Аргинин состав

Обсуждение. Порядок выхода аминокислот на этой колонке такой же, как и на длинной колонке, заполненной смолой иК-ЗО (см. рис. 6), с той лишь разницей, что содержащиеся в пробе цистеиновая кислота, таурин и мочевина будут элюироваться несколько раньше. При использовании колонки (26 см), заполненной смолой иН-40, величина отношения высоты впадины между пиками к высоте большего пика пары разделяемых аминокислот равна для пары треонин-серин 0,40, серин — глутаминовая кислота 0,23, глицин —аланин 0,10 и тирозин — фенилаланин 0,16. В условиях данного анализа цистин выходит между пролином и глицином, а гистидин — до лизина. После лизина вымываются аммиак и аргинин. Состав буферов приведен в табл. 2. [c.72]

Рибонуклеопротеиды. — В состав нуклеопротеидов в качестве белковой компоненты входят основные белки— гистоны и протамины эти белки богаты аргинином и (или) лизином, содержат лишь ограниченное количество нейтральных аминокислот, но не содержат серусодержащих аминокислот и имеют относительно низкий молекулярный вес. [c.733]

Г.-структурный фрагмент нуклеиновых к-т, яичного аргинина, стрептомицина, фолиевой к-ты входит в состав гуано. [c.617]

Потребность в НАК, определяемая по методу азотного баланса, различна для разных видов животных н в большой степени зависит от физиологического состояния организма. Так, например, необходимые молодым млекопитающим во время роста незаменимые аминокислоты аргинин н гистидин для поддержания обмена веществ взрослой особи не нужны. Обе эти аминокислоты наряду с другими входят в состав активных центров многих ферментов. Они служат для узнавания н связывания отрицательно заряженных субстратов и кофакторов [19]. Недостаток аргинина может быть причиной импотенции мужской особи. [c.18]

В состав природных белков обычно входят следующие аминокислоты аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глицин, глутаминовая кислота, гистидин, глутамин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, оксипролин, пролин, серии, тирозин, треонин, триптофан и валин. Восемь аминокислот организм животных не может синтезировать, поэтому их называют биологически незаменимыми аминокислотами. К ним относятся фенилаланин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и валин. Эти аминокислоты должны регулярно и в нужном количестве поступать в организм вместе с пищевыми продуктами. Недостаток одной из этих аминокислот в пище может стать фактором, лимитирующим рост и развитие организма. В табл. 15 показано химическое строение незаменимых аминокислот и рекомендуемое для человека количество их в сутки. [c.155]

Гистоны — белковые вещества, тоже обладающие щелочны характером, занимающие промежуточное место между протаминами и остальными белками по силе основности. В воде и очень разбавленных кислотах легко растворимы. При нагревании не свертываются,. Гидролизуются пепсином. Состав моноаминокислот в них более разнообразен, чем в протаминах. Среди диаминокислот преобладает аргинин... [c.9]

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтетические. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные (20 аминокислот), которые входят в состав белков. Все протеиногенные аминокислоты представляют собой -формы. Из них восемь являются незаменимыми, они синтезируются только растениями и не синтезируются в организме человека, поэтому их получают с пищей. К ним относятся валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, иногда в их число включают гистидин и аргинин, которые не синтезируются в организме ребенка. [c.10]

Остаток гуанидина входит в состав а-аминокислоты — аргинина (см. П.1.1), а также нуклеинового основания — гуанина (см. 13.1) и молекулы креатина. [c.212]

Орнитиновый цикл синтеза мочевины. В начале XX в. в печени был открыт гидролитический фермент аргиназа, отщепляющий гуанидиновую группу от аминокислоты аргинина. В процессе гидролиза аргинина образуется мочевина и аминокислота орнитин, не входящая состав белка [c.391]

Вопросу анализа аминокислот методом хроматографии на бумаге посвящено большое число работ советских и иностранных авторов. Однако почти все они связаны с разделением аминокислот белков и других биологических препаратов [61. Наша попытка применить их для анализа мелассы не дала положительных результатов, что можно объяснить мешающим действием остальных компонентов мелассы, ио отношению к которым содержание отдельных аминокислот составляет лишь 0,1—3 вес. %. Описанный в литературе метод 17, 81, состоящий в сорбции аминокислот на катионите с последующей их элюцией и идентификацией на бумаге неудобен, так как требует сложной специальной аппаратуры и чрезмерно длителен. Первой частью нашего исследования было хроматографическое разделение искусственной смеси из десяти аминокислот, приблизительно имитирующей аминокислотный состав мелассы [1, 81. Смесь включала лизин, аргинин, серии, глицин, аспарагиновую и глютаминовую кислоты, а-аланин, валин, метионин и лейцин. Растворы аминокислот готовили в 15%-ном этиловом спирте с концентрацией 0,5—1 у аминокислоты в 1 мкл. [c.212]

Например, серин-протеаза гидролизует белок в том месте, где находится фрагмент серина. Пепсин - фермент, действующий в желудке и имеющий максимальную активность при pH 1.0, принадлежит к группе карбокси-протеазы. Ферменты этой группы гидролизуют амидные связи, в которых участвуют карбоксигруппы аспарагиновой кислоты. Трипсин преимущественно катализирует гидролиз пептидных связей, в которых карбоксигруппа входит в состав лизина или аргинина. Химотрипсин избирательно расщеп- [c.522]

Реактивы глициновый буфер (pH 9,5) 0,007 моль/л раствор аргинина ТХУ, 5%-ный раствор цветной реактив для определения мочевины (состав см. в работе 24) мочевина, стандартный раствор (0,02 мг/мл). [c.57]

В белках всех живых организмов обычно встречается только 20 различных типов аминокислот, которые указаны в табл. 21-5. Некоторые из них имеют углеводородный состав, например валин (Вал), лейцин (Лей), изолейцин (Иле) и фенилаланин (Фен). Гидрофобные группы молекул всегда более устойчивы, если их можно удалить из водного окружения. Поэтому белковые цепи в водном растворе складываются в молекулы, у которьгх такие группы обращены вовнутрь. Некоторые остатки аминокислот оказываются заряженными например, аспарагиновая (Асп) и глутаминовая (Глу) кислоты входят в белки в ионизованной форме и несут на себе отрицательный заряд, а основания лизин (Лиз) и аргинин (Apr) при pH 7 положительно заряжены. Несмотря на то что некоторые другие группы, например аспарагин (Асн), глутамин (Глу) и серии (Сер), незаряжены, они имеют полярность и поэтому совместимы с водным окружением. Одним из наиболее важных факторов, определяющих свертывание белковой цепи в глобулярную молекулу, является устойчивость, достигаемая при ориентации гидрофобных групп вовнутрь молекулы, а заряженных групп-наружу. Хотя каждый из двух оптических изомеров, показанных на рис. 21-12, пред- [c.314]

Веществами, из которых образуются иутресцин и кадаверин, являются две входящие в состав белков аминокислоты — аргинин и лизин (стр. 353). При разложении аргинина сначала получается орнитин, который затем под влиянием бактерий декарбоксилируется до путресцина подобным же образом происходит отщепление двуокиси углерода от лизина, приводящее к образованию кадаверина (стр. 354). [c.311]

ТЫ — аминокислоты, которые не синтезируются в организме. Содержание их в пищевых продуктах необходимо для роста, развития и поддержания нормального физиологического состояния человека, животных и некоторых микроорганизмов. Аминокислоты, которые могут синтезироваться в организме, называются заменимыми аминокислотами. Основным источником аминокислот являются белки, которые расщепляются в н елу-дочно-кишечном тракте до аминокислот. Белки, в состав которых входят все Н. а., называются полноценными белки, которые не содержат хотя бы одну из незаменимых аминокислот, являются неполноценными. Н. а. богаты животные белки — молоко, мясо. Н. а. для человека и всех животных являются восемь аминокислот лизин, треонин, триптофан, метионин, фенилаланин, лейцин, валии, изолейцин. Для роста молодых крыс, кроме того, необходим еще аргинин для роста цыплят необходимо до 15 аминокислот. Г1ри отсутствии в организме (пище) отдельных Н. а. могут развиваться некоторые заболевания, например, при отсутствии триптофана развивается катаракта. [c.171]

Глобин принадлежит к группе гистонов, так как он растворяется в разбавленных кислотах (изоэлектрическая точка 7,5). Примерно одну пятую часть молекулы белка составляют основные аминокислоты, среди которых преобладает лизин. В большинстае гистонов преобладает аргинин. Аминокислотный состав гемоглобина лошади приведен в табл. 42 (стр. 657). Содержание серы (щистива) в глобинах колеблется IB гемоглобине лошади— 0,39%. в гемоглобине кошки — 0,62%, в гемоглобине курицы — 0,86%. Гемоглобин здорового взрослого человека так же, как и гемоглобин лошади, не содержит изолейцина фетальный гемоглобин (HbF) содержит примерно восемь остатков этой аминокислоты. Гемоглобин S, который находится в крови больных серповидной анемией (болезнь, характеризующаяся массовым распадом эритроцитов), является продуктом врожденного нарушения нормального метаболизма. Гемоглобин S значительно менее растворим, чем гемоглобин А, его изоэлектрическая точка лежит заметно выше (на [c.671]

В 1932 г. Кребс и Хензелайт [33с] предположили, что в срезах печени мочевина образуется в ходе циклического процесса, в котором орнитин превращается сперва в цитруллин и далее в аргинин. Гидролитическое расщепление аргинина приводит к образованию мочевины и регенерации орнитина (рис. 14-4, внизу). Последующие эксперименты полностью подтвердили это предположение. Попытаемся проследить весь путь удаляемого в печени азота избыточных аминокислот. Транс-аминазы (стадия а, рис. 14-4, в центре справа) переносят азот на а-кетоглутарат, превращая последний в глутамат. Поскольку мочевина содержит два атома азота, должны быть использованы аминогруппы двух молекул глутамата. Одна из этих молекул прямо дезаминируется глутаматдегидрогеназой с образованием аммиака (стадия б). Этот аммиак присоединяется к бикарбонату (стадия в), образуя карбамоилфосфат, карбамоильная группа которого переносится далее на орнитин с образованием цитруллина (стадия г). Азот второй молекулы глутамата путем переаминирования переносится на оксалоацетат (реакция й) с превращением его в аспартат. Молекула аспартата в результате реакции с цитруллином целиком включается в состав аргининосукцината (реакция е). В результате простой реакции элиминирования 4-углеродная цепь аргининосукцината превращается в фумарат (стадия ж) в качестве продукта элиминирования образуется аргинин. Наконец, гидролиз аргинина (стадия з) дает мочевину и регенерирует орнитин. [c.96]

Цитозиновые нуклеотиды образуются из UTP начальной стадией служит аминирование с образованием СТР (рис. 14-29, стадия з). Эта реакция во многих отношениях сходна с превращением цитруллина в аргинин — реакцией, требующей участия АТР и включающей перенос азота из молекулы аспартата (разд. В, 2). Однако при образовании СТР донором азота служит амидная группа глутамина (может быть использован NH4+). СТР включается в состав РНК и в такие промежуточные метаболиты, как DP-холин может также происходить [c.162]

Помимо сильно упакованных молекул РНК в состав 308-субча-стицы входит приблизительно 21 белковая молекула, различающаяся по аминокислотному составу и по аминокислотной последовательности (табл. 15-5). Многие из этих белков (их обозначают символами S1, S2, S3 и т.д.) имеют сравнительно небольшой мол. вес. Кроме того, многие из них обладают сильно выраженными основными свойствами. Они содержат большое число остатков лизина и аргинина, которые бесспорно обусловливают взаимодействие этих белков с молекулами РНК. Вместе с тем в состав 305-субчастиц входит также несколько кислых и нейтральных белков. Рибосомная 508-субчастица содержит - 34 различных белка, причем в одной субчастице может находиться несколько молекул белка одного и того же типа. Белковый состав рибосом может подвергаться изменениям, и установить его точно — задача довольно трудная. Большая часть белков (обычно их называют структурными единицами) присутствует в соотношении 1 1. Другие белки могут отсутствовать в некоторых рибосомах. Аналогично дополнительные копии некоторых субчастиц могут содержаться лишь в части рибосом. В процессе синтеза белка с функционирующими рибосомами временно может связываться ряд других белков. [c.228]

Примевение. Наиб, интерес представляют 20 L-a-A. (аланин, аргинин, аспарагин и др.), входящих в состав белковых молекул. Смеси L-A., а также индивидуальные А. (напр., метионин) применяют в медицине для парэнтерального питания больных с заболеваниями пищеварит. н др. органов, при нарушениях обмена в-в и др. лизин, метионин, треонин, триптофан-ъ животноводстве для обогащения кормов глутамат натрия и лизин-в пищ. пром-сти. (о-А. и их лактамы служат для пром. произ-ва полиамидов. у-Амино-масляная к-та (аминалон)-медиатор в центр, нервной системе, применяется как лек. ср-во при сосудистых заболеваниях головного мозга. Ароматич. А. используют в синтезе красителей и лек. ср-в. На основе аминокарбоновых и ами-нофосфоновых к-т синтезируют селективные комплексоны. комплексообразующие иониты, лигандообменные сорбенты, ПАВ. [c.139]

Гистидин — а-имидазолил-а-аминопропионовая кислота — представляет собой третью наиболее слабую основную аминокислоту, входящую в состав белков. Подобно лизину и аргинину, он дает нерастворимые соли с рядом кислот и металлов, например, с фосфорно-вольфрамовой кислотой и с ионом серебра. [c.475]

Гликоаминокислоты входят в состав широко распространенных в животном и растительном мире гликопептидов и гликопротеинов (протоглика-нов). Они являются связывающим звеном между углеводными компонентами и пептидными цепями. Связывание происходит с использованием гидроксильных групп серина или треонина (О-гликозидная связь), как, например, в иммуноглобулинах, аминогрупп лизина и аргинина или же амидной группы аспарагина (Ы-гликозидная связь), как, например, в белках плазмы и в лактальбумине, или посредством свободных карбоксильных групп аминодикарбоновых кислот (эфирная связь). [c.75]

Это различие между глобулинами и альбуминами по их физиологической роли в семенах обусловлено существенными различиями в аминокислотном составе этих двух фракций. В частности (табл. 6А.1), альбумины обычно имеют повышенное количество серосодержащих аминокислот и лизина. Аминокислотный состав глобулинов характерен для запасных белков, богатых аспарагиновой и глутаминовой кислотами и их амидами, с одной стороны, и аргинином — с другой. [c.151]

Найдено, что кальций-связывающие участки некоторых белков относительно богаты остатками у-карбоксиглутаминовой кислоты. Она встречается, например, 10 раз в первых 33-х остатках последовательности из 582-х остатков протромбина, причем каждый раз в виде близко расположенных дублетов. Карбоксилирование остатков глутаминовой кислоты в этом белке, по-видимому, осуществ ляется в присутствии витамина К [15]. Как производное малоновой кислоты, она декарбоксилируется в процессе кислотного гидролиза, но может быть выделена после щелочного гидролиза [16], однако она дает крайне слабую реакцию с нингидрином. Установлено, что цитруллин (7), который долгое время считали промежуточным продуктом щелочной деградации аргинина в орнитин, входит в состав белка клеток сердцевины волос млекопитающих и игл дикобраза [17]. [c.232]

Гистоны также являются белками основного характера. В их состав входят лизин и аргинин, содержание которых, однако, не превышает 20—30%. Молекулярная масса гистонов намного больше нижнего предела молекулярной массы белков. Эти белки сосредоточены в основном в ядрах клеток в составе дезоксирибонуклеопротеинов и играют важную роль в регуляции экспрессии генов (см. главы 2 и 3). [c.73]

В состав белка дрожжей входят почти все необходимые для нормального роста животных и птиц аминокислоты, как-то тирозин, триптофан, метионин, треанин, аргинин, гистидин, лизин, изолейцин, лейцин и валин. [c.335]

Очевидно, что N-концевые группы всех Т-пептидов отличаются от N oнцeвыx групп С-пептидов, поскольку использованные для расщепления ферменты действуют по разным точкам. Исключение составляют пептиды, полученные из 1S-конца исходной цепи, они должны иметь одинаковое начало. Из рассмотрения приведенных в табл. 7.4 структур видно, что таковыми являются пептиды Т-10 и С-5. При этом пептид Т-10 входит в состав С-5, который в дополнение к Т-10 содержит остаток F (фенилаланин). Следовательно, пептид серии Т, примыкающий с С-конца к Т-10, должен начинаться с фенилаланина. Таковым в приведенной серии является только пептид Т-4, т.е. последовательность трипсиновых фрагментов с N- toнцa молекулы Т-10, Т-4. Этот <двойной> Т-пептид содержит весь пептид С-5 и сверх того фрагмент ER. Следовательно, к С-5 должен примыкать пептид С-7, начинающийся с этих двух аминокислотных остатков. Следующая за аргинином основная часть пептида С-7 является N-концевой частью пептида Т-14, который примыкает в исходной структуре к Т-4. Восстановленная таким путем N-концевая последовательность рибонуклеазы приобретает вид Т-10, Т-4, Т-14. Последний содержит остаток тирозина (Y), т е. точку расщепления химотрипсином. Поэтому третий слева пептид группы С должен начинаться с последовательности NqMNK. Это позволяет записать блок С-пептидов на N-конце в виде G-5, С-7, С-9. Пептид С-9 содержит в своем составе сразу несколько Т-пептидов — [c.274]

КФС I — регуляторный фермент синтеза мочевины, регуляция осуществляется по аллостерическому механизму, ингибитором фермента является аргинин. В состав КФС I входит биотин (витамин Н), максимальная активность фермента проявляется в присутствии Л -ацетил глутаминовой кислоты — активатора КФС I. [c.392]

Как указывалось ранее, незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и животных, их необходимо включать в состав пищи для обеспечения оптимального роста и для поддержания азотистого баланса. Для человека являются незаменимыми следующие аминокислоты лейцин, изолейцин, валин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин, гистидин и аргинин. Восемь из перечисленных аминокислот оказались незаменимыми для многих изученных видов высших животных. Что же касается гистидина и аргинина, то эти аминокислоты могут синтезироваться в организме, но в количестве, не обеспечивающем оптимального роста и развития. Иначе обстоит дело со всеми остальными незаменимыми аминокислотами, так как организм совершенно утратил в ходе эволюции способность синтезировать их углеродные цепи, т. е. незаменимым у незаменимых аминокислот является их углеродный скелет. Высшие растения и большинство микроорганизмов способны к активному синтезу этих аминокислот. Пути их биосинтеза у различных видов организмов идентичны или близки и гораздо сложнее, чем пути образования заменимых аминокислот. Во многих из этих реакций участвуют такие посредники, как тетрагидрофолиевая кислота (ТГФ), переносчик одноуглеродных фрагментов (—СН3, — Hj, —СНО, — HNH, —СН=) и 5-адено-зилметионин — главный донор метильных групп в реакциях трансметилирования. [c.402]

Главными аминокислотными остатками, входящими в состав коллагена и идентифицированными химическим путем и методом электронной микроскопии, являются лизин, аргинин, аспараги- [c.256]

Основные научные работы посвящены биохимии животного организма. В течение многих лет занимался биохимией креатина. Установил роль аргинина в образовании креатина, выявил условия, влияющие на обмен креатина и креатинина, определил функциональную роль креатина в организме. Первым в СССР начал (1919) биохимическое исследование витаминов и расстройства обмена веществ при авитаминозах. Синтезировал водорастворимый аналог витамина К — викасол, который нашел щирокое применение в медицине. Изучал промежуточные химические превращения в процессах внутриклеточного углеводного и фосфорного обмена. Исследовал химический состав различных отделов нервной системы. Провел сравнительно-биохимическое изучение нервной системы у различных видов животных. Изучал зависимость биохимических процессов в мозгу от функционального состояния организма, в частности при возбуждении и торможении. Показал раннюю химическую дифференциацию различных отделов головного мозга (уже с третьего месяца эмбрионального развития). Полученные им результаты изучения биохимии мышечной деятельности легли в основу представлений функциональной биохимии о процессах утомления, отдыха и тренировки мыщц. [c.380]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология