенными фосфопротеидами являются основной белок молока — казеиноген, основной белок яйца — овоальбумин, а также белки яичного желтка — вителин, вителенин, фосфовитин. [c.28]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология