треонин ацетил-СоА

Молярная удельная активность ацетоуксусиого эфира составляет половину от активности исходного хлористого ацетила олнако из реакционной смеси можно выделить значительные количества уксусной-1-С кислоты (см. синтез треонина-4- ). [c.511]

При р-окислении жирных кислот с нечетным числом атомов углерода происходит образование не только ацетил-СоА, но и пропионил-СоА. Трехуглеродная пропионильная группа образуется также при расщеплении изопреноидных соединений, изолейцина, треонина и метионина. [c.330]

Для повышения специфичности расщепления сложноэфирной связи по сравнению со специфичностью кислотного гидролиза Эллиот ацилировал свободные аминогруппы при pH 5. В результате обработки ацилированного белка 0,01 и. щелочью при комнатной температуре в течение 1,5 час значительно увеличивается количество диализуемого азрта, что согласуется с гидролизом эфирной связи с образованием смеси ацетил- или формилсерилпептадов. От этих пептидов ацильные группы были отщеплены обработкой на холоду раствором хлористого водорода в метаноле окисление перйодатом продукта реакции позволило установить, что из общего числа остатков серина в цепи 62% составляют концевые свободные остатки. Описанные выше реакции, которые Эллиот [96] использовал для селективного расщепления Пептидных цепей по остаткам серина и треонина, протекают по следующей схеме [c.219]

По нашим данным, н-пропиловые эфиры ТФА-треонина и серина разрушаются на колонках с 0,7% ПЭГ-6М на хромосорбе Ш (в.к.). Более высокая устойчивость эфиров ацетил-аминокислот позволяет проводить на полигликолях газохроматографическое разделение всех обычных аминокислот белковых гидролизатов, за исключением аргинина и гистидина [23, 52, 78, 113]. Разделение метиловых, этиловых и н-пропиловых эфиров ацетнламинокислот на 0,7%) ПЭГ-6М и 0,05% ТЦЭПЭ представлено на рис. 4 и 5. [c.122]

Треонин-дегидратаза катализирует превращение треонина в а-кетобутират. Последнее соединение конденсируется с активным ацетальдегидом , в результате чего образуется а-ацето-а-оксимасляная кислота — ключевой промежуточный продукт в синтезе изолейцина. Синтез изолей-цина из этого промежуточного продукта протекает очень сходно с синтезом [c.442]

Яичный альбумий. Этот белок имеет молекулярный вес 45 ООО и является типичным альбумином, поскольку осаждается из растворов при прибавлении солей. В его молекуле на С-конце находится пролин, а на Ы-конце — ацетил-Гли-Сер. (В белках такие случаи ацетилирования встречаются очень редко.) Поскольку в яичном альбумине имеются углеводные группы, он относится к гликопротеидам. Кроме того, он содержит также один или два остатка фосфорной кислоты, котбрые, возможно, связаны через гидроксил с остатками сернна или треонина. Изо-электрическая точка яичного альбумина лежит вблизи pH 4,9. [c.117]

Бензилтреонин. О-Бензил-ь-треонин получен Муразе и сотр. [1588]. Обработкой бромистым бензилом и натрием в жидком аммиаке Ы-ацетил-оь-треонин превращен в Ы-ацетил-О-бен-зил-оь-треонин, который удалось разделить на оптические антиподы с помощью такадиастазы. В литературе не имеется данных об устойчивости этого соединения или его применении в синтезе пептидов. [c.282]

Наиболее важные, узловые аминокислоты названы на схеме полностью (глицин, глутамат, аспартат, треонин, метионин), остальные обозначены сокращенными названиями. Гликолиз (I) связан с циклом Кребса (П) через ацетил-КоА. Оба эти звена питают всю цепь синтеза аминокислот. Линии между I и V указывают пути синтеза нуклеиновых кислот. Эти кислоты получаются из пуринов и пиримидинов, в свою очередь связанных с аспартатом и глицином. Глицин и аминолевулиновая кислота — сырье для синтеза важнейшего компонента дыхательной цепи — гема, на основе которого получаются цитохомы и активные группы различных окислительно-восстановительных ферментов. [c.123]

Аминокислоты в глюконеогенезе. Обмен белков тесно связан с обменом углеводов через цикл трикарбоновых кислот. Атомы углерода различных аминокислот мотут преобразовываться в ацетил-КоА или промежуточные продукты цикла, т. е. аминокислоты могут служить источником в синтезе углеводов. По способности участвовать в глюконеогенезе аминокислоты делятся на три группы I) гликогенные, 2) кетогеи-иые, 3) гликогенные и кетогенные. Гликогенные — это аминокислоты, которые могут быть предшественниками пировиноградной кислоты, а следователбно, и глюкозы. К гликогенным относятся 15 аминокислот аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, гистидин, метионин, цистеин, пролин.серин, треонин, триптофан, валнн. Кетогенные — это, аминокислоты, при катаболизме которых может образоваться ацетоуксусная кислота. Лейцин — только кетогевяая аминокислота. Четыре аминокислоты (фенилаланин, тирозин, лизин, изолейцин) являются одновременно и гликогенными, и кетогенными. [c.6]

Ацетилтреонин. О-Ацетил-оь-треонин был описан еще в 1942 г. Саками и Тоеннисом [1901]. Фудзивара и сотр. [777] получили 0-ацетил-пь-(и о-)-треонин взаимодействием сь- или о-треонина с уксусной кислотой, насыщенной хлористым водородом. При обработке 0-ацетилтреонина 0,5 н. раствором аммиака в течение 3 час происходит 0->М-миграция. [c.282]

Было показано, что лактоферрин человека содержит около 6,6% углевода, расположенного в трех цепях, каждая из которых оканчивается остатком сиаловой кислоты и содержит один или два остатка фукозы, шесть остатков гексозы и четыре остатка М-ацет-глюкозамина [38]. Представлены также доказательства того, что углеводные цепи связываются с белковой частью при помощи гли-козидной связи к гидроксильной группе треонина. Углеводный состав коровьего лактоферрина, по-видимому, аналогичен составу белка человека, за исключением того, что в нем обнаружен только один остаток сиаловой кислоты на молекулу [25]. [c.336]

Разложение комплекса Си(И) аммиаком или НаЗ приводит к выделению треонина. Подобные маскирующие эффекты наблюдали в реакциях аминокислот с соединениями фтординитробензола [6], 0-метилмочевины [7], ацетила [8], бензоила [86]. [c.65]

Группоспецифические вещества независимо от их серологической специфичности весьма сходны по физическим и химическим свойствам. Препараты содержат 80—85% углеводов и 15—20% аминокислот. Все вещества содержат ь-фукозу, п-галактозу, К-ацетил-п-глюкозамин, N-aцeтил-D-гaлaктoзaмин и 16 или 17 аминокислот. ь-Треонин, ь-серин и ь-пролин составляют около половины белковой части, а серусодержащие и ароматические аминокислоты отсутствуют или присутствуют лишь [c.337]

Использование защитной карбобензоксигруппы создает дополнительные трудности при синтезе пептидов, содержащих серин или треонин. Если в классическом пептидном синтезе серин и треонин часто можно использовать без защиты боковых гидроксильных групп, то при твердофазном синтезе эти группы обычно приходится маскировать. Если этого не делать, то большой избыток активированной аминокислоты, применяемый для обеспечения полноты присоединения каждого вводимого остатка, может иногда вызвать ацилирование гидроксильных групп указанных аминокислот. Поскольку образовавшаяся подобным путем сложноэфирная связь устойчива в условиях синтеза, то в пептидной цепи могут возникнуть разветвления, которые на последующих стадиях синтеза будут удлиняться. Бензиловые эфиры, обычно используемые для защиты гидроксильных групп серина и треонина, в отличие от грет-бутилоксикарбонильных аминозащитных групп устойчивы по отношению к безводному хлористому водороду, применяемому для удаления грег-бутилоксикарбонильной группы. Если, однако, использовать карбобензоксигруппу, то бромистый водород в уксусной кислоте, применяемый для удаления карбобензоксигруппы, будет также расщеплять и простые бензиловые эфиры, и в итоге образуются Р-ацетильные производные. Если для отщепления пептида от полимера в дальнейшем используют омыление, то ацетильные группы также отщепляются, но их присутствие следует иметь в виду, когда на последующих стадиях желательны другие методы отщепления пептида от полимерного носителя. Ацети-лирования остатков серина и треонина можно также избежать, применяя для удаления карбобензокси-групп на каждой стадии бромистый водород в трифторуксусной кислоте до сих пор подобный метод в твердофазном синтезе еще не использовали. Однако этот метод может оказаться практически нецелесообразным вследствие ограниченной растворимости бромистого водорода в трифторуксусной кислоте, т. е. потребуется пропускать газообразный бромистый водород через суспензию полимера на каждой стадии синтеза, [c.42]

Субстратная специфичность высокоочищенного препарата N-ацетил-p-D-гексозаминидазы, расщепляющей 0-гликозидные связи между N-ацетилгалактозамином и остатками серина и треонина в гликопротеинах подчелюстной железы [240, 259], также обсуждается на стр. 296. [c.270]

КБМ может гликолизироваться по треонину-98Ы-ацетил-галактозаминилтрансферазой и в отличие от других белков миелина может фосфорилироваться по некоторым остаткам серина, треонина, аргинина и гистидина. Фосфорилирование основного белка рассматривается как инициация миелинизации. [c.119]

Определенный вклад в глюконеогенез вносят и другие аминокислоты, поскольку после дезаминирования или переаминирования их углеродный скелет полностью или частично включается в цикл. Примерами служат аланин, цистеин, глицин,, гидрок-сипролин, серии, треонин и триптофан, из которых образуется пируват аргинин, гистидин, глутамин и пролин, из которых образуется глутамат и далее а-кетоглутарат изолейцин, метионин и валин, из которых образуется сукцинил-СоА из тирозина и фенилаланина образуется фумарат (рис. 17.7). Вещества, образующие пируват, либо полностью окисляются до СО, по пируватдегидрогеназному пути, ведущему к образованию ацетил-СоА, либо следуют по пути глюконеогенеза с образованием оксалоацетата в результате карбоксилирования. [c.178]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология