Рибонуклеаза молекулярный вес

Рассчитайте отношение коэффициентов трения ///о по коэффициентам диффузии, приведенным в этой главе, и по молекулярным весам для рибонуклеазы (мол. вес 13 683), альбумина (мол. вес 69 000) и фибриногена (мол. вес 330 000). [c.183]

Изучение молекулярной структуры фермента рибонуклеазы и ее связи с каталитической активностью [c.776]

Рибонуклеаза (РНК-аза). Рибонуклеаза из поджелудочной железы быка (молекулярный вес 13 683) была вторым белком после инсулина (содержащего 51 аминокислоту), в котором удалось полностью установить последовательность расположения аминокислот. Молекула этого белка представляет собой поли-пептидную цепочку, состоящую из 124 аминокислотных остатков, в том числе восьми остатков цистеина. Последние соединены попарно четырьмя дисульфидными мостиками, которые заметно ограничивают набор возможных конформаций молекулы. Рибонуклеаза представляет собой фермент, катализирующий гидролитическое расщепление рибонуклеиновой кислоты. Из-за преобладания основных аминокислот его изоэлектрическая точка довольно высока — около pH 9,7. [c.118]

Вирус табачной мозаики (ВТМ). Из всех вирусов наиболее хорошо изучен растительный вирус табачной мозаики. Тем не менее сведения, которыми мы располагаем в настояш,ее время, вероятно, еще далеко не достаточны для полного описания его строения. Физические исследования показали, что ВТМ представляет собой тонкий стержень длиной 3000 А и диаметром 150 А. Вес такой частицы равен 39- 10 . Из этого числа 5% приходится на РНК, константа седиментации которой равна 27S, а молекулярный вес 2,0 10 . Если бы цепь РНК вируса полностью вытянуть, она была бы в 10 раз длиннее вирусной частицы. Остальные 95% вируса приходятся на белок, который состоит из 2130 идентичных субъединиц. В состав каждой субъединицы, имеющей молекулярный вес 17 420, входит 158 аминокислот. Белок вируса табачной мозаики является третьим белком после инсулина и рибонуклеазы, для которого полностью установлена последовательность аминокислот. Каждая белковая субъединица представляет собой единую полипептидную цепь, на N-конце которой находится ацетилированный серии. Это один из редких случаев особой модификации N-конца полипептидной цепи. Различные штаммы этого вируса отличаются по аминокислотному составу белка. У всех исследованных штаммов белковая часть содержит только один остаток цистеина. В некоторых штаммах отсутствуют метионин и гистидин. [c.359]

Первичная структура другого белка — рибонуклеазы — (молекулярный вес 13 500) образована одной полипептидной цепью, состоящей из 124 остатков аминокислот. [c.211]

Белок содержит несколько разных антигенных детерминант. Некоторые белки могут иметь одну и ту же антигенную детерминанту в нескольких экземплярах (повторные антигенные детерминанты), как, например, в случае белка, состоящего из нескольких идентичных субъединиц. Число антигенных детерминант одного белка можно приблизительно установить по числу антител, которые способны связываться с молекулой антигену это число есть валентность данного антигена. Однако при стерическом несоответствии возможны и такие антитела, которые не в состоянии связываться с эпитопом антигена, и обычно валентность меньше числа антигенных детерминант [108]. В целом, как правило, для белков можно ожидать одну антигенную детерминанту на каждые 5000 Да молекулярной массы антигена [18]. На основании валентности, установленной для белковых антигенов с возрастающей молекулярной массой [108], можно подсчитать, что, по крайней мере, на одну антигенную детерминанту приходится 2500 Да молекулярной массы антител у рибонуклеазы, 3500 Да у белка вируса табачной мозаики, 8800 Да у овальбумина, [c.91]

Первоначально данные рентгеноструктурного анализа получают в виде карты электронной плотности, представляющей собой стопку прозрачных пластин с контурами плотности, которые затем интерпретируются. Очевидно, что и исследуемую молекулярную структуру можно представить таким же образом. Такой опыт был проделан для рибонуклеазы [396] все связи отпечатывались в виде полос, а вандерваальсовы огибающие полости — в виде соединяю- [c.166]

При объединении аминокислот в белковую цепь образуются пептидные связи —ЫН—СО—. На одном конце цепи находится —СОО -группа (С-конец), на другом — группа —Ы Нз (Ы-конец). Молекулярные веса белков варьируют в широких пределах — от нескольких десятков тысяч (рибонуклеазы) до нескольких миллионов (гемоцианины). Характерные молекулярные веса отдельных полипептидных цепей, входящих в состав молекулы белка, порядка 20 000, что соответствует примерно 150—180 аминокислотным остаткам (средний молекулярный вес аминокислотного остатка равен 117). По установившейся терминологии молекулы, содержащие менее 100 аминокислотных остатков, называют не белками, а полипептидами. Таковы некоторые гормоны, например инсулин, адренокортикотропин (см. стр. 74). Полипептидами часто называют также синтетические полиаминокислоты и их производные. [c.68]

Молекулярная масса рибонуклеазы. Содержание лизина в рибонуклеазе составляет 10,5% (по весу). Рассчитайте минимальную молекулярную массу рибонуклеазы. Молекула рибонуклеазы содержит 10 остатков лизина. Рассчитайте молекулярную массу рибонуклеазы. [c.161]

Зависимость молекулярного веса рибонуклеазы от продолжительности обработки ультразвуком в присутствии водорода [c.254]

Как известно, конформацию белковой молекулы можно нарушить посредством какого-либо внешнего воздействия. Такое нарушение ведет к увеличению объема молекулы, что проявляется в снижении объема выхода. Так, диаграмма элюирования сывороточного альбумина на сефадексе 0-200 мочевиной (5 М) содержит два пика, тогда как обычно его /Саг) = 0,43. Первый компонент элюируется гораздо раньше (/Са = 0,1) около 60% белка не претерпевает никаких изменений [76]. Вполне возможно, что часть молекул денатурировалась и занимает поэтому больший объем. По изменению объема выхода можно непосредственно проследить за различными стадиями денатурации белка [77]. Так, молекулярный вес рибонуклеазы, установленный на сефадексе 0-100, увеличивается после денатурации щелочью в 1,9 раза, после окисления надмуравьиной кислотой — в 3,0 раза, после обработки 4 М мочевиной — в 2,5 раза, а после обработки 8 М мочевиной — в 4,3 раза. Как можно убедиться с помощью гель-фильтрации на сефадексе 0-200 [160], химическая модификация сывороточного альбумина (ацилирование различными реагентами) приводит к весьма значительному увеличению объема. [c.171]

Рибонуклеаза — фермент, выделенный из поджелудочной железы, печени, селезенки и т. д. Вызывает деполимеризацию рибонуклеиновой кислоты. Молекулярный вес 13 500. Содержит 124 аминокислотных остатка. Строение изучалось в основном двумя группами исследователей — Муром с сотрудниками и Аффинсеном с сотрудниками. Представляет одну полипептидную цепь. Восемь цистеиновых остатков образуют [c.528]

По своей химической природе ферменты — белковые вещества, обладающие высоким молекулярным весом (от 127000 — рибонуклеаза, до 1000 000 — пируватдекарбоксилаза зародыша пшеницы) и коллоидными свойствами. Ферменты находятся в очень малых количествах во всех живых клетках и жидкостях организма при этом в различных клетках могут содержаться самые разнообразные ферменты. Одни ферменты сравнительно хорошо растворимы в воде и поэтому легко извлекаются из клеток, другие — прочно связаны с элементами клеточной структуры и могут быть извлечены в раствор только после механического разрушения или автолитического расщепления клеток. [c.36]

Опубликовано несколько работ по исследованию низкомолекулярных пептидов [18—22]. Из исследованных пептидов наибольший молекулярный вес имел пептид, образованный из первых 15 аминокислотных остатков рибонуклеазы. Этот пептид был исследован при естественном содержании изотопа и при селективном обогащении фенилаланином- С (восьмой аминокислотный остаток в последовательности [22]). [c.204]

Порядок чередования отдельных остатков аминокислот в цепи может быть установлен последовательным отщеплением с обоих концов молекулы отдельных аминокислот, которые предварительно метятся превращением в какие-либо устойчивые к гидролизу производные, например в производные динитроанилина. Этим путем было установлено строение нескольких наиболее простых белков (инсулина, гемоглобина, рибонуклеазы и др.), молекулы которых построены из нескольких десятков (в некоторых случаях больше сотни) различных и одинаковых молекул а-аминокислот и имеют молекулярную массу 5000—15000. Эти химические данные дополняются результатами рентгеноструктурного анализа. Для многих более сложных белков установлен порядок чередования нескольких аминокислотных звеньев с каждого конца молекулы. [c.298]

Сахароза (истинный молекулярный вес = 342,3) Рибонуклеаза [c.70]

Сферические вирусы. Молекулярный вес мелких сферических вирусных частиц равен 5- 10 —10- 10 , а молекулярный вес входящей в их состав РНК — около 2 10 . Следовательно, вирусная частица содержит 6000 нуклеотидов и не менее 25 ООО аминокислотных остатков. Таким образом, отношение числа оснований к числу аминокислот равно приблизительно Д- Предположение об индивидуальном кодировании каждой аминокислоты вируса не совместимо со столь малым значением этой величины. Следовательно, белок должен состоять из идентичных белковых субъединиц. Так же как и вирус табачной мозаики, сферические вирусы устойчивы к действию рибонуклеазы. Следовательно, белковые субъединицы образуют оболочку, защищающую нуклеиновую кислоту вируса. Полагают, что эти субъединицы расположены не хаотически, а в каком-то определенном порядке. [c.365]

Молекулярные веса белков колеблются от нескольких тысяч до нескольких миллионов, т. е. число аминокислотных остатков в макромолекуле белка составляет от нескольких десятков до сотен тысяч. Например, природный полипептид окситоцин — гормон, выделяемый задней долей гипофиза, — состоит из 9 аминокислот, его мол. вес 1007 мол. вес адренокортикотропного гормона (23 аминокислоты) 3200 фермента рибонуклеазы (124 аминокислоты) — [c.426]

Была выяснена также структура несколько более сложного белка, рибонуклеазы, с молекулярным весом 13 683. Этот белок состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 124 остатка, [c.17]

Наибольшей скоростью прохождения колонки обладают компоненты, не способные проникнуть в зерна гелевой фазы. Сефадексы 0-10 и 0-15 служат для фракционирования низкомолекулярных веществ, первый из них используется для веществ с молекулярным весом до 700, а второй — до 1500. Гели сефадекса 0-25 не способны поглощать, а следовательно, и задерживать перемещение по колонке веществ с молекулярным весом 3500— 4500. Этот предел для сефадекса 0-50 лежит в области значений молекулярных весов 8000—10000, а для сефадекса 0-75 эта величина достигает 40000—50000. Медленно перемещаются по колонке низкомолекулярные вещества, для которых коэффициент распределения между гелевой и жидкой фазами приближается к единице. Во многих случаях компоненты смеси при хроматографическом разделении на сефадексах следуют в порядке уменьшения их молекулярных весов. Однако наблюдается иногда и специфическое сорбционное взаимодействие разделяемых веществ с матрицей сефадекса, что влечет за собой увеличение коэффициента распределения К и снижение скорости перемещения по колонке. Так, замедление движения хроматографических зон наблюдается у основных пептидов и аминокислот в основных растворителях и кислых аминокислот и пептидов в кислых растворителях. Наблюдается также повышение степени удерживания в колонке ароматических веществ при гельфильтрации [22]. Ряд белков, таких как рибонуклеаза, лизоцим, трипсин, бычий сывороточный альбумин, в отсутствие солей также сорбируется и удерживается сефадексом при хроматографии. В связи с этим целесообразно проводить элюирование на сефадексах растворами солей или кислот. [c.202]

Задержимся еще немного на растворенных веществах. В случае рибонуклеазы (молекулярный вес 13 ООО) или гамма-глобулина (молекулярный вес 160 ООО, иногда даже 1 ООО ООО) уже трудно говорить об истинном растворе, подобном растворам поваренной соли Na l (молекулярный вес 58) или этилового спирта Hg HjOH (молекулярный вес 46). Тем не менее эти высокомолекулярные соединения тоже усваиваются. Мало того, еще более крупные молекулы или даже твердые частицы, которые вообще не способны растворяться, а образуют так называемые взвеси, или суспензии, заглатываются , пожираются многими клетками. Такое усвоение твердых частиц называют фагоцитозом (от греческого фагейн — пожирать) (рис. 105). Явление фагоцитоза известно уже очень давно, так как его легко наблюдать в световой микроскоп. В принципе при фагоцитозе происходит то же самое, что и при пиноцитозе инвагинация, отделение от плазмалеммы и путешествие в глубь клетки. Но размеры пузырьков при фагоцитозе, естественно, бывают значительно больше, чем пузырьков Гольджи. Особенно удобно при изучении фагоцитоза использовать маленькие (2200 A в поперечнике) не поддающиеся перевариванию шарики [c.237]

В данном руководстве не представляется возможным рассматривать строение всех указанных соединений. Остановимся вкратце на некоторых особенностях строения сложного белка — фермента рибонуклеазы (молекулярный вес 13 500). В отличие от инсулина рибонуклеаза имеет одну полипептндную цепь, состоящую из 126 остатков аминокислот. Восемь цистеиновых остатков образуют четыре дисульфидных мостика. Дисульфидные связи в молекуле белка соединяют остатки полуцистина, находящиеся в 26-м и 82-м, 40-м и 109-м, 63-м и 70-м, 58-м и 94-м положениях (рис. 10). Интересно отметить, что после восстановления дисульфидных связей и последующего их окисления замыкание дисульфидных связей в молекуле рибонуклеазы отмечалось в прежних местах разрыва. [c.36]

Разработанные в последние годы методы селективного гидролиза, разделения и идентификации открыли новые возможности для химического изучения структуры полипептидов и белков. Как уже указывалось, эти природные продукты включают разнообразный материал антибиотики, гормоны, токсины, ферйенты,. вирусы, волокна и т. д. Хотя за короткий период времени был достигнут большой прогресс в выяснении структуры различных природных продуктов, работа по установлению химической структуры белков в значительной степени осложнена их макромолеку-лярной природой. Изучение последовательности аминокислот в полипептидах и белках показывает наличие в них своеобразных группировок аминокислот. Например, из семи основных аминокислот, имеющихся в АКТГ, четыре расположены по соседству, а все семь включены в последовательность из 14 аминокислот из семи кислых аминокислот, ирисутствуюпщх в этом гормоне, три находятся по соседству друг с другом. В рибонуклеазе три остатка серина и три остатка аланина находятся рядом аналогична располагаются три ароматические аминокислоты в инсулине. Для ряда ферментов — тромбина, трипсина, химотрипсина и фосфоглюкомутазы было отмечено наличие одинаковой последовательности из шести аминокислот. Отмечено, что в структуре-и механизме действия протеолитических ферментов важную роль играют определенные трипептиды [160]. В настоящее время из-за ограниченности наших знаний относительно точного молекулярного механизма действия гормонов и ферментов можно делать только предположения о значении тёх или иных аминокислотных группировок. Вопрос о связи определенной последовательности аминокислот с функциями различных соединений может быть выяснен лишь по мере накопления экспериментального материала. Тем самым, по-видимому, станет возможным значительно более полное понимание механизма действия природных соединений на молекулярном уровне. [c.418]

Изложенный выше подход к анализу упаковки макромолекул может быть применен и к белковым молекулам. В табл. 4.4 показан аминокислотный состав пяти белков, для которых проведены соответствующие расчеты, — лизоцима, яичного альбумина, термолизина, рибонуклеазы и сывороточного альбумина. В таблице приведены ван-дер-ваальсовы объемы аминокислотных остатков (а не самих аминокислот), входящих в первичную структуру белка. Результаты расчета приводят к следующим значениям ван-дер-ваальсовых объемов белковых молекул ли-зоцим— 12 526,9 А , яичный альбумин — 38 632,72 А , термолизин — 36 688,7 А , рибонуклеаза — 12 071,0 А , сывороточный альбумин— 58 105,65 А . Молекулярная масса лизоцима, яичного альбумина и сывороточного альбумина человека составляет 14 277, 42 791 и 64 427, а плотность в стеклообразном состоянии— 1,31 1,27 и.1,27 г/см . Отсюда коэффициенты молекулярной упаковки к равны для лизоцима — 0,691, для яичного альбумина и сывороточного альбумина — 0,690. Эти величины соответствуют среднему значению коэффициента молекулярной упаковки в блочных стеклообразных полимерах. [c.141]

Для проявления высокой интерфероногенной активности синтетические рибонуклеотиды должны удовлетворять ряду требований [46]. Необходимы наличие двухцепочечной структуры, стабильность к рибонуклеазам и молекулярная масса > 270000. Детально полинуклеотидные интерфероногены рассмотрены в обзоре [47]. [c.174]

Ферменты имеют значительно больший молекулярный вес (10 ООО и выше) и для них проблема установления структуры является чрезвычайно сложной. Тем не менее Муру, Штайну, Анфинсену и сотр. удалось определить структуру фермента рибонуклеазы (мол. в. 13 683), содержащего 124 аминокислотных остатка. Этот фермент, расщепляющий РНК, содержится в поджелудочной железе он был впервые описан в 1920 г. [86]. Спустя [c.413]

С помощью гель-хроматографии уже давно уда лось установить наличие ассоциатов в некоторых белковых препаратах. Педерсен [96] на сефадексе G-150 выделил и охарактеризовал чистый димер из старых препаратов сывороточного альбумина. Компоненты, выходящие с колонки еще раньше, представляли собой тример и тетрамер сывороточного альбумина (см. [163]). После того как чистую рибонуклеазу А в 50%-ной уксусной кислоте лиофилизировали, а затем фракционировали на сефадексе G-75, в элюате было обнаружено несколько активных фракций. Главный пик соответствует исходному мономеру белка, тогда как остальные компоненты, судя по объемам выхода, являются ассоциатами [97]. Очевидно, аналогичное явление образования димера и других полимеров обна> ружили Зигель и Монти [98] при исследовании уре-азы. Хроматографией на сефадексе G-200 им удалось из кристаллического фермента (Sigma, тип С 1) выделить несколько более быстро движущихся фракций. На основании объемов выхода для них с помощью уравнения Эккерса [59] был вычислен радиус по Стоксу это дало возможность определить молекулярный вес. Таким образом был установлен чрезвычайно интересный факт из препарата, помимо уреазы (мол. вес 483 000), удалось выделить ее димер и тример. По-видимому, в свободном объеме элюировались также продукты еще более высокой степени агрегации. [c.175]

Метод, впервые примененный к инсулину, был далее распространен на другие белки. Между прочим, была определена полная последовательность аминокислот у ряда белков со сравнительно небольшими молекулярными весами и единой полипептидной цепью, таких, как, например, кортикотронины, меланофорный гормон, глукагон и рибонуклеаза. До настоящего времени еще не было полностью выяснено строение какого-либо типичного природного белка с высоким молекулярным весом и макромолекулами, состоящими из нескольких полипептидных цепей, но и в этом направлении уже сделаны значительные успехи, как видно из следующих примеров. [c.433]

Устойчивость цистин-содержащих белков к нагреванию. Большинство глобулярных белков при кратковременном нагревании до 65°С денатурирует (претерпевает процесс разворачивания цепей) с полной потерей активности. Однако те глобулярные белки, в которых содержится много остатков цистина, денатурируют только при более длительном нагревании до более высоких температур. Одним из таких белков является рибонуклеаза, содержащая 124 аминокислотных остатка в единственной полипептидной цепи, в которой имеется четьфе поперечные дисульфидные связи, образованные остатками цистина. Чтобы полипептидная цепь рибонуклеазы развернулась, необходимо нагреть содержащий ее раствор до высокой температуры если затем быстро охладить его, то ферментативная активность восстанавливается. Можете ли вы указать молекулярную основу такого поведения [c.185]

Молекулярные массы ферментов, как и всех остальных белков, лежат в пределах от 12 ООО до 1 ООО ООО, так что их размеры намного превьппают размеры их субстратов или функциональных групп, на которые они действуют (рис. 9-2). Некоторые ферменты состоят только из полипептидных цепей и не содержат никаких других химических групп, кроме тех, которые входят в состав аминокислотных остатков к подобным ферментам относится, например, рибонуклеаза из поджелудочной железы. Однако для [c.228]

Расшифровано строение и ряда еЩе более сложно построенных белков-ферментов (рибонуклеазы, лизоцйма). Оказалось, что фермент рибонуклеаза (расщепляющий рибонуклеиновую кислоту) Содержит одну полйпептидную цепь из 124 остатков аминокислот (молекулярная масса 13 500). Участки этой цепи в четырех местах фиксированы четырьмя дисульфидньши мостками. Недавно завершена расшифровка еще более сложного белка — пищеварительного фермента — химо-трипсиногена, содержащего 246 аминокислотных остатков с молекулярной массой 27 ООО, а также карбоксипептидазы (255 остатков, молекулярная масса 34 ООО) и некоторых других белков. [c.384]

Вторым крупным достижением в изучении аминокислотной последовательности белковых молекул явилось определение структуры рибонуклеазы, выполненное Хирсом, Штейном, Муром и Анфинсеном. Молекула этого фермента, представленная одиночной полипентидной цепью, состоит из 124 аминокислот и содержит 4 дисульфидных мостика. При изучении ее, так же как и в случае инсулина, использовали окисление надмуравьиной кислотой с последуюш им ферментативным гидролизом. Однако для выяснения первичной структуры этой более крупной молекулы потребовалось ввести в методику некоторые усовершенствования авторы применяли ионообменные смолы для количественного разделения пептидов низкого молекулярного веса и использовали количественные методы для определения аминокислотного состава пептидов. Полная структура рибонуклеазы показана на фиг. 30. [c.94]

Несмотря на малый молекулярный вес и сравнительно высокое содержание необычных минорных) оснований (г1)У и т. д.), структура этих РНК обладает удивительно высокой степенью упорядоченности. Особенно высока упорядоченность в присутствии ионов Mg +, абсолютно необходимых для осуществления биологической функции s-PHK одновалентные катионы даже в больших концентрациях подобного эффекта не вызывают. В присутствии ионов меняется не только точка теплового перехода, но также и его ширина (а следовательно, кооперативность перехода и стэкинг-взаимодействие между парами оснований). При этом оказывается весьма затруднительной реакция с рибонуклеазой или формальдегидом. На фиг. 57 показаны полная первичная и предполагаемая вторичная структуры аланиновой S-PHK (исследована Холли), тирозиновой s-PHK (исследована Мэдисоном в лаборатории Холли), двух достаточно близких сериновых s-PHK (изучены Цахау и его сотрудниками) и фенилаланиновой s-PHK (исследована группой Кораны). Все эти типы РНК были выделены из дрожжевых клеток. Две сериновые РНК содержат по 84 нуклеотида, фенилаланино- [c.158]

Процесс установления равновесия иногда занимает день или больше. Поскольку при таких больших сроках возможны денатурация или бактериальное загрязнение, искажающие результаты эксперимента, разработан ряд приемов, позволяющих ускорить установление равновесия. Длительность этого процесса прямо пропорциональна квадрату высоты столба жидкости. Если оиа равна 1—3 мм, процесс установления равновесия длится в течение нескольких часов. Для ячеек с высотой столба жидкости 0,8 мм это время при седиментации сахарозы, рибонуклеазы и бычьего сывороточного альбумина равно соответственно 15, 45 и 70 мин. Однако при таких размерах снижается точность и чувствительность к гетерогенности, хотя в этом случае можно работать при больших угловых скоростях. С помощью многоканальных ячеек производится одновременное определение нескольких концентраций при одинаковой температуре. К уменьшению времени достижения равновесия приводит также такой режим вращения ротора, при котором начальное значение скорости выбирается несколько завышенным и затем постепенно снижается. Концентрацию можно измерять с помощью интерференционного метода Релея, а молекулярный вес рассчитывать, используя значение градиента концентрации в точке перегиба (т. е. средней точке на фиг. 35, Л). Для обеспечения постоянства скорости, необходимого в некоторых экспериментах по седиментационному равновесию, лучше всего использовать магнитную подвеску стального р тора в высоком вакууме. В этих условиях скорость уменьшается всего на 1 об1мин за сутки. [c.194]

Использование уравнения Линдерштрема-Ланга [22] позволяет более детально обработать кривые титрования и получить некотор то добавочную информацию. На рис. И приведены полученные спектрофотометрически кривые титрования трех обратимо титруемых фенольных групп рибонуклеазы при трех ионных силах. По оси ординат отложена величина, стоящая в левой части уравнения (22) и равная рК+ДрК (а). Видно, что в соответствии с теоретическими результатами электростатическое взаимодействие обусловливает линейную зависимость поправочного члена к рК от степени ионизации а. Рассчитанная по уравнению (22) величина т оказывается равной 0,11, 0,09 и 0,06 при ионных силах 0,01, 0,03 и 0,15, что приближенно совпадает со значением, вычисленным по формуле (23), если принять радиус белковой глобулы 6=17 А, как должно быть для компактной структуры молекулы данного молекулярного веса. Это показывает, что в случае рибонуклеазы отсутствуют какие-либо особенности в титровании трех фенольных групп. Напомним, что, как уже отмечалось, три другие фенольные группы в молекуле рибонуклеазы не титруются вплоть до значений pH, приводящих к денатурации. [c.37]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология