Альбумозы и пептоны

Молоко, с точки зрения учения о коллоидах, является сложной системой, в которой вещества находятся в различной степени дисперсности. Дисперсионной средой является вода в ней в состоянии истинного раствора, т. е. с размером частиц меньше 1 m J , находятся соли, молочный сахар, альбумозы и пептоны (последних—следы). В состоянии более грубой дисперсности, с частицами в пределах от 1 до 500 щи-, находятся белковые вещества и в еще более грубой, с размерами частиц от 1600 т до 10 000 т , находятся жиры в форме шариков. Поведение последних в системе отлично от поведения их в чистой воде. Если в воду при энергичном взбалтывании прибавить растопленное коровье масло, последнее после спокойного стояния в очень короткое время поднимется наверх. В молоке жир в чистом виде вообще не отстаивается, при стоянии происходит разделение жидкости на два слоя, — нижнего, бедного жиром и богатого водой, и верхнего,— бедного водой и богатого жиром но и тот и другой слой будет содержать все составные части молока. Такая система (масло — вода) называются эмульсией стойкость ее и отличие от простой смеси воды с маслом объясняется стабилизирующим действием белковых коллоидов. [c.42]

Все упомянутые выше ферменты, производящие переваривание протеинов, принадлежат к классу гидролаз. Они катализируют гидролитические процессы—реакции распада молекулы вещества с присоединением воды. Как мы установили ранее, гидролитическое расщепление белковых веществ идет ступенями от белкового вещества через альбумозы и пептоны к полипептидам и от последних к аминокислотам. Каждой из этих гидролитических реакций соответствует свой катализатор — фермент. Все эти ферменты объединены в одну общую группу и носят название протеаз. Среди них различают собственно протеазы, к которым относится пепсин — фермент желудочного сока. Собственно протеазы, действуя на протеин, переводят его в альбумозы, пептоны и полипептиды. Кроме собственно протеаз различают пептидазы они разрушают полипептиды до аминокислот. Действие ферментов регулируется реакцией среды для каждой группы ферментов существуют оптимальные условия концентрации водородных ионов. [c.67]

Белковые тела (альбумозы и пептоны) мешают этой реакции, поэтому ее нельзя проводить (для констатирования консервирования формалином) непосредственно с жидкостью, которой залиты внутренности без предварительной перегонки. [c.75]

Белки в природе синтезируются из аминокислот При гидролизе белков сначала образуются растворимые в воде промежуточные продукты — альбумозы и пептоны, которые затем распадаются на аминокислоты Гидролиз белков происходит под действием кислот или щелочей, либо протеолитических ферментов (протеаз) [c.183]

Работа 120. Альбумозы и пептоны [c.188]

Для нижеследующих опытов по исследованию свойств альбумоз и пептонов пользуются раствором пептона в 3—5%-ном растворе хлористого натрия. [c.188]

Ход работы. К 1 мл разбавленного физиологическим раствором в два раза белка куриного яйца прибавить 10 мл 0,1 %-ного раствора пепсина в 0,2%-ной соляной кислоте и поставить смесь в термостат при 37° С на 25—30 мин. После этого к жидкости добавить несколько капель раствора лакмоида и (осторожно ) разбавленный раствор едкого натра до слабокислой реакции при этом выпадает осадок кислотного альбумината, который отфильтровать. Фильтрат нагреть до кипения, в осадок выпадает неизмененный белок. Осадок отфильтровать от еще горячей жидкости и в полученном фильтрате открыть альбумозы и пептоны, как это описано в разделе IV работы 120., [c.189]

Ход работы. 20 мл 4—5%-ного раствора казеина в 0,5%-ном растворе соды смешать с 2—3 мл раствора трипсина и оставить в термостате при 37° С на 30—40 мин. После этого жидкость осторожно подкислить до слабокислой (на лакмоид) реакции и отфильтровать выпавший осадок щелочного альбумината. Фильтрат нагреть до кипения, при этом выпадает в осадок белок. Жидкость фильтровать еще горячей и в фильтре открыть альбумозы и пептоны (как в предыдущей работе), а затем открыть свободный триптофан, для чего 5—3 мл гидролизата нейтрализовать уксусной кислотой, добавить 1 мл амилового спирта, и затем по каплям свежеприготовленную бромную воду. Хорошо встряхнуть. В присутствии триптофана слой амилового спирта окрашивается в красно-фиолетовый цвет. [c.189]

Альбумозы и пептоны, образовавшиеся из белков нод влиянием пепсина, представляют собой еще достаточно высокомолекулярные сложные соединения, которые в желудке не всасываются и поэтому поступают при очередном опорожнении желудка вместе с пищевой кашицей в двенадцатиперстную кишку. Здесь они подвергаются действию группы протеолитических ферментов, которые обладают свойством гидролизовать как белки, так и полипептиды (пептоны). Пищеварительный сок в кишечнике, действующий на белки, представляет собой смесь секрета панкреатической железы и слизистой кишечника. В кишечнике белки пищи подвергаются воздействию трипсина, химотрипсина и пептидаз (полипептидаз и дипептидаз), содержащихся частично в поджелудочном, частично в кишечном соке. [c.314]

Белки не сразу распадаются на амино-кислоты. Сначала получаются альбумозы и пептоны, все менее и менее сложные, и только под конец [c.414]

А. А. С а б а н е е в. Криоскопические исследования коллоидов. О молекулярном весе альбумозы и пептона из яичного альбумина. ЖРХО, 189 , 25, 11—33 и 101— 102 (второй отдел). [c.277]

Во время хранения продуктов в белковом комплексе под влиянием гидролитических ферментов, которые содержатся в самом продукте, происходит автолитический распад белка в результате образуются аминокислоты, а иногда и более простые продукты со щелочными свойствами. Простейшая схема разложения белков протеины альбумозы и пептоны полипептиды — аминокислоты. [c.62]

Переваривание белков и полипептидов в кишечнике. Полипептиды, или, как обычно их называют, альбумозы и пептоны (продукты более глубокого гидролиза белка), образующиеся при переваривании белков в желудке, представляют собой еще достаточно сложные соединения, которые в желудке не всасываются. Попав с пищевой кашицей в кишечник, они подвергаются дальнейшему расщеплению. В кишечнике также перевариваются и белки, не подвергшиеся воздействию пепсина. В переваривании белков и полипептидов в кишечнике участвуют две пищеварительные жидкости сок поджелудочной железы и кно еч-ный сок. [c.249]

Продукты растепления белковых молекул получили название альбумоз и пептонов. Ошибочно считалось, что альбумозы построены более сложно, чем пептоны и что они, следовательно, близки по структуре к белкам. В настояш,ее время продукты гидролиза белка все чаш,е называют полипептидами (по аналогии с продуктами, получающимися при синтезе из аминокислот и близких к ним). [c.335]

Из всех белковых веществ при умеренном гидролизе образуются продукты, которые еще обладают общим характером белковых тел, а именно не растворяются в спирту и дают как ксантопротеиновую, так и биуретовую реакции. Эти соединения (указаны в ПЬ) называются альбумозами и пептонами. Они образуются также при действии желудочного сока на протеины. Их нужно рассматривать как промежуточные продукты полного гидролитического распадения. При этом альбумозы стоят ближе к протеинам, пептоны — к аминокислотам нужно однако заметить, что между альбумозами и пептонами нет резкого различия. [c.327]

Изменение pH от 5,0 в кислую сторону сопровождается протеоли-тическим действием пепсина. Он превращает казеин в альбумозы и пептоны. Более глубого распада, до образования полипептидов, в действии пепсина обнаружено не было. [c.67]

Качественные пробы на формалин. Реакция Толленса. К 3 см испытуемого раствора прибавляют несколько капель реактива Толленса. Образуется золь серебра различной окраски в зависимости от крепости раствора формалина — от черного до желтокоричневого. При очень значительном разведении формалина требуется легкое подогревание раствора. Реакция удается и в присутствии белковых веществ. Реактив Толленса готовится следующим образом 3 г азотнокислого серебра растворяют в 30 см Н О, в этот раствор прибавляют раствор едкого натра (разведение 1 10). Образуется осадок гидрата окиси серебра. Перед употреблением к нему по каплям приливают аммиак до растворения осадка. Хранить реактив после прибавления аммиака нельзя ввиду возможности взрыва. Чувствительность реакции позволяет определять формальдегид при содержании его в растворе в 0,0С01%. К таким же чувствителным реакциям на формалин относятся реакции с морфием и серной кислотой и резорцин-серной кислотой. Однако при пользовании последвими необходимо иметь формальдегид свободным от примеси белковых веществ (альбумоз и пептонов). Этими реакциями можно пользоваться для количественных определений с помощью колориметра. [c.179]

При этом выход мальгозы увеличивается по мере понижения плотности сусла а именно при плотности 20—25° по Баллингу выход мальтозы составляет 66%, при 13—20°—80% при 2,4°— 97% Оптимальная температура осахаривания 62—63° Белки, как и полисахариды, представляют собой ангидриды, которые при гид ролизе присоединяют воду и распадаются на простейшие вещества— гидраты или аминокислоты Гидролиз белков протекает в нескольких фазах вначале образуются альбумозы и пептоны, а затем аминокислоты Этот процесс в заторе осуществляет гидролитический фермент (протеаза) при оптимальной температуре 52—53° Таким образом, для эффективного осуществления процессов гидролиза крахмала и белков в заторном аппарате требуется создать оптимальные условия концентрации и температуры среды Емкость аппарата определяют из расчета 6 л на 1 кг зерна, а отношение диаметра к высоте 2 1 [c.197]

Трипсин—протеаза, ускоряющая гидролиз пептидных связей в белках и белках частично гидролизованных (альбумозах и пептонах), а также в некоторых поли- и дипептидах. Опти.мум активности лежит около pH 8,0, но, как и у пепсина, несколько отличен для различных белков. В клетках поджелудочной железы образуется неактивная форма трипсина — поэтому как свежая железа, так и ее секрет не обнаруживают триптической активности. Трипсиноген превращается в активный трипсин под действием знтеропептидазы (активатора, выделяемого из слизистой тонких кишок), самого трипсина и концентрированных растворов солей. Превращение трипсиногена в трипсин при pH 7,8—8,5 протекает под действием трипсина (имеет место автока-талитический процесс). При хранении поджелудочной железы наблюдается превращение трипсиногена в трипсин. [c.54]

Продуктами пептического гидролиза белков являются преимущественно альбумозы и пептоны. При длительно . воздействии пепсина при оптимальных условиях, в качестве продуктов гидролиза образуются в небольшом количестве аминокислоты. Не все белки одинаково легко подвергаются пептическому гидролизу. Сравнительно слабо расщепляются пепсином коллагены и эластины и совсем не расщепляются кератииы, муцкны, фиброин, овомукоид и некоторые другие белки. [c.185]

В кишечнике, где пищевая масса приобретает кислотность, близкую к pH 7,0, как -белкн пищи, так альбумозы и пептоны, образовавшиеся в результате желудочного пищеварения, подвергаются дальнейшему гидролизу при действии ферментов панкреатического сока трипсина, химотрипсина и карбоксипепти-дазы. [c.186]

Трипсин — протеаза, ускоряющая гидролиз белков, находящихся в состоянии амфанионов, с оптимумом активности при pH 8,0. Трипсин —белковое вещество с молекулярным весом- 23 ООО. В панкреатической железе образуется неактивный трипсиноген, который при действии специфического активатора— энтерокиназы, выделяемой слизистой двенадцатиперстной кишки и тонкого отдела кишечника, превращается в трипсин (см. работу 30). Трипсин ускоряет гидролиз пептидных связей белков, альбумоз и пептонов. Многие нативные белки лишь с трудом расщепляются трипсином. Триптический гидролиз таких белков идет значительно быстрее после их денатурации или после предварительного расщепления пепсином. Продуктами триптического гидролиза являются поли- и Дипептиды и аминокислоты. Трипсину свойственно и коагулазное действие. [c.186]

Химотрипсин — вторая протеаза панкреатического сока, обладающая более высоким, чем у трипсина, коагулазным действием. Клетками панкреатической железы образуется неактивный химотрипсиноген, который превращается в химотрипсин при действии трипсина. Химотрипсин, подобно трипсину, ускоряет при рН-7,6 гидролиз белков, альбумоз и пептонов, а также и протамннов. [c.186]

Протеазы и пептидазы обнаружены не только в составе пищеварительных соков, но и во многих животных и некоторых растительных тканях. Протеаза животных тканей — катепсин ускоряет гидролиз белков, находящихся в изоэлектрическом или близком к изоэлектрическому состояниях. Оптимум активности катепсина лежит при 4—5 при рН 7,0 он неактивен. Поэтому действие катепсина становится особенно заметным при посмертном автолизе тканей, когда [Н+] тканей повыщается. Катепсин активируется соединениями, содержащими сульфгидрильные группы. Катепсин гидролизует белки с образованием альбумоз и пептонов. В тканях катепсин находится, обычно, вместе с пептидазами и дипептидазами. Он найден во многих животных тканях, но особенно богаты им ткани печени, почек и селезенки. По некоторым данным катепсин встречается также в составе желудочного сока. [c.187]

Следует отметить, что в свое время Пастер расчленял понятия гниения и тления белков. Под гниением он иодразуме-вал анаэробное разрушение белков, отождествляя его с брожением. Тлением назывался аэробный процесс. Такое подразделение можно встретить в литературе и в настоящее время. Говоря о распаде белков, мы объединяем аэробный и анаэробный процессы. Под в,лиянием ферментов, выделяемых микробами, белковые молекулы расщепляются на ряд более простых веществ. Этот распад идет через альбумозы и пептоны до аминокислот. Аминокислоты подвергаются дезаминированию, причем образуется аммиак, а также кислоты жирного и ароматического рядов. В аэробных условиях органические кислоты могут быть окислены до O.j и HgO. В анаэробной обстановке идет менее глубокий расиад белка. [c.154]

Расщепление белковых веществ при кипячении с кислотами, щелочами или под действием ферментов (энзимов) называют гидролизом. Биологическое значение его очень велико, он всегда происходит в живых организмах. В кишечнике животных (и человека) белок пищи гидролизуется при участии ферментов (пепсина, трипсина и эрепсина) на аминокислоты, усваиваемые организмом и преобразуемые в свойственные ему белки. Конечные продукты гидролиза белков — а-аминокислоты, но сначала получаются более сложные альбумозы и пептоны. Гидролиз белка изображают схемой белок -> альбумозы -> пептоны -> полипептиды -> дипептиды —> аминокислоты. [c.379]

Химический состав и строение белков. При кипячении с кислотами, щелочами, а также под действием ферментов белковые вещества распадаются на более простые соединения, образуя в конце концов смесь а-аминокислот. Такое расщепление белков получило название гидролиза белка. Гидролиз белков имеет большое биологическое значение и щироко представлен в растительном и животном организмах. Попадая в желудок и кишечник животного и человека, белок расщепляется под действием ферментов (пепсин желудочного сока, трипсин поджелудочной железы и эрепсин стенок кищок) на аминокислоты образо-вавщиеся аминокислоты в дальнейшем усваиваются животным организмом и под влиянием ферментов снова преобразуются в белки, свойственные данному организму. Гидролиз белков не идет сразу до аминокислот. Выделены промежуточные продукты гидролиза, более сложные, чем аминокислоты, но проще, чем белки, известные под названием альбумоз и пептонов. [c.338]

Еще работы Кюне (1885), а также Гофмейстера и его сотрудников показали, что при действии на белки ферментных смесей желудочного или панкреатического сока образуется ряд промежуточных продуктов, получивших название альбумоз и пептонов. Первые высаливаются при насыщении сернокислым аммонием, но не свертываются при нагревании, вторые же не высаливаются и не свертываются при нагревании. Эти вещества не являются однородными, а представляют смесь высших и низших полипептидов, а также некоторых аминокислот, например цистина и тирозина, которые тоже выпадают в осадок при высаливании альбумоз. Хотя работы, посвященные изучению альбумоз и пептонов, в настоящее время имеют только исторический интерес, дальнейшее исследование промежуточных продуктов гидролиза белков имеет очень большое значение, так как оно [c.365]

Таким образом, постепенно вводя все новые и новые частицы амино-кислот, можно получить все более и более сложные полипептиды. Самый сложный из известных в настоящее время полипептидов синтезирован из 15 частиц гликоколя и 3 частиц лейцина. Его частичный вес громаден (1200 с лишним). Водный раствор этого полипептида чрезвычайно напоминает водный раствор белка, да и вообще по свойствам резко отличается от исходных амино-кислот. Последние, как известно, сладки, а этот искусственный продукт представляет вещество такого же горького вкуса, как и естественные альбумозы и пептоны. И в других отношениях полипептид обнаруживает сходство с последними. Как альбумозы и педтоны, так и высшие полипептиды расщепляются гидролитически под влиянием щелочей, кислот и пищеварительных ферментов и дают при этом одни и те же конечные продукты — аминокислоты. [c.419]

Промежуточные продукты расщепления белковых тел. При расщеплении белков до аминокислот с помощью кислот, щелочей или ферментов возникает большое количество промежуточных продуктов. Определение их и до сих пор носит более или менее произвольный характер, а описание остается довольно неопределенным вследствие ])азличия их свойств, зависящих от качества и количества их составных частей. Еще и до сих пор промежуточные продукты делятся на альбумозы и пептоны. Это деление основано на способности альбумоз высаливаться при полном насыщении растворов сернокислым аммонием и неспособности к этому пептонов. В отличие от белков альбумозы и пептоны не свертываются нри кипячении. Этим признакам разделения в настоящее время не придают большого значения. Продукты неполного гидролиза, описанные под названием альбумоз и пептонов, являются, главным образом, смесями полипептидов часто их называют просто пептонами. [c.314]

Продукты расщепления белковых молекул получили название альбумоз и пептонов. В настоящее время продукты гидролиза белка все чаще называют полипетидами (или просто пептидами, по аналогии с продуктами, получающимися при синтезе из аминокислот и близких к ним). [c.249]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология