Белки образование пептидной связи

Заслуживает особого внимания реакция ацилирования аминокислот. Другие реакции аминокислот также имеют важное биологическое значение. Папример, как будет показано позднее, в основе всех реакций витамина Вб лежит образование оснований Шиффа (взаимодействие амино- и альдегидной групп гл. 7). Однако именно ацилирование аминогрунны одной аминокислоты карбоксильной (активированной) группой другой аминокислоты приводит к образованию пептидной связи и затем к образованию полимерной молекулы—белка. Для химика-биооргаиика весьма интересно сопоставить синтез наиболее сложных макромолекул в пробирке и в организме. [c.52]

Белки — это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из а,-аминокислот. По современным представлениям, в белках а-аминокислоты соединены между собой пептидными (амидными) связями (—NH—СО—) в пептидные цепи. Образование пептидных связей происходит в результате взаимодействия карбоксила одной аминокислоты с аминогруппой другой. При этом из двух а-амино-кислот е выделением одной молекулы воды образуются [c.416]

Особенно ощутимые успехи в исследовании движущих сил ферментативного катализа были достигнуты в случае химотрипсина . Химотрипсин — это эндопептидаза, которая в белках расщепляет пептидные связи, образованные карбонильной группой фенилаланина, тирозина и триптофана [4, 5] [c.126]

Мономерными единицами, из которых построены белки, являются 20 а-аминокислот. Эти малые молекулы наделены свойством, общим для всех молекул, способных к полимеризации они содержат по меньшей мере две разные химические группы, способные реагировать друг с другом с образованием ковалентной связи. У аминокислот такими группами служат аминогруппа (—ЫНг) и карбоксильная группа (—СООН), а связь, которой определяется образование белкового полимера, представляет собой пептидную (амидную) связь. Образование пептидной связи можно представлять себе как отщепление молекулы воды от присоединяющихся друг к другу —СООН- и —NH2-гpyпп [уравнение (2-7)]. В водной среде равновесие в реакциях такого типа сдвинуто в сторону образования свободных аминокислот, а не пептида. Следовательно, синтез пептидов (как в естественных условиях, так и в лаборатории) осуществляется непрямым путем и не сводится к простому отщеплению воды. [c.80]

Протеолитические ферменты (протеиназы) обладают широкой специфичностью действия, определяемой как размером полипептида, так и структурой радикалов аминокислот, участвующих в образовании пептидной связи. Основные ферменты, катализирующие гидролитический распад пищевых белков и пептидов, приведены в табл. 12.5. [c.418]

Подобно аминокислотам, белки сочетают в себе как кислотные, так и основные свойства. Являясь амфотерными полиэлектролитами, белки тем не менее существенно отличаются от свободных аминокислот, кислотно-основные свойства которых обусловлены а-амино- и а-карбоксильными группами. В белках основной вклад в формирование кислотно-основных свойств вносят заряженные радикалы аминокислотных остатков, расположенные на поверхности белковой глобулы. Основные свойства белков связаны с такими аминокислотами, как аргинин, лизин или гистидин, а кислые — с аспарагиновой и глутаминовой аминокислотами. Что касается а-аминных и а-кар-боксильных групп аминокислот, то их ионизация не имеет существенного значения, так как подавляющее их число участвует в образовании пептидных связей. Кривые титрования белков достаточно сложны для интерпретации. Это связано, во-первых, с наличием большого числа титруемых групп, а также с тем, что рА для каждой титруемой группы в белке может существенно отличаться от таковой в аминокислоте. Это связано с электростатическими взаимодействиями между ионизированными группами белка, наличием близко расположенных гидрофобных остатков, а также влиянием водородных связей. [c.52]

Если бы а-спираль была единственным типом вторичной структуры белков, то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Поскольку это не так, следует заключить, что а-спирали составляют лишь отдельные участки полипептидных цепей. Отклонение от а-спиральной структуры вызвано разнообразными факторами к ним относится содержание пролина, оксипролина и (или) валина в пептидной цепи. После образования пептидной связи амидный водород отсутствует в пролине и оксипролине, и эти аминокислотные остатки не могут участвовать в образовании водородных связей в а-спирали. Изопропильная группа валина, по-видимому, ослабляет а-спираль из-за стерического отталкивания. [c.408]

Как видно из общей формулы, аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала К, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с а-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все а-амино- и а-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом своп специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функции, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью. [c.34]

Поскольку каждая аминокислота присоединяется поочередно, при химическом синтезе белков очень важен выход на каждой стадии. Вновь обращаясь к синтезу Gly-Ala, отметим, что, если синтез пептидной связи прошел на 90%, такой синтез может считаться удовлетворительным. Однако, если те же условия использованы для синтеза декапептида грамицидина S, то общий выход составит 0,9 X 100% = 35%. При этом не учитываются потери при введении и снятии защитных групп. Следовательно, при синтезе белковых макромолекул образование пептидной связи должно проходить с высоким выходом. [c.68]

Белки в природе представлены очень большим разнообразием структур в зависимости от организации молекулярных цепей на четырех уровнях. Линейная последовательность аминокислот, составляющая полипептидную цепь, образует первичную структуру. Аминокислотный состав, число и последовательность аминокислот, а также молекулярная масса цепи характеризуют эту первичную структуру и обусловливают не только другие степени организации, но физико-химические свойства белка. Образование водородных связей между кислородом карбонильной группы и водородом МН-группы в различных пептидных связях предопределяет вторичную структуру. Установление этих внутри- или межмолекулярных водородных связей приводит к возникновению трех типов вторичной структуры а-спираль, Р-структура в виде складчатого листка или тройная спираль типа коллагена. В зависимости от характера белков в основном образуются вторичные структуры одного или другого вида. Однако некоторые белки могут переходить из одной структуры в другую в зависимости от условий, в которых они оказываются, либо образовывать смесь частей в виде упорядоченных а- и Р-структур и неорганизованных частей, называемых статистическими клубками. Между боковыми цепями аминокислот, составляющими полипептидную цепь, устанавливаются взаимодействия ковалентного характера (дисульфидные связи) или нековалентные (водородные связи, электростатические или гидрофобные взаимодействия). Они придают белковым молекулам трехмерную организацию, называемую третичной структурой. Наконец, высшая степень организации может быть достигнута нековалентным связыванием нескольких полипептидных цепей, что приводит к образованию структуры, называемой четвертичной. Многие белки имеют пространственную конфигурацию сферического типа и называются глобулярными. В противоположность этому некоторые белки обладают продольно-ориентированной структурой и называются фибриллярными. Натуральные волокнистые [c.531]

Применение соединений фосфора для образования пептидной связи кажется обоснованным уже потому, что при биосинтезе белка активирование аминокислот происходит при реакции с аденозинтрифосфатом. При этом в качестве промежуточного соединения образуется ангидрид аминокислоты и адениловой кислоты с элиминированием пирофосфата. [c.158]

Следует учитывать и другой фактор, присущий исключительно биологическим системам,— оптическую чистоту. Белки состоят из L-аминокислот. Поэтому при химическом синтезе следует исходить из L-аминокислот, а в процессе синтеза рацемизация должна быть сведена к минимуму. В наибольшей степени это относится к синтезу ферментов, каталитическая активность которых зависит от оптической чистоты. Аминокислоты особенно легко подвергаются рацемизации, когда они ацилированы (т. е. когда аминогруппа блокирована ацильной группировкой) через промежуточное образование азлактона. Такое превращение может произойти, например, в процессе введения защитной группы или в процессе образования пептидной связи [c.68]

Во всех живых клетках белки синтезируются рибосомами. Рибосома представляет собой крупную макромолекулу со сложной асимметричной четвертичной структурой, построенной из рибонуклеиновых кислот (рибосомных РНК) и белков. Для того чтобы синтезировать белок, рибосома должна быть снабжена а) программой, задающей порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи белка б) аминокислотным материалом, из которого надлежит строить белок в) энергией. Сама рибосома обладает каталитической (энзиматической) функцией, ответственной за образование пептидных связей и, соответственно, полимеризацию аминокислотных остатков в полипептидную цепь белка. [c.7]

В природных белках сравнительно мало титруемых свободных СООН- и КН,-групп, поскольку абсолютное их большинство находится в связанном состоянии, участвуя в образовании пептидных связей титрованию доступны в основном свободные СООН- и КН -группы у К- и С-концевых аминокислот пептида. [c.50]

В процессе трансляции кроме посыльной РНК участвуют транспортная РНК (т-РНК) и репликационная РНК (р-РНК), которая находится в составе комплекса с ферментом, катализирующим образование пептидной связи. Такой комплекс называют рибосомой. Каждый из участников трансляции имеет строго определенные функции. п-РНК последовательностью своих кодонов определяет порядок присоединения тех или иных аминокислот в синтезируемом белке. т-РНК доставляет необходимые аминокислоты к месту синтеза. Для этого т-РНК использует собственный кодон (его называют антикодоном), который является комплементарным кодону п-РНК. т-РНК, несущая соответствующую аминокислоту, может присоединиться, таким образом, только к строго определенному участку п-РНК. [c.542]

На основании данных, приведенных в табл. 15, можно вычислить средний молекулярный вес R аминокислотных остатков соответствующего белка. Для этого определяют отношение общего числа граммов аминокислот, найденного при гидролизе пробы, к общему числу молей аминокислот, найденных в той же пробе, получая таким образом средний молекулярный вес аминокислот. Для вычисления молекулярного веса аминокислотного остатка вычитают вес молекулы воды, отщепляющейся от каждой аминокислоты при образовании пептидной связи. (Не учитывают концевые аминокислотные остатки, не отщепляющие воду.) Таким образом, формула применима только к белкам с длинными и малоразветвленными цепями, образованными исключительно пептидно связанными аминокислотными остатками. [c.421]

Белки представляют собой продукты поли конденсации аминокислот с образованием пептидных связей [c.343]

Водорастворимые производные карбодиимида служат конденсирующими агентами при образовании пептидной связи между карбоксильной группой белка и аминогруппой амина или эфира аминокислоты, присутствующих в реакционной смеси [c.364]

Наличие в полипептидах необычных типов связей свидетельствует о существовании биологического механизма их образования, а также о том, что они могут присутствовать белках. Трудности исследования белков делают маловероятным обнаружение одиночного аминокислотного остатка, например е-аминогруппы лизина, участвующего в образовании необычного типа связи. Однако для низкомолекулярных полипептидов, например бэцитрацина А и полимиксина В, имеются данные, свидетельствующие о наличии связей необычного типа. Так, в бацитрацине А е-аминогруппа лизина и р-карбоксильная группа аспарагиновой кислоты участвуют в образовании пептидной связи, приводящей к появлению [c.169]

Белки (аминокислотные полимеры) и нуклеиновые кислоты (нуклеотидные полимеры) — это основа жизни. Ферменты — это белки, катализирующие химические реакции, необходимые для процессов жизнедеятельности, тогда как нуклеиновые кислоты служат банком данных — хранилищем генетической информации, сосредоточенной в клеточном ядре. В заключение этой главы мы кратко рассмотрим происхождение этих биополимеров. С этой целью сформулируем некоторые фундаментальные вопросы, на которых следует ниже остановиться. С чего начались химические процессы, необходимые для поддержания жизни, или, другими словами, каким образом происходило образование пептидных связей в пребиотическпй период Как появились макромолекулы, имеющие важное биологическое значение Чем вызвана асимметрия и хиральность органическ гх молекул На некоторые из этих вопросов хотя бы частично сумели ответить химики, пытавшиеся воспроизвести условия, которые существовали в примитивной атмосфере Земли того времени. [c.181]

По хим. св-вам Г. к.-типичная алифатич. а-аминокисло-та. При нагр. образует 2-1шрролидон-5-карбоновую, или пироглутаминовую, к-ту, с Си и Zn-нерастворимые соли. В образовании пептидных связей участвует гл. обр. а-кар-боксильная группа, в нек-рых случаях, напр, у прир. трипеп-тида глутатиона,-у-аминогруппа. В синтезе пептидов из L-изомера наряду с a-NH2-rpynnon защищают у-карбок-сильную группу, для чего ее этерифицируют бензиловым спиртом или получают mpem-бутиловый эфир действием изобутилена в присут. к-т. у-Группу СООН остатков Г. к. в белках модифицируют так же, как у аспарагиновой кислоты. [c.588]

В биосинтетических реакциях ацильные группы часто переносятся от амидов или сложных эфиров к различным акцепторам. Например, конечной стадией в образовании пептидных связей в процессе синтеза белка на рибосомах является перенос пептидильной группы, присоединенной при помощи эфирной связи к молекуле тРНК, к аминогруппе активированной аминокислоты (гл. 11, разд. Д,1). [c.116]

Образование пептидной связи в случае дипептида является простым химическим процессом. Дипептид формально получается при отщеплении молекулы воды от амино- и карбоксильной групп двух аминокислот (рис. 2-3). Последовательное повторение этого процесса, казалось бы, должно привести к длинным пептидам и даже к белкам. Однако реализация этого приг нципа возможна только в жестких условиях неконтролируемой реакции. Основатель пептидной и белковой химии Э. Фишер в 1906 г. пйсал [c.95]

Еще до первого химического образования пептидной связи делалась попытка получить белок с помощью ферментов. В 1886 г.Данилевски показал, что при инкубации продуктов расщепления белка с неочищенной смесью ферментов желудочного сока выпадает белковоподобный осадок. Завьялов и сотр. в 1901 г. назвали продукт такого синтеза пластеином. Впоследствии многие исследователи занимались синтезами высокомолекулярных пластеинов при воздействии протеолитических ферментов на концентрированные растворы подходящих олигопептидов (ср. разд. 2.2.9.2.) [c.166]

Сокращение связей С-Ы (или усиление их тс-характера) в кристалле мочевины вызывает увеличение жесткости "сетки" Н-связей. По мнению авторов [8], указанные изменения в структурах простых амидов имеют особенно важное значение для понимания природы образования пептидных связей, обуславливающих жесткость а-спиралей и Р-слоев в белках. Кроме того, это оказывает существенное влияние на донор-но-акцепторную способность мочевины как в кристаллической структуре, так и в БАВС. [c.117]

Основные физические проблемы, связанные с синтезом белка на полисоме, состоят в определении механизмов точного узнавания кодоном антикодона, образования пептидной связи и пере мещения рибосомы вдоль мРНК. [c.595]

Биохимия является в основном экспериментальной наукой. Она опирается на арсенал методов, созданных неорганической, органической, аналитической и физической химией. Однако многие из задач, с которыми сталкиваются биохимики, вследствие специфики изучаемых объектов требуют нетрадиционных подходов. В первую очередь это касается изучения биополимеров. Например, химический синтез белков представляет собой повторение десятки или даже сотни раз реакции образования пептидной связи с целью последовательного присоединения на каждой стадии к растущей полимерной цепи определенного аминокислотного остатка. Образование пептидных связей прекрасно отработано и с точки зрения классической органической химии не представляет ни трудности, ни интереса. Но необходимость проводить последовательно множество таких превращений без существенного уменьшения выхода, без повреждения уже созданной на предыдущих этапах синтеза полипептидной цепи ставит свои специфические проблемы, которые решаются оригинальными, разработанными именно для таких задач приемами. Венцом этих приемов является автоматический твердофазный синтез полипептидов. Столь же не традиционно выглядит задача устанобления химического строения биополимеров. Структуры отдельных мономерных звеньев как белков, так и нуклеиновых кислот давно установлены с использованием классических методов органической химии, и задача сводится к тому, чтобы для каждого конкретного биополимера определить, в каком порядке в изучаемой полимерной цепи располагаются разнотипные мономерные звенья. [c.10]

Реакции, используемые для образования пептидной связи и удаления защитных групп, могут повреждать ряд боковых функциональных групп. Поэтому использование защитных групп важно не только для о амино- и -карбоксильных групп, но и для многих боковых радикалов. Эти группы должны оставаться защищенными во время всего процесса образования полипептидной цепи и должны удаляться только по завершении процесса. В практике полипептидного синтеза используются различные комбинации этих групп. Они вводятся в мономеры в дополнение к группам, защищающим о-Мг- и о-СОО -группы. Мономеры, содержащие набор защитных групп и в ряде случаев активированные остатки, делающие возможным их непосредственное использование в процессе синтеза, обычно называют синтонами. В качестве примера, в табл. 7.6 приведены синтоны, использованные для синтеза 99-членного пептида, который представляет собой протеазу, кодированную вирусом ВЙЧ-1, вызывающим СПИД. Эта протеаза важна для протеолитического разрезания больших полипептидов, образовавшихся при трансляции вирусных мРНК. Огромный интерес к этой протеазе обусловлен надеждой найти специфические ингибиторы протеазы, которые позволят предотвратить созревание вирусных белков и, следовательно, размножение этого вируса. [c.288]

Ферментативный синтез пептидов и белков. Сложность и трудоемкость синтеза пептидов с помощью химических методов настоятельно побуждают искать принципиально иные подходы к синтезу пептидно-белковых веществ. Одним из таких подходов является синтез пептидов с использованием в качестве катализаторов ферментов. Еще в 1937 г. М. бергманн. Г. Френкель-Конрат и Дж. Фру-тон впервые сообщили о возможности обращения протеолитической реакции в сторону образования пептидной связи, однако лишь недавно были проведены пераые исследования по ферментативному синтезу пептидов. [c.149]

В связи с тем, что в состав белковой молекулы входят остатки аминокислот, содержащих больше одной карбоксильной или аминогруппы, некоторые группы, не участвующие в образовании пептидной связи, остаются свободными или используются для создания мостиков между линейными цепями. Молекула инсулина, например, состоит из четырех химически связанных между собой полипептидных цепей. Благодаря наличию свободных ноногенных. кислых или основных групп белки являются полиэлектролитами (точнее — полиамфо литами). [c.330]

Непосредственное образование пептидной связи из групп СООН и аминогруппы, как показывает термодинамический расчет, должно протекать с увеличением свободной энергии системы. Следовательно, синтез белка из аминокислот может произойти только в том случае, если 6н сопровождается, другими процессами, протекающими с уменьшением свободной энергии.,. В клетках живых организмов такими процессами являются(Ъкисление и гликолиз . нергия,, освобождающаяся при этом, в знач ительной степени концентрируется в виде.пирофосфатных связей молекул аденозилтрифосфорной кислоты (АТФ) О [c.330]

Биосинтез белка сопровождается уменьшением свободной энергии, несмотря на то, что АР образования пептидной связи нз самих аминокислот больше нуля объясняется это тем, что ппро-фосфатная связь АТФ поставляет недостающую энергию смешанному ангидриду (с. 331) и комплексу АК—т-РНК, являющимся как бы активированными предшественниками синтеза белка. [c.339]

Под действием макролида прекращается образование пептидных связей при синтезе белка, нарушается процесс транслокации на этапе, когда пептидил-тРНК возвращается из акцепторного (А) места в (Р) место. [c.244]

В дальнейшем селективное расщепление с помощью К-бромсук-цинимида и в отдельных случаях с помощью М-бромацетамида было распространено на некоторые более сложные пептиды и белки [130]. Пептидные связи, образованные карбоксильной группой триптофана (белок вируса табачной мозаики, мол. в. 18 270, альбумин быка и человека, мол. в. 70 ООО), расщеплялись в среднем на 20—40% за 15 мин, тогда как для лизоцима (мол. в. 15 ООО) подобное расщепление проходило с меньшим выходом. Полученные результаты могут быть объяснены протеканием ряда побочных реакций, характер которых определяется природой, числом и местонахождением добавочных функциональных групп. При этом реакционноснособные ЗП-гругшы и, в некоторой степени, свободные аминЭгруппы окислялись. [c.399]

Как мы уже видели (разд. 29.4), на ферментативное образование каждой ами-ноацил-тРНК из свободной аминокислоты затрачиваются две высокоэнергетические фосфатные группы. Для исправления ошибок, выявленных с помощью гидролитического действия аминоацил-тРНК-синтетазы, на этом этапе могут понадобиться добавочные молекулы АТР. Напомним, что одна молекула GTP расщепляется до GDP и фосфата на первой стадии элонгации и еще одна молекула GTP гидролизуется в процессе транслокации. Следовательно, в итоге для образования каждой пептидной связи необходимы по меньшей мере четыре высокоэнергетические связи. Это означает, что для поддержания процесса синтеза белка необходим большой термодинамический вклад, поскольку на образование пептидной связи затрачивается не менее 7,3 4 = 29,2 ккал энергии фосфатной группы, в то время как стандартная свободная энергия ее гидролиза составляет всего около — 5,0 ккал. Таким образом, чистая затрата энергии на синтез пептидной связи составляет — 24,2 ккал/мол. Хотя столь высокий расход энергии может показаться расточительным, он служит одним из важных факторов, обеспечивающим почти совершенную точность биологического перевода генетической информации мРНК на язык ами- [c.942]

В последние годы достигнуты большие успехи в изучении химической структуры белков. Была полностью подтверждена правильность полипептидной теории строения белка. Кроме пептидной связи, в молекулах белка были открыты дисульфидные и водородные связи, или мостики. Образование дисульфидной связи между аминокислотами происходит по типу образования цистина из молекул цистеина (стр. 204). [c.217]