Гликопротеины нейтральные

Соотношение пептидной и углеводной части в гликопротеинах колеблется в широких пределах (содержание углеводов варьирует от долей процента до 70—80%). Все гликопротеины содержат глюкозамин, галактозамин или оба аминосахара из нейтральных моносахаридов чаще всего [c.567]

С коллагеновыми волокнами также связаны нейтральные гликопротеины соединения такого рода обнаружены и в межфибриллярном пространстве . [c.602]

Все поверхности, на которых происходит соприкосновение живых клеток организма животных с внешней средой, покрыты толстым ( 0,5 мм) слоем слизи, главным компонентом которой являются гликопротеины. Слизь не только предохраняет клетки от механического повреждения и облегчает движение (например, движение пищи по пищеварительному тракту), но и обладает разнообразной активностью . Иммунологическая активность гликопротеинов слизи, по-видпмому, связана с нх защитной функцией. Гликопротеины слизи вырабатываются специализированными клетками железистого эпителия. Как правило, в состав слизистых выделений входят сложные смеси гликопротеинов. Только в немногих случаях удалось выделить индивидуальные гликопротеины, например муцин подчелюстной железы (см. стр. 578). В состав слизи желудка входят углеводсодержащие биополимеры по крайней мере трех групп кислые мукополисахариды, близкие или идентичные мукополисахаридам соединительной ткани, нейтральные гликопротеины, содер- [c.605]

Гликопептиды (нейтральные), полученные из гликопротеинов мозга крысы [c.359]

Нейтральные сахара, образующиеся нри гидролизе гликопротеинов минеральными кислотами, можно разделить на бумаге, используя большое число растворителей. Партридж [110, 111] применил этот метод для разделения восстанавливающих сахаров, сравнивая подвижность исследуемого сахара с подвижностью глюкозы. Несмотря на то что индивидуальные значения Rp значительно изменяются при небольших колебаниях температуры, отношение величин Rp остается довольно постоянным. Использование свидетеля часто необходимо, поскольку для получения максимального разделения растворителю обычно дают возможность стекать с бумаги. [c.207]

При дезаминировании 2-аминосахаров в щелочной среде образуется аммиак [234], что было положено в основу количественного определения этих сахаров [230]. Необходимо вводить поправку на содержание в гликопротеине амидного азота (см. гл. 6). В этом случае также возможны ошибки, если реакцию проводить в присутствии нейтральных сахаров и основных аминокислот [230]. Определение 2-аминосахаров с нингидрином включает их дезаминирование с образованием соответствующих пентоз оно было обсуждено ранее (см. стр. 213). [c.216]

Этот метод используется для выявления полисахаридов (гликоген), нейтральных мукополисахаридов, мукопротеинов, гликопротеинов и гликолипидов. [c.244]

Вторым этапом заражения является слияние оболочки вириона с клеточной мембраной. У парамиксовирусов этот процесс осуществляется другим гликопротеином F. Форма-предшественник Fo вне клетки подвергается протеолитическому расщеплению на большую субъединицу Fi, которая содержит новый гидрофобный N-конец (рис. 24.14), проникающий в клеточную мембрану, и меньшую нефункциональную субъединицу Рг, связанную с Fi дисульфидным мостиком [57]. Все изложенное указывает на эволюционную связь между парамиксовирусами и вирусом гриппа. На этом, впрочем, аналогия между ними кончается. Вирионы вируса гриппа попадают в клетку в составе эндосом — внутриклеточных везикул с низким значением pH, изменяющим конформацию НА и облегчающим внедрение субъединицы НА2 в мембрану везикулы. При нейтральных значениях pH, характерных для межклеточного пространства, слияния с мембраной не происходит. Что касается вируса Сендай с расщепленным F-белком, то он осуществляет слияние мембран даже в таких условиях и именно поэтому часто используется как агент, стимулирующий слияние клеток, при получении клеточных гибридов [26]. Таким образом, вирус Сендай и другие парамиксовирусы проникают в клетку непосредственно через клеточную мембрану, без посред- [c.474]

От обычных белков, состоящих исключительно из протеиногенных аминокислот, следует отличать сложные белки, называемые также конъюгированными белками или протеидами. Это вещества, содержащие помимо белковой части небелковый органический или неорганический компонент, необходимый для функционирования, могущий быть связанным с полипептидной цепью ковалентно, гетерополярно или координационно и вместе с аминокислотами присутствующий в гидролизате. Важнейшие представители сложных белков гликопроТеины (простетическая группа — нейтральные сахара (галактоза, манноза, фукоза), аминосахара (N-aцeтилглюкoзa-мин, N-aцeтилгaлaктoэaмин) или кислые производные моносахаридов (уро-новые или сиаловые кислоты)), липопротеины, содержащие триглицериды, фосфолипиды и холестерин, металлопротеины с ионом металла, связанным ионной или координационной связью, фосфопротеины, связанные эфирной связью через остаток серина или треонина с фосфорной кислотой, нуклеопротеины, ассоциирующиеся с нуклеиновыми кислотами в рибосомах или вирусах, а также хромопротеины, содержащие в качестве просте-тической группы окрашенный компонент. Обзор структур важнейших белков см. в разд. 3.8. [c.345]

Термин гликопротеин часто используют для обозначения любого соединения, содержащего углеводную и белковую части, в том числе для гликопротеинов, протеогликанов и углевод-белко-вых комплексов. Гликопротеины содержат белковую цепь, состоящую из 300 и более остатков природных -а-аминокислот. С основной белковой цепью ковалентно связаны боковые углеводные Цепи, являющиеся остатками гетероолигосахаридов. Они обычно разветвлены (см. рис. 26.3.2) и могут содержать нейтральные моносахариды (Л-глюкозу, Л-галактозу, Л-маннозу, -фукозу), сновные (2-амино-2-дезокси-Л-глюкозу, 2-амино-2-дезокси-Л-га-актозу) и кислые (б-амино-З.б-дидезокси-Л-глицеро- -гала/сго- [c.215]

Из а,-глобулиновой фракции при фракционировании растворами сульфата аммония или спиртом выделен кислый гликопротеин, названный а -мукопротеином или орозомукоидом. Он имеет молекулярный вес около 44 ООО и содержит примерно 16% нейтральных сахаров (галактоза, [c.576]

ГЖХ ацетатов альдитов представляет собой эффективный и точный метод определения содержания альдоз в биологических материалах. Разделение ацетатов альдитов, начиная с триацетата глицерина и кончая октаацетатами октитов, методом ГЖХ было впервые описано в 1961 г. [1, 2]. Несмотря на то что пригодность метода для количественного анализа была доказана, он не находил широкого применения из-за сложности подготовки колонки кроме того, не удавалось разделить D-глюцит и галактит. В последующие четыре года существенного прогресса не наблюдалось. В 1965 г. была предложена новая жидкая фаза EGNSS-M— сополимер сукцината этиленгликоля и цианоэтил-кремния, — которая оказалась пригодной для разделения всех простых альдитов вплоть до гекситов [3]. С этого времени метод ГЖХ с успехом применяется для определения содержания нейтральных альдоз в гемицеллюлозах древесины [4], полисахаридах клеточных стенок растений [5], гликопротеинах [6—8] и почвенных гидролизатах [9], а также для определения альдоновых кислот в целлюлозе древесины 10], частично метилированных альдоз [11] и продуктов периодатного окисления олигосахаридов [12]. [c.22]

В отличие от нейтральных сахаров аминодезоксисахара чрезвычайно сильно адсорбируются силикагелем, пропитанным боратами или фосфатами, однако их разделение, а также анализ соответствующих М-ацетилированных производных можно провести на пластинках с силикагелем, пропитанных сульфатом меди [444]. В этом случае следует учитывать, что для данного разделения необходимы системы, содержащие водный аммиак, который аминирует нейтральные сахара, препятствуя тем самым проведению одновременного определения нейтральных и аминодезоксисахаров. Таким образом, для исследования гидролизатов гликопротеинов и гликолипидов, которые могут содержать [c.69]

Метод окрашивания полисахаридов перед электрофорезом [478] использовали Павленко и Оводов [479] для анализа ряда нейтральных и кислых полисахаридов с помощью электрофореза в полиакриламидном геле. Для разделения различных компонентов полидисперсных декстранов и амилопектинов с помощью диск-электрофореза ими использованы буферы, содержащие тетраборат натрия (или борную кислоту), трис(гидроксиметил)-аминометан и натриевую соль ЕВТА при pH 9,2—9,3. Электрофорез в полиакриламидном геле используют также для анализа пектиновых веществ [480] и сульфатированных полисахаридов из морских водорослей [481], однако основной областью применения данного метода в химии углеводов является исследование гликопротеинов [482] и гликозаминогликанов (483, 484]. В по- [c.75]

При применении этого метода наносят очень небольшие количества концентрированного раствора исследуемого препарата на старт в виде узкой полосы. В результате электрофореза (может быть приложена весьма высокая разность потенциалов, поскольку в геле подавляются конвекционные токи) смесь будет разделяться на ряд зон, что позволяет получить более высокое разрешение, чем при работе по методу свободной границы. Более того, можно варьировать средний размер пор и распределение пор по размерам для некоторых поддерживаюш,их сред (крахмал, агар, полиакриламид) таким образом, что действие одного из факторов, влияюш их на электрофоретическую подвижность, а именно гидродинамического сопротивления, будет столь велико, что часть молекул будет практически неподвижной [30]. Электрофоретические подвижности в гелях или на бумаге нельзя непосредственно сравнивать с электрофоретическими подвижностями, измеренными методом свободной границы, кроме тех случаев, когда рассматриваемые молекулы малы по сравнению с размерами пор в поддерживающей среде. Компактные белки с молекулярным весом вплоть до 50 ООО легко диффундируют в 5%-ном полиакриламидном геле, и даже с веществами большего молекулярного веса можно получить хорошие результаты. Бумагу или гелевый блок нужно окрасить, чтобы показать положение различных компонентов можно также сделать перенос на подходящим образом вырезанный кусок фильтровальной бумаги, хотя эта методика часто малочувствительна. Обычные красители, применяемые для обнаружения белков (нигрозин, амидовый черный), дают удовлетворительные результаты для многих гликонротеинов, но некоторые эпителиальные вещества, которые могут представлять собой по существу углеводы (до 90%), окрашиваются довольно плохо. Было найдено, что для кислых гликонротеинов лучше применять толуидиновый голубой [32] или муцикармин [33], а алциановый голубой окрашивает как кислые, так и нейтральные гликопротеины [34]. Наиболее общей методикой окрашивания является, по опыту автора, методика Райдона и Смита [35] (хлорирование и обработка смесью крахмала и иодистого калия), но она неприменима на полиакриламидных гелях. [c.47]

Прежде чем анализировать гидролизованный гликопротеин, обычно необходимо удалить избыток кислоты. Соляная кислота легко удаляется при упаривании, но надо избегать условий, в которых происходят потери аминокислот за счет реакции с продуктами расщепления углеводов. Упаривание нужно проводить быстрее и при возможно более низкой температуре. Необходимо также поддерживать в процессе упаривания достаточно кислую реакцию раствора во избежание реакции Майяра (см. стр. 105 и сл.), которая происходит в нейтральных или очень слабокислых средах. По-видимому, при упаривании соляной кислоты в вакууме pH гидролизатов не превышает 3, если не было добавлено щелочи. [c.135]

Методики Винцлера и Сёренсена и Хаугарда, по-видимому, дают в общем случае удовлетворительные значения содержания нейтральных сахаров в гликопротеинах ). Однако определение с фенолом и серной кислотой после предварительного гидролиза в разбавленной кислоте дает несколько большие значения содержания маннозы в яичном альбумине [99, 100], по сравнению с результатами, полученными без гидролиза [98] или другими методами [7, 101]. Ранее Диксон [54] отметил, что предварительное нагревание с 0,5 н. серной кислотой повышает интенсивность окрашивания при реакции овомукоида с орцином. [c.206]

РГеобходимо рассмотреть потери аминосахаров, которые могут возникать при упаривании досуха гидролизатов гликопротеинов. Присутствие больших количеств нейтральных сахаров может приводить к потере аминосахаров при высушивании смеси, содержащей соляную кислоту, в вакууме при комнатной температуре [177] (см. гл. 4). Хартри [204] показал, что подобное высушивание солянокислых растворов смесей аминосахаров и больших количеств аминокислот может вызывать иногда потерю до 20% аминосахаров. Мюир (частное сообщение) обнаружила, что потери глюкозамина происходят в присутствии глюкуроновой кислоты. Огстон [205] тщательно исследовал этот вопрос и для преодоления некоторых из указанных трудностей предложил добавлять глюкозамин в качестве внутреннего стандарта. Потерь можно в значительной степени избежать, если удалить соляную кислоту дауэксом-1 (НСОд) или нейтрализовать другим способом. Однако многие исследователи (ссылки см. в [204]) упаривали солянокислые гидролизаты гликонротеинов досуха указанным выше способом и не наблюдали значительных потерь аминосахаров. Возможно, что в последних случаях соляная кислота практически не содержала тяжелых металлов, которые, по-видимому, промотируют реакции, ведущие к потере гексозаминов [204]. Во многих лабораториях, включая и лабораторию автора, соляную кислоту для гидролиза гликопротеинов приготовляют из соляной кислоты с постоянной температурой кипения. Потери глюкозамина можно уменьшить, удаляя соляную кислоту в вакууме над концентрированной серной кислотой и гранулами едкого кали при 0° (см. стр. 226). [c.214]

Определение обш его количества нейтральных сахаров в овомукоиде обработкой гликопротеина орцином или антроном в присутствии высококонцентрированной минеральной кислоты обычно дает приблизительно 8—10%. Однако при определении свободных гексоз в кислом гидролизате овомукоида получали значительно меньшую величину (например, 7% [37] 5,7% [38] 5,7% [21]). Очень маловероятно, что величины, полученные при применении орцина или антрона, при исследовании овальбумина являются завышенными. Если приведенная выше величина верна для овомукоида, расхождение может быть обусловлено потерей нейтрального сахара даже при сравнительно мягком кислотном гидролизе гликопротеина. Такая потеря может быть результатом разрушения выделенного сахара или, что более вероятно, захвата нейтральных сахаров дезацетилированпыми гексо-заминами ([38] см. также том 1, гл. 8). При работе с овомукоидом могут иметь место ошибки последнего типа, что объясняется сравнительно высоким отношением в его молекуле количества гексозаминов к гексозам (около [c.31]

Общим свойством всех растворимых в воде ингибиторов гемагглютининов вируса гриппа является наличие в простетической группе только сиаловой кислоты и N-ацетилгалактозамина или также и других сахаров, таких, как галактоза, манноза, фукоза и N-ацетилглюкозамин. Сиаловая кислота занимает концевое положение в гетеросахариде. Электрофоретическая подвижность ингибиторов высока, и при нейтральном pH граница ингибитора движется к аноду. Нри обработке ингибитора нейраминидазой концевой остаток сиаловой кислоты отщепляется, приводя к потере ингибирующей способности и уменьшению электрофоретической подвижности. Гликопротеин, выделенный из эритроцитов человека и принимаемый за клеточный рецептор для вирусов гриппа, обладает вышеупомянутыми свойствами (табл. 3). [c.248]

Гликопротеин из эпителиальной слизи шейки матки коровы в период стельности и охоты был выделен Гиббонсом [4]. Аналогичный препарат был выделен из слизи шейки матки женщины ([5], табл. 1). В 1 дккопротеине содержался как глюкозамин, так и галактозамин и единственный нейтральный сахар — галактоза. Гликопротеины шейки матки стельной коровы и коровы в период охоты при осаждении в ультрацентрифуге давали одну границу ( го.и) равно 25 и 20 8 соответственно). Хотя в слизи шейки матки в течение цикла половой охоты и беременности происходят заметные физические изменения, гликопротеины, выделенные из слизи, взятой в эти периоды, имели сходный химический состав как по углеводам (табл. 1), так и по белкам (табл. 3). Молекулярный вес обоих препаратов был около 4-10 характеристическая вязкость мукоида периода охоты (7,4 дл г) была более, чем вдвое выше вязкости мукоида периода беременности (3,2 дл г), что указывает на больший объем молекулы первого мукоида [22]. [c.261]

Из синовиальной жидкости больных ревматическим полиартритом, кроме трех главных компонентов — альбумина, глобулина и гиалуроновой кислоты — был выделен гликопротеин ([6], см. табл. 1). При исследовании этого гликоиротеина в ультрацентрифуге и с помощью электрофореза со свободной границей при pH 8,6 и 4,6 наблюдался единственный пик. Из нейтральных сахаров гликопротеин содержал галактозу, маннозу и пенто-зу. Химический состав гликопротеина синовиальной жидкости напоминал [c.262]

Из стекловидного тела быка Берман [42] выделил гликопротеин 7-гло-булинового типа, гомогенный по данным электрофореза с подвижной границей (подвижность —2,2-10 см в сек при pH 8,6) и ультрацентрифугирования (s o, и, —6,2 8). По величине коэффициента седиментации и константы диффузии Озо, IU—4,3-10" см сек был рассчитан молекулярный вес гликопротеипа, который равен 1,4-10 (табл. 2). Из нейтральных сахаров в гликопротеипе содержится манноза, галактоза и фукоза. Соотношение маннозы и галактозы равно 5 4 содержание фукозы в гликопротеипе очень незначительно. Гексозамин не идентифицирован. [c.267]

Фибробласты, например, путем взаимных клеточных контактов и контактов с коллагеном, а также секреции факторов роста и ингибиторов (кейлонов) осуществляют ауторегуляцию роста собственной популяции. Они контролируют также состав и структуру основных компонентов межклеточного матрикса (коллагена, эластина, протеогликанов и структурных гликопротеинов), так как в их функцию входит не только продукция этих веществ, но и катаболизм их путем прямого фагоцитоза фибрилл или секреции коллагеназы, нейтральной протеиназы, ка-тепсинов, гиалуронидаз. Кроме того, фибробласты секретируют факторы, регулирующие продукцию гранулоцитов и макрофагов, а также численность, миграцию и функции макрофагов, дифференцировку лимфоцитов. Медиаторы фибробластов по аналогии с лимфокинами и монокинами можно обозначить как фиброкины. [c.165]

Рис. 20-3. Схема возможного соединения двух главных компонентов первичной клеточной стенки-целлюлсвных микрофибрилл и матрикса. Молекулы гемицеллюлоз (например, ксилоглюканов) прикреплены к поверхности целлюлозных микрофибрилл водородными связями. Некоторые из этих молекул соединены поперечными сшивками, образованными короткими молекулами нейтральных пектинов (например, арабиногалактанов) и кислых пектинов (например, рамногалактуронанов). Гликопротеины плотно вплетены в ткань клеточной стенки.

Смотреть страницы где упоминается термин Гликопротеины нейтральные: [c.137] [c.161] [c.263] [c.105] [c.137] [c.47] [c.168] [c.168] [c.168] [c.169] [c.252] [c.343] [c.348] [c.22] [c.47] [c.54] [c.17] [c.29] [c.177] [c.212] [c.220] [c.11] [c.73] [c.123] [c.133] [c.157]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология