Связывающие белки внутриклеточные

Рис. 12-7. Внеклеточные сигнальные молекулы в зависимости от своей растворимости связываются с поверхностными или внутриклеточными рецепторами Гидрофильные молекулы не способны прямо проходить через плазматическую мембрану, поэтому они связываются с рецепторами на поверхности клетки-мишени. Многие гидрофобные молекулы могут диффундировать через плазматическую мембрану и связываться с рецепторами внутри клетки. Будучи нерастворимы в водных средах, гидрофобные сигнальные молекулы транспортируются кровью в виде комплексов со специальными белками-переносчиками, от которых они отделяются, перед тем как проникнуть в

Антитело — это молекула, синтезируемая организмом животного в ответ на присутствие чужеродного вещества, называемого антигеном. Антитела представляют собой белки, известные как иммуноглобулины. Молекула любого иммуноглобулина состоит из двух тяжелых (Н-цепи) и двух легких (Е-цепи) полипептидных цепей (рис. 14.38). В ней различают константные (неизменные) и вариабельные (изменчивые) участки. Последние и распознают строго определенный антиген, структурно соответствующий им, как ключ замку, а проще говоря, — связывают его. Человеческий организм способен образовать примерно 100 млн. различных антител, распознающих практически любые чужеродные вещества, в том числе и те, с которыми мы никогда не сталкивались. Это возможно благодаря своего рода внутриклеточной перетасовке частей генов, кодирующих вариабельные области иммуноглобулинов (аналогично сборке разных конструкций из стандартного набора деталей). [c.175]

Коэффициент активности кальция в сыворотке крови значительно ниже, чем в стандартном растворе равной ионной силы и концентрации, вследствие связывания большой части ионов этого элемента белком и образования недиссоциированных комплексов в растворе. В основном Са + связывают три аниона — бикарбонат, фосфат, цитрат. В физиологических растворах уменьшение активности Са + обусловлено в основном бикарбонатом. Распределение кальция во внеклеточной и внутриклеточной средах очень неоднородно. Во внеклеточной жидкости помимо ионизированного кальция имеется кальций, связанный белком и находящийся в виде хелатов. На внешней поверхности клетки кальций связан с функциональными группами мембраны и мукопротеинами — в общей сложности в этих компонентах сосредоточено около 90% общего кальция клетки. [c.496]

Образование олигомеров понижает осмотическое давление во внутриклеточном пространстве. Кроме того, отношение поверхность/объем для олигомера меньше, чем для мономера. Поэтому олигомер связывает меньше молекул воды и вносит меньший вклад в вязкость внутри клетки. Наконец, олигомерные белки обычно кооперированы и хорошо регулируются эффекторами. Хорошо известным примером физиологической оптимальности этих свойств является тетрамерный гемоглобин эритроцитов млекопитающих [85]. Однако такие свойства существенны и для менее специализированных клеток, содержащих самые разнообразные белки. [c.64]

Действие гормонов на внутриклеточные процессы может осуществляться ионами кальция (Са ). При взаимодействии гормона с рецептором активизируются системы транспорта ионов через мембрану. Кальций поступает в цитоплазму клеток из внешней среды или из внутриклеточных депо. Он связывается с Са2+-зависимыми белками, одним из которых является кальмодулин. Комплекс Са " —кальмодулин повышает активность разных внутриклеточных ферментов, что ведет к изменению биохимических процессов и физиологических функций. [c.140]

Саркоплазматический ретикулум (СР) — это внутриклеточная мембранная система взаимосвязанных уплощенных пузырьков и канальцев (цистерн), которая окружает саркомеры миофибрилл (см. рис. 116). На внутренней его мембране расположены белки, способные связывать ионы кальция. Основная функция СР заключается в регуляции содержания ионов кальция в пространстве между актином и миозином, уровень которого изменяется при сокращении — расслаблении от 10 до 10 моль л Под воздействием нервного импульса СР выбрасывает ионы a , а после прекращения его воздействия снова поглощает Са " . На мембране СР расположены также рибосомы, на которых происходит биосинтез белков. [c.294]

Иногда транспорт какого-либо соединения с участием переносчика сопровождается параллельной транслокацией другого соединения в том же направлении — симпорт или в противоположном — антипорт. Примером симпорта может служить транспорт молекул глюкозы, при котором ионы На" " связываются с белком мембраны и увеличивают его сродство к глюкозе. Поскольку внеклеточная жидкость содержит больше ионов Ма , чем внутриклеточная, то вне клетки присоединение ионов Ка , а следовательно, и глюкозы происходит чаще и молекулы глюкозы транспортируются внутрь клетки. Таким образом, наряду с пассивным транспортом ионов Ма происходит симпорт глюкозы. Строго говоря, энергия, необходимая для работы данного механизма, запасается в процессе активного транспорта, т. е. при работе (Ма , К )-насоса, механизм которого рассмотрен далее. [c.445]

Каковы функции гликопротеинов в биологических процессах Одна из гипотез связывает их с внутриклеточной сортировкой белков, которые синтезируются в шероховатом эндоплазматиче-ском ретикулуме и транспортируются к месту назначения по еще неизвестному механизму. Углеводные боковые цепи вновь синтезированного гликопротеина могут служить флагом , который определит, будет ли он включен в какую-либо опреде- [c.59]

Процесс созревания яйцеклетки лучше всего изучен у амфибий. У этих животных гонадотропины, находящиеся под контролем гипофиза, действуя на окружающие ооциты фолликулярные клетки, инициируют выделение последними стероидного гормона прогестерона. Подобно другим стероидным гормонам, прогестерон диффундирует через плазматические мембраны большинства клеток-мишеней и связывается с внутриклеточными рецепторными белками, регулирующими транскрипцию снецифических генов (см. разд. 12.2.1). Однако в созревании ооцита прогестерон, но-видимому, участвует иначе полагают, что он связывается с рецепторными белками плазматической мембраны. При этом происходит инактивация аденилатциклазы плазматической мембраны ооцита. в результате чего снижается концентрация циклического АМР в цитозоле и соответственно активность сАМР-зависимой протеинкиназы (А-киназы, см. разд. 12.4.1). [c.32]

Кальцитриол, подобно другим стероидным гормонам, связываясь с внутриклеточным рецептором, взаимодействует с хроматином, изменяет скорость синтеза определенных белков. В результате стимулируются всасывание кальция и фосфатов в кишечнике и мобилизация кальция из кости. [c.297]

В процессе укладки синтезированной полипептидной цепи, получившем название фолдинга —формирование нативной пространственной структуры, в клетках происходит отбор из множества стерически возможных состояний одной-единственной стабильной и биологически активной конформации, определяемой, вероятнее всего, первичной структурой. Описан ряд наследственных заболеваний человека, развитие которых связывают с нарушением вследствие мутаций процесса фолдинга (пигментозы, фиброзы и др.). Поэтому в настоящее время пристальное внимание исследователей приковано к выяснению зависимости между аминокислотной последовательностью синтезированной в клетке полипептидной цепи (первичная структура) и формированием пространственной трехмерной структуры, обеспечивающей белковой молекуле ее нативные свойства. Имеется немало экспериментальных доказательств, что этот процесс не является автоматическим, как предполагалось ранее, и, вероятнее всего, регулируется и контролируется также внутриклеточными молекулярными механизмами, детали которых пока полностью не раскрыты. Из клеток выделено несколько классов белков, названных шаперонами, или белками теплового шока, которые располагаются между М-концевым сигнальным пептидом и матричным белком. Предполагается, что основными функциями шаперонов являются способность предотвращать образование из полипептидной цепи неспецифических (хаотичных) беспорядочных клубков, или агрегатов белков, и обеспечение доставки (транспорта) их к субклеточным мишеням, создавая условия для завершения свертывания белковой молекулы. Эти результаты наводят на мысль о возможности существования второй половины генетического кода , определяя тем самым повышенный интерес [c.67]

Механизм действия витамина Е двоякий. С одной стороны, это важнейший внутриклеточный антиоксидант, предохраняющий от окисления жиры и другие легкоокис-ляемые соединения, а с другой — переносчик электронов в окислительно-восстановн-тельных реакциях, связанных с запасанием освобождаемой при этом энергии. Он необходим для нормального обмена веществ в мышечной ткани. При недостатке этого витамина наступает атрофия мышечной ткани вследствие резкого снижения содержания сократительного белка мышц миозина и замены его коллагеном — инертным белком. Он имеет отношение к синтезу ацетилхолина, так как при его недостатке нарушаются процессы ацетилирования- Витамин Е связывает протромбин и замедляет свертывание крови. [c.164]

Ламинин входит в состав гломерулярной и других мембран. Три белка образуют базальную мембрану клубочков — ламинин, энтакгин и коллаген IV типа + гепарин или гепаринсульфат. Ламинин (ММ 850 ООО Да, длина — 70 нм) состоит из трех полипептидных цепей (А, В , В . Белок имеет места связывания с коллагеном ГУ типа, гепарином и инте-гринами клеточных поверхностей. Фибронектин, коллаген, ламинин связываются с интегриновым рецептором плазматической мембраны и затем опосредованно через талин, винкулин, а-актин оказывают влияние на свойства внутриклеточного актина. [c.467]

Было показано также, что в процессе экстрагирования вирусных нуклеиновых кислот и отделения их от белка может происходить комплексирование в действительности одноценочечных комплементарных молекул, так что обнаруживаемая двухцепочечность может быть на деле артефактом, связанным с фенольным или детергентным методами выделения внутриклеточной РНК. Были получены данные в пользу гипотезы, что матричная (—)-цень удерживается в комплексе с возникающей (4-)-цепью в основном не за счет спаривания оснований, а каким-то менее жестким способом, возможно с помощью молекул репликазы [117, 549]. Именно выраженной способностью образующейся РНК действовать в качестве информационной РНК и связываться с рибосомами, может быть, и объясняется быстрое снятие этой цепи с матрицы. Наряду с этими данными, однако, в последнее время были получены новые данные о существовании РФ- и РПФ-форм РНК у фагов и вирусов растений [25, 46, 221]. Проведенный недавно анализ образующихся 5 -концевых групп [c.241]

Рис. 8-73, Один из возможных механизмов, позволяющих направлять окаймленные транспортные пузырьки к определенной внутриклеточной мембране. В этой гипотетической модели молекулы груза - это лизосомные гидролазы. а приемщик груза -это белок-репептор мапнозо-6-фосфата Изображенные здесь молекулы маркера стыковки и приемщика пока еще не охарактеризованы. Однако недавно открытые клатрип-связывающие белки, которые также связывают цитоплазматические хвосты некоторых мембранных белков, удовлетворяют данному

Рис. 12-13. Два главных механизма, с помощью которых рецепторы клеточной поверхности, сопряженные с u-белками, запускают образование внутриклеточных посредников. В обоих вариантах связывание внеклеточного лнганда изменяет конформацию цитоплазматического домена рецептора так, что он связывается с G-белком, который затем активирует (или ингибирует) определенный фермент плазматической мембраны. В некоторых случаях G-белок взаимодействует не с ферментом, а с ионным каналом. В сАМР-пути активируемый Gs-белком фермент

В отличие от более прямых сигнальных систем, таких как системы стероидных гормонов, каталитические каскады внутриклеточных посредников предоставляют много возможностей для усиления и регулирования ответов на внеклеточные сигналы. Из рис. 12-33 видно, что, например, когда внешний лиганд активирует аденилатциклазу опосредованно, связываясь с рецептором, одна молекула рецептора может активировать много молекул s-белка, каждая из которых способна активировать молекулу циклазы. В свою очередь каждая молекула аденилатциклазы превращает множество молекул АТР в сАМР Такого же рода усиление происходит и в инозитолфосфо липидном пути В результате нано молярные (10 М) концентрации внеклеточного лиганда нередко вызывают образование вторичных посредников, таких как сАМР [c.378]

Рис. 13-39. Гипотетическая схема, объясняющая наблюдаемую зависимость пролиферации нормальных и трансформированных клеток от адгезии между клетками и матриксом. Главное внимание уделяется двум типам молекул 1) цитоплазматическому белку, который служит внутриклеточным сигналом к делению, и 2) трансмембранному линкерному белку, который может связываться как с цитоплазматической сигнальной молекулой по одн) сторону клеточной мембраны, так и с внеклеточным матриксом по другую сторону. Это связывание -кооперативный проиесс, так что сигнальные молекулы, связавшиеся с линкерным белком внутри клетки, стабилизируют трансмембранную структуру и способствуют ее связыванию с внеклеточным матриксом и наоборот, связывание с внеклеточным матриксом способствует связыванию сигнальных молекул с линкерным белком внутри клетки. Чтобы клетка получила сигнал к делению, сигнальные молекулы должны быть несвязанными в цитоплазме и находиться в активной конформации, в которой они менее прочно связываются с линкерным белком Предполагается, что сигнальные молекулы активируются при их фосфорилировании, которое происходит благодаря киназной активности

Рис. 14-7. Схема функциональной роли двух грунн белков, образующих прикрепительные контакты внутриклеточных прикрепительных белков и трапсмембраппых липкерпых глико протеинов. В данном примере внеклеточные домены трансмембранных линкерных гликопротеипов, скрепляющих клетки, взаимодействуют непосредственно. В других случаях они могут быть соединены дополнительными белками, находящимися во внеклеточном пространстве. Комплексы внутриклеточных прикрепительных белков связывают линкерные гликопротеипы с цитоскелетом.

Прежде чем рассматривать различные классы прикрепительных контактов, следует вкратце охарактеризовать общие принципы их структуры. Как показано на рис. 14-7, все эти соединения состоят из белков двух гипов 1) внутриклеточных прикрепительных белков, которые связывают соединительный комплекс со специфическими элементами хщтоскелета (актиновыми или промежуточными филаментами), и 2) трансмембранных линкерных гликопротеипов, внутриклеточные домены которых связаны с одним или несколькими внутриклеточными прикрепительными белками, а внеклеточные домены взаимодействуют либо с внеклеточным матриксом, либо с внеклеточными доменами трансмембранных линкерных гликопротеипов другой клетки. [c.478]

Т-клетки узнают фрагменты внутренних вирусных белков. Вирусы - внутриклеточные паразиты, и их белки сиитезируются путем экспрессии вирусных генов внутри инфицированной клетки (разд. 5.5). Поэтому можно предположить, что некоторые фрагменты образующихся вирусных белков просачиваются на поверхность зараженной клетки и связываются с молекулами МНС либо на поверхности, либо где-то внутри клетки (рис. 18-52). [c.268]

В коре надпочечников синтезируются десятки различных стероидов, но лишь очень немногие из них обладают биологической активностью. Эти последние составляют три класса гормонов глюкокортикоиды, минералокортикоиды и андрогены. Механизм действия перечисленных гормонов состоит в том, что сначала они соединяются со спещ1фиче-скими внутриклеточными рецепторами, далее этот комплекс связывается со специфическими участками ДНК и оказывает регулирующий эффект на экспрессию генов в результате меняется скорость синтеза некоторых белков, что в свою очередь влияет на различные метаболические процессы, например глюко-неогенез, и соотношение Na+ и К+. [c.205]

Функция семенников регулируется ЛГ и ФСГ (рис. 50.3). ЛГ стимулирует стероидогенез и образование тестостерона, связываясь с рецепторами на плазматической мембране клеток Лейдига (аналогичные рецепторы ЛГ найдены на поверхности клеток желтого тела) и активируя аденилатциклазу, что приводит к увеличению внутриклеточной концентрации сАМР. В результате ускоряется процесс отщепления боковой цепи холестерола. Обусловлено ли это активацией или индукцией фермента или же усилением транспорта холестерола к ферменту, пока не установлено. Весьма возможно, что в данном случае имеет место индукция какого-то белка, ускоряющего этот процесс. Сходство между рассматриваемым эффектом ЛГ и действием АКТГ на надпочечники очевидно. Хотя Л Г (или ХГЧ) по имеющимся данным индуцирует ферменты стероидогенеза, включая ЗР-ОН-СД, С,7 2о-лиазу и 5а-редуктазу, первичный эффект проявляется, по-видимому, на каком-то этапе превращения холестерола в прегненолон. [c.231]

Основные эффекты эстрогенов и прогестинов обусловлены их способностью присоединяться к внутриклеточным рецепторам. Образующийся гормон-рецепторньш комплекс связывается со специфическими участками хроматина или ДНК, что приводит к изменению скорости транскрипции специфических генов. Большинство данных по этому вопросу было получено при изучении механизма, с помощью которого эстрадиол и прогестерон стимулируют транскрипцию генов яичного белка птиц (в частности, генов овальбумина и кональбумина). Точный механизм гормональной активации транскрипции генов интенсивно изучается. [c.243]

Зрелые Т-клетки, имеющие D8, узнают антиген, связанный с белками МНС класса II. Первые - это клетки-киллеры или Т-цитотоксические клетки, вторые - Т-хелперы [283-285]. Итак, функционирование белка D8 обусловлено его ассоциацией с неполиморфными областями молекул МНС-1 клетки-мишени [286, 287]. С помощью мутационного анализа бьша идентифицирована гептапеп-тидная последовательность аЗ домена МНС класса I, с которой связывается D8 [288, 289]. Экспериментально показано, что белки DS и T R узнают различные домены молекулы МНС-1. Следовательно, Т-клеточная активация может включать образование тройного комплекса, в котором находящиеся на Т-клеточной поверхности D8 и T R ассоциированы с одной и той же молекулой МНС-1 клетки-мишени. По всей видимости, взаимодействие D8 с молекулами МНС-1 запускает внутриклеточную сигнальную систему через белок рЗб , sr -связанную тирозинкиназу, непосредственно ассоциированную в липоид-ных клетках как с D4, так и D8 [290]. В этом случае комплекс D8-р56 может функционировать практически тем же путем, что и рецепторы фактора роста, в которых связь с внутриклеточным доменом активирует внутриклеточную тирозинкиназу. [c.70]

Смотреть страницы где упоминается термин Связывающие белки внутриклеточные: [c.380] [c.32] [c.443] [c.268] [c.134] [c.535] [c.459] [c.224] [c.366] [c.228] [c.385] [c.388] [c.389] [c.431] [c.480] [c.481] [c.49] [c.31] [c.33] [c.113] [c.126] [c.130] [c.149] [c.364]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология