Глицин структура

В табл. 6.7 приведены значения ДС для основных аминокислот (принимая в качестве среды переноса этанол). Поскольку глицин является основным звеном пептидной цепи, обеспечивающим ее конформационные переходы, возникновение конформаций, характерных для данной белковой молекулы, определяется природой боковых заместителей других аминокислотных звеньев, определяющих первичную структуру полипептида. [c.348]

Очевидно, эта аминокислота не проявляет особенно интересных химических свойств, а ее биологическое значение сводится к роли структурного элемента в тех случаях, когда важно располол<ить структуру в небольшом объеме (компактно). Структурные белки (коллаген, шелк, шерсть) содержат значительные количества глицина. [c.28]

Ориентация карбоксильной группы, таким образом, определяется здесь структурой связывающего центра [301]. Это демонстрирует также важную роль витаминов, поскольку избыток глицина и серина в системе может оказывать токсичное действие, если витамин Вб присутствует в недостаточном количестве. [c.440]

Ниже приведены некоторые представители аминокислот. В качестве родоначальной структуры показан глицин. В формулах остальных аминокислот пунктирной рамкой выделены структурные фрагменты, по которым они отличаются от глицина [c.410]

Подобраны условия выращивания кристаллов трех полиморфных модификаций глицина, различающихся системами межмолекулярных водородных связей и характером упаковки цвиттер-ионов в кристаллической структуре (спиральные цепи, одинарные складчатые слои, центросимметричные сдвоенные складчатые слои). Уточнены кристаллические структуры полученных модификаций. Исследовано полиморфное превращение Р-модификации в а-модификацию методом монокристальной рентгеновской дифракции, показано, что структура исходного кристалла нарушается в ходе фазового перехода не полностью, выявлены ориентационные соответствия между кристаллографическими осями двух фаз. Предложена модель превращения, основанная на учете роли водородных связей. [c.41]

Методом рентгеновской дифракции с использованием источника синхротронного излучения проведено сравнительное исследование анизотропии сжатия кристаллических структур р- и у-модификаций глицина, установлена корреляция с расположением в структуре межмолекулярных связей и с различиями в их энергии. Сопоставлены также величины объемной сжимаемости этих двух модификаций, проведены сравнительные калориметрические исследования всех трех полиморфных модификаций, получены значения теплоемкостей для них, определены энтальпии полиморфных переходов между модификациями. Необычно высокие значения [c.41]

Структура и физические свойства. По физ. и ряду хим. свойств А. резко отличаются от соответствующих к-т и оснований (см. табл. 1 и 2). Они лучше раств. в воде, чем в орг. р-рителях хорошо кристаллизуются имеют высокую плотность и исключительно высокие т-ры плавления (часто разложения). Эти св-ва указывают на взаимод. аминных и кислотных групп, вследствие чего А. в твердом состоянии и в р-ре (в широком интервале pH) находятся в цвиттер-ионной форме. Напр., для глицина кислотно-ос-новное равновесие [c.137]

Для облегчения печатания и для экономии места в качестве стандартного соединительного символа используется дефис, обозначающий по существу пептидную связь. Используя глицин как пример, покажем, что аминокислота определенной структуры может входить в состав полипептида в трех разных формах [c.263]

Заменой глицина в положении 2 на о-аланин или другие D-аминокислоты, а также другими изменениями в структуре природного вещества можно получить повышенную устойчивость к ферментативному расщеплению. Считается [775], что ферментативная устойчивость — единственное требование для анальгетического действия. Более того, изменения в структуре позволили улучшить транспорт пептида и его взаимодействие с соответствующими рецепторами. Приведем несколько примеров особенно активных синтетических аналогов [c.291]

В антипараллельных, прилегающих одна к другой полипептидных цепях преобладает повторяющаяся последовательность -01у-8ег-01у-А1а-01у-А1а-. Цепи образуют антипараллельную /3-структуру, стабилизированную оптимальным образованием водородных связей между СО- и ЫН-группами. Прн этом остатки глицина выступают с одной, а серина и аланина — с другой стороны складчатого листа. Расстояния между отдельными листами равны примерно 0,35 и 0,57 нм. [c.422]

Рнс. 4.16. Молекулярная упаковка структуры комплексов 18-краун-6-ди-глицин-вода [c.229]

Рис. 14-17. Образование связей в листовой структуре кристаллического глицина, HзN СН —СОО . я-расположение молекул одного слоя, которые плотно упакованы и удерживаются вместе вандерваальсовыми силами притяжения и водородными свя-

Первичная структура пептидных цепей инсу.тина (каждая аминокислота обоэначеиа первыми гремя буквами ее названия, например Г.тн - глицин, Ала - аланин. Вал -валин и г, ЛJ. [c.212]

Решение. Название этого дипептида указывает, что пептидная связь в нем образована аминогруппой глицина и карбоксильной функциональной группой гистидина. Это позволяет записать структуру гистидилглицина [c.448]

Если в описанных системах сравнительно легко локализовать распределение зарядов, то это не так просто сделать дЛя сиднонов. При действии на Ы-замещенные глицины азотистой кислотой с последующей дегидратацией уксусным ангидридом возникают странные циклические продукты, которым первоначально была приписана структура [c.79]

Рис. 5.12. Структура сорбционного комплекса, образуемого стационарныдг лигандом М-Ст-Ь-гидроксипро-пином, катионом меди Си + и О- или -аминокислотой. V фиксируемой на хнраль-чом сорбенте аминокислоты R обозначает боковой радикал, например Н для глицина, СНз для аланина, --СН,—

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

При координации через азот строение роданида приближается к структуре I. При этом кратность связи С—N уменьшается, а связи С—5 увеличивается. При координации через атом серы увеличивается кратность связи С—М, а связь С—8 приближается к ординарной. С ростом кратности связи должна расти частота ее валентных колебаний V. При координации роданида через азот v( S) повышается от 750 до 800 смГ , а при координации через серу понижается до 700 см , однако V (СК) в обоих случаях повышается. Изменение способа координации амбидентатного лиганда может происходить при отщеплении от него иона водорода. Так, ион Си при pH 5 координирует НаЬ — однозарядный анион 3,4-диоксифенил-глицина [c.101]

По второму из указанных направлений в качестве объекта были выбраны парацетамол, глицин и пироксикам. Исследованы условия кристаллизации различных полиморфных модификаций, их взаимных твердофазных превращений, уточнены кристаллические структуры, исследовано влияние гидростатического давления на структуры, а также изучена механическая активация, как чистых образцов, так и молекулярных кристаллов в смеси с различными органическими и неорганическими подложками. [c.39]

Полученные в ходе проекта результаты являются новыми. Впервые изучена анизотропия деформации двух полиморфных модификаций [Со(ЫНз)5Ы02]12 и предложена модель, объясняющая различия в их поведении. Новыми являются данные об изменениях молекулярной и кристаллической структуры парацетамола под действием гидростатического давления, а также сравнительное исследование деформации различных полиморфных модификаций парацетамола под действием давления. На высоком экспериментальном уровне проведены исследования фазовых превращений глицина. [c.43]

Е.С. Шутова. Выращивание кристаллов и сравнительное исследование кристаллических структур трех модификаций глицина . Материалы XXXIX Международной научной студенческой конференции Студент и научно-технический прогресс , 11-13 апреля 2001, Новосибирск, Новосибирский университет. Химия, с. 127. [c.46]

Гистон Н1 существенно отличается от других гистонов. Он не входит в состав минимальных нуклеосом (см. раздел 4 этой главы) и участвует в организации 30-нм фибриллы хроматина. Его молекулярная масса превышает 20 ООО. Положительно заряженные аминокислотные остатки Н1, главным образом лизины, находятся в основном в С-конце молекулы и в меньшей степени в Ы-концевой части. Центральная область N-кoнцeвoй половины молекулы богата гидрофобными остатками и образует глобулу. Н1 обладает выраженной доменной структурой, мягкое расщепление трипсином легко делит его на глобулу и хвост . Помимо лизинов хвост богат остатками пролина и глицина и имеет неупорядоченную конформацию. [c.235]

По структуре коллаген отличается от других фибриллярных белков. Каждая полипептидная цепь имеет конформацию левой спирали, а три такие цепи удерживаются вместе водородными связями и образуют правую трехнитевую спираль. Исходя из этой структуры, можно понять, почему каждый третий аминокислотный остаток в полипептидной цепи коллагена — глицин три цепи удерживаются межцепочечны-ми водородными связями так тесно, что пространство между ними до-статочно лишь для боковой цепи, размеры которой не больше атома водорода. Расположенные плотно цепи атомов, соединенные ковалентными связями, обеспечивают такому фибриллярному белку исключительную прочность — волокно сухожилий имеет почти такой же предел прочности на растяжение, как и проволока из малоуглеродистой стали того же диаметра. В сухожилиях полипептидные цепи вытянуты вдоль оси ткани, в то время как ткань роговицы глаза образована чередующимися слоями, в которых цепи расположены под прямыми углами одна относительно другой. [c.435]

Какие особенности структуры шелка тутового шелкопряда Bombyx mori связаны с тем фактом, что половину аминокислотных остатков этого шелка составляют остатки глицина [c.469]

ЖЕЛЧНЫЕ КИСЛОТЫ, мопокарбоновые оксикислоты, относящиеся к классу стероидов. Твердые оптически активные в-ва, плохо растворимые в воде. Вырабатываются печенью позвоночных животных из холестерина, У рыб и амфибий Ж. к. содержат 27 атомов углерода, у птиц и млекопитающих — 24. Ж, к. высших позвоночных — производные холановой (1а) или аллохолановой (16) к-ты, напр, холевая (1я), дезоксихолевая (I г), аллохолевая (1й) к-ты. У разл, животных структура доминирующих в желчв к-т видоспецифична, В организме Ж, к, обычно образуют" конъюгаты с глицином (гликохолевая к-та) или таурином, [c.202]

Другой фибриллярный белок — коллаген — богат глицином и пролипом. В силу этого коллаген не способен образовывать ни а-спираль, ни складчатую р-структуру. Этот весьма важный белок построен из трех лево-вращающихся спиралей, которые переплетаются, давая правовращающую [c.410]

N-Koнцeвoй аминокислотой служит глутаминовая кислота, а С-концевой аминокислотой — фенилаланин. Какая структура согласуется с этилш данными Примечание пептид содержит по две из следующих кислот аланин, глицин, триптофан. Кроме того. [c.414]

Ацилировз1Гные пиперазиндионы также обладают диацил-имидной структурой. 1,4-Диацетилпиперазиндион-2,5 реагирует с метиловым и этиловым эфирами глицина с образованием соответствующих эфиров ацетилглицина [248] соответствующий [c.231]

Также как синтетические полипептиды, а-белки могут быть переведены в р-форму. Это достигается растяжением, иногда в специальных условиях. Рентгенограммы р-белков показывают, что их молекулярные цепи принимают при растяжении вытянутую конфигурацию. Водородные связи -в р-белках также, как в синтетических/полипептидах, направлены перпендикулярно оси волокна. р-Форма белков нестабильна и после удаления растягивающего усилия, как правило, вновь восстанавливается а-спиральная конфигурация цепей. Только один белок,— фиброин шелка в естественном состоянии существует в виде р-формы. Образование Р- Конфигурации цепей в фиброине шелка происходит в тот момент, когда шелковичный червь прядет шелковую нить. Образующиеся при этом большие силы давления развертывают молекулярные цепи белка. Стабильность образовавшейся р-конфигурации в нити фиброина шелка объясняется тем, что на отдельных фрагментах молекул этого белка скапливаются остатки с короткими боиовыми цепями — глицин, аланин, серин. Отталкивание боковых групп этих остатков во много раз меньше отталкивания больших боковых цепей других аминокислот. Поэтому Р-структуры, возникающие на отдельных фрагментах цепей фиброина шелка (в местах скоплений остатков с короткими боковым и дшями), оказываются относительно стабильными. Это подтверждается изучением р-структур синтетических полипептидов с короткими боковыми цепями, таких, как поли-(глицил- аланин). [c.543]

Хар актеризуя в целом особенности вторичной структуры фибриллярных белков, следует подчеркнуть, что для больш инства этих белков характерна а-1Конфигурация полипептидных цепей. Отступление от этой структуры наблюдается у тех белков, у которых обнаруживаются резкие отклонения от закона статистичности в расположении аминокислотных остатков —скопление некоторых видов остатков на отдельных фрагментах молекулярных цепей. В фиброине щелка — скопления остатков глицина, аланина и серина, в коллагене — скопления остатков пролина, оксипролина и глицина. [c.543]

Знакомство со структурой аминокислот лучше всего начать с глицина, аланина, серина, аспарагиновой кислоты и глутаминовой кислоты. Отметим, что структуру многих аминокислот можно получить из структуры аланина заменой одного из атомов водорода на другую группу. Так, замена р-водорода аланина дает [c.84]

Что же общего между всеми гемоглобинами Прежде всего для них характерен один и тот же способ укладки полипептидных цепей вокруг идентичных для всех гемоглобинов (или очень сходных) гемогрупп. Однако наиболее поразительным является тот факт, что, несмотря на четко выраженное единообразие общей структуры всех гемоглобинов, имеется всего девять инвариантных аминокислотных остатков и один почти инвариантный. Эти десять остатков заключены на рис. 4-17 в прямоугольные рамки. Два глицина (или аланина) в положениях В-6 и Е-8 инвариантны потому, что тесный контакт между спиралями В и Е не позволяет находиться в этих положениях аминокислотным остаткам большего размера. Пролин С-2 обеспечивает изгиб молекулы. Четыре других инвариантных остатка непосредственно связаны с гемогруппой. Два из них. His Е-7 и His F-8, являются гем-связанными гистидинами. Девятый остаток. Туг НС-2, о котором уже шла речь в разд. 5.а, играет основную роль в кооперативном связывании кислорода. И только Lys Н-9 расположен с наружной стороны молекулы. Причины, по которым этот остаток инвариантен, не ясны [80]. [c.314]

Грамицидин 8 действует только на грамположительные и не влияет на грамотрицательные возбудители. Изучение взаимосвязи структуры и активности показало, что без потери активности можно заменить пролин на глицин или сарказин н орнитин на лизин. Заменяя о-фенилаланин на о-аланин или глицин, получают аналоги со слабым биологическим действи- [c.306]

Есть указания на принцига1альную возможность анализа структуры кристалла белка с помощью электронного иэлучения, а также посредством метода нейтронного рассеяния [162]. В будущем, вероятно, приобретут значение математические методы, которые позволят осуществлять на ЭВМ расчет третичной структуры на основе данных о первичной структуре [163]. Первые попытки, в основном в применении к спиральным белкам (миоглобин), привели к интересным результатам [164]. Хеглер и Хониг [165] рассчитали на примере полипептидной цепи, составленной из глицина и аланина, условия, необходимые для образования компактной глобулярной структуры белка. [c.384]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология