Соединение белков с другими ионами

Последующее развитие науки показало, что белки действительно ответственны за функционирование живого организма. Однако для жизнедеятельности необходимы многие другие вещества — низко- и высокомолекулярные — и прежде всего нуклеиновые кислоты. Без многообразия веществ, взаимодействующих друг с другом, без химической гетерогенности жизнь невозможна. Индивидуальное химическое соединение любой сложности — будь то белок или нуклеиновая кислота — не живет. Бессмысленно говорить о живых молекулах. Живой организм и любая его функциональная часть — всегда сложная гетерогенная система взаимодействующих элементов — больших и малых молекул, ионов и надмолекулярных структур. [c.12]

Таким образом, можно заключить, что изменением заместителей у азота можно получить мускариновое, стимулирующее никотиновое или курареподобное действие, увеличить или снизить эффект действия, и поскольку в каждом отдельном случае предполагается взаимодействие иона с определенным рецептором, представляющим белок или другое вещество—полимер, то нужно предположить, что в каждом случае нужна определенная сила ионной связи, что и определяется строением каждого соединения и рецептора. При этом нужно учесть как объем молекулы, так и пространственное расположение заместителей в ней. [c.102]

Принципиальная схема работы карбоангидразы заключается в следующем. Карбоангидраза представляет собой белок, состоящий из фрагментов 260 аминокислот. Молекула воды теряет протон на активном участке фермента, который выступает как основание. При этом образуется сопряженное основание - гидроксид-ион, который присоединяется к молекуле диоксида углерода точно так же, как это происходит в реакциях гидроксид-иона с другими карбонильными соединениями. По существу, это присоединение представляет собой кислотно-основную реакцию Льюиса. [c.132]

В отличие от веществ с малым молекулярным весом, белки проникают через полупроницаемые мембраны из коллодия, целлофана и других веществ очень медленно. Если раствор, содержащий белок и какое-либо низкомолекулярное соединение, например хлористый натрий, поместить в мешочке из коллодия или целлофана в воду, то ионы хлора и натрия будут покидать мешочек значительно быстрее, чем молекулы белка. Меняя воду, окружающую мешочек, или опустив мешочек в проточную воду, можно освободить раствор белка от соли. Этот метод носит название диализа. [c.58]

С другой стороны, каучук, вулканизированный серой, сохраняет свойства статистического клубка, несмотря на наличие ди- и полисуль-фидных мостиков. Изучение обратимой денатурации белков с разрывом и последующим спонтанным восстановлением первоначальных дисульфидных связей, прежде всего исследование К. Анфинсена [7] денатурации и ренатурации рибонуклеазы А, склоняет к предположению, что не 8-8-мостики создают нативную структуру, а, напротив, структура, формирующаяся за счет слабых взаимодействий, приводит к сближению вполне определенные остатки цистеина и тем самым обусловливает избирательное образование системы дисульфидных связей. Таким образом, можно заключить, что белковую глобулу создают слабые невалентные взаимодействия. Невалентные взаимодействия в водорастворимом белке мог) т возникать между пептидными группами основной цепи, между боковыми цепями аминокислотных остатков, между звеньями основной цепи и боковыми цепями. Кроме того, поскольку белок сохраняет свою нативную конформацию и функционирует только в водном растворе при определенных, так называемых физиологических значениях pH и ионной силы, то структура определяется также взаимодействиями белка с молекулами воды и находящимися в ней соединениями и ионами. Окружающая среда, помимо этого, оказывает конкурирующее и иное влияние на внутримолекулярные взаимодействия. Рассмотрим сложившееся мнение о природе перечисленных взаимодействий, об их вкладах в конформационную энергию и, следовательно, влиянии на стабильность пространственной структуры белковой молекулы. [c.232]

Другой пример белка-модулятора — кальмодулин он участвует в регуляции активности многих ферментов. Кальмодулин — небольшой белок (148 аминокислотных остатков), содержит два глобулярных домена, соединенных а-спиральным доменом. Каждый глобулярный домен имеет два центра связывания ионов кальция (рис. 2.31). [c.96]

Белок TF 1П А был первым эукариотическим регуляторным полипептидом транскрипции с известной аминокислотной последовательностью, для которого удалось построит доменную структурную модель. В этом белке выявлены 9 повторяющихся, но отличающихся друг от друга доменов — пальцев , каждый из которых включает около 30 аминокислот. Домены содержат инвариантные-участки, включающие два цистеиновых и два гистидиновых остатка, связанных с ионом цинка (рис. 115). Концы разных пальцев (петли) несут варьирующие аминокислотные остатки, среди которых встречаются положительно заряженные, которые, по-видимому, способны легко взаимодействовать с ДНК. Как оказалось, подобная структура регуляторного белка закодирована в ряде других генов, кодирующих регуляторные белки эукариот. Так, ген Kruppel (калека), контролирующий развитие дрозофилы, кодирует белок, содержащий четыре подобных домена. Такие домены обнаружены и в белках — рецепторах гормонов. Предполагается, что выступающие связывающиеся с ДНК разные пальцы, соединенные друг с другом гибкими мостиками, осуществляют сразу несколько контактов с ДНК. Такая модель строения TF П1 А позволяет предполо- [c.211]

Ионы железа через каналы в белковой оболочке проникают в полость, образуя железное ядро в молекуле ферритина. Избыток железа в ретикулоэндотелиальных клетках печени и селезенки может депонироваться в гемосидерине, который в отличие от ферритина является водонерастворимым железосодержащим комплексом. Часть железа, необходимого для синтеза гема, компенсируется его поступлением с пищей. Перенос железа с током крови к местам депонирования и использования осуществляется водорастворимым белком плазмы крови трансферрином. Он имеет два центра связывания железа, которое в комплексе с белками находится в трехвалентном состоянии, однако при переходе железа от одного белка к другому его валентность каждый раз меняется дважды Fe +, Fe и опять Ре +. В окислительно-восстановительных превращениях железа принимают участие, по-видимому сами белки-переносчи-ки, а также медьсодержащий белок церулоплазмин, присутствующий в сыворотке крови (см. рис. 25.1). Полагают, что изменение валентности железа необходимо для его освобождения из соединения с одним белком и переноса на другой. [c.415]

К глобулинам относится и фибриноген, молекулы которого состоят из трех шаровидных частиц, соединенных пептидными нитями. При свертывании крови в результате сложного процесса фибриноген превращается в фибрин, состоящий из длинных нитей. Свертываясь, эти нити образуют сгусток, останавливающий кровотечение. В превращении фибриногена в фибрин принимает участие другой белок, являющийся ферментом и носящий название тромбина. Тромбин в свою очередь получается из глобулино-Бого белка протромбина, причем для протекания этого процесса требуется присутствие ионов кальция. [c.63]

Роль переходных металлов в жизнедеятельности организмов в основном опеределяется их каталитическими свойствами. Многие ферменты представляют собой белок как таковой (т. е. являются полипептидами), тогда как другие состоят из белка (называемого в этом случае апоферментом ) и одной или более малых молекул или ионов (кофактор, кофермент или простетическая группа), которые вместе образуют весь фермент или холофермент. Кофермент может представлять собой органическую молекулу, например флавин, пиридоксаль, пнридиннуклеотид и др., соединенную с белком ковалентной связью, водородными связями или за счет вандерваальсовых взаимодействий. Кофактор может быть простым ионом металла, например ионом меди, или комплексом металла с одним или несколькими лигандами, например железопорфирины, кобальт-корриноиды. Если с ионом металла координируется один или несколько анионов аминокислот, то лигандом может служить сам белок, хотя это лиганд необычного типа. Очевидно, такие металлоферменты можно рассматривать как особую группу ферментов или как особую группу комплексов металлов и сопоставлять каталитическую активность ферментов, содержащих и не содержащих металл, или каталитическую активность комплексов переходного металла с белком и без белка. В рамках этого обзора мы не будем рассматривать металлоферменты, в которых ион металла выступает главным образом как льюисовая кислота (как в некоторых гидролитических ферментах [59]). Предметом обзора являются такие металлопротеины, которые сами претерпевают определенные (например, окислительно-восстановительные) превращения в ходе каталитического процесса и в которых в качестве лигандов принимают участие некоторые специфические компоненты, например молекулярный кислород, которые характерны для комплексов переходных металлов. [c.133]

Перекрестная релаксация. Рассмотрение данных рис. 9.5 показывает, что по мере увеличивающегося разбавления протонов растворителя в растворах белков дейтронами скорость релаксации протонов все в большей степени начинает определяться скоростью релаксации протонов белка в соответствии с механизмом соединения протонов этих двух типов на поверхности раздела белок — растворитель. Хотя у нас нет ясного представления о деталях механизма такого спаривания протонов, он может осуществляться путем обмена намагничиваемостью без обмена протонами из гидратационной оболочки. На релаксацию протонов белка в принципе влияет присутствие парамагнитных ПОНОВ в белке, как, например, в цианометгемоглобине, однако на 1релаксацию протонов растворителя они непосредственного влияния не оказывают. Поэтому, хотя вопрос еще подлежит дальнейшему исследованию, изучение ЯМР-д протонов растворителя, по-видимому, дает информацию о процессах ядерной магнитной релаксации в молекулах белка, которые содержат застрявшие (buried) парамагнитные ионы. Такую информацию трудно получить с помощью других методов. [c.178]

Важную вспомогательную роль в образовании ферментно-субстратного комплекса играют ионы металла. В частности, присутствие ионов металла необходимо для проявления активности пептидаз. Карбоксипеп-тидаза, полученная из сока поджелудочной железы, содержит цинк. Цинк связан с белком относительно прочно и лишь медленно удаляется при диализе. Полученный после отделения цинка белок неактивен, но полностью восстанавливает активность при добавлении ионов цинка. Особенно интересно то, что в этом случае можно восстановить пептидаз-ную активность (по отношению к карбобензоксиглицил -фенилаланину) не только при помощи цинка, но и посредством ионов других металлов, причем кобальт и никель дают комплексы более активные, чем цинк, а марганец и железо — менее активные. По отношению к различным пептидным субстратам порядок расположения ионов по величинам активностей соответствующих комплексов также оказывается различным. Аналогичный случай мы наблюдали при исследовании модельных соединений, содержащих основания Шиффа, комплексносвязанные с различными металлами. [c.128]

Заметим еще, что наличие в аминокислотах и, соответственно, в белках групп NH3+ и С00 обсусловливает способность этих соединений связывать, блокировать избыточные количества ионов Н+ или ОН , которые случайно могут возникнуть в клетках и угрожать нормальному ходу обмена веществ. Избыточные ионы водорода (т. е. фактически ионы гидроксония Н3О+) взаимодействуют с карбоксил-анионом и ион водорода переходит к группе СОО , образуя СООН в случае избытка ОН ионов протон от группы NH3+ отщепляется и, присоединяясь к ОН , дает молекулу воды. В обоих случаях аминокислота или белок выравнивают случайные колебания величины pH, среда и играет роль буфера. Буферные системы крови выполняют очень ответственную работу— pH крови (и многих других жидкостей организма) не должен колебаться в пределах, превышающих единицу, без риска тяжелых нарушений. [c.53]

Другой областью применения гель-хроматографии в биохимии является отделение белков от низкомолекулярных мешающих анализу примесей, например аминокислот, сахаров, стероидов или реагентов, используемых для химической модификации белка. Методом гель-хроматографии чаще всего удаляют реагенты, предназначенные для введения в белок радиоактивной и флуоресцентной меток. Гель-хроматография позволяет также быстрее и эффективнее, чем диализ, осуществить обессолива-ние или смену буфера, требуемые в определенных схемах фракционирования, а также удаление кофакторов и ингибиторов, используемых при изучении кинетики ферментативных реакций. Кроме того, с помощью этого метода можно изучать связывание белков с низкомолекулярными соединениями, например лекарственными веществами, ионами металлов и красителями [10]. Коэффициент распределения Ка некоего стандартного белка с из- [c.106]

Высокомолекулярные соединения в поверхностных слоях ведут себя по-разному в зависимости от ряда факторов и, в частности, от числа полярных групп в молекуле. Молекулы белка, содержащие большое число полярных групп могут развертываться на поверхности воды, образуя слой в одну пептидную цепочку если слой белка сжат, то обнаруживаются признаки ориентации — боковые цепи белка направлены при этом почти вертикально (Е. Мишук и Ф. Эйрих). Ферментный белок—трипсин, растекаясь по поверхности раствора сульфата аммония, образует димерные молекулы. Изучение поведения монослоев позволило вычислить площади, занимаемые в слое молекулами белков и молекулярные веса белков. Значительное влияние поверхностный слой оказывает и на -кинетику реакций. Если реакция катализируется ионами водорода или гидроксила и активный комплекс содержи г ионы Н+ или ОН-, то изменение pH отражается на скорости. Было показано, что pH поверхностного слоя может заметно отличаться от pH внутри раствора и поэтому вещества в поверхностном слое вступают в каталитический процесс быстрее. Другим важным фактором, изменяющим скорость реакции в поверхностных слоях, является определенная геометрическая [c.209]

Участие ионов кальция в процессах, связанных с механизмами памяти, не офаничивается активацией рецептора глутамата. К числу других реакций относится активация в нервной клетке специфических элементов, осуществляющих фосфорилирование белков — протеинкиназ. Некоторые из протеинкиназ активируются ионами кальция при обязательном участии таких характерных для состава мембран соединений, как фос-фоинозитидь , фосфоинозитолы и диацилглицерол, которые, как известно, образуются при прохождении нервного импульса одновременно с изменением концентрации кальция. Одна из протеинкиназ — протеинкиназа С, чья активность модифицируется ионами кальция и фосфолипидами, фосфорилирует ряд белков, содержащихся в синаптических мембранах, в том числе белок В-50. С фосфорилированием этого белка тесно связан [c.382]

Определение изоэлектрических точек веществ с помощью ИЭФ. Помимо разделения белков и других амфотерных соединений ИЭФ служ ит удобным и надежным методом, позволяющим установить ИЭТ каждого выделенного вещества при практически нулевой ионной силе. В соответствии с основ ньгм принципом ИЭФ белок движется в колонке с градиентом pH до тех пор, пока е достигнет слоя, pH которого равен ИЭТ данного белка. Следовательно, ее можно определить простым измерением pH фракции, содержащей этот белок. [c.143]