Растворитель скорость релаксации протонов

Современная аппаратура позволяет определять скорости магнитной релаксации ядер менее Ю с" , т. е. скорости, значительно меньшие скоростей релаксации протонов ряда чистых растворителей (скорость релаксации протонов в чистой воде, например, равна 0,278 с ). Это означает, что при теоретической оценке минимально определяемых концентраций нельзя исходить только из аппаратурных возможностей. Необходимо учитывать вклад, вносимый в общую измеряемую на опыте скорость магнитной релаксации ядер, от взаимодействия ядер с создаваемыми ими же локальными поля.ми — величину Другими словами, при расчете минимальных концентраций нужно исходить не из уравнения (3.7), а из уравнения (3.6). [c.72]

Ценную информацию о ферментах можно иногда получить из анализа сигнала ЯМР протонов в воде (растворителе). Время релаксации протонов свободной воды обычно больше 1 с. Однако протоны координационно связанных молекул воды в ионе Мп(Н20)б характеризуются гораздо более высокими скоростями релаксации (значения Т и порядка 10 с). Поскольку координационно связанные молекулы воды обычно очень быстро обмениваются с молекулами окружающей среды, небольшое количество ионов марганца может вызвать существенное повышение скорости релаксации протонов всех молекул воды. При этом с помощью подходящих методов можно наблюдать уширение линии протона в спектре ЯМР и изменения величин Т и Т2. Известно, что сила воздействия парамагнитного иоиа на магнитную релаксацию соседнего ядра обратно пропорциональна межъядерному расстоянию в шестой степени. Принимая, что в гидратированном ионе Mп + расстояние между Mп + и Н равно 0,287+0,005 нм, можно найти количественные соот- ошения между изменениями величин Т и Гг, с одной стороны, и числом молекул воды, входящих в координационную сферу связанного белком иона металла в любой фиксированный момент времени, и скоростью их обмена с молекулами растворителя, с другой стороны. [c.128]

Следует различать два вклада в скорость релаксации растворителя, возникающих вследствие присутствия растворенного белка, каждый из которых влияет на независимую от поля скорость релаксации протонов в чистом растворителе. Больший вклад в ЯМР-д, обозначаемый А, наблюдается при слабых полях с точкой перегиба кривой, построенной в координатах 1/Г1 — частота (как правило, в пределах 0,1—10 МГц). Меньший вклад, обозначаемый как О, проявляется, как известно, в интервале 100—300 МГц, т. е. за пределами возможностей использованного нами автоматического прибора [7, 8]. [c.163]

Другой интересный аспект результатов по перекрестной релаксации связан с компартментализацией воды в ткани. Так как скорости релаксации при перекрестной релаксации могут быть вычислены путем решения сопряженных дифференциальных уравнений, наблюдаемые скорости релаксации нельзя представить в виде простой суммы вкладов внутримолекулярной и перекрестной релаксации. В типичном случае на релаксацию растворителя оказывает существенное влияние перекрестная релаксация, даже если ее временная зависимость определяется одним мгновенным значением и поэтому может быть принята за экспоненциальную. Однако релаксация протонов белка (если она наблюдается) почти всегда проявляется в форме двух экспоненциальных вкладов. Устранение слагаемого, описывающего перекрестную релаксацию, приводит к устранению и одного из этих вкладов, изменяя при этом величину другого, а также скорость релаксации протонов растворителя. Конечно, это может сопровождаться заменой большей части НгО в растворителе на D2O. Изменение релаксационного поведения, состоящее в переходе от процесса, описываемого с помощью двух экспонент, к процессу с единственной экспонентой, может быть ошибочно принято за замещение одного из двух типов протонов дейтронами. В тканях ситуация еще более сложна, но, как мы полагаем [15], большая часть результатов по протонной релаксации в образцах дейтерированных тканей нуждается в перепроверке в свете последних данных по перекрестной релаксации. Многие из опубликованных ранее результатов могут оказаться справедливыми лишь в ограниченном диапазоне условий. [c.178]

Измерение скорости релаксации протонов растворителя в растворах электролитов в метаноле, этаноле, пропаноле, ацетоне, диметилсульфоксиде, формамиде, гидразине и др. показало, что в неводных растворах почти всегда происходит положительная сольватация электролитов независимо от температуры раствора. Типичным примером концентрационной зависимости скорости релаксации для этих систем являются растворы солей в метаноле (рис. IV. 12) 12671. [c.116]

Уменьшение предела обнаружения парамагнитных ионов в растворе возможно за счет повышения точности измерения скорости релаксации увеличения коэффициентов релаксационной эффективности. Повышение чувствительности ( на 30%) путем изменения (увеличения) времени релаксации растворителя (воды) возможно при удалении из растворов кислорода. Хотя времена релаксации протонов органических растворителей больше, чем воды, КРЭ парамагнетиков в неводных средах ниже, чем в воде. [c.741]

ЯМР-д на ядрах и 0. Исходя из самого общего рассмотрения механизмов магнитной релаксации [14], можно сделать вывод, что наблюдаемая релаксация протонов растворителя должна возникать в основном в результате магнитных биполярных взаимодействий данного протона либо с соседним протоном той же молекулы воды, либо с протонами гидратированного растворенного белка, либо вследствие проявления обоих эффектов. В первом случае каждая молекула воды (в среднем) ощущает вращательное движение белковых молекул в результате дальнодействующего процесса гидродинамического характера или в результате того, что часть времени она находится в состоянии какого-то связывания с растворенным белком и подвергается реориентации вместе с ним. Если имеет место только внутримолекулярное взаимодействие и результаты исследования ЯМР-д целиком обусловлены влиянием усредненной по времени кинетической предыстории молекул растворителя, то должны быть справедливы два следующих утверждения а) спектры Н-ЯМР-д в дейтерированном растворителе (которые легко получить) и спектры Ю (которые снять очень трудно) имитируют, если их нормализовать по отношению к скорости релаксации чистого растворителя, данные по ЯМР-д протонов б) величина вкладов Ли/) для протонов [уравнение [c.167]

Присутствие в воде растворенного белка накладывает на быстрое броуновское движение растворителя-воды небольшую по величине, но измеримую компоненту, которая характеризует более медленное броуновское движение молекул белка. Это явление известно около 10 лет, и сначала его наблюдали как увеличение скорости магнитной релаксации протонов растворителя. С тех пор оно было изучено более глубоко путем исследования зависимости релаксации протонов и дейтронов растворителя от величины магнитного поля. Полученные данные несут необычайно богатую информацию о взаимодействиях вода— белок и белок—белок как в растворах, так и в суспензиях клеток. Однако природа лежащих в их основе взаимодействий растворитель—растворенное вещество остается весьма неясной. Для проверки концепции связанной воды, по которой ведется дискуссия, были проведены измерения на растворах белков в смешанном растворителе H2O/D2O. Данные этих измерений неожиданно указывают на взаимодействия между протонами белка и растворителя по механизму перекрестной релаксации. Эти последние результаты дают основание предположить, что интерпретация увеличивающейся информации о релаксационных измерениях образцов тканей нуждается в перепроверке, а возможно, и в новой интерпретации. [c.182]

Методами ядерной магнитной релаксации можно изучать взаимодействия двух типов между ядрами растворенных ионов или молекул и ядрами атома растворителя (обычно протоном), участвующими во взаимодействии [164, 212, 213], или между молекулами растворителя [83, 84]. Все эти взаимодействия проявляются в скоростях релаксации. [c.127]

Работами [36—39] показано, что уравнение (1.11) не передает зависимости Т от размеров парамагнитной частицы. Было установлено, что магнитная релаксация ядер 3 присутствии парамагнитных ионов определяется не поступательным броуновским движением частиц, а вращательной диффузией парамагнитного гидратированного иона и осуществляется в непосредственной близости от него. Влияние же иона на протоны всей массы растворителя должно рассматриваться как следствие быстрого обмена частицами между окрестностями парамагнитного иона и основной массой растворителя. Строгое рассмотрение задачи взаимодействия магнитных дипольных моментов ионов и ядер в жидкости проведено в работах [40—45]. С учетом были получены следующие выражения для скоростей релаксации ядер растворителя вблизи парамагнитного иона [c.19]

Сказанное относится к тем реакциям перехода протона, скорость которых лимитируется временем релаксации растворителя. Разумеется, в тех случаях, когда высота собственного барьера на потенциальной поверхности изолированного комплекса превышает высоту барьера, обусловленного растворителем, экспериментально наблвдаемый переход протона может "заморозиться" и при более высоких температурах, чем температура стеклования. Примером таких систем являются, по-ввдимому, комплексы с участием СН -доноров протона, а также некоторые другие комплексы со слабой Н-связью, в которых возможен переход протона (см.[32]). [c.149]

Известны еще некоторые примеры реакций, связанных с переносом протона в неводных растворителях. Так, методом ультразвуковой релаксации была исследована димеризация бензойной кислоты в четыреххлористом углероде и толуоле. Константы скорости ассоциации в этих растворителях составляют 4,7-10 и 1,6-10 л1 моль-сек), а энтальпии активации—2,9 и 3,0 ккал моль. Наблюдаемое различие в константах скорости мо ет быть объяснено большей степенью сольватации молекул в толуоле. [Согласно уравнению (XV. 7), скорость реакции должна быть большей в толуоле, обладающем меньшей вязкостью]. [c.354]

Увеличение скорости релаксации протонов или другого магнитного ядра растворителя при введении парамагнитных ионов обусловлено взаимодействием магнитное ядро — несиаренный электрон при образовании сольвата и наличием быстрого обмена между связанными и несвязанными молекулами растворителя, причем усредненная скорость релаксации определяется формула,мн (6.15) — (6.16), в которых концентрация связанного растворителя равна пс . где п — число молекул растворителя во внутренней сфере комплекса. При комплексообразовании происходит вытеснение сольватиру-ющих молекул лигандом, число п уменьшается, вследствие чего скорость релаксации уменьшается. Измеряя время релаксации ядер растворителя, можно получить сведения о составе образующихся комплексов, определить их константы устойчивости. [c.317]

Исследование протонного обмена в водных и спиртовых растворах парамагнитных ионов провели с помощью спектров ЯМР Пирсон и др. [107]. Исследование опиралось на изучение ширины линий спектров, которая в разбавленном растворе магнитвых г ионов зависят от константы скорости релаксации протонов связанных и свободных молекул растворителя и (Га)7 и константы скорости обмена молекул, связанных с парамагнитным ионом Хр . [c.241]

Зачерненные кружки представляют собой экспериментальные точки штриховая линия, проведенная через эти точки, рассчитана по уравнению Коула-Коула [уравнение (1)1 с использованием обработки экспериментальных данных по методу наименьших квадратов. На рисунке указаны два параметра подгонки Л —амплитуда главного распределительного вклада О — вклад остаточного большого поля. МТ — скорость релаксации протонов в растворителе, не содержаш ем белка. Сплошная линия, которая пересекает штриховую представляет собой кривую, рассчитанную по уравнению Лоренца [уравнение (2)] с использованием тех же значений А, О. и что и для штриховой кривой. [c.163]

Перекрестная релаксация. Рассмотрение данных рис. 9.5 показывает, что по мере увеличивающегося разбавления протонов растворителя в растворах белков дейтронами скорость релаксации протонов все в большей степени начинает определяться скоростью релаксации протонов белка в соответствии с механизмом соединения протонов этих двух типов на поверхности раздела белок — растворитель. Хотя у нас нет ясного представления о деталях механизма такого спаривания протонов, он может осуществляться путем обмена намагничиваемостью без обмена протонами из гидратационной оболочки. На релаксацию протонов белка в принципе влияет присутствие парамагнитных ПОНОВ в белке, как, например, в цианометгемоглобине, однако на 1релаксацию протонов растворителя они непосредственного влияния не оказывают. Поэтому, хотя вопрос еще подлежит дальнейшему исследованию, изучение ЯМР-д протонов растворителя, по-видимому, дает информацию о процессах ядерной магнитной релаксации в молекулах белка, которые содержат застрявшие (buried) парамагнитные ионы. Такую информацию трудно получить с помощью других методов. [c.178]

СТИ пользу в качественной оценке, во-первых, доступности иона металла для растворителя и, во-вторых, того, какую из трех возможных ролей, описанных в разд. 1, выполняет ион металла в ферментативной реакции. Как установлено Кон [21], фактор усиления (ei) протонов воды для бинарного комплекса Е — М + (еь) может быть больше, чем ei для тройного комплекса Е — М + — лиганд (тип II) (вс). И наоборот, ферменты, образующие комплексы Е — лиганд — M + (тип I), проявляют небольшое взаимодействие фермент — ион металла (либо вообще его не проявляют) и имеют величину Ес> ь 1,0, в то время как в комплексах М.2+ — Е — лиганд (тип III) лиганд может оказывать небольшое влияние на окружение иона металла и еь 8с. Хотя эти закономерности наблюдались для большинства комплексов типов I и II [21], известны исключения. Изучением скоростей релаксации протонов субстрата в присутствии Мп + — фермента для ФДП-альдолазы из дрожжей доказано существование мостиковых комплексов Е — Мп + — субстрат (разд. 9), хотя и наблюдались небольшие изменения для ei протонов воды при образовании этих комплексов (т. е. еь Вс)- Следовательно, хотя сравнение величины ei протонов воды для бинарных и тройных комплексов фермента, металла и лиганда дает простой и быстрый метод определения типа образующегося комплекса, однако эти результаты должны рассматриваться как предварительные и подтверждаться с помощью других методов, например определением г и Ajh (константы сверхто-ного взаимодействия) путем измерения скоростей релаксации магнитного ядра лиганда. Быстрый метод определения констант диссоциации комплексов дает также наблюдение за изменениями ei протонов воды при взаимодействии фермента с Мп2+ и лигандом [21]. [c.456]

Основные закономерности релаксации ядер растворителя в растворах электролитов были выяснены в начале 60-х 10Д0в [2]. Примеры зависимостей скоростей релаксации протонов п дейтопов в водных растворах электролитоп пока аиы на рис. 9 и 10. Основным механизмом [c.20]

Это особенно важно, когда в спектре появляются широкие линии (>50 Гц), так как их комбинация с частотно-зависимыми фазовыми сдвигами приводит к искажению базовой линии. Другое преимущество - это подавление более чем одной позиции путем разделения их по времении подавления по различным частотам. Однако в случае, когда гомоядерные эксперименты связаны с предварительным насыщением, возникает ряд проблем. Устройство развязки может возбудить мощный сигнал растворителя во время приема данных, если частота развязки будет близкой к частоте химического сдвига растворителя. Основным недостатком предварительного насыщения, как метода подавления интенсивных сигналов растворителя, является перенос насыщения от растворителя к обменивающимся протонам. Этот эффект может быть вызван либо химическим обменом, либо кросс-релаксацией. Интенсивность резонансных сигналов, способных к обмену, уменьшается, если скорость химического обмена или кросс-релаксации между ними и сигналами растворителя сравнима со скоростью их спин-решеточной релаксации в отсутствие обмена или кросс-релаксации. Для преодоления этих проблем был предложен метод, позволяющий выполнять экстраполяцию интенсивности пиков в отсутствие насыщенного сигнала растворителя. Эта методика основана на повторении эксперимента подавления сигнала растворителя с импульсами предварительного насыщения различной длительности. Взаимное насыщение уменьшается, если уменьшается мопщосгь импульсов предварительного насыщения. Трудность реализации этого метода состоит в том, что кратковременный импульс теряет свои селективные свойства. [c.12]

Берлинер и др. [8] изучили конформационные изменения трипсина, спин-меченного 1-оксил-2,2,6,6-тетраметил-4-пиперидинилме-тилфторфосфатом, при помощи ЭПР-спектроскопии. Бенко и др. [6] исследовали влияние связывания метгемоиротеииов на частичках латекса на конформационные изменения связанных белков с использованием скоростей продольной магнитной релаксации протонов растворителя. [c.254]

Исследования комплексообразования в певодных растворах нредставляют особый интерес для химии комплексов. Неводные растворы — один из наиболее дискуссионных разделов координационной химии. Снижение скорости протонного обмена и образование непроницаемых для протонов сольватных оболочек резко уменьшает влияние парамагнитных ионов на релаксацию протонов спирта и ацетона [156]. Ривкинд [5] установил следующую закономерность влияния парамагнетиков чем выше заряд магнитного иона, тем слабее его влияние на релаксацию S неводных растворах. Эта закономерность объясняется ростом размеров и прочности сольватных оболочек ионов. Было найдено также-, что в абсолютных неводных растворах эффект комплексообразования магнитного иона с каким-либо лигандом вообще не проявляется в релаксации растворителя. Ривкинд объясняет Этот результат отсутствием быстрого протонного обмена Основная масса протонов, не будучи в состоянии за время Гх (10" —10 сек) проникнуть вглубь сольватных атмосфер и войти в контакт с парамагнитными ионами, не знает об изме-даниях, происходящих в непосредственном окружении парамаг--flHTHbix частиц [5]. [c.240]

Спектры ЯМР-д протона и дейтрона для растворов гемоцианина [7] сравниваются на рис. 9.4, из которого с учетом сказанн ого выше следует, что для протонов лишь около половины релаксационного процесса протекает внутримолекулярно. Имеется еще сравнимый вклад, который должен быть обусловлен взаимодействиями протонов растворителя и растворенного вещества (неопубликованные данные для растворов конкана-валина А молекулярной массы 54 ООО, из молекулы которого удален металл, имеют такой же характер). Заключение о важности взаимодействия протонов растворителя и растворенного вещества подтверждается также непостоянством величины А для протонов уравнение (1)], так как они разбавлены дейтронами [15]. Особенно красноречивый пример приведен на рис. 9.5, из которого видно, что если исключить одно из этих взаимодействий, то скорость релаксации немного уменьшается, а затем заметно увеличивается. Ясно, что протоны растворителя должны взаимодействовать с протонами растворенного вещества. Ознакомление с оригинальной работой [15] показывает, что, вопреки ожиданию в экспериментах с частично дейте-рированным растворителем, величина V для ЯМР-д спектров как протонов, так и дейтронов остается неизменной. Кроме того, в цитированной работе показано, что появление минимума на кривой изменения параметра А можно объяснить в терминах аддитивности меж- и внутримолекулярных процессов релаксации, а не в терминах вх раздельных вкладов в величину А. Связь измеряемой способности к релаксации с этими взаимодействиями определяется парой сопряженных дифференциальных уравнений, мгновенные значения которых и являются скоростями релаксации. [c.169]

К выводу, что скорость миграции настолько высока, что она контролируется т, а не Ж, так что в действительности подвижность определяется частотой перескоков 1/т. При этом конфигурация молекул воды, благоприятствующая переходу протона из НдО , будет создаваться по крайней мере с такой частотой, с какой сможет быть использована. Этот вывод не совсем ясен, так как авторы констатируют, что скорость миграции (или стадия перескока) является настолько большой, что она контролируется т, а не Л- . На этом основании можно было бы ожидать, что скорость переноса протона будет на самом деле определяться частотой, с которой создается благоприятная для перескока конфигурация структуры воды, а не собственно перескоком протона, который считается очень быстрым. Величина N рассматривалась с точки зрения модели воды как квазиплотноупакованной структуры свободно вращающихся молекул или ионов. НгО и Н3О+ окажутся в положении, благоприятствующем быстрому переносу протона за время одного полного оборота каждой из сорока молекул воды. Модель, предполагающая свободное вращение молекул или ионов в случае такого растворителя, как вода, обладающая сильно ассоциированной структурой, не является строгой. В этом случае возможно только ограниченное вращение (либрация), которое периодически благодаря термической активации или активации, вызванной полем (см. выше), переходит во вращение новой стабильной конфигурации, образованной водородной связью. Так, время диэлектрической релаксации в жидкой воде [153] равно 0,85-сек с энергией активации 3,8 ккал-моль [91] при 300°К, тогда как время релаксации свободной молекулы Н2О в бензоле примерно в 10 раз меньше, что значительно больше соответствует состоянию свободного вращения . Например, согласно расчету, основанному на использовании момента инерции I, по формуле [c.108]

Шульман н сотр. [ИЗ—115] исследовали активный центр карбоксипептидазы А путем измерения релаксации малых молекул, связанных с этим ферментом. Карбоксипептидаза является протео-литическим металлсодержащим ферментом, который катализирует расщепление С-концевой пептидной связи в пептидах и белках. Она имеет молекулярную массу 34600 и содержит 1 атом цинка на молекулу, который обусловливает каталитическую активность, но фермент остается активным при замене 20 + на ионы Мп + или Со2+ [116]. Кристаллическая структура фермента известна [117, 118]. С атомом металла координированы три белковых лиганда, и имеются свободные положения по меньшей мере еще для двух лигандов. Связывание растворителя (НгО) [ИЗ], ингибиторов [114] или фторид-иона [115] на активном центре Мп2+-фермента влияет на релаксацию связанных ядер не только потому, что белок имеет длинное время корреляции, но также вследствие наличия парамагнитного иона металла. Уширение резонансных сигналов растворителя было объяснено тем, что одна молекула воды связывается с ионом Мп2+. Как следует из измерения уширения пиков метильных или метиленовых протонов конкурирующих ингибиторов — индо-лилуксусной, г/7ег-бутилуксусной, бромуксусной и метоюсиуксус-ной кислот — и одновременного определения времен корреляции взаимодействия протонов ингибитора с металлом, релаксация определяется главным образом временем обмена комплекса белок — ингибитор. Используя известные константы Михаэлиса — Ментен и эти данные, можно определить константы скорости всех отдельных стадий реакции фермента с субстратом. [c.393]

Другим эффектом, который приводит к отличию наблюдаемых спектров от предсказанных по уравнению (8-12), является ядерная квадрупольная релаксация. Часто расщепление не наблюдается, так как происходит быстрая релаксация, вызывающая столь же быстрое изменение спинового состояния ядра, с которым связан исследуемый элемент. Это эквивалентно быстрому обмену, при котором исследуемое ядро оказывается связанным со многими различными расщепляющими ядрами с разными спиновыми состояниями. В обоих случаях обнаружить можно только усредненное спиновое состояние. Промежуточные скорости обмена [между медленным обменом, когда применимо уравнение (8-12), и быстрым обменом] часто приводят к ушире-нию резонансной линии. В некоторых случаях сигнал протонного резонанса уширяется вследствие этого эффекта настолько, что его вообще не удается отличить от фона. Релаксационные эффекты часто наблюдаются у ядер, имеющих квадрупольные моменты, поскольку у таких ядер происходит очень эффективная релаксация из-за флуктуаций градиентов электрического поля в результате теплового движения полярных молекул растворенного вещества и растворителя. Из-за этого эффекта протонный спектр Ы Нз (Ы имеет /=1) состоит из трех очень широких сигналов, тогда как в отсутствие такого эффекта спектр (у / = /2) представляет собой узкий дублет. В случае друг,и>с ядер, у которых возмржна еще более быстрая релаксд- [c.292]

Следует ожвдать, что в жвдкой фазе внутреннее вращение вокруг водородной связи может замедлиться. Особенно сильно этот эффект должен быть выражен для растворителей, обладащих протонодонорной и протоноакцепторной способностями, как, например, СНС1з. При этом образование циклического димера требует предварительного разрыва водородной связи с растворителем. Анализ выражений (13), (14) показывает, что экспериментально (в случае механизма (3)) это должно проявиться в уменьшении эффективной энергии активации диссоциации (в пределе до величины ], для синхронной реакции трудно ожидать столь сильного эффекта растворителя. Как мы ввдели раньше, именно такая картина - понижение активационного барьера с ростом активности растворителя, наблвдалась при изучении мономер-димерной релаксации ультразвук ковыми методами. Однако было бы весьма желательно проверить этот вывод в сопоставимых с нашими условиях, т.е. при низких концентрациях и методом ЯМР. К сожалению, оказалось, что в спектрах растворов, содержащих любые карбоновые кислоты, при комнатной температуре наблвдается узкий сигнал, контур которого практически совпадает с аппаратной функцией спектрометра, независимо от его рабочей частоты. Это означает, что либо мономер-димерная релаксация резко ускоряется при переходе газ -раствор и ее скорость становится неизмеримо большой в шкале времен ЯМР, либо же примеси в растворе катализируют межмолеку-лярный протонный обмен, усредняющий сигнал. Последнее предположение более вероятно, так как ультразвуковые данные свидетельствуют о том, что времена жизни димера в растворе в цикло- -гексане имеют тот же порядок величины (10 - с), что и подученные нами значения для газовой фазы. Протонный обмен легко замедлить путем понижения температуры до -100 —170°С, однако при этом равновесие быстро смещается в сторону димера и время его жизни становится неопределимым методом ЯМР. Как было показано в [17], время жизни димера можно определить, изучая равновесия [c.236]

Измерение концентрационной и температурной зависимости времени спин-решеточной релаксации х в растворах иодидов натрия и калия в гидразине [А. А. Боричев, К. П. М и-щенко, В. В. Кущенко, 1971] показало, что скорость протонной релаксации растет с увеличением концентрации электролита. Для водных растворов при тех же условиях наблюдается уменьшение релаксации, обусловленное разрушением структуры растворителя, в то время как в гидразине упорядочивающее влияние ионного поля преобладает над разрушающим действием ионов на структуру растворителя. Стабилизирующее влияние Nal на структуру гидразина проявляется значительно сильнее, чем KI. [c.197]