также замена в ферментах

Третье направление медицинской энзимологии—энзимотерапия, т.е. использование ферментов и модуляторов (активаторов и ингибиторов) действия ферментов в качестве лекарственных средств, имеет пока небольшую историю. До сих пор работы в этом направлении почти не выходят за рамки эксперимента. Исключение составляют некоторые протеиназы пепсин, трипсин, химотрипсин и их смеси (абомин, химопсин), которые применяют для лечения ряда болезней пищеварительного тракта. Помимо протеиназ, ряд других ферментов, в частности РНКаза, ДНКаза, гиалуронидаза, коллагеназы, эластазы, отдельно или в смеси с протеина-зами используются при ожогах, для обработки ран, воспалительных очагов, устранения отеков, гематом, келоидных рубцов, кавернозных процессов при туберкулезе легких и др. Ферменты применяются также для лечения сердечно-сосудистых заболеваний, растворения сгустков крови. В нашей стране разработан первый в мире препарат иммобилизованной стрептокина-зы, рекомендованный для лечения инфаркта миокарда. Калликреины—ферменты кининовой системы используются для снижения кровяного давления. [c.167]

Технология рекомбинантных ДНК позволяет выделять гены любых белков, существующих в природе, экспрессировать их в специфическом хозяйском организме и получать чистые белковые продукты. Однако физические и химические свойства таких природных белков часто не удовлетворяют условиям, обеспечивающим возможность их промышленного применения. Иногда для получения белков, обладающих нужными свойствами, в качестве источника соответствующих генов используют организмы, растущие в необычных, зачастую экстремальных условиях. Например, для синтеза а-амилазы, не утрачивающей своей активности при высокой температуре, выделили ее ген из Ba illus stearothermophilus — бактерии, естественной средой обитания которой являются горячие источники с температурой воды 90 °С. Полученная таким образом а-амилаза оставалась активной при температурах, при которых осуществляют промышленное производство этилового спирта из крахмала. Для получения белков с заранее заданными свойствами можно использовать также мутантные формы генов. Однако число мутантных белков, образующихся в результате замены отдельных нуклеотидов в структурном гене с помощью обычного мутагенеза, чрезвычайно велико. Мутагенез с последующим отбором редко приводит к существенному улучшению свойств исходного белка, поскольку большинство аминокислотных замен сопровождается снижением активности фермента. [c.158]

При нагр. до 150°С и выше М. последовательно превращ. в NH4N O, Nf , СО2, биурет, циануровую к-ту в зам шу-том сосуде, особенно при добавлении NH3,-продукты аминирования циануровой к-ты, напр, меламин. В разбавленных р-рах при 200 °С возможен полный гидролиз М. с образованием NH3 и СО2. Гидролиз ускоряется в присут. к-т и щелочей, а также под действием фермента уреазы, находящегося во мн. органюмах н семенах нек-рых растений (соевые бобы и др.). [c.144]

Каталитическая активность фермента синтеза глутамина изменяется в зависимости от концентрации исходных веществ и продуктов обмена. К этому следует добавить способность фермента изменять свою активность вследствие замены двухвалентного центрального иона металла (например, М на Мп ) и проявлять специфическое ингибирование во многих реакциях. Изменение активности происходит также при аденилировании фермента. [c.106]

Аргументом в пользу орбитального управления Сторм и Кошланд [18] считают, что в ряду соединений XI—XIV при замене атома О на 8 происходит сильное изменение порядка расположения этих соединений по их реакционной способности. Относительные скорости образования соответствующих тиолакто-нов XI XII XIII XIV = 70 115 2,5- 10 427 (ср. с данными табл. 13). В ферментативных системах замена ОН-группы серина активного центра на 8Н-группу также приводит к значительному изменению скорости. Например, такая модификация субтилизина вызывает сильное уменьшение активности фермента [22]. Подобные аргументы, однако, нельзя считать вполне обоснованными. Замена О на 5 сопровождается не только небольшими изменениями в геометрии системы (что считается в [18] основным следствием такой замены), но также значительными изменениями в электронном строении. Известно, например, что [c.79]

Ферменты и другие белки, вовлеченные в процесс полуконсервативной репликации, представляют собой лишь небольшую часть всех белков, участвующих в метаболизме молекул ДНК. Существуют другие ферменты, входящие в систему репарации-устранения и замены неправильных или поврежденных нуклеотидов, удаленных от репликативной вилки. Некоторые из этих ферментов участвуют также в рекомбинации вместе со специализированными ферментами, функциональная роль которых сводится только к обеспечению рекомбинационных процессов. [c.103]

Ряд исследователей высказывает предположение, что инактивация железа в условиях избыточного содержания в среде и тканях растений марганца может явиться следствием конкуренции между этими двумя металлами за место в физиологически активных соединениях клетки. Нарушение процессов использования железа может возникнуть как итог замещения железа марганцем в первичном акцепторе железа. Высокая концентрация марганца будет способствовать образованию неактивного акцептора. Возможна также в условиях избытка марганца замена железа в порфириновом предшественнике хлорофилла или активном центре железосодержащих ферментов. [c.243]

Существует несколько возможных способов возникновения генов, нейтральных с точки зрения отбора. Генетический код обладает избыточностью (см. гл. 4), поскольку для кодирования всего лишь 26 аминокислот имеется 64 различных триплета. Вследствие этого некоторые генные мутации не влияют на белок, кодируемый данным геном, так как мутировавший триплет все еще кодирует ту же самую аминокислоту. Кроме того, считается, что некоторые мутации (например, сопровождающиеся заменой триплета ГУУ, кодирующего валин, триплетом ГЦУ, кодирующим аланин) приводят к синтезу аминокислот с очень сходными свойствами, не влияющими на свойства молекулы белка, а поэтому могут быть нейтральными в селективном отношении. Есть и такие мутации, которые детерминируют замены аминокислот, оказывающие более сильное влияние на синтезируемый фермент, однако, по мнению некоторых генетиков, и эти мутации также могут быть селективно нейтральны. [c.255]

Лиазы являются ферментами, катализирующими расщепление негидролизуемых химических соединений. Наиболее важными из них являются ферменты, которые катализируют разрыв связи между двумя атомами углерода. Если этот разрыв происходит у карбоксильной группы, освобождается СО2 и фермент называется декарбоксилазой. Существует значительное число декарбоксилаз животного и бактериального происхождения, которые декарбоксилируют простые или замещенные карбоновые кислоты, в том числе аминокислоты. Реакции декарбоксилирования имеют необратимый характер. Клиа-зам относятся также такие ферменты, как альдолазы, гидро-лиазы, гидратазы, десульфогидразы. [c.211]

При развитии устойчивости к полиенам выявлено (Вирина и др., 1976) снижение содержания стеринов в мембранах изученных культур, увеличение свободных жирных кислот, замена эргостерина другими стериновыми компонентами, предположительно метаболнтическими предшественниками эргостерина (Фейгин и др., 1977 Соловьева и др., 19776). Отмечено также снижение активности некоторых ферментов, в частности мембранной фосфатазы. [c.191]

Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевьгх белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному—во втором . Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило основанием для предположения о существовании в природе якобы неполноценных белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных. [c.413]

Эти данные показывают, что несмотря на всю сложность прогнозирования результата специфических аминокислотных замен, с помощью описанного подхода все же можно идентифицировать боковые группы, замена которых приведет к улучшению кинетических свойств фермента. Кроме того, стало очевидно, что сродство данного фермента к субстрату, а также каталитическую эффективность реакции можно повысить in vitro, внося соответствующие изменения в клонированный ген. [c.172]

Другой весьма примечательный пример изучения ответственных пептидов можно найти в истории исследования эстераз. Янсен и др. [39] обнаружили, что в эквимолярных концентрациях дии-зопропилфторфосфат (ДИПФФ) способен необратимо подавлять активность некоторых протеаз и эстераз. Из гидролизатов этих ферментов удалось выделить и расшифровать структуру тех пептидов, с которыми связывается радиоактивный ингибитор. Результаты этой расшифровки представлены в табл. 7. У всех сравниваемых ферментов аминокислотные остатки, расположенные вблизи заблокированной ДИПФФ боковой цепи, содержащей серии, оказались идентичными или сходными. Это сопоставление также подтвердило справедливость принципа сходная структура— сходная функция . В химии белков этот принцип следует принимать с известной оговоркой аналогичной структуре не всегда соответствует тождественная функция, а чаще всего похожая или генетически близкая. Сходные структуры могут быть генетически близкими и возникать, например, от общего предшественника путем замены аминокислот в результате изменения одного основания в их кодоне. [c.41]

Трансдуцин, также называемый G-белком, удивительно похож на N-белки — описанные в гл. 9 мембранные компоненты, передающие некоторые гормональные сигналы или сигналы нейромедиаторов от их рецепторов к ферменту аденилатциклазе. И трансдуцин, и N-белки состоят из трех полипептидных цепей <х, и и механизмы их действия, по-видимому, очень сходны. Подобие системы родопсин — трансдуцин — фосфодиэстераза и системы -адренэргический рецептор — N-белок — аденилатцик-лаза так велико, что возможна, например, перекрестная рекомбинация (замена) отдельных компонентов этих систем. В одном из таких экспериментов по реконструкции было показано, что трансдуцин способен передавать сигналы от -рецепторов к аденилатциклазе в клетках с недостаточным количеством N-белка. [c.18]

Для просветления пива используют протеиназы, в частности папаин, иммобилизованный на хитине. В пивоварении для замены солода используют амилазы. Эти ферменты находят свое применение также при производстве патоки и растворимого крахмала. В хлебопечении амилазы на 30% ускоряют процесс созревания теста, улучшают качество хлеба, предотвращая процесс черствления. [c.90]

К важнейшим контактным инсектицидам относятся и многочисленные органические производные фосфора производные фосфорной, тио- и дитиофосфорной, фосфоновой кислот. Все соединения этого класса являются фосфорилируюпци-ми агентами и фосфорилируют ферменты вредителя (ацетил-холинэстеразу), нарушая его жизненные функции. Их общий недостаток — токсичность для теплокровных, хотя для отдельных представителей она и не очень высока. Замена в группировке фосфорной кислоты атомов кислорода на серу, как правило, несколько снижает токсичность, не уменьшая инсектицидную активность. Все многочисленные производные этого класса довольно быстро дезактивируются в природе вследствие гидролитических процессов и процессов окисления. Процессы метаболизма также идут довольно быстро. Ниже приведены некоторые широко применяемые фосфорорганиче-ские инсектициды — эфиры тио-, дитиофосфорной, фосфорной и фосфоновой кислот [c.575]

В современных методиках выделения ДНК (обзоры — см. ) основной стадией является обычно экстракция биологического материала фенолом 9. При этом ДНК после разделения слоев переходит в водный слой или остается в виде осадка в интерфазе, а большая часть белка денатурирует и переходит в фенольный слой. Для удаления белка из препаратов ДНК используют также обработку детергентами смесью хлороформ — изоамиловый (или октиловый) спирт а также инкубацию с протеолитическими ферментами, например с проназой РНК отделяют от ДНК фракционным осаждением спиртом и обработкой препарата рибонуклеа-зами. Большая часть полисахаридов обычно удаляется при фракционном осаждении этанолом или изопропанолом в некоторых случаях приходится применять дополнительную очистку (экстракция метилцеллозольвом, фракционирование цетавлоновых солей, электрофорез). [c.29]

Следует иметь в виду, что данные о константах скорости различных реакций не всегда относятся к одинаковым условиям в отношении температуры, pH и ионной силы. Поэтому следует тщательно рассматривать все экспериментальные условия по оригинальным публикациям, в которых эти константы были получены. Однако изменения скорости, определяемые условиями эксперимента, по всей вероятности, не существенны по сравнению с изменениями, индуцированными белком, что позволяет в дальнейшем обсуждении пренебрегать влиянием условий опытов. В ряде случаев мы будем сравнивать активность различных комплексов и белков с активностью железодейтеропорфирина. Поскольку замена железопротопорфирина в цитохром с-пероксидазе на железодейтеропорфирин дает искусственный фермент с активностью, составляющей 97% активности нативного белка (разд. 8.2), мы будем предполагать, что и соответствующие небелковые комплексы также характеризуются одинаковой каталитической активностью. [c.213]

Необходимо отметить, что аппаратура, применяемая в производстве ферментов, все время модернизируется и соверщенствует-ся, причем процесс этот происходит очень быстро. Так, в самое последнее время в нашей ферментной промышленности проведен ряд исследований, который позволил улучшить многие этапы (узлы) различных технологических схем. Установлено, например, что замена диффузионных батарей экстракторами (с после-. дующим обезвоживанием шрота) позоляет значительно ускорять процесс и понизить потери ферментов на этой операции до 5%. Ранее эти потери достигали 30%. Разработан способ очистки диффузионных экстрактов от посторонней микрофлоры путем сепарирования и последующей фильтрации их на рамном фильтре типа Зейтца. Улучшены конструкции сепараторов (например, СПВ-12), применяемых для отделения ферментного осадка из водноспиртовой среды ранее в них происходил перегрев осадка и часть фермента инактивировалась они также требовали большого количества ручного труда при разгрузке. Часто возникают осложнения при размоле высушенных препаратов. В литературе встречаются указания о замене шаровых мельниц, применявшихся для этой цели специальными аппаратами—электроим-пульсной мельницей или дисмембратором. Изменения подобного рода происходят все время. [c.201]

Высокотоксичной группой ферментных ядов являются фосфорорганические инсектофунгисиды тиофос, меркаптофос, ме-тафос. К классу фосфорорганических соединений относятся сильнейшие боевые отравляющие вещества — табун, зарин, замай. Все фосфорорганические соединения парализуют важнейший фермент нервной системы — холинэстеразу. В результате происходит особое перевозбуждение нервной системы, резкое спадение бронхов (бронхоспазм), удушье и смерть. Эти вещества способны также проникать через кожу и вызывать тяжелые отравления. [c.75]

Другой пример полярных мутаций был обнаружен при исследовании ферментов биосинтеза триптофана у Е. соИ некоторые мутации замены оснований в гене trpE не только приводили к исчезновению белка антрани-лат-синтетазы, кодируемого этим геном, но также резко снижали количество синтезирующейся триптофан-синтазы, определяемой тесно сцепленными генами trpA и trp Q, не содержащими никаких мутаций. В настоящее время ясно, что такие полярные мутации в действительности представляют собой бессмысленные мутации в гене, который в ходе транскрип- [c.452]

Что вызывает замену одного сигма-фактора другим В вегетативных клетках уже присутствует а , хотя он и не связан с минимальным ферментом. Поэтому, вероятно, какой-то другой белок, возможно продукт гена spoO, непосредственно участвует в замене или же модифицирует минимальный фермент, повышая его сродство к При этом мутация в любом из пяти генов spoO может блокировать экспрессию генов, специфичных для ранних стадий процесса споруляции, которые обычно транскрибируются 2 ферментом. Поэтому замена на может представлять собою весьма сложный процесс. Не исключено также, что эта замена происходит только у части молекул РНК-полимераз, так как некото- [c.157]

Свойство микроорганизмов деструктировать лигноуглеводную матрицу, разлагать фенолы и лигнин до СО2 можно использовать в целлюлозно-бумажном производстве с целью замены энергоемких механического и химического процессов делигнификации на биологический для получения высококачественных сортов бумаги, а также при производстве легко перевариваемых кормов для жвачных животных. Наибольший практический интерес представляют грибы белой гнили, избирательно (до 98%) делигни-фицирующие древесину. Однако микробиологическая делигнификация весьма длительный и недостаточно изученный процесс. Лигнин и полисахариды препятствуют проникновению лигнолитических и целлюлолитических ферментов в растительный субстрат и его модификации. Комплексный процесс, сочетающий последовательно химическую или иную обработку субстрата и биотехнологическую стадию может быть эффективным для модификации лигноцеллюлозных материалов. [c.415]

Смотреть страницы где упоминается термин также замена в ферментах: [c.757] [c.113] [c.187] [c.589] [c.250] [c.175] [c.251] [c.541] [c.310] [c.310] [c.257] [c.111] [c.208] [c.184] [c.479] [c.219] [c.299] [c.249] [c.92] [c.479] [c.219] [c.326] [c.411] [c.184] [c.199] [c.282] [c.30]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология