Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Четвертичная конформация

    Все перечисленные факторы по-разному влияют на относительную устойчивость изомерных углеводородов. При низких температурах, когда устойчивость углеводородов определяется в основном их энтальпией, термодинамически значительно более устойчивы соединения, имеющие циклогексановые кольца с жесткой кресловидной конформацией. Увеличение числа заместителей в кольцах приводит к увеличению их относительной устойчивости, так как всякое появление третичного, или тем более четвертичного, атома углерода сопровождается значительным энергетическим выигрышем. Однако количество заместите.тей в кольцах имеет свое оптимальное значение, так как при большом числе их начинают появляться энергетически невыгодные внутримолекулярные взаимодействия между замещающими радикалами. Определенные экспериментальным путем равновесные соотношения структурных изомеров в углеводородах ряда циклогексана хорошо согласуются с теми же данными, полученными расчетным путем на основании учета числа заместителей в кольце и числа скошенных бутановых взаимодействий, характерных для каждой структуры. [c.143]


    Со структурной точки зрения у белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Под первичной структурой, как и в случае пептидов, понимается точная последовательность отдельных аминокислотных остатков в макромолекуле. Вторичная структура определяется тем, что вследствие образования внутримолекулярных водородных связей макромолекулы предпочитают находиться в определенных конформациях (чаще всего это а-спираль — белковая цепь свернута в правовинтовую спираль, а расположенные друг [c.192]

    В первичной структуре полипептидной цепи детерминированы вторичная, третичная и четвертичная структуры белковой молекулы, определяющие ее общую пространственную конформацию. [c.60]

    НЬ тетрамерен, его расщепление на димеры происходит при малых концентрациях. При этом должны разорваться солевые мостики и четвертичная структура примет о см-конформацию. Кооперативные эффекты определяются тетрамерной структурой. [c.211]

    Сложный процесс наблюдается при денатурации белка специфическая пространственная структура (четвертичная, третичная и вторичная) разрушается, и с точки зрения конформационных характеристик денатурированный белок представляет собой полный хаос . Денатурация — это такое изменение нативной конформации белковой молекулы, которое происходит при достаточно резком изменении внешних условий и сопровождается заметным изменением физико-химических свойств белка и полной потерей биологической активности. [c.103]

    В отличие от многих природных соединений ферменты обладают тонкой структурой от других белков их отличает особая топография молекул, характерная для активной формы фермента. Высокоспецифическая структура нативного фермента способна легко нарушаться под воздействием внешних факторов. У некоторых ферментов нарушение четвертичной структуры часто влечет за собой потерю активности, причем иногда инактивация необратима. Более глубокие изменения, затрагивающие конформацию всей полипептидной цепи, ведут к денатурации. Известны случаи поверхностной денатурации при контакте фермента с некоторыми сорбентами, основной причиной которой является сильное гидрофобное взаимодействие. Возможность инактивации или денатурации следует всегда учитывать при разработке схемы выделения и фракционирования ферментов. [c.7]


    Обсуждение структуры белка облегчается тем, что мы можем рассматривать четыре различных структурных уровня первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Первичной структурой называют последовательность аминокислот в полипептидной цепи, как, нанример, на рис. 40.1. Вторичная структура—это способ расположения полипептидной цепи в пространстве. Вторичная структура определяется поступательными и вращательны.ми движениями составляющих пептидной цепи и водородными связями между компонентами пептидной цепи. Полная структура полипептида предполагает трехмерную конформацию. Третичная структура — это и есть обозначение такой полной конформации, а также взаимодействий, которыми она обусловлена. Четвертичная структура обусловлена ассоциацией двух пли более полипептидных цепей. Исследования биохимии белков показывают, что именно таким образом построено большинство биологически важных белков. [c.372]

    Ответ. Каталитические свойства почти полностью определяются конформацией активного центра. Поскольку она может изменяться в присутствии субстрата, очень трудно бывает определить детали конформации на уровне третичной и четвертичной структур. [c.386]

    Нативная конформация (если иметь в виду четвертичную структуру) может поддерживаться еще и ионами металлов и простетическими группами. [c.396]

    Это наблюдение привело к осуществленному в лабораторных условиях открытию левосторонней ДНК. Полинуклеотиды были специально подобраны и соединены друг с другом так, чтобы в них чередовались пуриновые и пиримидиновые основания. Такая молекула принимает конформацию, в которой пурины существуют в СЗ -эндо-форме, а чередующиеся с ними пиримидины — в С2 -эндо-форме. Эту структуру назвали 2-ДНК. Она закручена влево и не имеет правильной четвертичной структуры. [c.178]

    Специфичность ферментных белков, синтез которых контролируют гены, определяется последовательностью аминокислот в полипептидных цепях. Эта же последовательность определяет и пространственную структуру белка, так называемую конформацию (вторичную, третичную и четвертичную структуру). [c.436]

    Межфазный катализ включает образование ионных пар, в которых анион и катион довольно тесно связаны. Возможно, поэтому ассиметричное влияние хирального катиона катализатора на реакции анионов приводит к частичному разделению рацематов, т. е. к оптической индукции. Необходимым условием такого эффекта является достаточно тесное взаимодействие аниона и катиона и только в одном из нескольких возможных положений и конформаций. Высокая подвижность аниона по отношению к катиону препятствует этому эффекту. Использование с этой целью четвертичных аммониевых солей с хиральным центром в углеродном скелете, по-видимому, малоперспективно, если только анион-катионное взаимодействие не усиливается дополнительной полярной группой (например, группой ОН, способной образовывать водородную связь). Лучшими катализаторами могут быть соединения с хиральным аммонийным азотом, который с трех сторон стерически экранирован [1173, 1601]. [c.102]

    Термин четвертичная структура относится к макромолекулам, в состав к-рьк входит неск. полипептидных цепей (субъединиц), не связанных между собой ковалентно. Такая структура отражает способ объединения и расположения этих субъединиц в пространстве. Между собой отдельные субъединицы соединяются водородными, ионными, гидрофобными и др. связями. Изменение pH н ионной силы р-ра, повышение т-ры или обработка детергентами обычно приводят к диссоциации макромолекулы на субъединицы. Этот процесс обратим при устранении факторов, вызывающих диссоциацию, может происходить самопроизвольная реконструкция исходной четвертичной структуры. Явление носит общий характер по принципу самосборки функционируют многие биол. структуры. Способность к самосборке свойственна и отдельным фрагментам Б.-до-меиам. Более глубокие изменения конформации Б. с нарушением третичной структуры наз. денатурацией. [c.250]

    Введенный в 1958 г. Берналом термин четвертичная структура охватывает наблюдающийся у ряда белков процесс ассоциации нескольких ин-тактных полнпептидных цепей в определенный молекулярный комплекс. В этом случае связывание обеспечивают межмолекулярные взаимодействия. Вторичная, третичная н, если есть, четвертичная структуры в сумме дают конформацию белка. [c.363]

    Первый этап влажного прядения волокон состоит в образовании очень вязкого белкового раствора, называемого прядильным раствором белка. Эта операция выполняется путем овод-нения порошка и повышения величины pH добавлением щелочи, обычно NaOH. Прядильные белковые растворы содержат от 10 до 30 % белков и имеют pH в пределах 10—12,5. В ходе перемешивания прядильного раствора белки сильно денатурируют. Четвертичные и третичные структуры постепенно разрушаются, а полипептидные цепи принимают конфигурацию статистического клубка. Такое изменение конформации молекул приводит к очень сильному загустению консистенции прядильного раствора. Затем [c.534]


    По мысли Перутца каждая из субъединиц может быть в со--стоянии дезокси- и оксм-конформации. Присоединение Оа переводит субъединицу в овсм-конформацию, но четвертичная структура остается как целое дезокси, пока не присоединены две молекулы О2. Оксигенация предположительно начинается с а-суб-глобул, так как в них имеется достаточно места для внедрения лиганда. Схема процесса, изображенная на рис. 6.21, такова  [c.211]

    Какова же последовательность событий во всей четырехцепочечной молекуле НЬ Перутц выдвигает хорошо аргументированную гипотезу, согласно которой присоединение Ог к каждой из субъединиц переводит ее в окси-конформацию, но четвертичная структура остается дезокси-структурой пока не присоединены две молекулы Oj. Иными словами, каждая субъединица может принимать одну из двух альтернативных конформаций, а четвертичная структура может быть ошибочной . Оксигенация-предположительно начинается с ос-цепей, так как в них, в отличие от р-цепей, имеется достаточно места для внедрения лиганда. Общая схема процесса такова (О — оксиформа, D—дез-оксиформа)  [c.429]

    Дальнейшие подробности можно найти в оригинальной статье Перутца [23], в которой рассмотрен также кислотный эффект Бора. Обсуждая эти конформаци-онные явления, Перутц справедливо указывает, что белок —динамическая система. И третичная, и четвертичная структуры гемоглобина быстро и непрерывно осциллируют между ок-си- и дезокси-конформация-ми. В присутствии лиганда происходит не выключение дезокси-конформации, но сдвиг конформационного равновесия [23]. Рассмотренные Перутцом явления ярко выражают ЭКВ (см. стр. 408). Сдвиг электронной плотности в геме вызывает конформационную перестройку глобулы. [c.432]

    УФ-светом, рентгеновскими лучами, сильное механическое воздействие, давление, ультразвук - приводят к разрушению связей, обеспечиваюшлх сохранение четвертичной, третичной и даже вторичной структур, и, следовательно, к разрушению уникальной нативной (созданной природой) структуры белка. Этот процесс носит название денатурации белка. Нарушение нативной конформации белка может быть обратимым (если изменение структуры легко устранимо и нативная структура восстанавливается легко) и необратимым (особенно выражено при повышении температуры, лучевом воздействии, обработках сильными кислотами и щелочами). Денатурация белка сопровождается снижением гидрофильности белковых молекул, уменьшением стабильности растворов белка в изоэлектриче-ской точке, повышением реакционной способности таких функциональных групп молекулы, как -8Н, -КНо, -С6Н4ОН, -СООН и др. Большинство белковых молекул проявляют специфическую функциональную активность только в узком интервале значений pH и температуры (физиологические значения). В результате изменений указанных параметров белок теряет активность из-за денатурации. Денатурированные белки существуют в виде случайных хаотических петель и клубков, форма которых подвержена изменениям. [c.72]

    Указанную кинетическую схему следует дополнить еще двумя динамическими процессами вращением фенильного кольца вокруг связи Сц—Си (Си — четвертичный атом углерода СеНз) и вращением метильной группы СНз вокруг связи С—СНз. Вращение мети тьной группы — вырожденный процесс, не приводящий к новым конформерам. Так как барьеры вращения метильных групп весьма низки ( 3 ккал/моль), то это вращение можно рассматривать как свободное, что позволяет не включать его в кинетическую схему. Что касается вращения фенильной группы, то структура устойчивых конформаций с поворотом этой группы может быть представлена с помощью проекций Ньюменй, в которых фенильное ядро занимает фиксированное положение (плоскость кольца перпендикулярна плоскости листа, а повороты реализуются с помощью вращения заместителей при атоме Си). Гипотетически можно представить возможные поворотные изохмеры на основе форм с одной перпендикулярно ориентированной связью  [c.254]

    Таким образом, если происходит структурное изменение даже сравнительно далеко от четвертичных аммониевых, групп, оно оказывает ощутимое влияние на биологическую актнвность, По-виднмому, введение заместителя нарушает частично возможность взаимодействия вследствие изменения конформации молекулы. Увеличение активности при переходе от метила к этилзамещенной янтарной кислоте подтверждает это обстоятельство. Дальнейшее увеличение радикала в я -положении, а также замена водородных атомов в остатке янтарной кислоты метильными группами приводит к снижению активности. Все это показывает, что асимметрия в данном случае не благоприятствует ш, несмотря на то, что расстояние между четвертичными аммониевыми руппами количественно не меняется, активность падает. [c.102]

    Чрезвычайно важной особенностью гидрофобных взаимодействий в водных растворах является тот факт, что эти взаимодействия, во-первых, выступают как фактор стабилизации нативных конформаций на различных уровнях организации биополимеров (вторичная, третичная и четвертичная структуры) а, во-вторых, обусловливают различные физико-химические свойства белка [51]. Впервые идея о важности контактирования неполярных цепей в стабилизации нативной структуры белка была высказана Вреслером и Талмудом еще в 40-х годах 22]. Однако впоследствии главными силами, стабилизирующими структуру белка, считали водородные связи, и лишь в 1959 г. идея об определяющей роли гидрофобных взаимодействий вновь была возрождена Кауцман-ном [33]. [c.14]

    При образовапии М. полиэлектролитов пли дифиль-ных сополимеров объединение в одну цепь существенным образом модифицирует химич. свойства свободных мономерных молекул или входящих в них групп. Напр., полиэлектролиты, содержащие карбоксильные группы (поликислоты), проявляют повышенную гидролитич. активность по сравнению с набором такого же числа мономерных к-т. Благодаря образованию жестких конформаций, наиболее сложные по составу М. белков способны к проявлению каталитич. активности, превосходящей активность простых молекул в 10 —10 раз. Используя способность сополимерпых синтетич. М. с ионогенными звеньями к образованию фиксированных конформаций, в пек-рых случаях (наир., на М. неполностью замещенных четвертичных оснований) удается смоделировать образование примитивных центров каталитич. активности с коэфф. ускорения реакций порядка 10 —10 (см. Катализаторы полимерные). [c.53]

    Для Б. с четвертичной структурой характерна кон-формациопная лабильность, имеющая существенное значение для выполнения биологич. функций. Эта лабильность выражается в движении отдельных субъединиц в макромолекуле. При этом могут происходить небольшие измепепии конформации полипетидиых цепей в)1утрп субъединиц. [c.126]

    О2, СО2, ионами Н и ДФГ, а также изменениями в четвертичной структуре гемоглобина в цикле оксигенация-де-зоксигенация. Таким образом, субъединицы гемоглобина, подобно субъединицам других олигомерных белков, способны передавать сигналы о регуляторных взаимодействиях посредством конформациопных изменений молекулы белка. Изменения в аминокислотной последовательности глобулярных белков, обусловленные генными мутациями, например замена двух аминокислотных остатков в молекуле гемоглобина при серповидноклеточной анемии, могут вызвать значительные изменения конформации белка и, следовательно, сказаться на его биологических функциях. [c.222]

    Переваривав мость казеина и кератина, р-Казеин (мол. масса 23 600) крупного рогатого скота-один из белков коровьего молока-не содержит остатков цистеина и цистина. Кроме того, четвертичная структура этого белка слабо выражена его нативная конформация напоминает беспорядочный клубок. В отличие от этого а-кератины (белки, содержащиеся в волосах, шерсти, ногтях и т.д.) очень богаты остатками цистеина й цистина. К тому же эти белки обладают высокоупорядоченной вторичной и третичной структурами. Объясните, каким образом свойства этих двух групп белков отражаются на их пере-вариваемости. Почему, в частности, молоко, выпиваемое котенком, служит для него прекрасным источником аминокислот, тогда как его собственный мех не переваривается ( волосяные пробки могут даже закупорить кишечник). [c.776]


Смотреть страницы где упоминается термин Четвертичная конформация: [c.57]    [c.197]    [c.95]    [c.96]    [c.13]    [c.55]    [c.51]    [c.306]    [c.222]    [c.171]    [c.162]    [c.594]    [c.595]    [c.626]    [c.23]    [c.119]    [c.204]    [c.210]    [c.343]   
Общая микробиология (1987) -- [ c.43 , c.204 , c.436 , c.442 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте