Реакции с участием цитохрома

Другой характерный компонент структуры митохондрий — это матрикс, который заполняет просвет, окруженный внутренней мембраной. Он содержит много белка и некоторое количество липидов. Системы митохондриальных мембран характеризуются постоянной толщиной и определенным расстоянием в пространстве во всех изученных типах клеток. Митохондрии состоят из 30% жиров и липидов и более 50 % структурного белка. В белковых и липоидных слоях находятся ферменты, которые катализируют биохимические реакции в митохондриях. Часть митохондриальных ферментов, принимающих участие в окислительном фосфорилировании, довольно легко экстрагируется водой, солевыми растворами (КС1). К их числу можно отнести цитохром С и некоторые дегидрогеназы цикла Кребса. Экстракция других [c.369]

В высоких концентрациях дофамин, адреналин и норадреналин принимают участие в окислительно-восстановительных (ОВ) реакциях хлоропластов. Судя по стандартным потенциалам катехоламинов и переносчиков электронов (табл. 8.3), а также доноров и акцепторов электронов искусственной природы, дофамин может быть наиболее эффективным донором в цепи переноса электронов между фотосистемами. В паре с аскорбатом он способен восстанавливать цитохром Г и пластоцианин. [c.121]

Поступление, распределение и выведение из организма. Подвергается метаболическим превращениям с участием цитохром-Р-450-зависимых оксидаз смешанных функций. В качестве метаболитов идентифицированы пропен, 1,2-эпоксипропан, 1,2-пропандиол и нронионовая кислота, которые вступают в реакцию с глутатионом с образованием 5-пропилглутатиона и 5-(гидроксипро-пил)глутатиона (ТасЬ1га уа е1 а1.). После в/ж введения крысам Б, [c.593]

Ферменты катализируют минимум две последовательные реакции гидроксилирования и реакцию отщепления боковой цепи холестерина (в виде альдегида изокапроновой кислоты). В качестве переносчика электронов участвует цитохром Р-450 в сложной оксигеназной системе, в которой принимают участие также электронтранспортирующие белки, в частности адренодоксин и адренодоксинредуктаза. [c.277]

Ферменты, катализирующие превращения с участием молекулярного кислорода, разделяются на три основные группы оксидазы, монооксигеназы и диоксигеназы. К оксидазам относят ферменты, катализирующие процессы, в результате которых О2 восстанавливается до Н2О2 или до двух молекул воды. Примерами таких ферментов могут служить глюкозооксидаза и цитохром с оксидаза, катализирующая о кисление ферроцитохрома с до феррицитохрома по реакции [c.133]

Микросомальные ферментные системы. Реакции микросомального окисления катализируются НАДФН- и НАДН-зависимыми ферментными системами в присутствии кислорода. НАДФН-зависимый флавопротеин переносит электрон от восстановленного НАДФН на терминальный фермент — цитохром Р-450, восстанавливая железо гема последнего. Кроме того, в монооксигеназных реакциях принимает участие НАДН-зависимый ферментный комплекс, состоящий из НАДН-зависимого флавопротеина и цитохрома Ь . В этом случае электрон переносится на кислород и активирует его [c.511]

Связь этих растворимых ферментов с дыхательной цепью не вполне ясна. В последовательном действии переносчиков водорода, рассмотренном на стр. 223, восстановление цитохрома с осуществляется при участии цитохромов 6 и j. Поскольку ни один из описанных выше растворимых ферментов не содержит в заметном количестве цитохрома, следует допустить, что эти растворимые ферменты действуют как-то в обход обычной последовательности реакций в дыхательной цепи. Кроме этих растворимых ферментов, из субклеточных частиц были выделены также НАД-Нг-цитохром-с-редуктаза и сукцинат-цитохром-с-редуктаза. По-видимому, оба эти выделенных из субклеточных частиц препарата являются фрагментами дыхательной цепи, содержащими все переносчики водорода, необходимые для восстановления цитохрома с в дыхательной цепи. Так в субклеточных частицах, содержащих НАД-Нг-цитохром-с-редуктазу и сукцинат-цитохром-с-редуктазу, кроме флавина и негеминового железа, присутствуют цитохромы Ь и j. [c.212]

Первый этап окисления является эндергонической реакцией, которую катализирует монооксигеназа. Атом кислорода в NH2OH доставляется молекулярным кислородом. Второй этап идет при участии гидроксила-мин-оксидоредуктазы. При окислении нитрита электроны переносятся на цитохром а . Только стадии окисления гидроксиламина в нитрит и нитрита в нитрат являются энергетически полезными. [c.350]

Число точек фосфорилирования и их локализация в цепи переноса электронов были установлены с помощью целого ряда прямых и косвенных методов. Прямые измерения обычно проводят с помощью полярографического метода, определяя поглощение кислорода, или же используют изотопную метку (Р ), или, наконец, определяют образование АТФ или убыль АДФ с помощью ферментативных методов. Сравнение полученных при этом значений для отношения Р/0 показало, что для истинного фосфорилирования, обусловленного реакциями в дыхательной цепи, отношение Р/0 равняется 3 (окисление восстановленного НАД и субстратов НАД-дегидрогеназы) и 2 (для субстратов флавиновых ферментов, например для сукцината). Поскольку стадии, следующие за реакциями, которые протекают с участием флавопротеидов, для всех субстратов одинаковы, одна из точек фосфорилирования должна быть локализована в пределах комплекса I. Оставшиеся две точки, таким образом, должны быть расположены на коротком отрезке цепи между коферментом Q (цитохром Ъ) и Ог- Одна из них (точка 2), вероятно, локализована между коферментом Q и цитохромом (или с), т. е. в пределах комплекса III. Такое заключение подтверждается тем, что в системе, в которой цитохромоксидаза блокирована с помощью H N, для окисления восстановленного НАД или В- 3-оксибутирата при добавлении цитохрома с величина Р/2о (то же, что и Р/0) оказывается равной 2. О локализации третьей точки фосфорилирования в области цитохромоксидазы можно судить по результатам только что описанных экспериментов, а также исходя из того факта, что окисление аскорбиновой кислоты — переносчика, способного отдавать электроны только цитохрому с,— в присутствии тетраметил-га-фениленди-амина (ТМФД) характеризуется отношением Р/0, равным единице. Ни скорость, ни стехиометрия этой реакции не изменяются в присутствии антимицина А. В основном к тем же выводам пришли Чанс и Уильямс, исходя из своих экспериментов с использованием ингибиторов (см. стр. 392). Когда к интактным митохондриям добавляют субстрат и Фн, наблюдается явление, получившее название дыхательного контроля] при этом в отсутствие АДФ скорость дыхания становится очень низкой (так называемое состояние 4). После добавления АДФ система возвращается в состояние 3. [c.394]

Таким образом, состояние 4 можно рассматривать как ингибированное состояние цепи, а переход из состояния 3 в состояние 4 аналогичен переходу, который происходит, когда к дыхательной системе, находящейся в стационарном состоянии, добавляют какой-либо ингибитор дыхания. Поэтому, сравнивая с помощью спектрофотометрических методов степень окисленности различных переносчиков после этого перехода, можно определить те пары переносчиков, которые взаимодействуют с АДФ в точке фосфорилирования. Результаты таких экспериментов приводят к выводу, что процессы фосфорилирования сопряжены с реакциями восстановленный НАД-> ФПд, цитохром цитохром С1 и цитохром а-> цитохром 3. Наконец, если предположить, что каждый акт фосфорилирования требует взаимодействия между восстановленным переносчиком и соседним окисленным переносчиком, то придется признать, что эффективное сопряжение возможно лишь тогда, когда разность свободных энергий между такими парами переносчиков превышает свободную энергию реакции АТФ + НгО- АДФ + Фд. Отсюда следует, что фосфорилирование возможно лишь в той реакции с участием данного комплекса, для которой АС —10 ккал/молъ или АЕд 250 м. Как явствует из схемы, приведенной на фиг. 103, возможными кандидатами в качестве точек фосфорилирования могут быть только следующие пары восст. НАД/ФП, ФП/цитохром Ъ кофермент Q), цитохром Ъ (кофермент Р)/цитохром С и цитохром а/цитохром аз (или Ог). Полная энергия окисления восстановленного НАД кислородом достигает 1,14 в или 51,3 ккал/молъ. Так как при физиологических концентрациях образование трех молекул АТФ (Р/О = 3) связано с затратой 30 ккал/молъ, к. п. д. этого процесса превышает 50%. [c.395]

В металлофлавопротеидах катионы Ре, Мо, Си, 2п служат, по-видимому, для обеспечения взаимосвязи между флавино-выми коферментами и апоферментами. Это подтверждается тем, что отношение металла к флавину в очищенных препаратах ферментов этой группы, например, НАД-Нз цитохром с — оксидоредуктазы является более или менее постоянной величиной. Кроме того, рибофлавин и флавиновые нуклеотиды образуют довольно устойчивые комплексные соединения с катионами многих металлов. По современным представлениям, в ходе любой катализируемой реакции при участии ме-таллофермента образуется тройной фермент-металл-суб-стратный комплекс, в котором металлу приписывают роль мостика , связывающего фермент и субстрат. [c.263]

Не все стадии в процессе фотосинтеза являются выясненными и строго доказанными. Однако несомненно, что возбужденный светом хлорофилл является донором электронов, восстанавливая при участии атомов водорода из воды НАДФ до НАДФ-Нг, и, с другой стороны,— акцептором электронов, которые от ОН-ионов воды через цитохром возвращаются на хлорофилл или расходуются на образование АТФ. В то время как первичные фотофизические процессы при фотосинтезе заключаются в поглощении и переносе энергии квантов света, первичные фотохимические процессы заключаются прежде всего в образовании трех веществ молекулярного кислорода, восстановленного НАД или НАДФ и АТФ. Именно в реакциях [c.338]

Окисление тоже происходит с участием ферм ентов. Это окислительные ферменты, цитохромы и цитохром-оксидаза. Их роль заключается в переносе атомов водорода с окисляемых органических соединений на кислород. Органика тем самым окисляется, а кислород, соединяясь с водородом, образует НгО. Процесс этот в действительности весьма сложен, окисление проводится в целой цепи реакций. Можно только поражаться силе науки биохимикам удалось всю эту аистему реакций расшифровать, вплоть до весьма тонких деталей. [c.240]

Заметное разложение эстрона и эстрадиола в живом организме может быть воспроизведено инкубацией их со срезами печени in vitro л также пропусканием через печень и, в меньшей степени, через почки . Под действием печени активность полностью исчезает через несколько часов, однако природа конечных неактивных продуктов совершенно неизвестна. Образование спаренных комплексов исключается, так как гидролиз не восстанавливает активности инкубированного вещества. Херд рассмотрел возможные реакции метаболизма. Цианид и окись углерода задерживают инактивацию. Доказано, что в реакции прини-JvIaют участие следующие энзимы цитохром, оксидаза-циктохром С и неизвестная дегидрогеназа. В реа <ции участвует кислород воздуха . [c.464]

Увеличение скорости реакции Хилла при использовании таких окислителей, как дифторфенолиндофенол и цитохром с (высокий окислительно-восстановительный потенциал), скорее всего является результатом непосредственного участия пластоцианина в переносе электронов. Будучи восстановлен освещенными хлоропластами, этот медьсодержащий белок затем переносит электроны к реагенту Хилла. [c.178]

Помимо оксидаз, в растительных клетках функционируют и различные оксигеназы (см. 4.2.1). В мембранах ЭР локализованы две редокс-цепи. В одной из них при окислении NADH с участием флавопротеина и цитохрома (рис. 4.9, 1) осуществляется оксигеназная реакция, связанная с гидроксили-рованием, приводящая к образованию ненасыщенных связей в жирных кислотах (десатурация). В животных тканях показана возможность взаимодействия этой цепи с редокс-цепью митохондрий. В этом случае электроны от цитохрома передаются на цитохром с дыхательной цепи митохондрий и завершающей оксидазой будет цитохромоксидаза. Во второй [c.163]

Взаимодействие цитохрома с с модифицированным дипиридилом золотым электродом протекает, по-видимому, с участием лизиновых остатков на поверхности белка, образующих водородные связи с одним из атомов азота в промоторе. В основе этого предположения лежит сходство поведения рассматриваемой электрохимической системы и цитохрома с при белок-белковом электронном обмене. Известно, например, что полилизин ингибирует реакцию между цитохромом с и его биологическим партнером-цитохромоксидазой. При добавлении полилизина в электрохимическую ячейку, содержащую цитохром с и модифицированный дипиридилом электрод, гетерогенный перенос заряда также ингибируется. Сходным образом модификация поверхностных боковых цепей цитохрома с в равной степени ингибирует как электрохимическую стадию переноса заряда, так и реакцию с цитохромоксидазой [11, 26, 43]. [c.220]

Возможность представленных отношений предполагает наличие двух пулов цитохрома bs, что в свое время было предсказано и показано А. И. Арчаковьш [2]. Один из них устойчив к антителам, другой легко ими ингибируется [305]. Различные цитохром Ьб-зависимые реакции протекают с участием различных его пулов. НАДН — ци- [c.126]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология