Глутамин расщепление

Образование глутамина из глутамата сопряжено с расщеплением АТР [c.91]

Гидролиз белков ферментами пищеварительного тракта применяет-1СЯ главным образом для Проведения неполного ступенчатого расщепления. Полученный тем или иным способом гидролизат содержит смесь аминокислот и аммиак, образовавшийся в -результате расщепления аспарагина и глутамина и частичного дезаминирования пептидов и аминокислот. После предварительного удаления основной массы кислоты или щелочи гидролизат подвергают фракционному разделению на аминокислоты. В течение первых двух десятилетий текущего столетия аминокислоты разделяли в виде их эфиров, которые подвергали перегонке в вакууме (метод Э. Фишера). Позднее этот метод потерял свое значение из-за сложности выполнения и необходимости применения большого количества белка. В настоящее время благодаря появлению метода газовой хроматографии, применение эфиров аминокислот, возможно, вновь окажется интересным. [c.479]

Хотя никель может находиться в разных состояниях окисления, самым распространенным является Ni(II). Этот ион содержит восемь 3(1-электронов, и поэтому координационное число равно четырем, прпчем лиганды располагаются в одной плоскости в вершинах квадрата. Однако ион Ni + амбивалентен он способен образовывать комплекс с шестью лигандами, обладающий октаэдрической структурой. Предполагается, что амбивалентность иона Ni + имеет биохимическое значение. Какую роль играет ион Ni + в функционировании уреазы, точно не установлено, однако не исключено, что он принимает участие в каталитическом процессе подобно иону Zn + в карбоксипептидазе (рис. 7-3). Возможно также, что ион Ni + образует координационное соединение с NHs — продуктом расщепления субстрата. Высказывалось предположение, что ионы никеля или некоторых других переходных металлов содержат и ряд других ферментов, катализирующих гидролиз глутамина с образованием аммиака (гл. 14, разд. В, 2) . [c.42]

Химотрипсин гораздо менее специфичен, чем трипсин. Избирательное расщепление пептидных связей, в которых принимают участие карбоксильные группы ароматических аминокислот, происходит только при краткосрочном гидролизе. Длительный гидролиз приводит к разрушению и других пептидных связей, например образованных остатками лейцина, гистидина и глутамина. [c.169]

А СП а р а ги н а 3 а и глутами наза — ферменты, которые катализируют гидролитическое расщепление соответственно аспарагина и глутамина [c.68]

Аммиак в растениях обезвреживается и при образовании мочевины. Мочевина в растениях играет такую же роль, как аспарагин и глутамин. Она не ядовита для растений, хорошо усваивается растениями через корни и при внекорневых подкормках, и использование ее азота для всевозможных синтетических процессов происходит очень легко, так как в растительных тканях имеет фермент уреаза, катализирующий расщепление мочевины [c.244]

Аспарагин представляет собой широко распространенное соединение он накапливается в значительных концентрациях у некоторых видов высших растений, а также встречается в свободном состоянии в тканях животных. При расщеплении белков под действием кислот происходит гидролиз аспарагина однако его амидная группа относительно более устойчива, чем амидная группа глутамина. [c.14]

Пути образования аммиака у ракообразных точно не установлены. Так как концентрация глутамина в их тканях весьма высока, мы полагаем, что у них, так же как и у других животных, глутамин служит важным переносчиком аминогрупп (гл. 5) и что его гидролиз, катализируемый глутаминазой, представляет собой важный путь выделения ННз. "Поскольку у всех до сих пор исследованных ракообразных имеется уреаза, расщепление мочевины на КНз и СО2 служит другим важным путем освобождения от ненужных продуктов азотистого обмена. [c.201]

Вследствие такого сопряжения реакции с расщеплением АТР равновесие в реакции б сильно сдвинуто в сторону синтеза глутамата. Для глутаматсиитетазы характерно очень низкое значение Кж по отношению к глутамину (а следовательно, и к его амидному азоту). [c.90]

Вероятно, одна молекула АТР используется для получения карбо-ксибиотинового промежуточного соединения, тогда как вторая молекула фосфорилирует карбоксильную группу и, кроме того, по-видимому, способствует расщеплению амидной связи глутамина. [c.200]

Гуанидиновая группа аргинина может блокироваться нитрованием или тозилированием. Последний метод, очевидно, предпочтительнее, так как тозильный остаток может быть удален как посредством HF, так и с помощью расщепления бортрис-(трифторацетата) [427]. В случае нитроаргинина существует опасность расщепления с образованием орнитина. Все еще недостаточно решена проблема защиты цистеина при твердофазном синтезе, хотя перепробовано множество вариантов. Амидные группы глутамина и аспарагина целесообразно защищать. Общеизвестные побочные реакции при применении многофункциональных аминокислот, такие, как, например, транспептидация в случае аспарагиновой кислоты или образование пирролидон-5-карбоновой-2 кислоты с глутамином, представляют опасность также и в случае синтезов Меррифилда. [c.188]

Гуаниновая структура в виде гуанинмонофосфата [GMP (6.39)] образуется из IMP в результате двухстадийного процесса. Сначала в положение С-2 пуринового ядра лод действием ЫАО+-дегидрогеназы вводится кислород и образуется ксантиловая кислота (6.38). Затем введенный кислород замещается аминогруппой, происходящей из глутамина. Собственно гуанин освобождается путем расщепления нуклеотида GMP. [c.235]

Рис 10 А экспорт белка через мембрану путем котрансляционной секреции (1 —рибосомы 2 — мембрана 3 — пора в мембране 4 — сигнальная последо вательность 5 — сигнальный пептид 6 — рецептор сигнального пептида 7 — сайт действия сигнальной эндопептидазы 8 — рецептор рибосомы) Б — строение сигнального пептида белка lam В Es hen hia oh (А — гидрофильный сегмент Б — гидрофобный сегмент р сайт расщепления последовательность а лнокислот 1—метионин 2 — изолейцин 3 — треонин 4 — лейцин 5 — аргинин 6 — лизин 7 — аланин 8 — валин 9 — глицин 10 — серии И — глутамин 12 — пролин) С — секреция белка через мембрану (М) по типу петли (1 —NH2 конец 2 — гидрофобный участок СП — сигнальная пептидаза) [c.58]

Молекулярный вес окситоцина равен 1007. В результате гидролиза получаются по 1 молю следующих аминокислот, относящихся к ряду L цистина, тирозина, изолейцина, глутамина, аспарагина, пролина, лейцина и гликоколя. Окситоцин представляет собой нонапептид (если считать цистин за два остатка цистеина). В результате расщепления окситоцина на более простые пептиды был установлен способ связывания этих аминокислот в молекуле они образуют единую пептидную цепь, обладающую одним цистеииовым остатком у одного конца и остат- [c.412]

Ко второму и третьему классу относятся АТФ-зависимые синтетазные реакции, связанные с активацией карбоксильной группы, в которых участвует один, а не два фермента. Они различаются природой продуктов, обра-зуюп 1 ихся при гидролитическом расщеплении АТФ. Например, фермент, который превращает ацетат в ацетил-КоА (тиоловый эфир см. ниже), расщепляет АТФ на АМФ и пирофосфат, а фермент, превращающий глутамат в глутамин, расщепляет АТФ на АДФ и фосфат. [c.212]

Метиловые и этиловые эфиры N-защищенных аминокислот получают введением N-защитной группы в молекулу соответствующего эфира аминокислоты или чаще этерификацией N-защищенных аминокислот в присутствии тионилхлорида или хлористого водорода в качестве катализатора [1315,2251]. В условиях кислотно-катализируемой этерификации многие N-защитные группы, а также амидные группировки глутамина и аспарагина могут претерпевать частичное расщепление. В связи с этим Ташнер и Василевский [2276, 2277] изучили возможность использования в качестве катализаторов этерификации ряда хлорангидридов неорганических и органических кислот. Было показано, что при проведении этерификации в мягких условиях в присутствии тионилхлорида, сульфурилхлорида, ацетилхлорида, пятихлористого фосфора, пятибромистого фосфора и тетрахлорси-лана выходы составляют более 80%. Наиболее мягкими условиями этерификации, используемыми, в частности, при наличии чувствительных к кислотам N-защитных групп, являются условия образования эфиров действием диазометана [204, 692, 725, 1033, 1630, 1844, 2022, 2160, 2654]. Этот метод применим также к N-защищенным глутамину и аспарагину. Для синтеза этиловых эфиров предложен диазоэтан [108]. [c.90]

Подводя итоги, можно сказать о наземных брюхоногих моллюсках следующее (рис. 68). В периоды нормальной активности цикл мочевины совместно с уреазой функционирует у них циклическим и каталитическим образом цепь реакций начинается с ЫН и ведет к регенерации МН . В это время работа цикла мочевины не приводит или почти не приводит к расходованию азота. Основная масса ненужного азота направляется на путь синтеза мочевой кислоты лишь небольшая доля его может выделяться в виде в результате расщепления глутамина глутаминазой. В отличие от этого в период летней спячки весь азот выделяется в виде мочевой кислоты, что дает определенное преимущество при отборе, так как потеря воды при экскреции мочевой кислоты мниимальна. Но в то же время в связи с общим понижением интенсивности обмена количество синтезируемой мочевой кислоты уменьшается примерно до /4 обычной величины. Часть азота, которая в нормальных условиях превращалась бы в мочевую кислоту, появляется теперь в виде мочевины, так как во время спячки расщепление мочевины уреазой подавлено. Путь мочевины — это теперь уже не циклический каталитический механизм, а скорее синтетический процесс, приводящий к образованию значительных количеств мочевины и накоплению ее в крови. По-видимому, этот механизм выработался в результате отбора как приспособление, ведущее к снижению упругости водяных паров и, следовательно, снижающее потерю [c.196]

Восстановительное расщепление при действии боргидрида лития носит избирательный характер. В молекуле инсулина расщепление особенно активно протекает по одному из остатков глицина, В некоторых белках лабильны, по-видимому, пептидные связи, образованные остатками глутамина и аспарагина. В табл. 29 приведен перечень остатков дикарбоновых кислот, амидов дикарбоновых кислот и С-концевых остатков, присутствующих в немодифи-цированном белке вместе с перечнем соответствующих продуктов, присутствующих в гидролизате этерифицированного и восстановленного белка. В табл. 30 приведен анализ продуктов, полученных из [c.196]

Наконец, следует упомянуть еще об одном веществе, обнару-же1Шом среди продуктов белкового гидролиза, а именно об аммиаке. Обычно считают, что аммиак получается исключительно в результате расщепления аспарагина и глутамина (XXI). Оба амида были обнаружены в ферментных белковых гидролизатах [121]. В то время как аспарагин устойчив в разведенных кислотах и в нейтральных водных растворах, глутамин при pH 2—б и при нагревании до 100° образует аммиак и пирролидонкарбоно-вую кислоту (XXII) [122]. Различная устойчивость обоих амидов к кислотам может быть использована для раздельного определения аспарагина и глутамина в ферментных белковых гидролизатах [84, 123]. [c.41]

Однако, прежде чем говорить о законченной структуре, оставалось выяснить еще одну деталь, а именно строение двух аминокислот. Некоторые аминокислоты встречаются в двух формах. Таковы глутаминовая кислота и глутамин. В глутаминовой кислоте имеется две карбоксильные группы, тогда как в глутамине место одного из карбоксилов занимает амидная группа. Это различие придает им и различные свойства в молекуле белка. Точно так же существуют аспарагиновая кислота и аспарагин. При кислотном гидролизе глутамин превращается в глутаминовую кислоту, а аспарагин в аспарагиновую кислоту. Поэтому после кислотного гидролиза белка нельзя сказать, в какой форме присутствовали аминокислоты в исходной цепи. Вопрос был разрешен косвенными путями один из них — это сравнение продуктов, полученных при расщеплении одного и того же пептида путем кислотного гидролиза и воздействием ферментов, которые не разрушают амидных групп. [c.98]

Для выяснения положения амидных групп аспарагина и глутамина было проведено дополнительное ферментативное расщепление фракций А и В папаином и плесневой протеиназой. В выделенных пептидах положение амидных групп определялось по относительной ионофоретической подвижности пептидов и путем определения амидного азота [387, 389]. [c.134]

Общий азот в гидролизатах определяется методом Кьельдаля с учетом мер предосторожности, выработанных долголетним опытом [18, 335]. Аммиачный азот образуется при кислотном гидролизе в основном за счет расщепления амидных4 связей остатков аспарагина и глутамина . Он легко определяется микродиффу-зионко [426]. Содержание карбоксильного азота устанавливается измерением количества СО2, выделяющейся при обработке гидролизата нингидрином (стр. 126), и последующим пересчетом этой величины на эквивалентное количество азота теоретически полученный результат должен отражать содержание свободных аминокислот. Однако некоторые пептиды в этих условиях также выделяют небольшое количество СОз (стр. 126) и значение, получаемое для карбоксильного азота, оказывается, вероятно, несколько завышенным. Если оно не превышает 1—2% от общего азота, то найденная величина является сомнительной. [c.169]

Пути биосинтеза никотинамиднуклеотидных коферментов окончательно не установлены . Предшественниками их служат рибозо-1,5-дифосфат и никотиновая кислота (или никотинамид). Никотиновая кислота образуется в организмах многих животных, микробов и растений в процессе гидролитического расщепления L-триптофана. При взаимодействии рибозо-1,5-дифосфата V и никотиновой кислоты VI образуется мононуклеотид VII. Последний конденсируется с аденозинтрифосфатом (АТФ) в динуклеотид VIII, который амидируется при помощи глутамина в НАД, а затем фосфорилируется в НАДФ (см. схему на стр. 255). [c.254]

Предотвращающая подобную нежелательную циклизацию N-кoнцeвoгo остатка глутамина при расщеплении пептидов по Эдману, может оказаться полезной и в этом случае когда для отщепления трег-бутилокси-карбонильной группы от остатка глутамина применили безводную трифторуксусную кислоту, то действительно оказалось, что следующая реакция конденсации протекает нормально. [c.51]

Осадок растворяют в 50 мкл безводной трифтороуксусной кислоты, закрывают пробирку и инкубируют 15 мин при 50 °С. Если ожидается после расщепления образование N-концевого остатка глутамина, то инкубацию ведут 5 мин (при этом уменьшается вероятность циклизации глутамина в пирролидонкарбоновую кислоту). [c.373]

Смотреть страницы где упоминается термин Глутамин расщепление: [c.157] [c.160] [c.527] [c.10] [c.53] [c.168] [c.58] [c.266] [c.392] [c.108] [c.247] [c.260] [c.193] [c.134] [c.108] [c.247] [c.260] [c.83] [c.108] [c.259] [c.342]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология