Изолейцин молекулярный вес

Малое правое вращение этих кислот и постоянная величина их молекулярного вращения коррелировались со свойствами изолейцина, [c.606]

Образование трипсина из трипсиногена, которое в физиологических условиях происходит в основном в результате действия энтерокиназы, по крайней мере в начальной фазе активации, и последующего включения аутокаталитического механизма, обусловленного появлением трипсина (поскольку трипсин также превращает трипсиноген в трипсин), не сопровождается значительным изменением молекулярного веса. Молекулярный вес трипсиногена 23 040—23 800, а трипсина — 22 680 — 23 800. N-концевая аминокислота в трипсиногене — валин, в то время как в трипсине — изолейцин. Поскольку ни в трипсиногене, ни в трипсине других N-концевых аминокислот не обнаружено, можно считать, что молекула как трипсиногена, так и трипсина, по-видимому, построена из одной полипептидной цепи, а не из нескольких (аналогичные выводы, даже более экспериментально обоснованные, сделаны в отношении пепсиногена и пепсина). [c.332]

Глобины гемоглобинов крови разных животных различны по составу и расположению в их молекулах аминокислот. Различаются они также серологически (стр. 37). Так, например, глобин человека не включает аминокислоты изолейцина, в то время как в глобине собаки его содержание составляет 1,36%. В глобине собаки и коровы содержатся различные количества метионина и т. д. Что же касается гема, то по своей химической структуре он один и тот же у различных позвоночных животных. Отсюда ясно, что видовая специфичность гемоглобинов обусловлена их белковыми компонентами. Глобины по содержанию в них диаминомонокарбоновых кислот относятся к гистонам. Молекулярный вес гемоглобина равен 67— 70 тысячам и в его молекуле содержатся четыре молекулы гема. Молекула гема включает один атом железа. [c.43]

Белки дрожжевых грибков представляют собой биополимеры с высоким молекулярным весом, построенные из цепочек аминокислот, связанных друг с другом. При брожении крахмала белки гидролизуются в аминокислоты. Две из них — лейцйн и изолейцин под действием ферментов (энзимов) превращаются в амиловые спирты, а валин — в изобутиловый спирт. [c.54]

Лиганды индуцируют формирование ферментов. В отличие от рассмотренного выше случая для треониндеаминазы, димерного фермента с молекулярной массой 360 ООО, содержащего две пири-доксальфосфатные группы (рис. 8,3), L-валин (или ь-изолейцин) служит только в качестве катализатора и не присоединяется к молекуле фермента [468]. Неактивный олигомер при этом проходит дополнительное формирование, в результате которого получается ферментативно активный препарат. При рЯ 7,5 и выше для этого процесса, являющегося непременным условием активации [4691. L-валин совершенно необходим. [c.191]

В принципе, простейщим механизмом контроля, хотя и не столь уж простым с молекулярной точки зрения, является ингибирование по принципу обратной связи [148]. Во многих полифермент-ных системах конечный продукт метаболитической цепи может специфически ингибировать фермент, находящийся в начале этой цепи или близ ее начала, так что скорость образования продукта, чье образование требует полной последовательности реакций,контролируется его концентрацией. В результате, в случае начала накапливания избытка продукта, скорость его образования почти немедленно уменьщается. Примером такого процесса является биосинтетическая последовательность образования изолейцина (92) из треонина (91) схема (55) . Добавление L-изолейцина вызывает специфическое ингибирование треониндегидратазы, фермента, катализирующего первую из пяти стадий последовательности. Треониндегидратаза должна в связи с этим располагать особыми чертами, благодаря которым она является эффективным регуляторным ферментом. [c.537]

Химотрипсин. В поджелудочной железе синтезируется ряд химотрип-синов (а-, 3- и л-химотрипсины) из двух предшественников—химотрипсиногена А и химотрипсиногена В. Активируются проферменты в кишечнике под действием активного трипсина и химотрипсина. Полностью раскрыта последовательность аминокислот химотрипсиногена А, во многом сходная с последовательностью аминокислот трипсина. Молекулярная масса его составляет примерно 25000. Он состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 246 аминокислотных остатков. Активация профермента не сопряжена с отщеплением большого участка молекулы (см. рис. 4.3). Получены доказательства, что разрыв одной пептидной связи между аргинином и изолейцином в молекуле химотрипсиногена А под действием трипсина приводит к формированию л-химотрипсина, обладающего наибольшей ферментативной активностью. Последующее отщепление дипептида Сер—Арг приводит к образованию б-химотрипсина. Аутокаталитический процесс активирования, вызванный химотрипсином, сначала способствует формированию неактивного промежуточного неохимотрипсина, который под действием активного трипсина превращается в а-химотрип-син этот же продукт образуется из б-химотрипсина, но под действием активного химотрипсина. [c.421]

В последние годы вьыснено, что время полужизни белков детерминировано природой его N-концевой аминокислоты. Если она легко соединяется с убиквитином — небольшим белком с молекулярной массой 8,5 kDa, состоящим из 74 аминокислотных остатков, то такой убиквитированный белок атакуется протеиназами и разрушается. Наиболее подвержены убиквитированию аргинин, лизин, аспарагиновая кислота, аспарагин, триптофан, лейцин, фенилаланин, гистидин, глутаминовая кислота, тирозин, глутамин, изолейцин менее подвержены — метионин, серин, аланин, треонин, валин, глицин, цистеин, их относят к стабилизирующим гидролитический распад белков. [c.369]

Молекулярный вес окситоцина равен 1007. В результате гидролиза получаются по 1 молю следующих аминокислот, относящихся к ряду L цистина, тирозина, изолейцина, глутамина, аспарагина, пролина, лейцина и гликоколя. Окситоцин представляет собой нонапептид (если считать цистин за два остатка цистеина). В результате расщепления окситоцина на более простые пептиды был установлен способ связывания этих аминокислот в молекуле они образуют единую пептидную цепь, обладающую одним цистеииовым остатком у одного конца и остат- [c.412]

Молчащие мутации. Если под мутацией в традиционном смысле понимают внезапное изменение признака, т. е. изменение генотипа, проявляющееся в фенотипе, то на молекулярном уровне любое стабильное наследуемое изменение ДНК рассматривают как мутацию. Однако ввиду вырожденности генетического кода понятно, что не всякая мутация такого рода будет проявляться в фенотипе. Во многих триплетах изме- нение третьего основания остается без последствий ( молчапще мутации). Даже замена первого или второго основания триплета не всегда приводит к серьезным последствиям. Хотя структуры высшего порядка (третичная и четвертичная) определяются первичной структурой белка (т.е. последовательностью аминокислот), разные аминокислоты играют в этой структуре не одинаково важную роль. Например, мутация АиС->ОиС ведет к замене изолейцина валином, т.е. к замене одной липофильной группы на другую. Однако мутация Сии- ССи приведет к замене лейцина пролином, и последствием такой замены будет отклонение от нормальной пространственной конфигурадии полипептидной цепи, что может сильно изменить структуру высшего порядка. Из этого понятно, что различные мутации в одном и том же структурном гене определенного фермента могут по-разному сказываться на его активности возможны любые изменения-от едва заметного снижения каталитического действия до полной инактивации. [c.442]

Ингибитор пепсина представляет собой пептид, молекулярный вес которого около 3000 и К-концевая аминокислота — лейцин, так же как и н пепсиногене (Херриот). С другой стороны, один из пептидов А имеет молекулярный вес около 2000 и Ы-концевая аминокислота также представлена лейцином (В, Н. Орехович). В пепсине Ы-концевая аминокислота — изолейцин. В пепсиногене и пепсине разные Г 1-концевые и одинаковые С-концевые аминокислотные остатки (аланин). Поэтому мож)ю думать, что активация пепсиногена, т. е. превращение его в пепсин, происходит путем последовательного отщепления 1/8—1/5 молекулы пепсина в виде энзиматически неактивных пептидов стого конца полипептидной цепи, где находится свободная а-аминогруппа. [c.329]

Превращение химотрипсиноген А -> химотрипсин представляет собой сложный процесс, приводящий фактически к образованию семейства химо-трипсинов — а, б, я и т. д. Все эти реакции катализируются трипсином и химотрипсином. Поскольку молекулярный вес химотрипсина близок к 25 ООО, активация зимогена должна быть сопряжена с относительно небольшим укорочением полипептидной цепи. Общая схема активации химотрипсиногена А представлена на фиг. 124. Катализируемое трипсином расщепление одной пептидной связи между аргинином и изолейцином приводит к образованию я-химотрипсина. Последующий разрыв второй пептидной связи] с отщеплением дипептида сериларгинина дает б-химотрипсин. [c.427]

Описанные явления относятся к так называемым молекулярным болезням и намечают новый подход к лечению различных заболеваний, заключаюш,ийся в восстановлении нормального строения уродливых молекул. Показано также, что незначительные изменения строения белковой молекулы приводят к изменению выполняемых ею биохимических функций. Так, например, гормон гипофиза (синтезирован в 1954 г.), вызывающий сокращение мышц матки, и вазопрессин, изменяющий кровяное давление, различаются строением лишь двух аминокислот изолейцин и лейцин оксито-цина заменены в вазопрессине соответственно фенилаланином и аргинином. [c.282]

Свойства белков зависят как от электрических свойств, так и от растворимости составляющих их аминокислот (табл. 40). В ряду глицин— аланин — валин — лейцин — изолейцин растворимость в воде заметно уменьшается по мере увеличения алкильной группы и соответственно молекулярного веса изолейцин растворим почти в два раза лучше, чем лейцин. Лейцин, содержащий большую липофильную изо-бутильную группу, может быть экстрагирован горячим бутиловым спиртом 3 смеси с глицином. По непонятной причине циклическая структура пролина придает молекуле необычайно высокую растворимость 1В воде и этиловом спирте, в то время как валин, молекулярный вес которого примерно такой же, растворяется значительно хуже. Растворимость цистина в воде необычно мала, вероятно, вследствие образования хелатов (см. стр 640). [c.634]

В цепях молекулярной сигнализации, образуемых ферментативными реакциями, обнаружены и обратные связи. На рис. 91 показана схема ферментативных реакций, в ходе которых аминокислота треонин превращается в другую аминокислоту — изолейцин. Каждая черная стрелка изображает ферментативную реакцию. Первая реакция, превращение треонина в а-кетобутират, катализируется ферментом треониндезаминазой. И вот оказывается, что конечный продукт цепи (изолейцин) тормозит, подавляет действие этого фермента. Тем самым реализуется обратная связь. Если клетка изготовила достаточное количество изолейцина, больше, чем нужно для его потребления в последующих биохимических [c.313]

В настоящее время нет сомнений в том, что анионные и катионные детергенты притягиваются к белкам при помощи ионизированных групп белковых молекул однако весьма вероятно и то, что неполярные углеводородные цепи детергентов также принимают участие в образовании этих соединений. Неполярная углеводородная группа соединяется, повидимому, с неполярными группами белка, т. е. с алифатическими цепями аланина, валина, лейцина и изолейцина, с бензильной группой фенилаланина и с группами СНг пирролидинового кольца пролина. При помощи этих неполярных группировок белки соединяются с жирами и жирными кислотами [39], а также с простыми углеводородами. Так, например, было установлено, что 2-процентный раствор эдестина в 10-процентном хлористом натрии способен удержать в растворе 5 000 молекул пентана на одну молекулу белка [40]. Адсорбция кишечной стенкой полярных соединений с низким молекулярным весом (например, четыреххлористого углерода) [c.225]

Спектрофотометрическое исследование растворимого ДНФ-гликопенти-да показало, что одна ДНФ-грунпа приходится на 3160. Анализ N-концевых аминокислот показал, что N-концевым остатком служит только аспарагиновая кислота. В гликопептиде были найдены следующие аминокислоты аспарагиновая, треонин, серин, глутаминовая, пролин, глицин, аланин, валин и изо лейцин, в молярном соотношении приблизительно один к одному за исключением изолейцина в этом случае присутствовало, по-видимому, около двух остатков. Молекулярный вес растворимой фракции, рассчитанный по аминокислотному составу и выраженный через отношение остатков к ДНФ-аспартату углеводного компонента, примерно равен 3000, что хорошо согласуется с величиной молекулярного веса (3160), полученной методом спектрофотометрии по поглощению в ультрафиолетовой области ДНФ-группы. [c.238]

Предварительные исследования нерастворимой ДНФ осажденной фракции [34] показали, что это сложное вещество обладает несколькими N-концевыми остатками и дисульфидными связями. Окисление его надмуравьиной кислотой с последующей гель-фильтрацией на сефадексе Г-25 приводило к разделению на четыре главных и меньший пятый компоненты. Углеводы были найдены главным образом только в одной из полос молекулярный вес этой фракции, определенный по поглощению в ультрафиолетовой области ДНФ-грунпы, был равен 4170. Аминокислотный состав выделенной фракции был следующим аспарагиновая кислота (1), треонин (2), серин (1), глутаминовая кислота (2), пролин (4), глицин (1), аланин (2), изолейцин (1), лейцин (2), тирозин (2), фенилаланин (1), аргинин (1) и цистеиновая кислота (3). Анализ углеводов позволил установить, что на ДНФ-группу приходится 2,8 остатка гексоз и 2,6 остатка гексозаминов. Обработка этой фракции проназой, пепсином и химотрипсином с последующим фракционированием гель-фильтрацией на сефадексе Г-25 позволило выделить фракцию, которая содержала, кроме углеводов, только тирозин и аспарагиновую кислоту. Таким образом, вполне вероятно, что углеводная часть связана с остатком аспарагиновой кислоты пептидной цепи. [c.238]

Строение бацитрацина А. С помощью метода хроматографии на бумаге изучен кислотный гидролизат бацитрацина А и установлено, что он состоит из десяти аминокислот трех остатков L-изолейцина и по одному остатку L-лейцина, L-цистеина, L-гис-тидина, L-лизина, L-аспарагиновой кислоты, D-фенилаланина, D-орнитина, D-аспарагиновой кислоты и D-глутаминовой кислоты. В добавление к этому вьщеляется также одна молекула аммиака. Молекулярная масса бацитрацина А примерно 1420. Строение его можно представить следующим образом [c.196]

Моно, Шанжё и Жакоб в классическом обзоре [6] лри рассмотрении свойств треониндезаминазы и других ферментов, участвующих в регуляции метаболизма, ввели термин аллостерический эффектор для регуляторной молекулы (например, L-изолейцина), которая ингибирует (или активирует) определенный фермент. Суть концепции авторов отражена в приводимой ниже цитате из их обзора. Аллостерический эффектор специфически и обратимо связывается с аллостериче-ским участком, фермента. Образование такого комплекса не сопровождается никакой реакцией, в которой участвовал бы сам эффектор, но приводит к скачкообразному обратимому изменению молекулярной структуры белка, т. е. к аллостерическому переходу, при котором изменяются свойства активного центра в результате один (или несколько) кинетических параметров, характеризующих активность фермента, также изменяется. Абсолютно необходимое, хотя и отрицательное положение, предусматриваемое данной концепцией, состоит в том, что аллостерический эффектор не должен иметь какого-либо определенного химического или метаболического отношения к самому субстрату, поскольку эффектор связывается с участком вне активного центра и не участвует в катализируемой реакции. Вот почему специфичность и конкретное проявление любого аллостерического эффекта обусловлены исключительно структурой самой [c.13]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология