Гуанидины, разделение

В катионе положительный заряд симметрично размыт вследствие того, что гибридная структура образуется за счет трех эквивалентных структур с равной энергией. В случае нейтральной молекулы (где две канонические структуры включают разделение заряда) столь эффективной делокализации не происходит. В результате катион оказывается стабилизованным сильнее, чем нейтральная молекула, и протонирование является, следовательно, энергетически выгодным процессом. Именно поэтому гуанидин является очень сильным основанием. [c.86]

При хроматографии и электрофорезе белков использование органических растворителей исключается из-за их денатурирую щего действия, в результате которого белки переходят в нерастворимое сйстояние. Подобное действие могут оказывать и некоторые органические соединения. Поэтому при разделении белков необходим тщательный выбор селективных водных буферных систем. Однако необходимость солюбилизации белков, в особенности тех из них, которые ассоциированы с биологическими мембранами, привела к введению детергентов — как ионных, так и неионных, а также таких реагентов, как мочевина и гидрохлорид гуанидина, которые разрывают водородные связи и препятствуют гидрофобным взаимодействиям. Даже будучи денатурированными, многие белки остаются растворимыми в присутствии этих соединений, особенно после расщепления ди-сульфидных связей дитиотретиолом или меркаптоэтанолом. [c.105]

Ионообменное разделение солей аммония и гуанидина [973]. [c.250]

В литературе имеется множество примеров подобного рода. Вместе с тем практика показывает, что в некоторых случаях смесь пептидов, особенно с длинными цепями, с трудом поддается разделению. Это объясняется образованием в растворе более или менее прочных комплексов, стабилизированных водородными связями или же за счет гидрофобного взаимодействия. В таких случаях разделение ведут в присутствии подавляющих агрегацию реагентов 8 М. мочевины, 6 М гуанидин-хлоргидрата, различного рода детергентов или же высоких концентраций органических кислот. Иногда с целью избирательного выделения одного из компонентов используют неполную диссоциацию комплекса. Так, при помощи этого приема был выделен С-концевой фрагмент пепсина свиньи [21] (рис. 34.2). [c.398]

Иониты этого типа находят широкое применение при фракционировании белков и крупных пептидов. Последние часто хроматографируют в присутствии 8 М мочевины или 6 М гуанидин-хлоргидрата. При выборе ионита и условий элюирования руководствуются общими правилами, применяемыми при разделении белков (гл. 35). [c.411]

Довольно подробно изучены методы разделения и определения алифатических и ароматических аминов, алкиламины, амино-алкоголи, холпн, бетаин, диамины, гидразин, гидроксиламин, мочевина и ее производные, производные гуанидина,анилин и его гомологи, антраниловая кислота, анестетики, капролактам, сульфаниламиды, холин, тирамин, норадреналин, полиамиды, урета-ны, симпатомилгетики, продукты метаболизма триптофана. [c.202]

В катионе положительный заряд распределен симметрично вследствие вклада в гибридную структуру трех полностью эквивалентных по энергии структур. В нейтральной молекуле (где две структуры включают разделение заряда) делокализация не так эффективна. Таким образом, катион стабилизирован сильнее, чем нейтральная молекула, протонирование в целом оказывается энергетически выгодным , вследствие чего гуанидин является чрезвычайно сильным основанием. Аналогичная ситуация наблюдается и в случае (И) [c.80]

Основная часть соединений пиримидина (см. № 13) (например, инсектицид диазинон) после первоначального разделения Нитрат гуанидина некоторые соли гуанидина (см. № 187, 270) мочевина (см, № 7) тиомочевина (см. № 63, 199, 276, 296, 311, 324) Вторичные и третичные алифатические амины (технические) их смеси (см. № 47) [c.359]

Для полного восстановления обычно необходимо использовать тиол и реагент, вызывающий разрыв водородных связей, а следовательно, и разделение пептидных цепей. Так, инсулин полностью восстанавливается только тногликолятом в присутствии 8 М раствора мочевины [202], а электрофорез на бумаге в 8 М растворе мочевины позволяет разделить две полипептидные цепи. В отсутствие мочевины цистин восстанавливается не более чем на з- Степень восстановления дисульфидных связей рибонуклеазы [282] также определяется концентрацией мочевины. Тиогликолят при pH 7 в отсутствие поверхностно-активного вещества [209] или гуанидина [171] восстанавливает только одну цистиновую связь из 17 связей, имеющихся в альбуминах человека и быка (мол. вес 65 000). В 0,2 М растворе натриевой соли децилсульфата при pH.7 в течение 1 час при комнатной температуре восстанавливаются все цистиновые связи. [c.172]

Значительно более трудную задачу представляет разделение смесей крупных пептидов, содержащих более 20 аминокислотных остатков. Основная сложность связана со саойством таких пептидоа слипаться в аодных растворах друг с другом и образовывать высокомолекулярные агрегаты. С целью предотаращеиия агрегации в буферные растворы добавляются детергенты (мочевина, гуанидин-гидрохлорид, додецилсульфат натрия). [c.54]

Гуанидин в отличие от большинства аминов является сильным основанием. Это, несомненно, связано с тем, что для иона гуанидиния можно написать три эквивалентнь е резонансные структуры (ср. со структурами для СО з и ЫОз), тогда как возможными резонансными структурами самого гуанидина являются только формы с разделением зарядов, которые менее вероятны, чем обычная структура гуанидина. Поэтому резонансная стабилизация иона значительно больше, чем исходного основания [c.134]

В этой главе рассматривается жидкостная хроматография нитросоединений, мочевины и ее производных, гуанидинов, нит-розаминов, амидов, азосоединений и ароматических гидразосо-единений. Хроматография амидов описывается лишь кратко, так как практическая ценность хроматографического разделения пептидов и их смесей очень велика. Поэтому этим методам посвящена специальная глава [34]. Основной областью применения жидкостной колоночной хроматографии для других указанных соединений является отделение их от соединений других типов. Все современные методы хроматографии можно было бы с успехом применять для разделения разбираемых в этой главе соединений, однако до сих пор этому вопросу уделяли мало внимания. Интересный способ был разработан для нитросоединений, некоторые из них синтезируют непосредственно в хроматографической колонке, где они затем отделяются от других соединений реакционной смеси. [c.296]

Хотя наиболее сильным дезагрегирующим агентом является солянокислый гуанидин, препаративное разделение проводят в мочевине, поскольку она не столь дорога. Некоторую опасность представляет присутствующий в мочевине изотиоцианит аммония, который способен блокировать аминогруппы разделяемых белков, особенно при pH более 5. [c.429]

I полоса гуанидиния и И полоса гуанидиния Аналогично I и II полосе. Разделение полос сильнее, чем в монозамещенных солях [c.48]

Стехелин и сотр. [162] частично деполимеризовали рибонуклеиновую кислоту из дрожжей при помощи рибонуклеазы поджелудочной железы. Затем пропускали образец через колонку длиной 30СМС диэтиламинозтилцеллюлозой и вымывали раствором бикарбоната аммония, постепенно повышая концентрацию аммиака. На элюентной кривой получается двадцать один пик не полностью разделенных компонентов. Первые тринадцать из них идентифицировали как нуклеотиды состава Ц, У, АЦ,, АУ, ГЦ, ГУ 4 ААЦ, ААУ, ГАЦ, АГЦ, ГАУ, АГУ, ГГЦ и ГГУ, где использованы следующие обозначения А — аденин, Г — гуанидин, У — уридин и Ц — цитидин. Последние восемь пиков на хроматограмме принадлежали, по-видимому, неидентифициро-ванным тетрануклеотидам. [c.335]

Поверхность диатомитовых носителей имеет довольно высокую способность к специфической адсорбции и хемосорбции. Для ее подавления используют различные методы. Обычно считается, что некоторая дезактивация происходит при нанесении жидких фаз, особенно сильнополярных, молекулы которых вступают в водородную связь с поверхностными гидроксилами. Нанесение неполярных и слабополярных жидких-фаз не приводит к дезактивации поверхности, В этом случае иногда к неполярной жидкой фазе добавляют небольшие количества полярных жидкостей, чаще всего поверхностно-активных, которые блокируют наиболее активные участки поверхности. Иногда для дезактивации носителя и получения симметричных пиков газ-носитель насыщают летучими полярными веществами, в частности, водой для разделения спиртов, муравьиной кислотой для разделения жирных кислот, аммиаком для разделения аминов и т. д. Все эти вещества-дезактиваторы не регистрируются ионизационно-пламенным детектором. Для анализа основных соединений, содержащих азот (аминов, диаминов, пиридинов, хинолинов, гуанидинов, меламинов, эпоксисоединений и др.), рекомендуется подвергать носитель щелочной обработке, например, при разделении аминов проводят обработку раствором аммиака. [c.153]

Джуд и Каспер [IP4] получали анионитовые мембраны конденсацией метилольных производных фенолов со спиртовыми растворами полиаминов и формальдегидом в кислой среде. Для армирования применялся саран. Мембраны отливались и подвергались термообработке между стеклянными пластинками в атмосфере, насыщенной водяными парами. Позднее Джуд и Мак-Рей [1Р2] получили анионитовые мембраны, армированные хлопчатобумажной сеткой. Для реакции конденсации использовались резорцин, пирогаллол, солянокислый гуанидин и формальдегид в водном растворе pH раствора доводилось до 8,0 добавлением каустической соды. Температурная обработка и другие стадии процесса проводились так же, как и раньше. Мембраны этого типа использовали Дэви II и Джилайленд [IP3] в аппаратах для электродиализа и, в частности, в аппаратах, предназначенных для разделения ионов с одинаковым знаком заряда. [c.136]

Как показали результаты ряда исследований [41—44], разделение основных соединений, аминов, диаминов, пиридинов, хино-лина, гуанидина, метиламина, эпоксипронзводных необходимо проводить на диатомовых носителях, обработанных щелочью. [c.191]

Большинство лекарственных средств данной группы — это производные сульфонилмочевины или гуанидина. Беумлер и Риппштейн [178] использовали адсорбционные слои силикагеля и целлюлозы (1 1) и элюирующий растворитель бензол— метанол (4 1) для разделения производных сульфонилмочевины и тот же адсорбент и подкисленный уксусной кислотой метанол для разделения производных гуанидина. Стрикленд [c.225]

Известны случаи такого избирательного выделения одного кристаллического энантиоморфа. В присутствии кристаллов нитрата натрия из водных растворов перйодата [33], кремневольфрама-та [34], гуанидин-карбоната натрия [24] всегда выделялся один энантиоморф. Разделенные энантиоморфы получил Зелинский [35] при кристаллизации диметилдиоксиглутаровой кислоты. [c.12]

Приступая к разделению белков, необходимо тщательно подобрать pH, ионную силу, температуру, электролит и носитель, поскольку от перечисленных условий зависят физико-химические и биологические свойства каждого отдельного белка. Формирование высших структур (т. е. вторичной, третачной и четвертичной), а также надмолекулярных агрегатов обусловлено ионными и гидрофобными взаимодействиями и образованием водородных связей. Эти же взаимодействия определяют и процесс разделения. Очевидно, условия хроматографии должны быть такими, чтобы выделенный продукт сохранил определенные представляющие интерес свойства, каковые, как правило, связаны ссохра-нением его нативного состояния и биологической активности. В то же время для определения физических свойств субъединиц белка часто его необходимо денатурировать и с этой целью подвергнуть жесткой обработке (например, мочевиной или гидрохлоридом гуанидина) с последующей химической модификацией (например, расщепить дисульфидные связи и блокировать сульф-гидрильные группы). Таким образом, конкретная задача определяет выбор метода разделения белков. Следует также отметить, что в процессе разделения нативных белков участвуют функциональные группы, расположенные на поверхности. Однако если белки полностью или частично денатурированы, появляются новые группы, ранее скрытые внутри макромолекулы, которые могут изменить не только силу, но и природу взаимодействия белка с сорбентом. В результате при хроматографиче- [c.104]

В 1963 г. Смолл и сотр. [16] выделили продукты, сходные с фрагментами А и Б, используя восстановление всех дисульфидных связей 6 М гуанидином и последующее фракционирование на сефадексе Г-100 в 6 М гуанидине. Молекулярный вес этих фрагментов 54 ООО и 24 ООО соответственно. В этих условиях выход меньшего компонента составляет 30% по отношению к молекулярным весам, полученным этими авторами. Марлер и сотр. [6] определили молекулярный вес продуктов полного восстановления в гуанидине без их разделения и получили приблизительные значения 50 ООО и 25 ООО. Если [c.103]

Определение М белка невозможно до тех пор, пока его молекулы не примут форму беспорядочного клубка. Для этого надо разрушить дисульфидные связи либо путем восстановления или окисления надмуравьиной кислотой, либо проведения сульфитолиза. Хроматографию можно проводить в 0,17о-ном водном растворе ДСН, но лучшие результаты получаются при использовании 6 М гидрохлорида гуанидина (Gu-H l). Влияние этих детергентов на разделение показано на рис. 6.6 и 6.7 [7—9]. При этом обнаруживается хорошая корреляция между значениями М и коэффициентами распределения белков /С/ . Детально изучались особенности работы колонок TSKSW 3000 и 4000 (фирмы Тоуо Soda) в 6 М Gu-H l [28]. Полученные при этом данные хорошо совпадали с результатами разделения в агарозных гелях [10]. Обычно не рекомендуется использовать Gu-H l [c.204]

Наиболее удачные варианты метода включают две стадии 1) этерификацию карбоксильных групп и 2) ацилирование других реакционноспособных групп (амино-, гидрокси-, сульфгидрильных, гуанидино-). В табл. 8.2 приведены производные аминокислот, которые, как было показано, дают наилучшие результаты при разделении ГЖХ. [c.285]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология