Декарбоксилаза кетокислот

Различные декарбоксилазы кетокислот [c.909]

В природе широко распространены декарбоксилазы кетокислот и аминокислот, катализирующие реакции по следующим схемам [c.133]

Карбокси-лиаза 2-оксокислот Декарбоксилаза 2-кетокислот [c.233]

Фермент Р-декарбоксилазу, катализирующую декарбоксилирование дикарбоновых кетокислот, не следует смешивать с дрожжевой а-карбоксилазой. При (5-декарбо-ксилировании образуются не альдегиды кислот, а кетокислоты. Так, например, щавелевоуксусная кислота превращается в пировиноградную кислоту [c.250]

ДЕКАРБОКСИЛАЗЫ — ферменты, катализирующие отщепление СО2 от карбоксильной группы аминокислот (а) или от кетокислот (б) [c.528]

ГОДНЫХ ДЛЯ такого количественного определения, весьма ограничен известно применение оксидазы ь-аминокислот, трансами-назы ь-аминокислот, оксидазы в-аминокислот и декарбоксилазы ь-аминокислот (табл. 8-1) [6]. Оксидазы ь- и о-аминокислот катализируют окисление кислородом ь- и о-аминокислот соответственно с образованием а-кетокислот в присутствии кислорода и каталитического количества каталазы, а декарбоксилаза ь-аминокислот катализирует декарбоксилирование ь-аминокис-лот, как показано на схеме (8.14) [c.269]

Так как из тиамина образуется кофермент декарбоксилазы, то, очевидно, при недостатке тиамина в тканях организма процессы декарбоксилирования кетокислот должны быть нарушены. Это, прежде всего, относится к декар-боксилированию пировиноградной кислоты — одного из важнейших промежуточных продуктов обмена углеводов. [c.102]

Биохимической причиной болезни является отсутствие или сильное снижение активности декарбоксилазы а-кетокислот, катализирующей превращение всех трех разветвленных а-кетокислот в ацил-СоА-тиоэфиры с выделением СО2 (реакция 2, рис. [c.341]

Механизм реакции декарбоксилирования кетокислот при участии декарбоксилаз с тиаминпирофосфатом в качестве кофермента будет рассмотрен в гл. IV. Механизм реакции декарбоксилирования аминокислот с помощью карбокси-лиазы с пиридоксальфосфатом в качестве кофермента очень близок к тому, который действует при переаминировании аминокислот. Здесь тоже возникает шиффово основание, в котором электронная плотность у а-углеродного атома аминокислоты резко ослаблена. Вследствие этого сильно ослабляется связь этого углеродного атома с карбоксильной группой, и последняя легко отщепляется. [c.133]

Болезнь кленового сиропа Декарбоксилаза а-кетокислот с разветвленной углеродной цепью Истощение, неврологические нарушения. Моча имеет запах кленового сиропа. Высокая концентрация лейцина, изолейцина, валина и соответствующих а-кетокислот в крови и моче [c.364]

Карбокси-лиазы, или декарбоксилаз ы,— ферменты, ускоряющие негидролитические реакции распада органических соединений по С—С-связям. В природе широко распространены декарбоксилазы кетокислот и аминокислот, например, пируватдекар ксилаза (карбокси-лиаза 2-оксокислот (а-кетокислоты), К.Ф.4.1.1.1) катализирует реакцию по схеме [c.101]

B. Кофермент декарбоксилаз кетокислот. Г. Кофермент ацилтрансфераз. [c.48]

Недавно обнаружено, что тиаминпирофосфат может фосфорилироваться далее при участии, тиаминдифосфаткиназы возникающей тиаминтрифосфат считают запасной рмой тиамишшрофосфата, хотя есть уже данные о его абсолютной незаменимости для функционирования нервной ткани. Тиаминпирофосфат является коферментом декарбоксилаз кетокислот. При декарбок-силировании, в частности, пировиноградной кислоты сначала образуется промежуточное соединение, распадающееся далее с выделением СО2 [c.160]

У некоторых биологических видов декарбоксилазы гистидина [56] и 8-аденозилметионина [57] содержат в активном центре ковалентно связанную кетокислоту. Эти ферменты ингибируются карбонильными реагентами и боргидридом. Если для восстановления гистидиндекар- [c.232]

Следует отметить, что в выяснение биологической роли витамина В и пиридоксальфосфата в азотистом обмене существенный вклад внесли А.Е. Браунштейн, С.Р. Мардашев, Э. Снелл, Д. Мецлер, А. Майстер и др. Известно более 20 пиридоксалевых ферментов, катализирующих ключевые реакции азотистого метаболизма во всех живых организмах. Так доказано, что пиридоксальфосфат является простетической группой аминотрансфераз, катализирующих обратимый перенос аминогруппы (КН,-группы) от аминокислот на а-кетокислоту, и декарбоксилаз аминокислот, осуществляющих необратимое отщепление СО от карбоксильной группы аминокислот с образованием биогенных аминов. Установлена коферментная роль пиридоксальфосфата в ферментативных реакциях неокислительного дезаминирования серина и треонина, окисления триптофана, кинуренина, превращения серосодержащих аминокислот, взаимопревращения серина и глицина (см. главу 12), а также в синтезе б-аминолевулиновой кислоты, являющейся предшественником молекулы гема гемоглобина, и др. [c.227]

Механизм реакции трансаминирования. Общую теорию механизма ферментативного трансаминирования разработали советские ученые А.Е. Браунштейн и М.М. Шемякин. Одновременно подобный механизм был предложен американскими биохимиками Э. Снеллом и Д. Метцлером. Все трансаминазы (как и декарбоксилазы аминокислот) содержат один и тот же кофермент-пиридоксальфосфат. Для реакций трансаминирования характерен общий механизм. Специфичность трансаминаз обеспечивается белковым компонентом. Ферменты трансаминирования катализируют перенос ЫН,-группы не на а-кетокислоту, а сначала на кофермент пиридоксальфосфат. Образовавшееся промежуточное соединение (шиффово основание) подвергается внутримолекулярным превращениям (лабилизация а-водо-родного атома, перераспределение энергии связи), приводящим к освобождению а-кетокислоты и пиридоксаминфосфата последний на второй [c.435]

Реакции декарбоксилирования в отличие от других процессов промежуточного обмена аминокислот являются необратимыми. Они катализируются специфическими ферментами-декарбоксилазами аминокислот, отличающимися от декарбоксилаз а-кетокислот (см. главу 10) как белковым компонентом, так и природой кофермента. Декарбоксилазы аминокислот состоят из белковой части, обеспечивающей специфичность действия, и простетической группы, представленной пиридоксальфосфатом (ПФ), как и у трансаминаз. [c.441]

Декарбоксилазы аминокислот в большинстве своем являются пиридоксалевы-ми ферментами. Выделение СО2 происходит через такое же промежуточное образование основания Шиффа между пиридоксальфосфатом и аминокислотой, как в случае реакций переаминирования (см. 4.2). Направление химического превращения — отщепление СО2 либо изомеризация с образованием основания Шиффа — производного пиридоксамина и а-кетокислоты — определяется природой белка, т. е, апофермента. На этом примере можно еще раз убедиться в том, что белковый компонент комплекса организует и направляет работу кофермента. Здесь уместно добавить, что и серингидроксиметилтрансфераза, рассмотренная в 4.2, также являете пи )идоксалевым ферментом, но структура апофермента предопределяет течение процесса в направлении разрыва связи С —С . [c.146]

Кроме нуклеиновых оснований, некоторые другие биологически важные вещества содержат в молекуле пиримидиновый фрагмент. Среди них прежде всего следует назвать тиамин 6,700 или витамин Наличие этого вещества обязательно для всех организмов. Тиамин в виде эфира пирофосфорной кислоты входит в состав ферментов — декарбоксилаз а-кетокислот. В частности, энзим пируватдекарбоксилаза катализирует превращение пировиноградной кислоты в ацетальдегид и далее в ацетат. Как уже обсуждалось, эта реакция занимает ключевое положение в первичном и вторичном метаболизме основные типы углеродных скелетов строятся при участии ацетилкоэнзима А. Млекопитающие не способны к биосинтезу тиамина и должны получать его с пищей. Суточная потребность для человека составляет не менее 0,8 мг в сутки. Под названием кокарбоксилаза пирофосфат тиамина применяется как лекарственный препарат для лечения нарушений сердечной деятельности и некоторых нервных расстройств. [c.583]

При повышенной температуре перекись водорода представляет собой относительно сильный неспецифический окислитель. В щелочном растворе она избирательно окисляет а,р-ненасыщенные альдегиды и кетоны с образованием у а,Р-олефиновой связи эпоксидного кольца [83]. Реакция происходит в результате атаки положительно заряженного центра катио-еноидной системы анионом перекиси водорода и последующего отщепления гидроксильного аниона с образованием окиси [84]. Подобную реакцию дают также 1,2-дикетопы и а-кетокислоты, в то время как соли а,р-не-насыщенных кислот в этих условиях не реагируют. Это селективное окисление имеет очень большое практическое значение, и применение щелочного раствора перекиси водорода в реакциях деградации вновь привлекло к себе внимание, особенно после того, как было показано, что с а-кетокислотами этот реактив дает такие же результаты, как и фермент декарбоксилаза. [c.449]

Для обнаружения и количественного определения некоторых а-кетокислот могут быть использованы ферментативные и микробиологические методы. Многие а-кетокислоты восстанавливаются при действии лактатдегидрогеназы, причем по меньшей мере шесть из них (р-меркаптопировиноградная кислота, а-кето-масляная кислота, а-кето-р-оксимасляная кислота, 3-окснпиро-виноградная кислота, пировиноградная кислота и глиоксиловая кислота) восстанавливаются примерно с одинаковой скоростью. Дрожжевая декарбоксилаза а-кетокислот также отличается широким диапазоном субстратной специфичности (см, табл. 9). [c.104]

Аспартат-р-декарбоксилаза С1, wel hii отличается от других декарбоксилаз еще и тем, что она активируется не только пиридоксальфосфатом, но и очень малыми количествами а-кетокислот. Это явление нельзя отнести за счет декарбоксилирования щавелевоуксусной кислоты, возникающей в результате переаминирования между добавленной а-кетокислотой и аспарагиновой кислотой, поскольку а-аланин, образующийся при ферментативном карбоксилировании аспарагиновой кислоты в присутствии меченой пировиноградной кислоты, не содержит изотопной метки. По всей вероятности, активирующее действие добавленной а-кетокислоты связано с образованием пиридоксальфосфата в результате реакции переаминирования между а-кетокислотой и пиридоксаминфосфатом, присутствующим в ферментном препарате. [c.208]

Существование таких реакций остается недоказанным. В экстрактах пи-ридоксаминфосфат-трансаминазы из Е. соИ [R. В. В е е с h е у а. F. С. Н а р-р о 1 d, Bio hem. J., 66, 520 (1957)] превращение пиридоксаминфосфата в пиридоксальфосфат происходит путем окислительного дезаминирования, а не переаминирования, а реакция, ошибочно принятая авторами за переаминирование пиридоксальфосфата, состоит в действительности в ферментативном де-фосфорилировании пиридоксальфосфата (J. Turner, личное сообщение, 1959). По новейшим данным Сенеза (1960), в бактериальных экстрактах наблюдается неферментативное переаминирование между пиридоксаминфосфатом и а-кетокислотами этим объясняется активирование некоторых аминокислотных декарбоксилаз бактерий кетокислотами. — Прим. ред. [c.233]

Характерная для ферментов исключительно высокая специфичность в отношении субстратов и катализируемых реакцин определяется белковой частью фермента. К., число к-рых по сравнению с ферментами очень невелико, значительно менее специфичны, В пределах данного класса субстратов и данного типа превращений К. могут катализировать разные реакции, в зависимости от того, в совокупности с какими аиоферментами они функционируют. Так, пиридоксальфосфат, функционируя в качестве К.различных ами-пофераз (трансаминаа), принимает участие в переаминировании различных амино- и кетокислот выступая в качестве К. декарбоксилаз а-аминокислот, пиридоксальфосфат катализирует процесс декарбокси-лирования а-аминокислот, но не может служить К. при декарбоксилировании а-кетокислот, к-рые декарбоксилируются различными ферментными системами при участии другого К. — тиаминдифосфата. [c.371]

Б процессах метаболизма важные функции выполняет фермент, де-карбокснлирующий а-кетокислоты (декарбоксилаза). Коферментом в этом случае является пирофосфат витамина В], т. е. тиаминпнрофосфат [c.85]

У человека недостаток витамина Вб обычно проявляется в быстром развитии общего истощения, что связано, по-видимому, со значением пиридоксаля (и родственных ему витаминов) в функционировании большого числа ферментов, участвующих в обмене аминокислот. Сейчас известно уже более 50 ферментов, активной группой которых является пиридоксальфосфат к ним относятся многочисленные аминотрансферазы (трансаминазы), обеспечивающие протекание важнейшей реакции переаминирования (переноса аминогруппы с глутахмн-на на кетокислоты с образованием аминокислот), синтетазы (участвующие в образовании триптофана, треонина, цистеина и других аминокислот), декарбоксилазы и альдолазы, обеспечивающие расщепление аминокислот до соответствующих аминов и альдегидов, и многие другие. [c.68]

В метаболических реакциях декарбоксилаза выделяет СО2 из пиро-впноградной кислоты и из других кетокислот. Другим примером ко-фермента, имеющего большое значение, служит кофермент А, участвующий в ряде реакций ацетилирования. В химическом отношении это слон<-ный нуклеотид, содержащий аденин, рибозу, фосфорную кислоту и Р-мер-кантоэтиламиновое производное витамина — пантотеновой кислоты его формула приводится ниже [c.335]

Некоторым витаминам принадлежит особо важная роль в азотистом обмене. Подвергаясь в организме фосфорилированию, а в некоторых случаях более сложным превращениям, они дают начало образованию небелковых компонентов ферментов, катализирующих реакции превращения аминокислот. Витамин Ва (флавин) является составной частью кофермента оксидазы О- и .-аминокислот и аминооксидаз. Пантотеновая кислота входит в состав кофермента ацилирования, играющего важную роль в обмене безазотистых соединений, образующихся из аминокислот (а-кетокислот и др.) и ряда азотистых веществ. Фолиевая кислота и ее производные участвуют в процессах, приводящих к использованию метильных групп метионина, формильных, оксиметильных групп (остатков муравьиной кислоты и формальдегида), возникающих при превращении ряда аминокислот (серина, глицина, гистидина, триптофана). Особо важное место в азотистом обмене занимает витамин В( (пиридоксаль). В виде своего фосфорного эфира Вд служит коферментом ряда ферментов, участвующих в превращениях аминокислот. В частности, ферменты, катализирующие переаминирование аминокислот, содержат в виде кофермента пиридоксальфосфат. Авитаминоз В сопровождается, особенно у микроорганизмов, ослаблением и даже прекращением реакций переаминирования. Пиридоксальфосфат является также коферментом декарбоксилаз аминокислот. Вместе с этим тшридоксальфосфат входит (в виде кофермента) в состав ряда других ферментов, участвующих в превращениях определенных аминокислот (триптофана, серина, серусодержащих аминокислот). [c.433]

Декарбоксилаза а-кетокислот Нарущен метаболизм меди [c.156]

Среди ферментов, требующих для своего действия присутствия тиаминдифоофата (ТДФ), важную группу составляют декарбоксилазы а-кетокислот. Наиболее известной и лучше других изученной реакцией, катализируемой ферментами этой группы, является реакция декарбоксилиро-вания пировиноградной кислоты. [c.256]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология