Треонин молекулярный вес

Молекулярный вес хондроитинсульфата 200 000—300 ООО. Хондроитинсульфат обладает сильнокислыми свойствами и связан с белком 0-гликозидными связями через оксиаминокислоты (серии и треонин). [c.432]

Молекулярный вес гепарина 17 000—20 000. Он также связан с белком 0-гликозидными связями через оксиаминокислоты (серии, треонин). [c.432]

Водорастворимые группоспецифические вещества крови представляют собой ковалентно связанные углевод-белковые биополимеры, которые содержат 80—90% углеводов. Среди аминокислот преобладают сери , треонин, пролин и аланин. Ароматические аминокислоты и аминокислоты, содержащие серу, практически отсутствуют. В состав полисахаридной компоненты входят L-фукоза, D-галактоза, N-ацетилглюкозамин, N-ацетилгалактозамин, сиаловые кислоты. Количественное соотношение различных моносахаридов мало отличается у разных групп. Молекулярная масса группоспецифических веществ составляет 0,26Ч--М,8) -10 . [c.94]

Молекулярная масса гепарина 17 000—20000. Он связан с белком О-гликозидными связями через оксиамипокислоты (серии, треонин). [c.349]

В принципе, простейщим механизмом контроля, хотя и не столь уж простым с молекулярной точки зрения, является ингибирование по принципу обратной связи [148]. Во многих полифермент-ных системах конечный продукт метаболитической цепи может специфически ингибировать фермент, находящийся в начале этой цепи или близ ее начала, так что скорость образования продукта, чье образование требует полной последовательности реакций,контролируется его концентрацией. В результате, в случае начала накапливания избытка продукта, скорость его образования почти немедленно уменьщается. Примером такого процесса является биосинтетическая последовательность образования изолейцина (92) из треонина (91) схема (55) . Добавление L-изолейцина вызывает специфическое ингибирование треониндегидратазы, фермента, катализирующего первую из пяти стадий последовательности. Треониндегидратаза должна в связи с этим располагать особыми чертами, благодаря которым она является эффективным регуляторным ферментом. [c.537]

Участие множественных молекулярных форм ферментов в регуляции метаболизма можно проиллюстрировать на примере синтеза аминокислот у бактерий. У Е. соИ аспартаткиназная реакция предшествует синтезу трех аминокислот треонина, лизина, метионина. Имеются три изоэнзима аспартаткина-зы (АК-1, АК-2 и АК-3), которые по принципу обратной связи ингибируются соответствующими аминокислотами. Вообще регуляция метаболизма изоферментами основана на различии их некоторых свойств, влияющих на скорости каталитического процесса (табл. 6.2). [c.83]

В последние годы вьыснено, что время полужизни белков детерминировано природой его N-концевой аминокислоты. Если она легко соединяется с убиквитином — небольшим белком с молекулярной массой 8,5 kDa, состоящим из 74 аминокислотных остатков, то такой убиквитированный белок атакуется протеиназами и разрушается. Наиболее подвержены убиквитированию аргинин, лизин, аспарагиновая кислота, аспарагин, триптофан, лейцин, фенилаланин, гистидин, глутаминовая кислота, тирозин, глутамин, изолейцин менее подвержены — метионин, серин, аланин, треонин, валин, глицин, цистеин, их относят к стабилизирующим гидролитический распад белков. [c.369]

Этот молекулярный вес показывает, что семь — ONH— групп, также как и оксигруппа треонина, были метилированы обработкой иодистым метилом с окисью серебра. Пути масс-спектрометрической фрагментации (рис. 4) находятся в соответствии с аминокислотной последовательностью производного синтетического гептапептида (XIV) и показывают, что реакция [c.213]

Яичный альбумий. Этот белок имеет молекулярный вес 45 ООО и является типичным альбумином, поскольку осаждается из растворов при прибавлении солей. В его молекуле на С-конце находится пролин, а на Ы-конце — ацетил-Гли-Сер. (В белках такие случаи ацетилирования встречаются очень редко.) Поскольку в яичном альбумине имеются углеводные группы, он относится к гликопротеидам. Кроме того, он содержит также один или два остатка фосфорной кислоты, котбрые, возможно, связаны через гидроксил с остатками сернна или треонина. Изо-электрическая точка яичного альбумина лежит вблизи pH 4,9. [c.117]

В ходе инкубации в течение 24 час при 25° может произойти частичный алкоголиз амидных групп в случае инсулина за счет алкоголиза освобождалось примерно 6,6 о всего амидного азота. Далее остатки серина и треонина в ходе этерификации могут подвергаться N.0-ацильной миграции. Ацильной миграции, по-видимому, не происходит в тех случаях, когда сложные эфиры белка получают при помощи диазометана. Пептиды с высоким молекулярным весом следует обрабатывать подобно белкам. Метиловые эфиры простых пептидов удобно получать путем растворения свободных пептидов в метаноле, насыщенном хлористым водородом, с последующим концентрированием раствора в вакууме при комнатной [c.200]

В цепях молекулярной сигнализации, образуемых ферментативными реакциями, обнаружены и обратные связи. На рис. 91 показана схема ферментативных реакций, в ходе которых аминокислота треонин превращается в другую аминокислоту — изолейцин. Каждая черная стрелка изображает ферментативную реакцию. Первая реакция, превращение треонина в а-кетобутират, катализируется ферментом треониндезаминазой. И вот оказывается, что конечный продукт цепи (изолейцин) тормозит, подавляет действие этого фермента. Тем самым реализуется обратная связь. Если клетка изготовила достаточное количество изолейцина, больше, чем нужно для его потребления в последующих биохимических [c.313]

При изучении строения пептидных цепей актиномицина Сз прежде всего было установлено, что в молекуле этого антибиотика содержатся остатки ь-треонина, о-аллоизолейцина, ь-про-лина, саркозина и L-N-метилвалина. Определение молекулярного веса актиномицина [401] методом окислительно-восстановительного титрования и количественный анализ продуктов его разрушения свидетельствуют о том, что в молекуле актиномицина должны присутствовать два остатка каждой из упомяну- [c.500]

В общем виде молекулу гликонротеинов можно представить как одну или несколько пептидных цепей, к которым через гидроксильные группы серина или треонина или через карбоксигруппу аспарагиновой кислоты присоединены одна или несколько гетеросахаридных группировок с мол. массой от 512 до 35 000. Молекулярная масса различных гликопротеинов варьирует от 16 000 до нескольких миллионов. [c.73]

К гликопротеинам относят углевод-белковые комплексы различной структуры, молекулярная масса которых колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Общей чертой гликопротеинов является наличие полипептидной цепи или нескольких цепей, к которым присоединены простетические углеводные группы, имеющие нерегулярное строение. Молекулярная масса олигосахаридных цепочек 512—3 500. Восстанавливающий конец гетеросахаридов соединен О-гликозидной связью с оксиаминокислотами (серин, треонин, оксилизин) или Ы-ацил-гликозиламидной связью с аспарагином. [c.90]

Активный центр — щель в глобуле рибонуклеазы имеет довольно сложное строение, а каталитический участок содержит остатки гистидина, лизина, серина и треонина. На рис. 32 по данным работы [19] показано на модели строение активного центра рибонуклеазы после адсорбции различных ингибиторов. Гистидиновые остатки (His 12 и His 119) в комплексе с двумя первыми ингибиторами заряжены положительно. В состав активного центра входят лизиновые остатки (Lys 41 и Lys 7), оксигруппы Ser 123 и Tlir 45. Фенилаланин 120 играет большую роль в адсорбционном центре. Механизм действия рибонуклеазы рассматривается в гл. V. Недостаточное разрешение рентгенограмм не позволяет пока с такой определенностью, как для лизоцима, установить молекулярный механизм действия фермента. Однако имеющиеся данные позволяют считать достоверным тот факт, что каталитическая активность рибонуклеазы связана со щелевой адсорбцией молекулы субстрата и стерически обусловленными (жесткими) конформациями каталитически активных аминокислотных остатков относительно молекулы субстрата. [c.118]

Гликопептиды содержат половину галактозамина природного ПЖО. Очень низкое содержание дикарбоновых кислот во фракции, вероятно, является следствием пропускания гликопентидов через колонку с дауэксом-1 и применения воды в качестве элюента. Средний молекулярный вес гликопентидов, определенный потенциометрическим титрованием, составляет 660. Молярное отношение аминокислот к гексозамину было около 3,3, следовательно, гликопептиды в среднем были тетрапептидами с присоединенными к ним 1,3 остатка N-ацетилгалактозамина. На основании стехиометрии можно считать, что серин и треонин были аминокислотами, через которые осуществлялась связь с галактозамином (см. также ниже). [c.289]

Однако эфир со свободной аминогруппой в тех же условиях не подвергается р-элиминированию [74]. Это является следствием индуктивного эффекта а-аминогруппы, который затрудняет отщепление а-протона. В этих опытах N-зaмeщeннaя а-аминоакриловая кислота выделялась в кристаллическом виде и была охарактеризована по ее поглощению при 241 ммк (коэффициент молекулярной экстинкции е 5300). При обработке разбавленной щелочью соответствующих производных треонина были получены ненасыщенные соединения, поглощающие при 231 ммк (е 6250) (см. также [75]). [c.292]

Спектрофотометрическое исследование растворимого ДНФ-гликопенти-да показало, что одна ДНФ-грунпа приходится на 3160. Анализ N-концевых аминокислот показал, что N-концевым остатком служит только аспарагиновая кислота. В гликопептиде были найдены следующие аминокислоты аспарагиновая, треонин, серин, глутаминовая, пролин, глицин, аланин, валин и изо лейцин, в молярном соотношении приблизительно один к одному за исключением изолейцина в этом случае присутствовало, по-видимому, около двух остатков. Молекулярный вес растворимой фракции, рассчитанный по аминокислотному составу и выраженный через отношение остатков к ДНФ-аспартату углеводного компонента, примерно равен 3000, что хорошо согласуется с величиной молекулярного веса (3160), полученной методом спектрофотометрии по поглощению в ультрафиолетовой области ДНФ-группы. [c.238]

Предварительные исследования нерастворимой ДНФ осажденной фракции [34] показали, что это сложное вещество обладает несколькими N-концевыми остатками и дисульфидными связями. Окисление его надмуравьиной кислотой с последующей гель-фильтрацией на сефадексе Г-25 приводило к разделению на четыре главных и меньший пятый компоненты. Углеводы были найдены главным образом только в одной из полос молекулярный вес этой фракции, определенный по поглощению в ультрафиолетовой области ДНФ-грунпы, был равен 4170. Аминокислотный состав выделенной фракции был следующим аспарагиновая кислота (1), треонин (2), серин (1), глутаминовая кислота (2), пролин (4), глицин (1), аланин (2), изолейцин (1), лейцин (2), тирозин (2), фенилаланин (1), аргинин (1) и цистеиновая кислота (3). Анализ углеводов позволил установить, что на ДНФ-группу приходится 2,8 остатка гексоз и 2,6 остатка гексозаминов. Обработка этой фракции проназой, пепсином и химотрипсином с последующим фракционированием гель-фильтрацией на сефадексе Г-25 позволило выделить фракцию, которая содержала, кроме углеводов, только тирозин и аспарагиновую кислоту. Таким образом, вполне вероятно, что углеводная часть связана с остатком аспарагиновой кислоты пептидной цепи. [c.238]

Молекулярная масса полимиксинов, циркулинов и колис-тинов порядка 1200—1300. Полимиксин Вi состоит из кольца, включающего три аминокислоты (D-фенилаланин, L-лейцин и L-треонин) и четыре остатка L-диаминомасляной кислоты, а также цепи, состоящей из L-треонина, двух остатков ДМК и метилоктановой кислоты. Аналогичное строение имеют колистин А, циркулин А [c.200]

Другая группа авторов — Нагле и Моровиц [101] также используя аналогию со структурой льда, предложила несколько иную молекулярную модель переноса протонов через мембрану. Предполагается, что некоторые ОН-группы полярных аминокислот (серина, треонина, тирозина и аспарагиновой кислоты) образуют в гидрофобных условиях системы водородных связей [c.54]

Таким образом, с точки зрения возможностей ковалентной иммобилизации ферментов белковые молекулы удобно представить в виде своеобразных шариков с экспонированными наружу функциональными группами тиольными (цистеина), гидроксильными (алифатическими — серина и треонина, ароматическими — тирозина), карбоксильными (глутаминовой и аспарагиновой кислот, а также С-концевыми), гуанидиновыми (аргинина), имида-зольными (гистидина) и аминогруппами (е-лизина и а-, Л/ -кон-цевыми). Оценку количества тех или иных групп в различных белках в первом приближении можно сделать по данным, приведенным на рис. 13. Например, в таком небольшом белке, как трипсин или химотрипсин, с молекулярной массой около 25 ООО, должно быть до 10 остатков цистеина, около 30 алифатических ОН-групп, 3—7 остатков тирозина, 7—12 остатков аргинина, свыше Ю аминогрупп и 40 карбоксильных групп. Результаты такой оценки соответствуют известным экспериментальным данным. [c.84]

Протеогликаны — это высокомолекулярные соединения, состоящие из белка (около 5—10%) и глико-заминогликанов (90—95%). Белки в протеогликанах представлены одной полипептидной цепью разной молекулярной массы. Основные гликозаминогликаны — это хондроитинсульфаты, кератансульфаты, дерматансульфаты и гепарансульфаты. Они присоединяются к белковой молекуле ковалентными связями по ОН-фуппе серина, треонина или ЫН,-группе аспарагина. [c.169]

По сравнению с ацетилхолинэстеразой, выделенной из электрического ската Torpedo alifomi a, наблюдалось сходство по числу аминокислотных остатков на 1 моль белка в расчете на молекулярную массу 60 кДа (аспарагин - 59, треонин 22, серии - 45,5, глютамин 58,5, про- [c.65]

L-Аскорбиновая кислота является сильным восстановителем в водном растворе, однако в безводной среде это не так очевидно. Первая стадия окисления легко обратима и приводит к образованию дегидроаскорбиновой кислоты, структура и свойства которой будут рассмотрены в следующем разделе. Дегидроаскорбиновая кислота также способна быть восстановителем особенно в щелочных условиях и при окислении гипоиодит-ионом или молекулярным кислородом распадается на L-треонин и щавелевую кислоту. Эта реакция фрагментации оказалась очень полезной при установлении структуры витамина С. Аналогичная фрагментация происходит также при обработке пероксидом водорода в щелочной среде или перманганатом калия в кислой или щелочной среде, причем кроме вышеназвайных продуктов детектируется еще и ряд других. [c.76]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология