Опыты с белком

Свойства коллоидных растворов зависят не только от степени их дисперсности, но также и от их природы. Различные коллоиды аналогично кристаллоидам могут сильно различаться по химическим свойствам. В качестве примера можно взять коллоидные растворы золота, белка и гидроксида железа (III). Как показывает опыт, химические свойства этих трех коллоидных растворов совершенно различны даже в случае одинакового размера частиц. Так, белок оседает под действием высокой температуры, но выдерживает (т. е. выпадает в осадок) значительные концентрации электролитов. Коллоидное золото хорошо выдерживает нагревание, не осаждается кипячением, но очень чувствительно к действию электролитов. Коллоидный гидроксид железа (III), приготовленный при соблюдении определенных условий, хорошо выдерживает и нагревание, и действие электролитов. [c.310]

Опыт 1. Обратимая коагуляция яичного белка. Белок, взятый из одного или двух яиц, растворяют в 100 Му2 дистиллированной воды. На воронку Бюхнера (воронка для отсасывания) кладут бумажный фильтр, смачивают его дистиллированной водой, включают водоструйный насос и отсасывают раствор белка. К 40—50 мл полученного раствора прибавляют небольшими порциями порошок сульфата аммония и взбалтывают для ускорения растворения. При насыщении из раствора выделяется альбумин в виде хлопьев или сгустков. Отфильтрованный осадок альбумина высушивают фильтровальной бумагой и переносят в чистую воду при этом альбумин вновь растворяется. [c.234]

Первый опыт - качественная реакция на белок, т.е. такая реакция, которая позволит нам уверенно судить, белок перед нами 52 [c.52]

Следующий опыт потребует примерно 5 мл слюны. Поместите ее в стакан и при перемешивании стеклянной палочкой добавьте несколько капель уксусной кислоты (не разбавленного уксуса, а эссенции). На палочку будет налипать белый комочек, похожий на сваренный яичный белок. [c.154]

Белок плазмы крови человека (альбумин) имеет молекулярный вес 69 000. Рассчитать осмотическое давление раствора, содержащего 2 г этого белка в 100 см при 25° С в а) мм рт. ст. и б) мм вод. ст. Опыт проводится с мембраной, проницаемой для соли, раствор которой взят в качестве растворителя. [c.622]

Каким образом увеличивался размер генома клеток при эволюции организмов от низших форм к высшим Изменения формы и поведения организмов обусловлены мутациями, меняющими последовательность аминокислот в белках. Однако такие мутации не могли увеличить количества генетического материала в процессе эволюции. Вполне возможно, что в ряде случаев в клеточное ядро случайно включалась копия одного илн нескольких генов [32а]. Тогда при наличии дополнительной копии гена клетка могла выжить, даже если в результате мутации в одном из парных генов нарушались структура и функция кодируемого им белка если парный ген оставался неповрежденным, организм был способен расти и размножаться. Дополнительный, несущий мутацию ген мог оставаться в нефункционирующем состоянии много поколений. До тех пор, пока этот ген продуцировал безвредные, нефункционирующие белки, он не элиминировался под давлением естественного отбора и со временем мог опять мутировать. Вполне возможно, что в конце концов белок, кодируемый этим многократно мутировавшим геном, оказывался в каком-то отношении полезным для клетки. [c.38]

Что касается растворимых глобулярных белков (например, гемоглобина, инсулина, гамма-глобулина, яичного альбумина), то вопрос о характере вторичной структуры еще сложнее. Накапливаются данные, согласно которым и в этом случае а-спираль играет ключевую роль. Подобные длинные пептидные цепи не одинаковы по структуре по всей длине отдельные их участки свернуты в спирали и являются относительно жесткими другие участки образуют петли, скручены случайным образом и довольно подвижны. Установлено, что при денатурации белка спиральные участки раскручиваются и цепь в целом приобретает неупорядоченное строение. (Однако опыт показывает, что в определенных условиях раскручивание и возникновение спирали могут быть обратимыми процессами белок возвращается к исходной вторичной структуре, поскольку это расположение является наиболее стабильным для цепи с данной последовательностью аминокислот.) [c.1061]

ПНДФА+белок ВНИИСК 1.3 4 2 опыт- ные образцы Уступает другим способам модификации [c.30]

Амфотерный электролит—белок (ср. опыт 272) в растворе проявляет буферные свойства, т. е. может связывать как появляющиеся водородные, так и гидроксильные ионы. В результате окраска индикатора конго переходит от синей к красной (снижается кислотность), а розовая окраска фенолфталеина исчезает (снижается щелочность системы). В этих опытах особенно наглядно обнаруживается амфотерность белка, который в опыте А реагирует как основание, а в опыте Б—как кислота. [c.351]

Стоит только раз проделать сравнительный опыт поджигания заведомо шерстяной и бумажной ниток, чтобы затем безошибочно определять наличие шерсти в любой ткани. Надо иметь в виду, что этот запах вообще характерен для азотсодержащих белковых веществ (мясо, кожа, яичный белок, желатина, казеин и пр,) и позволяет открывать по запаху ничтожные количества указанных азотистых веществ. [c.32]

Действительно, опыт показывает, что и денатурированный белок при некоторых условиях может оставаться в растворе. Так, например, при нагревании до 100° достаточно подкисленного или подщелоченного раствора сывороточного белка — образования осадка не наблюдается. Осадок появляется только после нейтрализации раствора. Здесь мы имеем дело уже не с раствором, по крайней мере в том смысле, в каком говорят о веществах, растворимых в воде, но с тончайшей субмикроскопической взвесью в воде нерастворимого в жидкой фазе вещества (в данном случае нерастворимого в воде денатурированного белка). [c.19]

Как показывает опыт, жировое перерождение печени может быть предотвращено введением с пищей достаточного количества лецитина. Впоследствии выяснилось, что способностью предотвращать ожирение печени и даже удалять уже отложенный жир из печени обладают и другие вещества, в частности входящий в состав лецитина холин, а также аминокислота метионин. Причина отложения жира в печени при отсутствии холина в настоящее время до некоторой степени выяснена. Как указывалось, в печени постоянно происходит не только интенсивный распад фосфатидов, но и одновременный синтез их из нейтральных жиров. Для этого синтеза, помимо высших жирных кислот и неорганических фосфатов, необходимо наличие азотистого основания холина. Но при недостаточном образовании или недостаточном поступлении в печень уже готового холина синтез липоидов из жиров становится либо невозможным, либо резко задерживается, и нейтральный жир отлагается в печени. Метионин обладает способностью отдавать свою подвижную метильную группу, необходимую для синтеза холина (стр, 347). Этим и объясняется тот факт, что белок казеин, в состав которого входит большое количество метионина, также обладает липотропным действием, т. е. способствует удалению из печени избытка жира. [c.298]

Опыт 5. Окрашивание шерсти. В три пробирки приливают по 5 мл 0,05-процентного раствора метиленового синего, во вторую из них прибавляют 5 капель 2 н. раствора НС1 и в третью — 5 капель 2 н. раствора NaOH. В каждую пробирку вносят несколько белых шерстяных ниток, оставляют на 20—30 мин, после чего сливают растворы и тш,ательно промывают нитки холодной водой. Шерсть интенсивно окрасилась в ш,елочном растворе, слабо — в нейтральном и не окрасилась в кислом. Какой электрический заряд имеет шерсть (белок) в кислом и щелочном растворах Окрасится ли шерсть в кислом или щелочном растворе кислой краской, например эозином Проверьте. [c.138]

Что касается инициации на внутренних участках двухнитевой матрицы, то здесь также нужно различать два основных способа. Во-первых, первичная РНК-затравка может быть образована праймазой (или — реже — ДНК-зависимой РНК-полимеразой). Однако синтез затравки возможен только в том случае, если матрица соответствующим образом подготовлена. Подготовка включает взан.модействие. между вирус-специфическими белками, регулирую-щи.ми инициацию раунда репликации, и специфическими участками инициации репликации ori (от англ. origin — начало) в молекуле ДНК, Напри.адр, с участком оп в ДНК фага >. первично взаимодействует фагоспецифический белок — О, с белко.м О взаи.модей- твует другой фагоспецифический полипептид — белок Р, который свою очередь образует ко.мплекс с одной из клеточных хеликаз — 1родукто.м гена dna В. [c.265]

На первых порах (-Ь)нити выполняют роль мРНК они направляют образование вирус-специфических белков. После накопления достаточного количества этих белков начинается формирование субвирусных частиц. При этом в одну субвирусную частицу, содержащую некоторые из вирус-специфических белков, включается полный набор, т. е. 10 разных видов, молекул (+)РНК. Механизм такого избирательного и организованного белок-нуклеинового взаимодействия пока не понятен. Вирус-специфическая РНК-полимераза является интегральным компонентом субвирусных частиц и осуществляет синтез двухнитевых РНК-геномов, используя в качестве матрицы находящиеся в этих же частицах (-Ь)нити РНК. После того как РНК субвирусной частицы переходит в двухнитевую форму, может опять начаться синтез однонитевых (+)РНК. Но если к этому времени в клетке накопилось достаточно много белков, необходимых для построения наружной оболочки вируса, то формируются зрелые вирионы, в которых дальнейший синтез РНК блокируется. [c.329]

Миоглобин — это белок, обнаруженный в мышце, он появляется в избыточном количестве в организме подводных животных (например, кита). Количество кислорода, которое оп может поглотить, связано с парииальиым давлением кислорода. Кривая насыщения кислородом описывается уравнением [c.302]

Перекись калия представляет собою яркожелтую массу с т. плавл. 380°. Опа жадно поглощает влагу воздуха и выделяет ири этом кислород. Вода разлагает ее (с бурным выделением кислорода) до КОН, наряду с которым образуются значительные количества перекиси водорода. С углеродом К2О4, сильно раскаляясь, образует КяСОя аналогично действуют дерево, смолы и яичный белок. Окись углерода и углекислый газ дают с КгО< при температуре несколько вьппе 100 также углекислый калий и кислород. [c.295]

Есть вариант очпстки вещества, когда опо свободно проходит через колонку, в то время как примесп на ней задерживаются. Подбор pH для этого варианта осуществляется аналогично, но выбор следует остановить на таком его значении, когда концентрация вещества в отстое только начинает уменьшаться, т. е. на лсоменте самого начала сорбции вещества на обменнике. Кстати, такой вариант очистки является наилучшим для лабильных белков — как потому, что он занимает минимальное время, так и потопу, что любой процесс сорбщш—десорбции таит в себе опасность денатурации белка. Иногда пропусканием белка без задержки последовательно через анионо-и катионообменник (при разных значениях pH буфера) удается очистить белок почти полностью. [c.291]

Начнем элюцию кислым полибуфером. Через некоторое время в верхней части колонки pH начнет изменяться в сторону закисления. Когда он уменьшится до значения р1 наиболее щелочного пз белков, этот белок начнет диссоциировать от обменника, вымываться током буфера и перемещаться вместе с ним по колонке. Но здесь он попадет в область, где снижение pH еще не началось или если и началось, то не достигло значения, равного его р1. Белок снова приобретет отрицательный заряд и свяжется с обменником. В ходе дальнейшей элюции pH понизится и в этой области. Рассматриваемый белок снова десорбируется и переместится еще ниже, где опять сорбируется. Так начинается миграция зоны первого из белков вниз по колонке. Скорость миграции будет определяться скоростью распространения изменения pH по высоте колонки. Она будет заведомо меньше, чем скорость элюции, и тем меньше, чем менее концентрированный полибуфер используется для элюции. [c.331]

Другой внутренней монооксигеназой является лизиноксигеназа, тет-рамерный РАО-содержащий белок, состоящий нз субъединиц с мол. весом - 61000 [140]1. Монооксигеназы сходного типа, продуцируемые бактериями, атакуют аргинин и другие основные аминокислоты. Опять-таки, судя по образующимся продуктам [уравнение (10-49)], и здесь за отщеплением водородов следует окислительное декарбоксилирование под действием Н2О2, как и в уравнении (8-67). [c.437]

Регуляция биосинтеза белка, протекающего с исключительно высокой (до 100 пептидных связей в секунду ) скоростью и точностью, осуществляется на уровнях транскрипции и трансляции. Механизм экспрессии гена был выяснен Жакобом и Моно [201] на примере лактозной системы Е. oli. Являясь источником углерода для Е. oli, лактоза действует как индуктор для синтеза трех ферментов — пермеазы, /3-галактозидазы и трансацетилазы, делающих возможным использование необычных питательных веществ. Информация, необходимая для биосинтеза ферментов, содержится в трех структурных генах, которые вместе с ответственным за транскрипцию операторным геном образуют единый комплекс — оперон. Индуктор действует через ранее включенный регуляторный ген на операторный ген. В отсутствие лактозы репрессор (аллостерический белок) вступает во взаимодействие с регуляторным геном и таким образом блокированием всего опе-рона прекращает синтез ферментов. [c.397]

Кератин — сложный белок. Прп разрыве дисульфидных связей в результате окисления или восстановления получается растворимое вещество, из которого можно выделить две фракции — бедную и богатую серой. Первая состоит из фибриллярных, вторая — из глобулярных молекул. Вероятно, глобулярные молекулы служат сшивками в кератиновых волокнах. Структурная единица волокна есть цилиндрическая микрофибрилла диаметром коло 7,5 нм, построенная из белков с малым содержанием серы. На рис. 4.29 показана гипотетическая модель волокна а-керати-на. Регулярно уложенные участки являются а-спиралями, скрученными попарно. Белок гетерогенен и состоит из двух главных компонент в отношении 2 1. Отдельные молекулы могут располагаться либо последовательно (рис. 4.29,6, в), либо параллель-ло друг другу (рис. 4.29, г). Опыт дает большие периоды вдоль волокна, равные 20 нм, что согласуется с моделями рис. 4,29, виг, во не 4.29, б. [c.128]

Рис. 7.16. Экспрессирующий вектор с двумя независимо транскрибируемыми генами. Клонированные гены (а и (3) кодируют субъединицы димерного белка (ар). Каждый ген встроен в вектор как часть отдельной единицы транскрипции и находится под контролем эукариотического промотора (р) и сигнала полиаденилирования (ра). Каждая субъединица транслируется со своей мРНК объединяясь, субъединицы образуют функциональный димерный белок (ар). Векторы содержат сайты инициации репликации, функционирующие в Е. соИ (оп ) и в клетках млекопитающих (р /сик) маркерный ген (Amp ) для отбора трансформированных клеток Е. oli, селективный маркерный ген (СМ), находящийся под контролем эукариотических промотора (р) и сигнала полиаденилирования (ра).

Ионы железа через каналы в белковой оболочке проникают в полость, образуя железное ядро в молекуле ферритина. Избыток железа в ретикулоэндотелиальных клетках печени и селезенки может депонироваться в гемосидерине, который в отличие от ферритина является водонерастворимым железосодержащим комплексом. Часть железа, необходимого для синтеза гема, компенсируется его поступлением с пищей. Перенос железа с током крови к местам депонирования и использования осуществляется водорастворимым белком плазмы крови трансферрином. Он имеет два центра связывания железа, которое в комплексе с белками находится в трехвалентном состоянии, однако при переходе железа от одного белка к другому его валентность каждый раз меняется дважды Fe +, Fe и опять Ре +. В окислительно-восстановительных превращениях железа принимают участие, по-видимому сами белки-переносчи-ки, а также медьсодержащий белок церулоплазмин, присутствующий в сыворотке крови (см. рис. 25.1). Полагают, что изменение валентности железа необходимо для его освобождения из соединения с одним белком и переноса на другой. [c.415]

Формальдегид — сырье для производства фено- и аминопластов, из него получают также пентаэритрит С(СН20Н)4 (продукт для производства взрывчатых веществ и пластификаторов) и триметилолпропан. Формалин свертывает белок, поэтому оп применяегся для отверждения желатины при изготов-ленин кинофотопленки, для создания анатомических и других биомоделей, а также как антисептическое средство. [c.482]

Белки образуют с фенолом и формальдегидом малорастворимые продукты конденсации с участием имеющихся в молекуле белка свободных аминогрупп. Фенол быстро осаждает белок из раствора, при этом раствор мутнеет или об разуются хлопья или сгустки. Формалин дубит белок, уплотняя его коней стенцию и сильно снижая растворимость в воде и способность к набуханию В обоих случаях происходит денатурация велка, т. е. изменение его струк туры и некоторых свойств (ср. опыт 277). На денатурации белков плазмы влекущей за собой гибель живых клеток микроорганизмов, основано приме нение фенола и формалина для дезинфекции. [c.356]

Опыт 4. Глюкоза, растворы 1 и 5%-ный. Реактив Фелинга. Аммиак, 10%-ный. Сахароза, 1%-ная. Реактив Селиванова . Фруктоза, 1%-ная. Уксусная кислота, разбавленная. Едкий натр, 10%-ный раствор. Раствор иода. Крахмал, 1 %-ный раствор. Соляная кислота, 10%-ная. Реактив Швейцера (5 гкар. боната меди в 100лл 25%-ного раствора аммиака). Серная кислота, 20%-ная. Азотная кислота, концентрированная. Яичный белок (белок яйца разбавляют в 20 раз водой, фильтруют через вату). Сульфат меди, 2%-ный и насыщенный растворы. Ацетат свинца, 20%-ный раствор. [c.178]

Нуклеопротеиды представ.ляют огромный интерес и потому, что к этой группе белков принадлежат вирусные белки, причисляемые некоторыми учеными к неклеточ-нон форме жизни. Так, выделенный из пораженного мозаичной болезнью табака специфический нуклеопротеид представляет собой вне организма белок, который может быть получен в кристаллическом состоянии, многократно перекристаллизован, очищен и т. д. По всем своим свойствам оп является определенным химическим соединением. Однако при введении в организм растения этот белок начинает вести себя, как настоящее живое патогенное начало количество его быстро нарастает, увеличиваясь в десятки и даже сотни раз. По-видимому, в основе этого размножения лежит извращенный синтез белка клетками зараженного организма, который приводит к появлению новых вирусных частиц. Растение при этом заболевает и, в конце концов, погибает. Основную роль в патогенности указанных вирусных белков, по-видимому, играют нуклеиновые кислоты. Френкель-Конрату удалось отделить нуклеиновую кислоту кристаллического вируса от белка, причем каждый компонент в отдельности был неактивен или малоактивен, однако если смешать нуклеиновую кислоту с белком, то такой искусственно изготовленный, реконструированный вирусный белок об.падает исходными патогенными свойствами. [c.54]

В других окислительных коферментах имеются иные, чем изоаллоксазиновая, восстанавливающиеся группы. Простейший опыт, свидетельствующий о том, что ФАД является специфическим коферментом глюко-зооксидазы, заключается в следующем если бы отщеплением кофермента от фермента можно было получить нативный неактивный белок, то возвращение активности при добавлении к этому белку ФАД говорило бы о специфичности этого кофермента. Но стандартный метод непригоден в данном случае, так как белковая часть глюкозооксидазы денатурируется нри всех операциях, в которых отщепляется кофермент. Установлено, что ФАД является простетической группой другого фермента — оксидазы /)-аминокислот, в которой неактивный белок может быть выделен в нативном состоянии. При кипячении с водой белковая часть глюкозооксидазы денатурируется и освобождается кофермент. Добавление полученного раствора к раствору нативного белка оксидазы Д-аминокислот приводит к восстановлению активности этого фермента, что является доказательством того, что ФАД — простетическая группа для обоих ферментов. [c.710]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология