Изолейцин расщепление

При питании больных диабетом (или животных, у которых диабет был вызван искусственно при помощи флоризина) индивидуальными аминокислотами наблюдалось, что большинство аминокислот вызывает повышенное выделение глюкозы и лишь некоторые (лейцин, изолейцин, фенилаланин и тирозин) дают ацетон и аце-тоуксусную кислоту, являющиеся, как известно, метаболитами жиров (том I). Следовательно, аминокислоты делятся на глюкогенные и кетогенные. (Продукты превращения следующих четырех аминокислот неизвестны лизина, метионина, триптофана и гистидина.) Отсюда следует, что в процессе расщепления аминокислот в организме некоторые аминокислоты включаются, начиная с определенной стадии, в обмен углеводов, а другие —в обмен жиров. Ниже мы опишем вкратце начало процесса расщепления аминокислот в живых организмах. [c.387]

Расщепление валина и изолейцина [c.206]

Активация трипсиногена состоит, следовательно, в расщеплении одной специфической пептидной связи между остатками лизина и изолейцина 6—7-й остатки). В результате или во время этой реакции демаскируется активный центр фермента. Его раскрытие или выявление можно обнаружить химическим путем, так как в отличие от трипсиногена трипсин может присоединять одну молекулу своего характерного ингибитора — диизопропил-фторфосфата на одну молекулу белка. [c.95]

Наиболее распространенным методом гидролиза является кислотный. Для полного расщепления белков используется обычно 20,5%-пая (6 н.) соляная кислота, взятая в 10—50-кратном избытке по отношению к количеству белка, и реакция ведется при 107—110° в течение 20—72 часов в запаянных ампулах или при кипячении с обратным холодильником (при больших количествах белка). Длительный гидролиз (72 часа) требуется для расщепления связи между валином и изолейцином, которая чрезвычайно устойчива к кислоте. [c.38]

При смешивании с -а-фенилаланином в водном растворе некоторые рацемические аминокислоты дают смешанные кристаллы, в которые входит й-форма аминокислот. Это явление использовано для получения оптически чистых О-валина, 1)-лейцина, О-изолейцина [25]. Описано расщепление пирроло [3,2-/] индолизинов (40) в виде гидрохлоридов [c.49]

Расщепление происходит с N-концевой аминокислоты, которая представлена лейцином. С-концевая (карбоксильная) группа аминокислоты (аланина) остается без изменений. Сначала от пепсиногена, по-видимому, отщепляются небольшие полипептиды. Затем от N-терминального конца отщепляется пептид (м. в. 3100), так называемый пепсин-ингибитор. Последний сильно тормозит действие пепсина. После отщепления ингибитора освобождается пепсин, у которого N-концевой аминокислотой остается изолейцин, а С-концевой аминокислотой — аланин. Схематически образование пепсина из пепсиногена можно изобразить в следующем впде [c.136]

На этапе активации фактора X происходит соединение внешнего и внутреннего путей и образуется общий конечный путь свертывания крови (рис. 55.10). Фактор X представляет собой зимоген сериновой протеазы с мол. массой 55000 и содержит остатки Gla. Как и в протромбине, остатки Gla фактора X обеспечивают Са-+-зависимое связывание с кислыми фосфолипидами мембран тромбоцитов. Для превращения фактора X в его активную форму (XJ необходимо расщепление связи аргинин-изолейцин с помощью другой сериновой протеазы. Известны две сериновые протеазы, расщепляющие связь Arg— Пе в молекуле фактора X. [c.327]

Кетоацидурия, обусловленная дефектом метаболизма аминокислот с разветвленной боковой цепью (болезнь кленового сиропа ) [196]. Известно рецессивное нарушение, которое затрагивает не менее трех функционально родственных ферментов,- болезнь кленового сиропа . Она вызвана дефектом расщепления аминокислот с разветвленной боковой цепью лейцина, изолейцина и валина (рис. 4.14). Генетический блок показан на рис. 4.15. При наиболее частой классической форме болезни в течение первой недели после рождения наблю- [c.39]

Химотрипсиноген образован одной полипептидной цепью, состоящей из 245 аминокислот. Цепь связана пятью дисульфидными мостиками. Химотрипсиноген практически полностью лишен ферментативной активности. Однако он превращается в активный фермент, когда под действием трипсина расщепляется пептидная связь между аргинином-15 и изолейцином-16 (рис. 8.3). Образующийся активный фермент, называемый л-химотрипсином, действует затем на другие молекулы я-химо-трипсина, В результате удаления еще двух пептидов образуется стабильная форма фермента - а-химотрипсин. Дополнительное расщепление при превращении л-химо-трипсина в а-форму в сущности излишне, поскольку я-химотрипсин сам обладает полной ферментативной активностью. Поразительная особенность данного процесса [c.153]

Окисление жирных кислот с нечетным числом атомов углерода также может происходить в цикле окисления жирных кислот. Такие жирные кислоты редко встречаются в природе, но образуются в ходе окислительного расщепления валика и изолейцина. При окислении последовательное отщепление молекул ацетил-СоА происходит до тех пор, пока не останется трехуглеродный фрагмент в виде пропионил-СоА, который подвергается далее ферментативному карбоксилированию, в результате которого получается метилмалонил-СоА. Ферментом является пропионилкарбоксилаза [c.105]

При распаде изолейцина р-окисление идет до конца обычным образом с образованием ацетил-СоА и пропионил-СоА. Однако в ходе катаболизма лейцина после дегидрирования, которым начинается р-окис-ление, происходит присоединение двуокиси углерода, осуществляемое биотинилферментом (гл. 8, разд. В). Двойная связь, сопряженная с карбонилом тиоэфира, придает этому карбоксилированию сходство со стандартной реакцией р-карбоксилирования. Зачем понадобился этот лишний СОг Метильная группа в Р-положении блокирует полное р-окисление, но при этом остается возможным альдольное расщепление, приводящее к образованию ацетил-СоА и ацетона. Дальнейший метаболизм ацетона сопряжен с определенными трудностями. В случае присоединения СОг продуктом оказывается ацетоацетат, катаболизм которого легко доводится до конца через его превращения в ацетил-СоА. [c.116]

При р-окислении жирных кислот с нечетным числом атомов углерода происходит образование не только ацетил-СоА, но и пропионил-СоА. Трехуглеродная пропионильная группа образуется также при расщеплении изопреноидных соединений, изолейцина, треонина и метионина. [c.330]

Тест Фуджино [387]. Тестовая система основана на взаимодействии Bo -Ala-Met-Leu-OH с ре/и-бутиловыми эфирами лейцина, изолейцина или же с (3-/ире/и-бутиловым эфиром аспарагиновой кислоты с последующим расщеплением бромцианом и определением соотношения диастереомеров прн помощи аминокислотного анализатора [c.177]

При действии бромной воды на окситоцин происходят окисление обеих половин цистиновых остатков в р-сульфо-аланильные остатки, бромирование тирозина и расщепление тирозилизолейцильной связи. Направление реакции с бромной водой не зависит от присутствия в цепи окситоцина остатка изолейцина, так как в вазопрессине, который вместо изолейцина имеет фенилаланин, окисление бромной водой приводит к тем же результатам [242]. При расщеплении вазопрессина происходит заметное разложение и удается выделить только один крупный пептидный фрагмент. [c.224]

Рис 10 А экспорт белка через мембрану путем котрансляционной секреции (1 —рибосомы 2 — мембрана 3 — пора в мембране 4 — сигнальная последо вательность 5 — сигнальный пептид 6 — рецептор сигнального пептида 7 — сайт действия сигнальной эндопептидазы 8 — рецептор рибосомы) Б — строение сигнального пептида белка lam В Es hen hia oh (А — гидрофильный сегмент Б — гидрофобный сегмент р сайт расщепления последовательность а лнокислот 1—метионин 2 — изолейцин 3 — треонин 4 — лейцин 5 — аргинин 6 — лизин 7 — аланин 8 — валин 9 — глицин 10 — серии И — глутамин 12 — пролин) С — секреция белка через мембрану (М) по типу петли (1 —NH2 конец 2 — гидрофобный участок СП — сигнальная пептидаза) [c.58]

Молекулярный вес окситоцина равен 1007. В результате гидролиза получаются по 1 молю следующих аминокислот, относящихся к ряду L цистина, тирозина, изолейцина, глутамина, аспарагина, пролина, лейцина и гликоколя. Окситоцин представляет собой нонапептид (если считать цистин за два остатка цистеина). В результате расщепления окситоцина на более простые пептиды был установлен способ связывания этих аминокислот в молекуле они образуют единую пептидную цепь, обладающую одним цистеииовым остатком у одного конца и остат- [c.412]

Из приведенного выше обсуждения очевидно, что аминокислотная последовательность пептида может быть определена по его масс-спектру, если можно идентифицировать пики, обусловленные расщеплением пептидной связи. Идентификация пиков аминокислотного типа фрагментации может быть облегчена подходящим выбором защитных групп. Ацилирование М-концевой аминогруппы пептида эквимолекулярной смесью уксусной и три-дейтероуксусной кислот (или смесью СОз-и СНз-декановых кислот) [25] приводит к появлению пар пиков равной интенсивности, отличающихся на 3 м. ед., которые соответствуют ионам аминокислотного типа фрагментации. Можно использовать другие смешанные реагенты, содержащие ацильные группы, например такие, как эквимолекулярная смесь гепта- и октадекано-вых кислот [18], которые для всех ацилсодержащих ионов дают пары пиков, отличающихся на 14 м. ед,, тем самым облегчая интерпретацию масс-спектров. В некоторых природных олигопептидах дублеты с разницей в 14 м. ед, могут быть вызваны присутствием различных аминокислотных гомологов, например валин или изолейцин в грамицидинах А, В и С [32]. Однако лучше использовать смешанные, содержащие СНз- и СОз-ациль-ные цепи. [c.198]

Реакции метилмалонил-СоА-пути могут протекать и в обратном направлении, как, например, при расщеплении валина, изолейцина и жирных кислот с длинной цепью и нечетным числом углеродных ато-мов. Из жирных кислот и изолейцина образуется пропионил-СоА, который карбоксилируется с образованием метилмалонил-СоА. Для превращения последнего в сукцинил-СоА при участии метилмалонил-СоА-мутазы необходим витамин В12 (кофермент B j) это относится и к корневым клубенькам бобовых, и к клеткам Rhizobium, и к животным клеткам, [c.283]

Эти данные можно объяснить возможным расщеплением треонина на двухуглеродные фрагменты и рассмотренным выше процессом внутримолекулярной перегруппировки. Треонин, по-видимому, является обязательным предшественником изолейцина у Е. соИ [1100]. Найдено, что некоторые мутанты, нуждающиеся для роста в изолейцине, не содержат L-треониндегидратазы [1101] и, следовательно, не способны превращать треонин в а-кетомасляную кислоту, необходимую для образования изолейцина. [c.357]

Превращение химотрипсиноген А -> химотрипсин представляет собой сложный процесс, приводящий фактически к образованию семейства химо-трипсинов — а, б, я и т. д. Все эти реакции катализируются трипсином и химотрипсином. Поскольку молекулярный вес химотрипсина близок к 25 ООО, активация зимогена должна быть сопряжена с относительно небольшим укорочением полипептидной цепи. Общая схема активации химотрипсиногена А представлена на фиг. 124. Катализируемое трипсином расщепление одной пептидной связи между аргинином и изолейцином приводит к образованию я-химотрипсина. Последующий разрыв второй пептидной связи] с отщеплением дипептида сериларгинина дает б-химотрипсин. [c.427]

Эта последовательность была подтверждена тем, что в окисленном окситоцине только один цистеиновый остаток имел свободную аминогруппу (определено динитрофенилированием). В данной последовательности присутствуют все восемь аминокислот, обнаруживаемых в исходном окситоцине. Таким образом, остатки тирозина и изолейцина соединены друг с другом, образуя циклический пентапептид, — заключение, лодтверждаемое тем обстоятельством, что окисление бромом расщепляет связь тир—изл. Это предположение было также подтверждено концевым анализом по Эдману. Окисленный окситоцин обрабатывали ло Эдману и после удаления К-колцевой аминокислоты гидролизовали и определяли аминокислотный состав. Четырехкратное повторение такого расщепления привело к следующим результатам сначала отщеплялась цистеиновая кислота, затем тирозин, изолейцин [c.681]

Укажем только на следующее для точного определения аминокислотного состава белка его нужно подвергнуть гидролизу (в вакуумированной запаянной ампуле с 6н. НС1 при температуре 110°) в течение 22 и 70 час [26]. При этом для глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, метионина (с внесением поправки на 10%-е расщепление при хроматографии), фенилаланина, гистидина и лизина нужно использовать полученное при анализе содержание аминокислоты (в 22- или 70-часовом опыте). В то время как для аспарагиновой и глутаминовой кислоты, серина, треонина, пролина, тирозина и аргинина, которые частично разрушаются при гидролизе (по реакции 1-го порядка), их содержание рассчитывается путем экстраполяции на нулевое время по формуле [c.149]

Исследуя реакцию взаимодействия метилизотиоцианата с белками, авторы показали, что при большом избытке реагента (60 мкл) образуется продукт, затрудняюпщй газохроматографическое определение. При анализе бычьего инсулина после первого цикла его расщепления по методу Эдмана на хроматограмме были идентифицированы пики производных глицина и фенилаланина, после второго цикла — пики производных второй пары аминокислот изолейцина и валина. Пик производного глицина может быть экранирован пиком производного валина. [c.34]

Помимо бензоилирования и формилирования аминогруппы при расщеплении рацемических аминокислот, использовали также и ацетилирование. Ряд аминокислот (фенилаланин, валин, изолейцин, лейцин, норлейцин, метионин) Ингерсолл с сотрудниками расщепили через N-ацетильные производные. Характерной особенностью этих работ является то, что для образования диастереомерных солей применяли не алкалоиды, а асимметрические оптически активные основания (—)-фенхиламин и (—)-а-фенил-этиламин. Описано также расщепление л-нитрофенилаланина через его N-ацетильное производное при помощи бруцина. [c.398]

В начале нашего столетия Эрлих описал биохимическое расщепление серии аминокислот. Оказалось, что дрожжи в процессе брожения перерабатывают преилпществснно ь-ф< р-мы аминокислот, а их оптические антиподы накапливаются. Таким путем могут быть выделены с выходом 60—/0% оптически чистые D-изомеры аланина, лейцина, валина, изолейцина, изо-валина, серина, фенилаланина, глутаминовой кислоты, гистидина. Однако подобным биохимическим методом удается расщепить не все аминокислоты. Фенилглицин получается лишь с небольшим вращением, а рацематы аспарагиновой кислоты, пролина и тирозина совсем не расщепляются действием бродящих дрожжей. [c.574]

Пировиноградная кислота образуется в цитоплазме в результате расщепления углеводов, глицерина и некоторых аминокислот ( -аланин, L-серин, L-цистеин, L-метнонин и L-глицин). Жирные кислоты и ряд аминокислот (L-лейцин, L-изолейцин, -лизин) непосредственно превращаются в ацетил-КоА. [c.400]

Функция печени в углеводном обмене чрезвычайно велика и многогранна. Она способна синтезировать гликоген из глюкозы и неуглеводного материала. Таким материалом может слулсить молочная кислота, глицерин, продукты расщепления- гликокола, аланина, тирозина, фенилаланина, серина, треонина, цистеина, валина, изолейцина, аспарагиновой и глутаминовой кислот, аргинина и пролина. Это так называемые глюкогенные кислоты. Печень может окислять пировиноградную кислоту с образованием АТФ, которая и используется печенью для превращения молочной кислоты в гликоген. [c.84]

Смит и др. [152] исследовали три обычных подтипа гаптоглобина с целью определения N-концевых групп. Во всех случаях были идентифицированы валин и изолейцин, что указывает на присутствие в молекуле гаптоглобина двух полипептидных цепей. После восстановительного расщепления гаптоглобина с помощью меркаптоэтапола в мочевине [150, 151] было установлено, что одна из полипептидных цепей, изолейцил- или -цепь, идентична во всех подтипах гаптоглобина, а валил- или а-цепи различны по свойствам при электрофорезе на различных системах крахмального геля. Аминокислотный анализ и исследование пептидов, полученных в результате обработки гаптоглобина химотрипсином [151], показали, что наблюдаемые различия частично могут быть обусловлены замещением аминокислот. [c.252]

Пепсин, мол. вес которого равен 34 644, состоит из единственной полипептидной цепи, содержащей 327 аминокислотных остатков [137, 138]. Ser-68 фосфорилирован, однако удаление фосфата не приводит к существенным изменениям каталитических СВОЙСТВ фермента [139]. Как и у других кислых протеаз, активный центр пепсина занимает обширную область, в которую может поместиться по крайней мере четыре-пять, а возможно, и до семи остатков молекулы субстрата [140, 141]. Наиболее благоприятной для функционирования пепсина является такая ситуация, когда по обе стороны от расщепляемой связи находятся гидрофобные аминокислоты. Статистический анализ процесса расщепления связей в белках показывает, что подцентр Si специфичен к лейцину, фенилаланину, триптофану и глутама-ту ( ), а подцентр Si— к триптофану, тирозину, изолейцину и фенилаланину [141]. Пепсин, как правило, не гидролизует эфиры исключение составляют эфиры L-p-фенилмолочной кислоты и некоторые эфиры сернистой кислоты. [c.383]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология