Глутаминовая кислота оптическое вращение

Рис. 188. Переход от а-спирали к беспорядочному статистическому клубку а — предельные конформации прн переходе (/ —идеальная спираль / — одно из промежуточных состояний, 3 — статистический клубок) б — измеиение величины оптического вращения [а] при переходе (поли- .-глутаминовая кислота)

Группой исследователей, работающих в Бетесда [135], недавно установлено, что для глутаминовой и аспарагиновой кислот и их амидов справедливы общие закономерности, выявленные в работах Пфейфера и Кристелейта. Если рассчитать, какая часть дисперсии оптического вращения приходится на долю а-центров медных комплексов аминокислот с двумя асимметрическими центрами (треонин, пролин и др.). то окажется, что эти кислоты также подчиняются указанным выше правилам. [c.338]

Первой аминокислотой, выделенной из белков в оптически активном виде, была аспарагиновая кислота, оптическое вращение которой было определено Пастером . Вслед за этим из белков была выделена оптически активная глутаминовая кислота , лейцин и цистеин , фенилаланин . Условием выделения оптически активных аминокислот является проведение гидролиза в кислой среде, в то время как при щелочном гидролизе в результате рацемизации образуются оптически неактивные аминокислоты. [c.587]

Необходимо отметить, что в случае аминокислот символы Ь п О приняты для обозначения конфигурации а-углеродного атома и их ни в коем случае нельзя идентифицировать со знаком оптического вращения (для указания последнего используются символы + и —) . Например, -аминокислоты, такие, как цистеин, лейцин, фенилаланин, пролин, серий, в нейтральных водных растворах являются левовращающими (—) напротив, аланин, аргинин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты — правовращающие (- -), хотя также принадлежат к -ряду. На знак оптического вращения большое влияние оказывает среда, в которой производится определение. Так, -серин в нейтральной среде является левовращающим, а в кислой — правовращающим. [c.31]

В тех случаях, когда полимер обладает оптической деятельностью, часто пользуются в таких исследованиях еще методом дисперсии оптического вращения (ДОВ) , основанном на изучении с помощью спектрополяриметров зависимости величины удельного или молекулярного вращения [а], от длины волны (А) падающего света. При зтом эталоном сравнения служат такие полипептиды, как поли-1-глутаминовая кислота или ее у-бензильное производное [c.423]

Спектрополяриметрический метод был использован для изучения изменений конформации, вызываемых введением дополнительных пептидных цепей в молекулу инсулина по трем его свободным аминогруппам [15]. Исходный инсулин спирален на 25%, модифицированный лизином — на 32—33%, модифицированный глутаминовой кислотой — на 3—16%. Если к растворам синтетической полиглутаминовой кислоты добавить некоторые красители (акридин оранжевый, псевдоизоцианин) и измерить дисперсию оптического вращения в области 560—360 нм, то при pH 5,5 кривая ДОВ имеет плавный характер (полимер в неупорядоченной конформации) при pH ниже 5,1, когда полимер приобретает спиральную конформацию, дисперсия оптического вращения становится аномальной, причем величина вращения резко возрастает. Это связано с адсорбцией красителя на спиральной полипептидной цепи, в результате чего полоса поглощения красителя становится оптически активной [16]. Дальнейшее развитие спектрополяриметрического метода позволило перейти к прямому измерению эффекта Коттона в области 185—240 нм, непосредственно связанного со спиральностью молекул белков и полипептидов (обзор см. [17]). [c.638]

Так как гелеобразование наблюдается в определенном диапазоне pH, то исследовались изменения удельного оптического вращения при pH от 6,5 до 13. Результаты представлены на рис. 29. Из сравнения результатов видно, что с увеличением pH удельное оптическое вращение растет, достигая максимального значения нри pH 12—13, что обусловлено развертыванием полипептидных цепей по мере накопления отрицательных зарядов на молекулах казеина. Для а-казеина и целого казеина нри pH выше 12 происходит уменьшение удельного оптического вращения. Это уменьшение, очевидно, связано с тем, что при большем избытке щелочь начинает взаимодействовать со свободными кислотными группами глутаминовой кислоты с образованием соли, что и приводит к изменению оптической активности [256—259]. [c.108]

Конфигурационное родство этой аминокислоты с (—)-цистеином и (—)-серином было уже давно определено (Э. Фишер, 1907 г.) нри помощи химических превращений [исходя из (—)-серина], в результате которых не происходит замещения при асимметрическом атоме углерода. Таким образом, все эти аминокислоты относятся к ряду L. Химическими методами было также установлено конфигурационное родство между (—)-серином и другими аминокислотами, полученными из белков (П. Каррер, 1930 г.), как это можно увидеть из приведенной ниже схемы. Установлено также аналогичное конфигурационное родство между L-(—)-аспарагиновой кислотой и следующими природными аминокислотами (—)-лейцином, (4-)-валином, (—)-метионином, (—)-треонином, (-1-)-орпитином, (-f)-лизипом, (—)-пролином и (- -)-глутаминовой кислотой. При помощи подобных методов пришли к заключению, что большинство природных аминокислот имеет ту же конфигурацию, что L-серин и L-аланин, и что, по всей вероятности, это заключение справедливо и для тех немногих а-аминокислот, выделенных из белков, конфигурация которых еще не определена химическим путем (а только оптическим сравнением, например на основании правила Клафа, согласно которому оптическое вращение аминокислот ряда L смещается вправо при добавлении минеральной кислоты). [c.384]

В старой литературе направление оптического вращения аминокислот обозначали малыми буквами d (dextro, или правое) и I (levo, или левое), указывающими на направление вращения в водном растворе. Позднее, когда выяснилось, что аминокислоты, выделенные из белков, имеют одинаковую конфигурацию, для обозначения аминокислот природного стерического ряда стали использовать приставку /, а направление вращения обозначать знаками ( + ) и (—), заключенными в круглые скобки, например /(—)-аланин, /(- -)=глутаминовая кислота. Использование двух систем обозначения в ряде случаев приводило к путанице, которая усугублялась тем, что одни природные аминокислоты имеют левое, а другие — правое вращение. Кроме того, у некоторых аминокислот знаки оптического вращения в водном растворе и в присутствии кислоты противоположны. Дополнительные трудности возникли в отношении аминокислот, в молекуле которых имеется более одного асимметрического атома углерода. Примером может служить выделенный из белка треонин, который сперва был обозначен как d —)-треонин ввиду его родства с D-треозой. [c.81]

Другой метод исследования заключается в использовании оптически неактивных катионных красителей, при связывании которых со спиралью поли-Ь-глутаминовой кислоты появляется сильный эффект Коттона. При этом кривая дисперсии пересекает линию нулевого вращения вблизи полосы поглощения красителя (фиг. I). Для поли-О-глутаминовой кислоты также можно получить подобный, но противоположный по знаку, эффект Коттона, который исчезает при переходе от спирали к хаотической конформации, несмотря на то что краситель остается связанным с макромолекулой. Белки, в состав которых входят гемогруппы, содержащие железо (миоглобин, гемоглобин, ката-лаза, пероксидаза), обладают своим собственным красителем , и в их спектрах наблюдается эффект Коттона в видимой области, т. е. в области поглощения гема. При денатурации этот эффект исчезает, но поглощение в видимой области при этом сохраняется. При добавлении оптически неактивного восстановленного никотинадениндинуклеотида к алкогольдегидрогеназе из печени (ферменту, содержащему цинк) наблюдается эффект Коттона в области поглощения нуклеотида. Однако в этом случае эффект Коттона обусловлен, по-видимому, асимметрией связывающей поверхности фермента, а не асимметрией спирали. Аналогичным примером могут служить комплексы оптически активных аминокислот (не поглощающих видимого света) с медью. В полосе поглощения медных комплексов, уже находящейся в видимой области, наблюдается эффект Коттона, индуцируемый аминокислотами. [c.294]

Рис. 43. Данные по оптическому вращению поли-Ь-глутаминовой кислоты в спиральной форме и в форме хаотического клубкаиз.

Интересные дополнительные сведения о равновесиях реакций мегкду полиэлектролитами и о структурных изменениях комплексов в процессе реакций получены при исследовании конформационных превращений макромолекул при образовании полиэлектролитных солевых комплексов. Эти исследования проведены в основном использованием реакций синтетических и модельных нолиэлектролитов, для которых в настоящее время имеется ряд методов, позволяющих идентифицировать конформации макромолекул в растворе. Существенное изменение конформации макромолекулярных компонентов при образовании полиэлектролитных комплексов было обнаружено в работах Хаммеса и др. при исследовании реакции между противоположно заряженными полипептидами — поли-1/-глутами-новой и поли-Ь-аспаргиновой кислотами и полиоснованиями — поли- -лизином и поли- -орнитином. Методами дисперсии оптического вращения и циркулярного дихроизма было показано, что реакция между поли-//-лизином и поли-//-глутаминовой кислотой при pH = 4 и 7 (в воде и в смеси воды и метанола) приводит к конформации р-структуры полипептидов, хотя поли-Ь-лизин при этих значениях pH находится в конформации статистического клубка, а поли-Ь-глутаминовая кислота имеет конформацию клубка при pH = 7 и конформацию а-спирали при pH = 4. Образование полиэлектролитных комплексов поли-/у-аспаргиновая кислота — по-ли- -лизин и поли- -аспаргиновая кислота — поли- у-орнитин при pH = 7 сопровождается спирализацией полипептидных цепочек, в то время как индивидуальные компоненты в тех же условиях обладают конформацией клубка. [c.24]

Аминокислоты, конфигурация. Характерной особенностью приходных аминокислот является наличие в их молекуле асимметрического центра, эти аминокислоты могут существовать в двух оптически активных формах (Ь и О). В состав белков входят Ь-аминокислоты. Символы Ь и О применяют для обозначения конфигурации а-атома углерода. Для указания направления оптического вращения плоскости используют знаки (+) — правовращающий и (—) — левовращающий. Ряд а-а шно-кислот (гистидин, лейцин, метионин, цистеин, треонин, фенилаланин, тирозин, пролин, триптофан, оксипролин, серин) в нейтральных водных растворах — левовращающие. В то же время среди а-аминокислот есть и правовращающие (алавив, валин, изолейцин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, лизин). [c.8]

Оптическая чистота полученных Акабори продуктов реакции составляет соответственно для глутаминовой кислоты —-8%, для фенилаланина около 30 , для диаминостильбена —7%. Для последнего вещества Акабори приводит еще величину вращения [а]Ь = +43Г (в очень разбавленном эфирном растворе), что, по видимому, ошибочно, так как для оптически чистого вещества-1а]о =+135°. [c.440]

В начале нашего столетия Эрлих описал биохимическое расщепление серии аминокислот. Оказалось, что дрожжи в процессе брожения перерабатывают преилпществснно ь-ф< р-мы аминокислот, а их оптические антиподы накапливаются. Таким путем могут быть выделены с выходом 60—/0% оптически чистые D-изомеры аланина, лейцина, валина, изолейцина, изо-валина, серина, фенилаланина, глутаминовой кислоты, гистидина. Однако подобным биохимическим методом удается расщепить не все аминокислоты. Фенилглицин получается лишь с небольшим вращением, а рацематы аспарагиновой кислоты, пролина и тирозина совсем не расщепляются действием бродящих дрожжей. [c.574]

МНОГО примеров чему можно найти в литературе. Иллюстрацией может служить рис. 53, на котором изображена зависимость оптического вращения раствора поли-Ь-глутаминовой кислоты (0,5%-ный раствор, pH 7) от длины волны. Вращение измеряли, помещая в прибор ячейку с образцом полиглутами-новой кислоты и ячейку с -крезолом обе ячейки располагались последовательно одна за другой. Концентрацию -крезола подбирали так, чтобы получить суммарное поглощение А, обусловленное хромофором п-крезола и фоном полипептида при длине волны 276 мц, указанное на каждой приведенной на рисунке кривой. Кривая ДОВ для Апъ == 2 почти точно совпадает с кривой для полипептида в отсутствие п-крезола (поэтому ее не видно на рисунке). Поскольку оптически неактивный -крезол отделен от полипептида, наблюдаемое аномальное поведение исследуемой системы следует объяснить наличием артефактов. Артефакты обусловлены главным образом уменьшением интенсивности света при выбранной длине волны и прохождением паразитного света, который вызывает ненормальное оптическое вращение. Таким образом, чем выше поглощение, будь оно обусловлено растворителем или раствором, тем ярче выражены артефакты. [c.97]

Были предприняты более или менее успешные попытки оценить силы вращения и положения оптически активных переходов а-спиралей в далекой ультрафиолетовой области спектра. Ямаока [41] попытался представить ДОВ поли-а-ь-глутаминовой кислоты (ПГК) (натриевая соль, pH, 4,3) в далекой ультрафиолетовой области спектра уравнением Натансона и пришел к заключению, что в области 185—250 ммк имеется третий эффект Коттона (возможно, отрицательный), но не смог оценить его величину. Хольцварт [42[ показал, что объяснение поглощения и КД а-спиралей в далекой ультрафиолетовой области возможно лишь в предположении о присутствии трех оптически активных переходов (при 190, 206 и 222 ммк) в области спектра 190— 250 ммк. Это объяснение основывалось на его данных 1962 г. [20] и на некоторых предположениях относительно степени пропорциональности между кривыми поглощения и КД. Так как данные по КД в области спектра 190— 250 ммк имеют неопределенность порядка 10—20% и расчеты не были оптимальными. оцененные значения параметров могут содержать довольно большие ошибки. Представленные ниже расчеты, а также последние данные по КД 143, 44] (которые дают лучшее разрешение, чем данные 1962 г.) подтверждают присутствие трех оптически активных переходов. [c.240]

Удалось показать, что кривые дисперсии оптического вращения а-спиральных полипептидов дают эффект Коттона в области от 233 до 198 ммк (рис. 21), причем амплитуда волны связана с количеством а-спиральных участков в молекуле. Была измерена величина этого эффекта для 28 природных белков главным образом ферментов, и обнаружено, что двадцать из них дают эффект Коттона аналогично поли- -глутаминовой кислоте, которую при pH 4,35 можно считать полностью а-спиральным полипептидом. [c.149]

На рис. 20.5 представлены графики зависимости оптического вращения при 589 нм, характеристической вязкости и степени ионизации поли-Ь-глутаминовой кислоты от pH в смеси воды с диоксаном (диоксан способствует растворению незаряженных полипептидов). При увеличении pH в узком его диапазоне оптическое щзашение и характеристическая вязкость резко меняются. Подобные изменения полностью согласуются с переходом от упорядоченной спиральной стержнеобразной структуры при низких pH к статистическому клубку при высоких pH. Напомним, что большая характеристическая вязкость свойственна молекулам с высокой молекулярной массой, имеющим форму палочки, в то время как клубкообразные молекулы с той же массой обладают значительно меньшей вязкостью (см. гл. 19). (Небольшое увеличение характеристической вязкости после резкого ее падения связано с увеличением степени ионизации повышение плотности заряда приводит к выпрямлению цепи в клубке и соответственно к большему трению между полимером и растворителем.) Степень ионизации постоянно растет с увеличением pH, но до тех пор, пока не ионизируется приблизительно 40% карбоксильных групп, заметных изменений в конформации полимера не происходит. Степень ионизации 50% достигается примерно при pH 5,8, что превышает значение рК карбоксильных групп в воде. Отчасти это обусловлено присутствием диоксана, электростатическими эффектами, затрудняющими отщепление протона от цепи, которая несет отрицательные заряды, и тем преимуществом, которое имеют незаряженные остатки при встраивании в спираль. [c.184]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология