Ферменты связь с генами

ФОСФОПРОТЕИДЫ (фосфопротеины), сложные белки, содержащие остатки фосфорной к-ты, присоединенные, как правило, фосфоэфирной связью к остаткам a-aMHHO- -окси-кислоты— серина (фосфосерин) или треонина (фосфотрео-нин). Образуются в результате катализируемого ферментом протеинкиназой переноса фосфата АТФ на гидроксильную группу к-ты в уже сформированной молекуле белка. Образование Ф. и их расщепление ферментом ФП-фосфа-тазой играют большую роль в гормональной регуляции активности мн. ферментов, напр, гликоген-синтетазы и глико-ген-фосфорилазы. [c.628]

Расщепление нуклеиновых кислот под влклнием специфических ферментов — эндо- и экзонуклеаз — сопровождается разрывом фосфо-диэфирной связи и образованием продуктов различной величины, которые могут быть разделены методами электрофореза и хроматографии. Это широко используется при анализе последовательности нуклеотидов в молекулах РНК и ДНК., Особое значение при развитии генной инженерии получило расщепление ДНК специфическими эндонуклеазами (рестриктазами), позволяющее получать отрезки ДНК определенной длины и нуклеотидного состава. > [c.175]

НАСЛЕДСТВЕННЫЕ ДЕФЕКТЫ И СВЯЗЬ ФЕРМЕНТОВ С ГЕНАМИ [c.432]

Пероксидное окисление липидов приводит к деструктивным изменениям в клетках, что связано с накоплением продуктов, способных инактивировать ферменты мембран, нарушать взаимодействия между белками и липидами в мембранах, образовывать межмолекулярные ковалентные сшивки между молекулами липидов или липидов и белков, изменять вязкость липидной фракции, что препятствует образованию фермент-субстратных комплексов и т. д. Для снижения уровня активности пероксидного окисления липидов существуют антиоксиданты, к которым можно отнести витамины Е, С, Р-каротин, кофермент Q и гемсодержащие ферменты супероксиддисмутаза, каталаза, глутатионпероксидаза, глутати-онредуктаза. Но при активизации процессов пероксидного окисления липидов (как следствие простудных и легочных заболеваний, атеросклероза, инфаркта миокарда, инсульта мозга, диабета, язвы желудка, туберкулеза, остеохондроза, злокачественных опухолей и др.) возможно подавление активности антиоксидантных веществ, и тогда в клетках происходят вышеописанные процессы, которые с клеточных мембран переходят на цитоплазматические структуры. В результате происходят денатурация белков, снижение активности ферментов, повреждается геном. Такое явление носит название окислительный стресс, который завершается гибелью клетки путем некроза (разрушения клеточных структур) или апоптоза (запрограммированной гибели). [c.433]

Необходимость регуляции транскрипции в вирусных системах связана с тем, что потребность в разных вирус-специфических белках разная структурные белки требуются, как правило, в больших количествах, чем белки-ферменты. Кроме того, на ранних стадиях инфекции нужны преимущественно белки, обеспечивающие репликацию генома, а на поздних — белки, принимающие участие в формировании вирионов. Поэто.му биологически целесообразно, чтобы разные вирусные гены считывались с разной эффективностью и чтобы эта эффективность изменялась по ходу репродукции вируса. [c.290]

Яркий пример трансдукции описан Меррилом для фибробластов человека с врожденной галактоземией. Такие фибробласты не содержат фермента галактозо-1-фосфат—уридилилтрансферазы, необходимого для превращения галактозы в глюкозу. Кишечная палочка этот фермент содержит. Если фибробласты обработать бактериофагом Я, ранее кулвтивированным на кишечной палочке, содержащей ген нужного фермента, они приобретают способность синтезировать отсутствовавший у них фермент. Последнее свидетельствует о том, что Соответствующий участок ДНК из кишечной палочки был перенесен бактериофагом в фибробласты, где и был вмонтирован в них геном. Приобретенная таким образом способность синтезировать нужный фермент передается затем всем поколениям новых фибробластов. В этой связи генную инженерию можно назвать генной терапией. Генная инженерия открывает сегодня весьма широкие перспективы в области молекулярной генетики, селекции, биологии, медицины, сельского хозяйства и других областях знаний. [c.44]

Рис. 1.12. Репрессор, связанный с Оц2. В лизогенной клетке репрессор никогда не связывается с 0 2, пока он не свяжется с OrI. Если же он все-таки свяжется с Or2, то включится промотор и выключится Pg, так что будет транскрибироваться только ген с1, но не ген его. Подобно тому как белок-белковые взаимодействия удерживают вместе два мономера репрессора в составе димера, взаимодействие между амино-концевым доменом репрессора и полимеразой помогает ферменту связаться с промотором и начать с него

ДНК-полимераза I является прежде всего ферментом, репарирующим повреждения в структуре ДНК, и поэтому она с определенной частотой может исправлять синтетический олигонуклеотид-мутаген. В связи с этим в полимеразной реакции используют фрагмент Кленова ДНК-полимеразы I, причем желательно брать фермент, полученный генно-инженер- [c.183]

Известно, что многие заболевания связаны с мутациями генов, приводящими к понижению активности какого-либо важного фермента в [c.398]

Достижения практической микробиологии (биотехнологии) тесно связаны с генной инженерией синтез ферментов, расщепляющих целлюлозу до моносахаридов, получение фиброина - основного белка шелка, производство стиральных порошков с ферментными добавками, получение красителя индиго, основанное на том, что кишечная палочка образует большие количества триптофана, а внедренный в кишечную палочку фермент окисляет триптофан до индиго. [c.63]

Исследование закономерностей процессинга необходимо для выяснения механиз>юв регуляции экспрессии генов. Рассмотрение этапов процессинга и его вариантов у разных организмов затрагивает также ряд других принципиальных проблем. Оказалось, что молекула РНК и в отсутствие белка может выступать как аутокатализатор, осуществляя благодаря конформационной гибкости молекулы сложную и точную собственную перестройку с образованием новых ковалентных связей. Таким образом, полирибонуклеотиды могут функционировать подобно ферментам. Открытие возможности аутокаталитических превращений полирибонуклеотидов показало, что исследование процессинга РНК имеет прямое отношение к вопросу о пребиотических стадиях эволюции макромолекул. [c.163]

Подробная биография белка необходима для оценки биологического значения данного остатка. Как было показано на предыдущем примере, фиксация замен аминокислот почти полностью зависит от биологической роли соответствующей аминокислоты. Однако оценить эту роль довольно трудно, поскольку она может быть связана не только с определенной функцией белка, например каталитическим действием фермента, а со всеми другими взаимодействиями белка в организме на протяжении его жизненного пути от активации соответствующего гена до разложения полипептида. И хотя такие подробные биографии белков пока еще не доступны, можно тем не менее сделать некоторые общие замечания. [c.201]

Важным способом регуляции ферментативной активности являетсялщаисформация.и1ашнтнвЦ. формы фермента (зимо-гена) в активную форму. Это достигается разрушением некоторых ковалентных связей с помощью протеаз, восстанови лением дисульфидных групп, фосфорилированием протеинкина-зами за счет АТР или ассоциацией неактивных субъединиц. Потенциально активные ферменты могут не функционировать из-за их компартментации, например, в лизосомах, причем освобождению лизосомных гидролаз способствуют кислые значения pH, свободнорадикальное окисление мембранных липидов и некоторые жирорастворимые витамины и стероиды. Инактивация ферментов осуществляется путем их связывания специфическими ингибиторами белковой природы, а также разрушения протеиназами. [c.33]

Помимо гистонов ядра содержат большое количество разнообразных негистоновых белков. Далеко не все они связаны в ядре е ДНК или с нуклеогистоновой фибриллой, Л ногие из них входят в состав рибонуклеопротеидов (РНП), которыми богаты тран-скрипционно активные ядра. Кроме того, в ядре находятся ферменты, непосредственно связанные с функционированием гено.маг РНК-полимеразы I, II и III ДНК-полимеразы топоизомеразы 1 и II. [c.238]

При другом способе терминальной инициации роль затравкн выполняет белок, точнее — ковалентное соединение белка с нуклеотидом. Такое соединение возникает в результате образования фосфодиэфирной связи между 5 -гидроксилом дезоксирибонуклео-тида (например, ёСМР) и гидроксилом оксиамииокислоты (например, серина) специального, так называемого терминального белка. В изученных вирусных системах терминальный белок — это всегда вирус-специфический (т. е. закодированный в вирусном геноме) полипептид, и фермент, осуществляющий присоединение нуклеотида, также всегда имеет вирус-специфическую природу. Нуклео-тид-белковый комплекс взаимодействует с З -концом одноцепочечной вирусной ДНК-матрицы при этом нуклеотид, входящий в комплекс с терминальным белком, комплементарен З -концевому нуклеотиду матрицы и служит затравкой, к которой присоединяются последующие нуклеотиды (рис. 136). Ясно, что к 5 -концу синтезированной таким образом цепи ДНК будет ковалентно присоединен белок. Рассмотренный способ инициации цепи ДНК реализуется, например, у аденовирусов и у фага ф29, у которых однонитевые ДНК-матрицы образуются в процессе репликации двунитевого гено-.ма (с.м. с. 267). [c.264]

Регуляция биосинтеза белка, протекающего с исключительно высокой (до 100 пептидных связей в секунду ) скоростью и точностью, осуществляется на уровнях транскрипции и трансляции. Механизм экспрессии гена был выяснен Жакобом и Моно [201] на примере лактозной системы Е. oli. Являясь источником углерода для Е. oli, лактоза действует как индуктор для синтеза трех ферментов — пермеазы, /3-галактозидазы и трансацетилазы, делающих возможным использование необычных питательных веществ. Информация, необходимая для биосинтеза ферментов, содержится в трех структурных генах, которые вместе с ответственным за транскрипцию операторным геном образуют единый комплекс — оперон. Индуктор действует через ранее включенный регуляторный ген на операторный ген. В отсутствие лактозы репрессор (аллостерический белок) вступает во взаимодействие с регуляторным геном и таким образом блокированием всего опе-рона прекращает синтез ферментов. [c.397]

Синтез. Биосинтез Б. происходит в результате трансляции в субклеточных частицах-рибосолшх, представляющих собой сложный рибо-нуклеопротеидный комплекс. Информация о первичной структуре Б. хранится в соответствующих генах-участках ДНК-в виде последовательности нуклеотидоа В процессе транскрипции эта информация с помощью фермента-ДНК-зависимой РНК-полимеразы - передается на матричную рибонуклеиновую к-ту, к-рая, соединяясь с рибосомой, служит матрицей для синтеза Б. Выходящие из рибосомы синтезированные полипептидные цепи, самопроизвольно сворачиваясь, принимают присущую данному Б. конформацию, а также подвергаются модификации благодаря р-циям разл. функциональных групп аминокислотных остатков и расщеплению пептидных связей (см. Модификация белков). [c.253]

Представление о том, что носителем генетич. информации является ДНК, возникло еще в 1944. Было известно также, что ген представляет собой отрезок ДНК, кодирующий определенный белок, и что передача наследств. ин(]юр-мации между поколениями происходит посредством удвоения молекул ДНК. Но любым манипуляциям препятствовала огромная молекулярная масса ДНК, составляющая миллионы и миллиарды иа клетку, и невозможность получать химически однородные небольшие ее фрагменты. Положение изменилось, когда удалось обнаружить и выделить два рода ферментов 1) рестриктирующие эндонуклеазы (рестриктазы)-они рассекают молекулы ДНК в пределах строго определенных нуклеотидных последовательностей их описано ок. 400, наиб, употребительны рестриктазы E o RI, Hind III, Bam HI, Pst I, Sal I и др. 2) ДНК-лигазы (прежде всего фермент кишечной палочки, индуцируемый бактериофагом Т4), к-рые сшивают двухцепочечные фрагменты ДНК, восстанавливая межнуклеотндные связи в местак единичных разрывов. С помощью этих ферментов получают удобные для генетич. операций фрагменты ДНК и соединяют их в единое целое. Для такого объединения безразлично происхождение ДНК (химически у всех существ она одинакова), между тем в природе объединению генетич. информации неродственных существ препятствуют разл. межвидовые барьеры. [c.518]

Г. в. между неполярными атомными группами (углеводородными, гало гену глеродными и т.п.), входящими в состав большинства орг. молекул, определяет особые св-ва их водных р-ров, в т. ч. способность к мицеллообразованию и солюбилизацию (резкое повышение р-римости неполярных в-в типа масел в мицеллярных р-рах). Взаимод. между неполярными группами, входящими в состав полимерных молекул, оказывает решающее влияние иа их конформационное состояние в воде. В частности, устойчивость нативной конформации белковых молекул обусловлена определенной последовательностью расположения гидрофобных аминокислотных остатков в полипептидной цепочке. Г. в. обеспечивает специфич. взаимод. ферментов с субстратами, самосборку и разл. аспекты функционирования биомембран и др. надмолекулярных структур. Г. в.-движущая сила адсорбции ПАВ из водных р-ров на границе с воздухом и неполярными жидкими и твердыми фазами ( маслами , гидрофобными минералами типа угля, серы, полимерами типа полиэтилена, полистирола, фторопластов и др.). С Г. в. связана неустойчивость водиых пленок между неполярными фазами, коагуляция и структуро-образование в водных дисперсиях гидрофобных частиц (суспензиях, латексах, флотационных пульпах и др.). [c.568]

Сшивание генов (фрагментов) ДНК по липким концам, т.е. взаимнокомплементарным участкам, длиной из 4 —6 пар нуклеотидов, достаточно легко осуществляется ферментом ДНК-лига-зой с образованием ковалентной фосфодиэфирной связи между соседними нуклеотидами [c.116]

Биохимические нарушения представляют большой теоретический интерес в связи с тем, что они проливают свет на значение отдельных процессов обмена веществ в этой книге мы нередко будем говорить о такого рода заболеваниях. Разумеется, основная цель изучения этих болезней состоит в поиске средств их лечения. В некоторых случаях, например при фенилкетонурии (гл. 14, разд. 3.5) или при галактоземин (гл. 12, разд. А.1), своевременно изменив диету больного, удается предотвратить необратимое повреждение головногО мозга — органа, который при этих заболеваниях обычно страдает в первую очередь. Во многих других случаях соответствующих методов лечения до сих пор не существует поиски путей введения в организм недостающего фермента — своего-рода генная хирургия — относится к одной из наиболее увлекательных областей современной медицинской биохимии (гл. 15, разд. 3.4). [c.41]

Генетическая основа системы АВО довольно проста. Синтез гликозилтрансферазы кодируется тремя аллелями (разными формами одного и того же гена). У людей группы А этот фермент переносит на концевой участок антигена группы крови N-ацеталгалактозамин фермент, специфичный для В-аллеля, переносит остаток галактозы. Структурные различия этих двух ферментов, обусловливающие специфичность к субстратам, могут быть весьма незначительными. Ген О, по-видимому, кодирует синтез неактивного фермента. Ген Н отвечает за оинтез фуко-зилтрансферазы, которая достраивает антиген, присоединяя a-L-фуко-зу к галактозе в предшествующей структуре. Люди с неактивным геном Н либо имеют редкую группу крови I, либо содержат другой активный ген Le, кодирующий трансферазу, которая обеспечивает присоединение фукозы связью а-1,4 к N-ацетилглюкозамину. Такие люди имеют группу крови Le , тогда как люди с двумя активными генами Н и Le имеют группу крови Le . [c.376]

Цитохромоксидазы выполняют в аэробных организмах уникальную функцию они соединяются с Ог почти таким же образом, как и гемоглобин, а затем быстро восстанавливают Ог до двух молекул НгО [24а]. Происходит разрыв связи О—О для восстановления требуется четыре электрона. Очевидно, процесс этот сложен и пока еще плохо изучен. Важно отметить, что цитохромоксидаза, содержащаяся в митохондриях млекопитающих, имеет два гема (цитохром а) и два атома u(I) на одну функциональную единицу. Таким образом, при восстановлении обеих молекул цитохрома а и двух атомов меди может быть запасено четыре электрона для последующего восстановления одной молекулы Ог. Химия цитохромоксидазы слабо изучена. Как впервые обнаружил Кейлин, только половина молекул цитохрома а соединяется с СО. Она была названа цитохромом аз. По данным электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия, в цитохромоксида-зе дрожжей имеется шесть или семь субъединиц с мол. весом от 5 000 до 42 000 [24Ь, с]. Интересно отметить, что три наиболее крупные субъединицы, по-видимому, кодируются генами митохондриальной ДНК. Группы гема присоединены к пептидам меньшего размера. Было высказано предположение, что в интактном ферменте молекула Ог вначале связывается между атомом железа цитохрома аз и ионом двухвалентной меди aV—Ог—Си+. На следующей стадии происходит двухэлектронный процесс восстановления Ог с образованием перекисной структуры и далее двух молекул воды. [c.376]

С начала текуш,его столетия генетики анализируют наиболее видимое проявление индивидума — фенотип. Однако эти исследования ограничиваются тем, что анализируемые различия по большей части передают комплексные морфологические и физиологические характеристики.. Биохимическая генетика — наука, в полной мере развивающаяся с 1960-х годов, дает теперь возможность проводить селекцию не только на фенотип, но и на непосредственные продукты генов — белки. Действительно, если гипотеза Бидла, Татума и Горовица один ген... один фермент сейчас не совсем точна, все равно верно то, что белки и ферменты кодируются дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК), и это позволяет самым непосредственным образом связать один из фенотипов с определенным генотипом. Именно таким образом корреляции между различиями на уровне генотипа и ферментными вариациями станут очевидными. Около 25 лет тому назад единственные примеры ферментного полиморфизма, которые можно было привести, относились только к микроорганизмам в то время еще полагали, что этот полиморфизм является исключением. При современных знаниях можно констатировать, что биохимический полиморфизм представляет общее явление, свойственное и животным, и растениям. [c.37]

Обычно активные центры ферментов включают части всех структурных доменов глобулярного белка. Активные центры всех известных мультидоменных белков (табл. 5.2) расположены между доменами (рис. 4.1). Эти домены определяются не только как глобулярные области, разделенные полостью активного центра, но имеют и другое характерное для доменов свойство — они связаны между собой только одной пептидной цепью (табл. 5.2). Субстраты и кофакторы обычно присоединяются к разным доменам. В случае NAD связывающий кофактор домен всегда имеет ту же самую с довольно развитой открытой поверхностью топологию н NAD присоединяется в эквивалентных положениях (рис. 5.17, б), что является результатом эволюции [254, 255]. Кроме того, этот домен обнаружен на N-конце трех дегидрогеназ и одной киназы [230— 233, 235], а также на С-концевой половине четвертой дегидрогеназы [234] и в средней части фосфорилазы [236], что указывает на возможность дупликации соответствующего гена и его переноса в другое место генома. Все эти факты, включение в активный центр частей различных доменов, наличие кофакторепецифичных доменов и возможность переноса домена дают основание предположить, что ферменты конструируются с использованием модульной системы кофактор и субстратспецифичные домены, необходимые для обеспечения заданной функции, отбираются и объединяются в одной цепи глобулярного белка [124, 256]. [c.117]

Смотреть страницы где упоминается термин Ферменты связь с генами: [c.138] [c.485] [c.17] [c.6] [c.17] [c.111] [c.111] [c.53] [c.162] [c.173] [c.123] [c.365] [c.27] [c.107] [c.76] [c.136] [c.148] [c.257] [c.286] [c.484] [c.110] [c.220] [c.389] [c.122] [c.172] [c.76]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология