Аспарагиновая кислота, выделение

Маточная жидкость содержит //-аспарагиновую кислоту в количестве, которое слишком мало для того, чтобы выделение его было оправдано. Если фильтрат и промывные воды выпарить до консистенции сиропа и обработать 500 жл 95%-ного этилового спирта, то солянокислый пиридин растворяется полностью, причем остается 8—9 г неочищенного глицина, который при обработке минимальным количеством холодной воды либо вовсе не образует либо образует очень небольшое количество умеренно растворимой //-аспарагиновой кислоты. [c.69]

Селективное выделение из белков аспарагиновой кислоты. [c.226]

Метод применялся только для выделения пролина и аспарагиновой кислоты. Он описан в главах, посвященных этим аминокислотам. [c.354]

При анализе меченых пиримидиновых колец выяснилось, что N-3 возникает из аммиака, С-2 — из СОг, а С-4, С-5 и N-1 — из аспарагиновой кислоты. В опытах с возможными предшественниками пиримидина, содержащими изотопы, было установлено также, что путь биосинтеза пиримидинов проходит через уреидо-янтарную (карбамоил-аспарагиновая) и оротовую (урацил-6-кар-боновая) кислоты [15, 49—51]. Этот механизм был детально изучен на бесклеточных системах, выделенных из печени или из бактерий. [c.178]

Биохимическое расщепление основано на наблюдении Пастера, что грибки или бактерии, растущие в растворах рацемических соединений и питающиеся ими, почти всегда потребляют и разрушают лишь одну из обеих энантиоморфных форм, оставляя другую нетронутой. Таким образом, оказывается возможным выделение последней формы в чистом виде. Например, Peni illium glau um ассимилирует в растворе аммониевой соли d,/-винной кислоты только -форму и оставляет /-форму тот же грибок разрушает /-молочную, /-миндальную и /-аспарагиновую кислоты, а также /-лейцин. По-видимому, для того чтобы определенный микроорганизм мог ассимилировать какое-либо соединение, последнее должно обладать определенной пространственной конфигурацией представляется далее, что один и тот же грибок при одинаковых внешних условиях разрушает оптически активные формы с одинаковой конфигурацией. Однако грибок постепенно можно заставить ассимилировать и второй антипод. [c.135]

В работе [77] описано получение аспартама реакцией М-замещенной аспарагиновой кислоты с формальдегидом, конденсацией образующихся оксазолидинонов с ь-фенилалани-ном и выделением целевого продукта при удалении защитной группы (схема 3.18). [c.93]

Аминокислоты можно получать путем выделения из белковых гидролизатов, с использованием микробиологических методов, с помощью ферментативных методов или путем химического синтеза. Первые три подхода дают ь-аминокислоты, а при химическом синтезе получаются оь-соедине-ния, которые нужно еще разделить на оптические антиподы. До недавнего времени аминокислоты удавалось полущть только в очень малых количествах, но в последние годы их производство приняло индустриальные масштабы и в 1977 г. достигло 400 ООО т. Аминокислоты используются как вкусовые добавки в пищевой промышленности (глутамат натрия, аспарагиновая кислота, Щ1СТИН, глицин и аланин), как питательные растворы и терапевтические средства в медицине (все протеиногенные аминокислоты), как добавки для улучшения неполноценных питательных белков и фуража (лизин, метионин, триптофан), как промежуточные вещества в косметической промышленности (серин, треонин, цистеин), а также как исходные вещества для синтеза различных пептидов. [c.38]

Пептидные связи по обеим сторонам остатка аспарагиновой кислоты в молекуле белка особенно легко гидролизуются разбавленными кислотами [233], приче степень гидролиза зависит от pH раствора, а не от концентрации используемой кислоты [32, 189]. Так, из альбумина сыворотки крови быка за 18 час при 100° и pH 2,14 выделяется 44% остатков аспарагиновой кислоты в виде аминокислоты, в то время как при pH 3,15 освобождается всего 26% остатков кислоты [189]. При экстракции эластина 0,25 М щавелевой кислотой при 100° был получен растворимый белок единственной выделенной свободной аминокислотой оказалась аспарагиновая кислота [235]. Однако присутствие в продукте реакции пептидов с короткой цепью и результаты определения концевых груМп [24, 234] указывают на значительную степень гидролиза и других пептидных связей. Исследования, проведенные на модельных соединениях [73], позволили сделать вывод о лабильности связей остатков серина и треонина. Применение описанного выше метода гидролиза для исследования цепи А окисленного [c.226]

Названия АК сохранились традиционными, они часто именуются по источнику выделения (например, аспарагиновая кислота была выделена из аспарагуса (спаржи), тирозин - из сыра, серин - из шелка, глутаминовая кислота - из растительного белка глутелина так же как и глицин (прежнее название - гли-колол) означает сладкий ). Первые аминокислоты получены в начале XIX в. Сейчас общеупотребительны их краткие названия, например, для аланина ала, или ala, в полипептидных последовательностях для аминокислот вводят однобуквенные обозначения. [c.8]

Овальбумин является наиболее доступным гликопротеином, послужившим первым объектом серьезного химического изучения гликопротеинов. Молекулярный вес овальбумина около 45 ООО, в его состав входит 3,2% углеводов и остатки фосфорной кислоты, которые, очевидно, связаны с гидроксильной группой серина, а также с аминогруппами аминокислот (фосфамидной связью). Овальбумин содержит одну углеводную цепь и относится поэтому к гликопротеинам типа I (см. стр. 569). Однозначно доказано, что пептидная и олигосахаридная цепи связаны в нем ацилглико-зиламидной связью между остатками аспарагиновой кислоты и N-ацетил-глюкозамина доказательство основано на выделении. указанного фрагмента н его встречном синтезе . [c.575]

При обработке овальбумина различными протеиназами выделен ряд гликопептидов, который позволил установить последовательность аминокислот вблизи узловой гликопептидной связи С другой стороны, действием проназы получен гликопептид, содержаш,ий только аспарагиновую кислоту и неизменную олигосахаридиую цепь, полная структура которой была выяснена метилированием и периодатным окислением . На основании всех этих данных фрагмент структуры овальбумина вблизи гликопептидной связи может быть изображен следующим образом [c.576]

Другие аминокислоты основного типа хорошо десорбируются с активированного угля 10%-ным раствором уксусной кислоты при температуре 40—45 °С. Перед их выделением осветленный гидролизат освобождается от ионов хлора на среднеосновном анионите ЭДЭ-10П в ОН-форме. При этом на смоле анионита сорбируются в большом количестве глютаминовая и аспарагиновая кислоты, которые легко снимаются с ионита при регенерации его щелочью. [c.180]

N-Бpoм yкцkнимид был использован также для декарбоксилирования аминокислот (кроме аспарагиновой кислоты) и для определения С-концевых групп в белках [29]. Позднее были определены оптимальные условия (pH и концентрации реагентов) для количественного декарбоксилирования аминокислот [96]. Добавление Р(1С12 ускоряло выделение СОг- [c.399]

Конфигурационное родство этой аминокислоты с (—)-цистеином и (—)-серином было уже давно определено (Э. Фишер, 1907 г.) нри помощи химических превращений [исходя из (—)-серина], в результате которых не происходит замещения при асимметрическом атоме углерода. Таким образом, все эти аминокислоты относятся к ряду L. Химическими методами было также установлено конфигурационное родство между (—)-серином и другими аминокислотами, полученными из белков (П. Каррер, 1930 г.), как это можно увидеть из приведенной ниже схемы. Установлено также аналогичное конфигурационное родство между L-(—)-аспарагиновой кислотой и следующими природными аминокислотами (—)-лейцином, (4-)-валином, (—)-метионином, (—)-треонином, (-1-)-орпитином, (-f)-лизипом, (—)-пролином и (- -)-глутаминовой кислотой. При помощи подобных методов пришли к заключению, что большинство природных аминокислот имеет ту же конфигурацию, что L-серин и L-аланин, и что, по всей вероятности, это заключение справедливо и для тех немногих а-аминокислот, выделенных из белков, конфигурация которых еще не определена химическим путем (а только оптическим сравнением, например на основании правила Клафа, согласно которому оптическое вращение аминокислот ряда L смещается вправо при добавлении минеральной кислоты). [c.384]

Эргот, содержит, кроме холина, аминокислот (тирозина, триптофана, гистидина, лейцина, аспарагиновой кислоты, бетаина) и биогенных аминов (гистамина и тирамина), несколько алкалог-гдов. Их трудно выделить в чистом виде вследствие превращений, которые они претерпевают в процессе операций очистки. Иоэтому алкалоиды спорыньи, описанные в более старой литературе, являлись вторичными аморфными продуктами илп не вполне определенными смесями. Выделение алка-. (оидов спорыньи в чистом виде и установление их строения было осуществлено В. А. Якобсом и главным образом А. Штоллом и их сотрудниками (1918—1950 гг.). [c.999]

Полярные сегменты коллагеновой цепи содержат преимущественно остатки аспарагиновой кислоты, глутаминовой кислоты, лизина и аргинина. Часть глутаминовой кислоты, по-видимому, присоединена через у-карбоксильную группу, так как в результате представленных ниже реакций был выделен моноальдегид янтарной кислоты (8). Нативный коллаген не содержит доступных для определения Ы -концевых групп. [c.297]

Аффинная хроматография применялась также для выделения ферментов, участвующих в некоторых метаболических путях. Например, используя N-(со-аминогексил)-L-аспартат—сефарозу 6В, To a и др. [1183] выделили ферменты, участвующие в метаболизме L-аспарагиновой кислоты (аспарагиназу, аспартазу и аспартат-р-декарбоксилазу). [c.377]

Аминоянтарная кислота НООС— Hg— HNHa—СООН носит название аспарагиновой. Она также образуется при гидролизе белков. В природе встречается амид аспарагиновой кислоты NHg O—СНз— HNHa—СООН —аспарагин. Впервые он выделен из спаржи. [c.294]

Методы иммобилизации не требуют обязательного выделения определенного фермента. Интактные клетки, содержащие нужный фермент, можно иммобилизовать на твердой поверхности. Например, интактные клетки бактерий Е. соН использовались после иммобилизации для катализа химического превращения фумаровой кислоты и аммиака в аспарагиновую кислоту — один из аминокислотных строительных блоков белков. Кроме того, иммобилизованные клетки дрожжей могут применяться при ферментации в производстве этилового спирта. Этот процесс был реализован в крупном опытном производстве. [c.122]

Аспарагин был первой аминокислотой, выделенной из природных продуктов. В 1806 г. Вокелен и Робике [14] получили его из сока спаржи. Кислотный гидролиз белка приводит к дезамидированию аспарагина в аспарагиновую кислоту. Наличие аммиака в кислых гидролизатах белка привело Глазивеца и Габермана в 1873 г. [15] к предположению, что источником этого аммиака могут служить амидные группы глутамина и аспарагина. Однако наличие аспарагина в белках было доказано [c.13]

Интересно, что, тогда как выделение аспарагина предшествовало выделению аспарагиновой кислоты, глутамин был впервые получен лишь через 17 лет после обнаружения глутаминовой кислоты в белковых гидролизатах. [c.16]

Гомосерин был обнаружен при хроматографическом исследовании растительных экстрактов и выделен из Pisum sativum в виде соответствующего лактона [193]. Гомосерин является промежуточным продуктом в обмене треонина, аспарагиновой кислоты и метионина (стр. 333 и 368). [c.46]

Ликомаразмин — токсин, вызывающий фузариозное увядание томатов, был выделен из гриба Fusarium ly opersi i. При гидролизе ликомаразмина образуются аспарагиновая кислота. [c.74]

Для выделения аминокислот используют различные методические приемы — изоэлектрическое осаждение, выделение в виде солей, сложных эфиров, хлоргидратов, солей сульфокислот, электродиализ, ионофорез. Широкое применение получили методы осаждения аргинина в виде флавианата, глутаминовой кислоты — в виде хлоргидрата, аспарагиновой кислоты — в форме тригидрата медной соли, метионина — в виде ртутного комплекса [116, 494—496]. [c.91]

После скармливания М -аспарагиновой кислоты наивысшая концентрация изотопа обнаруживается в выделенной из тканевых белков глутаминовой кислоте. Высокая концентрация изотопа в дикарбоновых аминокислотах хорошо согласуется с большой скоростью переаминирования этих аминокислот и с данными о включении азота аммиака в глутаминовую кислоту под действием глутаматдегидрогеназы. Тот факт, что после скармливания животным Ы -аспарагиновой кислоты наибольшая концентрация изотопа обнаруживается в глутаминовой кислоте, находится в соответствии с широким распространением и высокой активностью глутамат-аспартат-трансаминазы. Исследования Шёнхаймера и его сотрудников показали также, что, хотя введенные per os К °-аминокислоты могут служить прямыми предшественниками соответствующих аминокислот белка, они разбавляются в организме одноименными присутствующими в нем аминокислотами. [c.177]

Ферментативное переаминирование было открыто в 1937 г. Браунштейном и Крицман [2М], которые наблюдали перенос аминогрупп от а-аминокислот к а-кетокислотам в кащице из грудной мышцы голубя. Этому открытию предшествовали отдельные наблюдения, относящиеся к данному процессу. Ней-бауер [ПО] и Кнооп [111] в начале XX века наблюдали переход аминокислоты в соответствующую кетокислоту и обратное превращение в опытах на животных in vivo и на дрожжевых клетках. Д. Нидхэм [252] в 1930 г. обнаружила, что в грудной мышце голубя может происходить дезаминирование глутаминовой и аспарагиновой кислот без выделения аммиака другие авторы отмечали, что в грудной мышце голубя скорость исчезновения щавелевоуксусной кислоты повышается при добавлении глутаминовой кислоты [253, 254]. [c.211]

После введения крысам в течение трех дней пролина, меченного Ы и дейтерием, среди выделенных из тушки аминокислот наиболее интенсивно меченным оказался оксипролин (если не считать самого пролина). Отношение М В в выделенном окси-пролине показывало, что превращение пролина в оксипролин сопровождалось потерей примерно половины дейтерия, связанного с атомами углерода в молекуле пролина [357]. Эти данные указывают на прямое превращение пролина в оксипролин, но не исключают возможности существования других путей биосинтеза оксипролина. Когда крысам скармливали рацемический Ы 5-оксипролин, лишь около 0,1% оксипролина, выделенного из тушки, имело метку [375]. Эти результаты согласуются с малой скоростью обновления коллагена (стр. 274) однако при вве-. дении крысам меченого пролина в оксипролин тушки включалось значительно больше изотопа, чем при скармливании меченого оксипролина. Меченый азот оксипролина, введенный с пищей, переходил во многие аминокислоты тела, в особенности в глутаминовую и аспарагиновую кислоты. Эти данные указывают на быстрый распад оксипролина в организме крысы. На основании этих результатов Стеттен [375] предполагает, что большая часть оксипролина в тканях животного образуется, вероятно, из пролина, входящего в состав пептидных цепей, а не из свободного оксипролина. [c.350]

Смотреть страницы где упоминается термин Аспарагиновая кислота, выделение: [c.381] [c.654] [c.707] [c.209] [c.125] [c.577] [c.577] [c.140] [c.140] [c.174] [c.293] [c.304] [c.305] [c.308] [c.386] [c.401] [c.208] [c.490] [c.94] [c.220] [c.254] [c.282]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология