Неорганические кофакторы ферментов

Различают две группы кофакторов ионы металлов (а также некоторые неорганические анионы) и коферменты, представляющие собой органические вещества. Примерно треть из всех известных в настоящее время ферментов активируется ионами металлов. Прочность связи ионов металлов с белковой частью фермента колеблется в широких пределах. Некоторые металлокомплексы ферментов в процессе их выделения из биологических материалов вследствие достаточной лабильности теряют ион металла. Эти особенности приходится учитывать при исследовании фи-зико-химических и биохимических характеристик таких ферментов, восстанавливая их активность путем добавления в среду соответствующих ионов. Такие белки образуют группу ферментов, активируемых ионами металлов. Другие металлоферментные комплексы отличаются большей стабильностью, т. е. сохраняют ион металла при выделении и очистке ме-таллоферменты). В роли кофакторов ферментов могут выступать различные по природе ионы металлов. [c.95]

Механизмы биологических процессов, протекающих с участием неорганических кофакторов ферментов, в большинстве случаев окончательно не установлены. Современные данные по этому вопросу касаются главным образом роли ионов металлов в ферментативном катализе (см. раздел Роль металлов в ферментативном катализе ). [c.248]

Для обеспечения эффективного каталитического действия ферменты нуждаются в кофакторах, которые к концу реакции не претерпевают изменений и являются существенным ее элементом [1, 22]. Коферменты—это вещества органической природы, сложной структуры (алифатические и ароматические производные, нуклеотиды, гетероциклы). Они, как правило, непосредственно участвуют в каталитической реа щии как переносчики оп деленных химических группировок. Активаторы—это вещества неорганической природы, например,неорганические ионы, оказывающие активирующее воздействие на ферменты. В соответствии с их функциями в ферментативном катализе коферменты делятся на три основные группы [c.166]

НЕОРГАНИЧЕСКИЕ КОФАКТОРЫ ФЕРМЕНТОВ [c.248]

Несмотря на то, что многие ферменты являются простыми белками, большинство из них для своего действия требует кофакторов, которые к концу реакции не изменяются и представляют важный элемент механизма катализа. Существует два основных типа кофакторов специфические коферменты и вещества-активаторы. Коферменты (органические кофакторы) — почти всегда органические вещества относительно сложного строения. Они непосредственно участвуют в каталитической реакции, чаще всего как переносчики определенных химических групп. Активаторы (неорганические кофакторы) — почти всегда простые вещества, например неорганические ионы. Они действуют на фермент, приводя его в активное состояние. [c.64]

Ионы металлов, содержащие незаполненную -оболочку (а также /-оболочку), являются переходными—способными иметь различную валентность и образовывать комплексные, координационные соединения. Изучение таких соединений является главной областью современной неорганической химии. Соответственно важный раздел бионеорганической химии занимается ферментами, содержащими атомы переходных металлов в качестве кофакторов или в составе простетических групп (гемсодержащие белки). [c.216]

Многим ферментам для эффективной работы требуются те или иные небелковые компоненты, назьшаемые кофакторами. Кофакторы — это вещества, присутствие которьк совершенно необходимо для проявления каталитической активности ферментов, хотя сами они в отличие от ферментов сохраняют стабильность при довольно высоких температурах. Роль кофакторов могут играть различные вещества — от простых неорганических ионов до сложных органических молекул в одних случаях они остаются неизменными в конце реакции, в других — регенерируют в результате того или иного последующего процесса. Кофакторы подразделяются на три типа неорганические ионы, простетические группы и коферменты. Их мы и рассмотрим в последующих трех разделах. [c.165]

Роль присутствующих в сыворотке неорганических микроэлементов (Си, Zn, Со, Мп, Мо, Va, Se) выяснена далеко не полностью, но многие из них могут быть кофакторами ферментов. Так, например, ионы ЗеОз требуются для активации ряда ферментов метаболической детоксикации. Ионы селена могут также участвовать в инактивации свободных радикалов. [c.40]

Кофактор. Низкомолекулярное термостабильное неорганическое или органическое соединение, необходимое для проявления активности фермента. [c.1012]

Рассмотрение ЭКВ только начато в этой книге. Дальнейшее развитие таких представлений, теоретическое и экспериментальное исследование ЭКВ — одна из наиболее актуальных задач молекулярной биофизики. Здесь особенно перспективным представляется изучение ферментов, содержащих в качестве кофакторов атомы переходных металлов. О металлоферментах коротко рассказано в 6.8. Электронные оболочки переходных металлов являются мягкими в том смысле, что для их перестройки требуются сравнительно малые энергии — речь идет о -электронах. Соответственно координационные связи, образуемые атомом переходного металла, зависят от окружающей среды. Известно явление так называемо й дисторсионной изомерии— существования комплексов переходных металлов в изомерных формах, разнящихся длинами связей и углами между связями. Конформационная перестройка белковой структуры, образующей координационную систему переходного металла, может сильно воздействовать на строение такой системы. Тем самым, в этих случаях непосредственно реализуются электронно-конформационные взаимодействия. Их Изучение требует развития соответствующих разделов квантовой химии. Научная идеология этой области та же, что в современной неорганической химии, и поэтому законно считать исследования металлоферментов, а также любых комплексов биополимеров с металлами, относящимися к бионеорганической химии. [c.609]

Для каталитической активности многих ферментов требуются те или иные кофакторы небелковой природы. Такими кофакторами могут быть органические соединения (в этом случае их называют коферментами) или какие-либо неорганические вещества, например металлы (в форме ионов). У одних ферментов кофакторы непосредственно участвуют в каталитическом процессе, у других же они выполняют функцию промежуточных переносчиков определенных функциональных групп от молекулы субстрата к ферменту. Хотя такие кофакторы присутствуют в клетках в крайне незначительных количествах, они необходимы для действия многих ферментов и потому играют жизненно важную роль в метаболизме клетки. [c.273]

При очистке фермента всегда полезно установить еще вначале пределы pH и температуры, в которых он стабилен. Утрата ферментом активности во время очистки может свидетельствовать о необходимости добавления какого-то дополнительного кофактора или кофермента. Эту возможность следует проверить с помощью весьма простых методов, таких, как диализ или добавление комплексообразующих агентов в сочетании с детально разработанными методами идентификации неорганических ионов и органических соединений. Присутствие прочно связанных кофакторов и коферментов, а также наличие простетических групп легче определить в том случае, когда фермент уже почти очищен. Тогда можно получить достаточно четкие спектры поглощения раствора фермента и спектры испускания озоленного препарата. [c.99]

Функция необходимых бактериям ионов металлов заключается в том, что они служат активаторами или кофакторами многих ферментов [145]. Кроме того, неорганические ионы (в основном Na+ и К" ) участвуют в транспорте веществ через клеточные мембраны [155] и в регуляции синтеза белка [131]. Они являются также компонентами белковых комплексов, играющих важную роль в метаболизме бактерий, например, железо входит [c.201]

Структура ферментов. В активном центре фермента, образованном сближенными и определенным образом ориентированными в пространстве участками полипептидной цепи, происходит связывание субстрата и его химическое превращение. Иногда в состав таких центров входят так называемые кофакторы — низкомолекулярные органические вещества довольно сложного строения или неорганические ионы. [c.55]

В состав многих ферментов, помимо полипептидных цепей из десятков, сотен и тысяч молекул аминокислот, составляющих специфическую белковую (протеиновую) его часть, входит одна или несколько молекул относительно низкомолекулярного органического соединения небелковой природы (основания, кислоты, спирта, кетона и т. д. алифатического, алициклического или гетероциклического ряда) — так называемая простетическая группа, или кофермент. В таком случае протеиновая часть фермента назь1вается апоферментом. В состав некоторых ферментов также входят неорганические кофакторы — ионы металлов Ре, Со, Си, Мп и др. [c.12]

Коферментами принято называть кофакторы ферментов, непрочно соединенные с апоферментом и отделяющиеся от него, например, с помощью диализа. Коферменты — переносчики химических группировок — представляют собой органические вещества небольшого молекулярного веса в ходе катализа они обычно мигрируют от одной молекулы ферментного белка к другой. Примером таких соединений является пикотинамид-адениндинуклеотид, который служит коферментом (переносчиком водорода) многих оксидоредуктаз, находящихся в клеточной плазме в растворенном виде. Кроме того, к коферментам можно отнести неорганические ионы, играющие роль активаторов ферментов. [c.247]

Катионы металлов часто являются специфическими кофакторами ферментов. Неорганическая нирофосфатаза, наиример, активируется только Mg +. Многие киназы, лигазы и синтетазы, действующие на фосфорили-рованные субстраты, могут быть активированы как Mg +, так и Мп . В ряде случаев один фермент может быть активирован ионами нескольких металлов. Например, фосфопируватгидратазу активируют следующие ионы, расположенные в ряд по степени их активности [c.248]

Если фермент содержит белковую часть (апофермент) и небелковую (кофактор или кофермент), то его называют холоферментом. Если фермент содержит только белковую часть, то его относят к простым, а если есть кофактор (неорганическая часть) или кофермент (органическое соединение) - сложным. Ферменты могут объединяться в сложные надмолекулярные комплексы, или мультиферменты. [c.28]

Остальные Ре8-белки имеют более сложно организованные Ре8-цент-ры, в состав которых входит также неорганическая кислотолабильная сера. Известны Рс282-центры (содержат по два атома железа и неорганической серы), Рез8з- и Рс484-центры (рис. 58, Б, В). Ре8-белки могут содержать один или более центров в молекуле. У больщинства Ре8-со-держащих ферментов помимо Ре8-центров в молекуле имеются и иные кофакторы металлы (молибден, селен), хромофорные группы (флавин, гемы, птеридины), витамины (табл. 16). [c.234]

В отличие от небиологических катализаторов ферменты — высоко специфичны, они имеют активные центры, многие из них проявляют свою активность в присутствии коферментов (коэнзи-мов) небелковой природы, то есть в таких случаях ферменты являются сложными белками К сожалению, до сих пор нет достаточной четкости в определениях коферментов и кофакторов Одни авторы отождествляют эти понятия, другие используют лишь один термин — коферменты, третьи выделяют ионы некоторых металлов в разряд активаторов, прямо не связывая их с кофермен-тами, и т д Накопленный фактический материал служит веским основанием подразделять белки-ферменты на две группы — простые ферментные белки и сложные ферментные белки, из которых сложные содержат в своем составе неорганические и/или органические небелковые структуры — коферменты Коферменты могут обратимо или необратимо (простетические группы) связываться с белковой частью — апоферментом Полный ферментный комплекс называют холоферментом Если же действие некоторых ферментов лишь активируется неорганическими ионами или атомами металлов и не снимается полностью в их отсутствии, то такие активаторы следует называть кофакторами [c.62]

Ферменты являются катализаторами реакций, протекающих в живой материи. В настоящее время многие ферменты выделены в виде чистых кристаллических веществ. Оказалось, что некоторые из этих кристаллических ферментов являются чистыми протеинами таковы пепсин — один из протеолитических ферментов, катализирующий гидролиз пептидной связи (— СО — ЫН —) в протеинах, и уреаза, катализирующая гидролиз мочевины. Другие ферменты содержат, помимо самого протеина, простетшескую группу, существенную для каталитической активности часто про-стетическая группа представляет собой флавин, как в различных ферментах, катализирующих окислительно-восстановительные реакции, или гематин, как в каталазе или пероксидазах, катализирующих некоторые реакции перекиси водорода. Некоторые другие ферменты активны только тогда, когда, помимо субстрата, присутствует кофактор. Кофактор, подобно ферменту, принимает участие в катализируемой ферментом реакции, однако он не разрушается он может иметь простое химическое строение типа неорганического иона, и тогда его называют активатором, или же представлять сложную органическую молекулу, известную под названием кофермента. Кофакторы, по-видимому, действуют подобно простетическим группам (или части таких групп), которые легко отделимы от фермента. Хотя различие между кофакторами и про-стетическими группами в пределах фермента имеет важное значение с точки зрения биологии, оно может быть весьма искусственным, когда речь идет о механизме катализа. [c.107]

Исследование промежуточного обмена углеводов было начато почти случайно, когда Бухнер в 1897 г., проводя опыты с целью выяснить, не предохраняется ли сахар дрожжевым экстрактом от порчи, нашел, что не содержащий клеток экстракт сбраживает сахар. Примерно в то же время начало завоевывать признание представление о ферментах как катализаторах обмена веществ, и фермент дрожжей назвали зимазой . Несколько лет спустя Гарден и Йонг показали, что в прокипяченном дрожжевом экстракте содержатся по меньшей мере два фактора, необходимых для действия зимазы. Один из них представлял собой способный к диализу кофактор, который они назвали козимазой , а другой был неорганическим фосфатом. Гарден и Йонг показали, что во время брожения фосфат исчезал, и, кроме того, выделили фосфорный эфир сахара. На этом основании они пришли к выводу, что эфир образовался при брожении. Выделение этого эфира Гардена — Йонга, который, [c.118]

Для получения меченых нуклеозидфосфатов чаще всего применяют Р-неорганический фосфат. Получаемые нуклеозидтри-фосфаты в качестве кофакторов широко употребляются при радиоактивном фосфорилировании других соединений ферментами. [у- Р]АТФ может быть получен при обмене концевой фосфатной группы на меченый органический фосфат в присутствии [c.62]

Многие ферменты для проявления каталитической активности нуждаются в присутствии некоторых веществ непептидной природы — кофакторов. Различают две группы кофакторов ионы металлов (а также некоторые неорганические анионы) и коферменты, которые представляют собой органические вещества. [c.68]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология