Взаимное расположение субъединиц

Наличие трансляции, характерной для винтовой оси спирали, не ограничивает частицы по длине. Частицы с подобной симметрией всегда имеют удлиненную форму. В случае ВТМ длина частицы ограничивается только РНК, но не элементами симметрии. Для сферических вирусов характерны другие элементы симметрии, а именно не винтовые, а простые поворотные оси симметрии. Взаимное расположение субъединиц в сферических вирусах соответствует одной из пяти правильных фигур Платона, описанных еще Евклидом. Как показывают рентгенографические данные и прямые наблюдения с помощью электронного микроскопа, белковые субъединицы расположены таким образом, что вирус принимает форму икосаэдра. Симметрия белковой оболочки вируса, лишенной РНК, может отличаться от симметрии полной вирусной частицы. [c.365]

Дальнейшая диссоциация до мономеров требует более жестких условий. Взаимное расположение субъединиц гемоглобина зависит от того, содержат ли гемы в каждой субъединице связанный кислород. Однако, как показано на рис. 1.S, каждый аВ-димер всегда связан с другим осью симметрии j (поворот на 180°). Кроме того, поскольку сами по себе а-и В-субъединицы имеют весьма сходную третичную структуру, они также связаны осью псевдосимметрии. [c.20]

ВЗАИМНОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ СУБЪЕДИНИЦ [c.132]

Еще один белок с установленной четвертичной структурой представляет собой фермент глутаминсинтетазу из Е. соН, катализирующий образование глутамина из глутамата и аммиака за счет энергии АТР (гл. 19). По сравнению с гемоглобином или гексокиназой это намного более сложный олигомерный белок. На рис. 8-14 показано взаимное расположение 12 субъединиц глутамин-синтетазы. [c.204]

Гемоглобин красных кровяных телец (молекулярная масса около 67 тыс.) состоит 1) из гема — неустойчивого, почти плоского комплексного соединения протопорфирина с ионом двухвалентного железа (Ре , ферро-состояние), входящего в состав гемоглобина в количестве четырех частиц, взаимно расположенных на расстоянии примерно 3 нм в углублениях, образованных белковой цепью 2) из растворимого в воде белка глобина, содержащего четыре полипептидные цепи — субъединицы (две имеют а- и две — р-спиральное строение, с. 281) [c.543]

Взгляд наблюдателя направлен перпендикулярно оси а, при этом видно взаимное расположение а-субъединиц (белых) и Э — субъединиц (черных) друг относительно друга и про-екции гемовых групп на плоскость кристалла аЬ. Спиральные участки обозначены так же, как на рис. 1. Метка НЗ указывает положение сульфгидрильной группы остатка цистеина Р-93 на поверхности соприкосновении субъединиц [99]. [c.34]

Петля в а7-спирали закрывает доступ субстрата к центру (замок) в Г-форме. Она разрушается, а центр открывается в 7 -форме. Таким образом, фосфорилирование серина вблизи границы между субъединицами дает начало аллостерическим превращениям, которые распространяются на всю глобулу с помощью а7- и а8-спиралей, изменяющих свое взаимное расположение. [c.260]

Трехмерная структура с разрешением 20 A не позволяет установить взаимное расположение а- и (3-субъединиц в протомере. В таком случае для изучения субъединичной топографии может быть применен подход, состоящий в раздельном изучении пространственной структуры субъединиц и их сопоставлении со структурой молекулы фермента. С этой целью была выделена р-субъединица Na+, К" -АТРазы и получены двухмерные кристаллы белка. Аналогично случаю полного фермента используемый препарат представляет собой мембранные фрагменты, содержащие р-субъединицу в качестве единственного белка. Медленное охлаждение суспензии таких мембран до 4° в присутствии ионов Mg + или приводит к формированию двухмерных кристаллов (рис. 1.53). [c.198]

Необходимость рассмотрения области контактов субъединиц обусловлена в первую очередь тем, что в ней находятся те фрагменты структуры субъединиц, которые определяют их взаимное расположение. Кроме того, в области контактов могут проходить возможные линии связи [44], обеспечивающие взаимодействия между функциональными центрами субъединиц, а также располагаться выделенная степень свободы , необходимая для кон формационной релаксации надмолекулярной структуры [2]. [c.37]

В более сложных случаях, например в случае белков с шестью идентичными субъединицами, выделение тримеров сразу же исключает возможность образования многих типов структур. Для агрегатов, состоящих из субъединиц различных типов, определение промежуточных ассоциатов становится особенно важным, поскольку оно может указать, какие субъединицы находятся в контакте друг с другом, хотя, разумеется, желательно иметь более прямые данные об их взаимном расположении. Один из возможных подходов заключается в более точном определении формы агрегата. В некоторых случаях для этого используют гидродинамические методы (особенно если есть указания иа то, что изолированные субъединицы имеют приблизительно ту же третичную структуру, что и в интактном агрегате). Тогда можно анализировать только изменение гидродинамических свойств при сборке. В гл. 10 мы покажем, что это позволяет с достаточной точностью различать конформации гемоглобина типа линейной, плоской квадратной и тетраэдрической. Эта процедура, однако, не столь чувствительна, чтобы можно было отличить друг от друга промежуточные состояния. [c.132]

Наружный капсид состоит из субъединиц (капсомеров). Их точное число и взаимное расположение определить пока не [c.269]

Молекула глобина состоит из 141 — 146 аминокислотных остатков, расположенных в строго определенном порядке. Последовательность аминокислот в белке называется его первичной структурой. Пространственное взаиморасположение соседних мономеров в полипептидной цепи именуется вторичной структурой, а трехмерная конфигурация белковых субъединиц — структурой третичной. Четвертичная же структура гемоглобина реализуется во взаимной организации четырех субъединиц в составе функционирующей молекулы. [c.208]

Информацию о взаимном расположении субъединиц можно получить и с помощью методов исследования растворов белков. Для достаточно симметричных белков, состоящих из субъединиц одного или двух типов, лучше использовать слабые денатурирующие агенты для получения фрагментов, содержащих более чем одну субъединицу каждый. Гомоолигомеры с аксиальной симметрией имеют только один тип контактов между субъединицами. В интактном олигомере на субъединицу приходится один контакт, тогда как любой фрагмент молекулы будет иметь только я-1 контакт на я субъединиц. Эти два обстоятельства означают, что диссоциация такого олигомера, вызванная любым воздействием, ослабляющим контакты между субъединицами, происходит по принципу все или ничего . Иными словами, вероятность обнаружения значительных концентраций частично диссоциированных олигомеров очень мала. [c.132]

Существует несколько способов, позволяющих прямо измерять расстояния между определенными точками макромолекул в растворе. Для расшифровки взаимного расположения субъединиц полезными могут оказаться два из них — метод нейтронного рассеяния и метод изучения синглет-синглетиого переноса энергии. Более подробно эти методы обсуждаются в гл. 8 и 14 соответственно. [c.133]

Кристаллографическими исследованиями этого белка руководил Макс Перутц. Была определена структура дезоксигемоглобина и ферригемоглобина. Считается, что структура последнего изоморфна структуре оксигемоглобина, который содержит связаш ую с Ре + молекулу О2. Однако оксиформа быстро окисляется, и поэтому ее трудно исследовать. В обеих формах взаимное расположение субъединиц характеризуется осью симметрии второго порядка. Структура каждой субъединицы подобна структуре миоглобина. Имеется восемь спиральных сегментов, которые уложены специфическим образом. [c.116]

Молекулярные механизмы, с помощью которых описанные элементы промотора регулируют транскрипцию, еще не выяснены, но несомненно, что активность промоторных элементов обусловлена связыванием с определенными белковыми факторами, обеспечивающими точную и эффективную транскрипцию генов РНК-полимеразой П. Выделены разные белки, взаимодействующие с разными участками промотора, содержащими ТАТА, ССААТ или G -мотивг. По-видимому, существует несколько белков, способных связываться с мотивом ССААТ , среди них — гетеродимер, состоящий из разных субъединиц. Белок, узнающий G -мотив , связывается с участком ДНК, включающим 18—20 п. н., в центре которого находится G -элемент. Эффективность промотора, по крайней мере частично, определяется эффективностью отдельного элемента ( мотива ) в составе промотора, числом этих элементов и их взаимным расположением. Эти элементы, вероятно, функционируют в зависимости от ближайшего нуклеотидного окружения. Замены близлежащих нуклеотидов могут сильно сказываться на эффективности действия элемента. Так, например, замены выделенных жирным шрифтом нуклеотидов в окружении G -мотива (GGGG GGGG ) могут снижать активность промотора, тогда как замена первого G на Т вполне допустима. Если область промотора содержит как G , так и СААТ-элементы, то разные белковые факторы транскрипции, взаимодействующие с ними, могут согласованно активировать транскрипцию. [c.199]

РИС. 4-8. А. Предполагаемое расположение а-спиральных белковых палочек размером 1,0X7,0 нм в белковом чехле нитчатого бактериофага Pfl [38]. Пунктирная линия в верхней части рисунка — левая а-спираль, на которой предположительно располагаются N-концы палочек. Б. Схематическое представление расположения а-атомов углерода в смежных а-спнральных палочках атомы спроектированы на плоскость, параллельную оси вирусной частицы. Числа в кружочках—номера аминокислотных остатков. На примере трех субъединиц показано взаимное расположение одной нз них (0) и находящихся ниже по ходу спирали субъединиц — пятой (—5) и девятой [c.275]

Рис. 8-14. Субъединичная структура глутаминсинтетазы Е. oli. Этот регуляторный фермент состоит из 12 субъединиц, взаимное расположение которых показано на рисунке.

По данным рентгеноструктурного анализа даже при относительно низком разрешении может быть выявлено взаимное расположение и общее очертание отдельных субъединиц или полипептидных цепей (например, были анализированы гемоглобин [16, 35], аспартаттранскарбамилаза [58], алкогольдегидрогеназа печени лошади [39], лактатдегидрогеназа акулы [44], вирус табачной мозаики [64]). Однако этот метод очень сложен и дорог и не может использоваться в обычной аналитической практике. [c.397]

Биологические структуры часто образованы путем соединения похожих друг на друга субъединиц, таких как аминокислоты или нуклеотиды, в длинную повторяющуюся цепь (разд. 2.4.5). Если все субъединицы одинаковы, то соседние субъединицы в цепи будут соединены друг с другом только одним способом их взаимное расположение будет таково, что энергия контакта между ними окажется минимальной. Каждая субъединица при этом расположена точно так же, как соседние, так что субъединица 3 будет входить в субъединицу 2, а субъединица 2 - в субъединиц 1 и т. д. Поскольк) сборка субъединиц в виде прямой линии явление очень редкое, то обычно образуется спираль - регулярная структура, напоминающая виггтовую лестницу, как показано на рис. 3-3. В зависимости от направления закручивания различают спирали правьте и левые (рис. 3-4). Направление спирали не изменится, если спираль перевернуть, но изменится при зеркальном отражеггии. [c.115]

Дифракция рентгеновских лучей, являющаяся важным методом исследования макромолекул, подробно рассматривается отдельно в гл. 13 и 14. Здесь же мы обсудим в общих чертах лищь некоторые результаты исследований дифракции на монокристаллах. Рентгеноструктурный анализ позволяет получить трехмерную картину регулярного распределения электронной плотности в кристаллической решетке. Как правило, некоторую информацию о размере и форме макромолекулы можно получить из симметрии кристалла, его плотности и размера основного повторяющегося элемента (элементарной ячейки). Во многих случаях получают также данные о числе субъединиц и симметрии их взаимного расположения. [c.186]

Принципиальный интерес для будущего учителя химии и биологии представляет вопрос о том, как взаимосвязаны структура гемоглобина с его функцией—способностью связывать, переносить и легко отдавать кислород. Это явление детально изучается в средней школе. Непосредственно молекула кислорода присоединяется к Ре , закрепленному в центре молекулы гема (рис. 39), который, в свою очередь, удерживается в гидрофобном кармане каждой. из субъединиц, будучи присоединен координационными связями к имидазольным радикалам гистидина, расположенным в дистальной и проксимальной частях полипептидной цепи, образующей а- или Р-протомер гемоглобина. Присоединение кислорода к Ре идет без изменения валентности последнего на одну из его свободных координационных связей при этом радиус атома Ре " уменьшается и он вместе с Ог перемещается в плоскость порфиринового кольца. Здесь он удерживается до тех пор, пока молекула гемоглобина не будет перенесена в ткань с более низким содержанием Ог, где и происходит обратный процесс отдачи кислорода. И связывание Ог, и его высвобождение сопровождается конформационными изменениями структуры а- и Р-субъединиц гемоглобина и их взаимного расположения в мультимере. [c.77]

Слабые нековалентные связи определяют, как различные участки одной молекулы располагаются друг относительно друга, кроме того, они определяют, как такая макромолекула взаимодействует с другими молекулами. Однако, как можно видеть в верхней части схемы 3-1, атомы ведут себя как твердые шары определенного радиуса ( вандерваальсов радиус ). Невозможность взаимного перекрывания двух атомов ограничивает число пространственных расположений атомов (или конформаций), которые возможны для каждой полипептидной цепи. В принципе длинная подвижная цепь, такая, как молекула белка, может складываться огромным числом способов, при которых каждая кон-формапия будет иметь разный набор слабых взаимодействий между цепями. Однако на деле большинство клеточных белков стабильно складывается только одним способом в ходе эволюции была отобрана такая последовательность аминокислотных субъединиц, одна конформация которой способна образовывать значительно более благоприятные взаимодействия между цепями, чем любая другая. [c.115]

Молекулы гемоглобина. Молекула человеческого гемоглобина состоит из четырех полипептидных цепей. Молекула гемоглобина обозначается общей формулой ОгРг, которая показывает, что в состав молекулы входят две пары сходных цепей глобина [1348]. Большинство разновидностей гемоглобина человека имеют идентичные а-це-пи и различаются по другим цепям. К каждой цепи глобина в специфическом участке присоединяется молекула небелковой природы гемогруппа, или гем (рис. 4.34). Четыре глобиновые цепи, каждая со своим гемом, образуют функциональную молекулу гемоглобина, которая переносит кислород из легких в ткани. Молекула глобина построена из 140 с небольшим аминокислот, которые расположены в строго определенном порядке (рис. 4.35). Последовательность аминокислот в белке (например, в гемоглобине) считают его первичной структурой. Пространственное расположение соседних остатков называется вторичной структурой, а трехмерное расположение белковых субъединиц-третичной структурой (рис. 4.34). Термин четвертичная структура относится к взаимной организации четырех субъединиц в составе функционирующей молекулы. [c.72]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология