Глутамин в растениях

Основные научные работы относятся к биохимии растений и технической биохимии. Установил первостепенную роль глутамина при ассимиляции аммиака, роль аммиака как регулятора синтеза и активности ферментов растений. Изучал фиксацию молекулярного азота азотобактером и клубеньковыми бактериями. Выяснил факторы, определяющие интенсивность дыхания зерна, а также биохимические особенности дефектного зёрна. Предложил методы улучщения качества хлеба с помощью ферментных препаратов из плесневых грибов. [c.265]

Была предложена также и другая гипотеза. Согласно этой гипотезе, белки растений синтезируются при конденсации соединений, образованных из углеводов, с донорами аминогрупп, подобных глутамину. Эта гипотеза не является общепринятой [2]. [c.483]

Содержание азота в аргинине составляет 32,2%, т. е. значительно больше любой другой аминокислоты. Он может, наряду с амидами (аспарагином и глутамином), служить соединением, в виде которого связывается избыток азота, поступающий в растение и не используемый для синтеза белков. При азотном голодании растений большая часть свободного аргинина в растениях распадается, и его азот служит для построения других аминокислот, а затем белков. [c.199]

У больщинства высших растений избыточный аммиак обезвреживается при образовании амидов — аспарагина и глутамина. Важная роль амидов в азотном обмене растений была выяснена благодаря классическим исследованиям Д. Н. Прянишникова. Он показал, что накопление амидов может быть при прорастании семян бобовых растений, при питании растений аммиачным азотом и у этиолированных растений, когда распад белков преобладает над их биосинтезом. В этих случаях в [c.241]

Аммиак в растениях обезвреживается и при образовании мочевины. Мочевина в растениях играет такую же роль, как аспарагин и глутамин. Она не ядовита для растений, хорошо усваивается растениями через корни и при внекорневых подкормках, и использование ее азота для всевозможных синтетических процессов происходит очень легко, так как в растительных тканях имеет фермент уреаза, катализирующий расщепление мочевины [c.244]

Переаминированию в растениях могут подвергаться не только аминокислоты, но и амиды — глутамин и аспарагин. Таким. образом, в результате реакций переаминирования синтезируются самые разнообразные аминокислоты. С реакциями переаминирования связаны многие процессы обмена веществ в организмах. [c.245]

Исключительно важная роль амидов — аспарагина и глутамина была установлена благодаря классическим исследованиям Д. Н. Прянишникова. Он показал, что амиды являются теми соединениями, в виде которых обезвреживается избыток аммиака, поступающего в растения или образующегося при распаде белков в то же время они являются резервом дикарбоновых аминокислот, необходимых для реакций переаминирования. В последнее время благодаря главным образом исследованиям В. Л. Кретовича была вскрыта еще одна сторона физиологической роли аспарагина и глутамина они предохраняют от окислительного дезаминирования аспарагиновую и глутаминовую кислоты. Оказалось, что окислительному дезаминированию легче всего подвергаются именно аспарагиновая п глутаминовая кислоты. При биосинтезе амидов происходит включение [c.256]

АТФ, как показывает ее строение, состоит из остатка азотистого основания аденина, соединенного с остатком углевода — рибозы и с тремя остатками фосфорной кислоты. В ее составе имеются две макроэргические фосфатные связи, которые обозначаются знаком со. АТФ как переносчик энергии участвует в биосинтезе белков, жиров, крахмала, сахарозы, аспарагина и глутамина, ряда аминокислот и многих других соединений. Без АТФ не могут идти процессы фотосинтеза и дыхания, а также превращения многих соединений в растениях. Таким образом, фосфор принимает самое непосредственное участие во многих процессах жизнедеятельности растений, и обеспечение высокого уровня фосфорного питания — одно из важнейших условий получения больших урожаев сельскохозяйственных культур, [c.233]

Аспарагин представляет собой широко распространенное соединение он накапливается в значительных концентрациях у некоторых видов высших растений, а также встречается в свободном состоянии в тканях животных. При расщеплении белков под действием кислот происходит гидролиз аспарагина однако его амидная группа относительно более устойчива, чем амидная группа глутамина. [c.14]

Это двухосновные аминокислоты с кислотным характером содержатся в растительных белках, участвуют в обмене веществ у растений и животных. Интересны неполные амиды этих аминокислот — аспарагин и глутамин [c.376]

Обычно уже в корнях начинается усвоение солей. Поглощенные корнями нитраты восстанавливаются специальными ферментами (нитратредуктазами) до аммиака. В результате дальнейших восстановительных процессов в корне образуются аминокислоты аланин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты и их амиды — аспарагин и глутамин. В корнях образуются органические фосфаты, в состав некоторых аминокислот входят сульфаты и сера. Поглощение и передвижение и все превращения солей в корнях связаны с их дыханием. Оно дает необходимую для всех этих процессов энергию и вещества, необходимые для усвоения азота и других элементов питания. Это определяет важность создания всех условий для дыхания корней обеспечения их кислородом (должная аэрация почвы) и углеводами (за счет фотосинтеза или имеющихся в растении запасов) создания необходимых температурных условий, отсутствия в питательном растворе дыхательных ядов (сероводород и др.). [c.184]

Большой интерес представляют также попытки повысить эффективность биологической фиксации азота. Например, с помощью различных генетических манипуляций можно вызвать дерепрессию генов нитро-геназы. В результате выражение этих генов становится конститутивным (гл. 15, разд. Б, 1), а это дает возможность получать бактерии, способные фиксировать азот в почве или в клубеньках значительно быстрее, чем это делают природные штаммы. Обычно гены нитрогеназы репрессируются при накоплении в клетках глутамина, о чем подробнее говорится в разд. Б, 2. Гены азотфиксации обнаружены только в прокариотах. Важным достижением в области сельского хозяйства явилось бы осуществление переноса этих генов (с сохранением их функциональной активности) в зеленые растения (гл. 15, разд. 3. 4). [c.88]

Роль аспарагина и глутамина в растениях заключается в обезвреживании аммиака, образующегося при дезаминировании аминокислот. Накапливающийся в семенах аспарагин используется затем при прорастании для синтеза белков в молодых тканях ростка. Физиологическая роль обоих амидов была у становлена Д. Н. Прянишниковым. Оба амида найдены также в белках. Присутствием этих амидов объясняется образование аммиака во время гидролиза белков. [c.473]

Аммиак, хотя и является продуктом биологической фиксации азота, не накапливается в организмах, способных выполнять этот процесс. Если азотфиксирующий организм связан с высщим растением, аммиак может храниться в виде аминокислот аспарагина и глутамина. В других случаях связанный азот в виде аммиака выделяется в окружающую среду, где его могут непосредственно использовать другие организмы, не способные к самостоятельной фиксации азота. Аммиак может быть также подвергнут процессу нитрификации, в котором нитрифицирующие бактерии окисляют его до нитрат-иона (схема 7). [c.403]

В последние годы у бактерий и растений (но не в животных тканях) открыт совершенно новый путь синтеза глутаминовой кислоты из а-кето-глутаровой кислоты и глутамина. Этот путь, получивший название глута-матсинтазного цикла, включает две сопряженные с распадом АТФ необратимые реакции, ведущие к усвоению (ассимиляции) аммиака [c.462]

Производные глутамина, треонина, валина, глицина, аланина, серина, метионина, глутаминовой и аспарагиновой кислот предлагается использовать в качестве фунгицидных препаратов в борьбе с микробными заболеваниями растений. [c.115]

Существует три а-кетокислоты, широко распространенные во всех живых клетках, так как они являются промежуточными продуктами углеводного обмена пировиноградная, а-кетоглутаровая и оксалилуксусная кислоты. Весьма вероятно, что при фотосинтезе в растениях синтезируются многие а-кетокислоты, необходимые для синтеза аминокислот белков. Не исключено также, что организм животного может синтезировать некоторые а-кетокислоты (а именно те, которые приводят к получению заменимых аминокислот). Исследования, проведенные с подобными кетокислотами, глутаминовой кислотой (или глутамином) и трансаминазами, выделенными из органов и активированными нири-доксалем, доказали, что этим путем могут быть синтезированы почтп [c.389]

L-Глутаминовая кислота, являющаяся исходным веществом в этих синтезах, синтезируется, вероятно, из а-кетоглутаровой кислоты под действием L-глутамино-дегидразы в результате обращения приведенной выше реакции дезаминирования. В некоторых растениях эту роль L-глутаминовой кислоты выполняет аспарагиновая кислота, которая синтезируется из фумаровой кислоты и аммиака под действием фермента аспарагиназы, (или аспартазы). [c.390]

При ферментативном гидролизе белков получаются наряду со свободными аспарагиновой и глутаминовой кислотами их моноамиды — аспарагин и глутамин, в которых карбоксил, наиболее удаленный от группы NH2, замещен на амидную группу. Эти амиды встречаются в свободном состоянии и в растениях. [c.396]

Аспарагин был выделен из сока спаржи и других молодых растений (мотыльковых, злаковых) во время роста. В зародышах люпина (Lupinus luteus), растущих в темноте, содержание аспарагина достигает 25% от общего веса сухого растения на долю аспарагина приходится 80% азота белков, содержащихся в семенах. В растениях других ботанических семейств (хвойных) содержится больше глутамина. В соке молодых растений находятся также и другие свободные аминокислоты (были идентифицированы валин, лейцин, лизин, фенилаланин и тирозин), которые наряду с аспарагином и глутамином, безусловно, служат для построения белков растения. [c.396]

Бактериальный фермент, катализирующий связывание азота, представляет собой сложную белковую молекулу и носит название ншпрогеназы. У симбиотических форм Rhizobium этот фермент катализирует превращение атмосферного азота в аммиак, который переходит в цитоплазму клеток растения-хозяина, где превращается в глутамин, глутаминовую кислоту и далее в остальные амииокислоты. Генетический анализ показал, что успешное осуществление симбиотической азотфиксации требует координированной экспрессии большого числа различных бактериальных генов и многих генов растения-хозяина. У Rhizobium большая часть генов, имеющих отношение к азотфиксации,-так называемых генов m/-сгруппирована в плазмиде, имеющейся у этой бактерии. [c.179]

Найдена во многих растениях вероятно, образуется путем декарбоксилирования глутамино- [c.393]

В организме человека и белой крысы синтезируются 10 или 20 аминокислот, входящих в состав белков. Остальные аминокислоты, которые должны поступать с пищей и потому называются незаменимыми, синтезируются растениями и бактериями. Аминокислоты, объединяемые под названием заменимых , образуются различными путями. Глутамат получается в результате восстановительного аминирования а-кетоглутарата. Сам глутамат служит предшественником глутамина и пролина. Аланин и аспарат образуются путем трансаминирования соответственно из пирувата и оксалоацетата. Тирозин получается в результате гидроксилирования фенилаланина, принадлежащего к числу незаменимых аминокислот. Цистеин синтезируется из метионина и серина в сложной последовательности реакций, в которой промежуточными продуктами служат S-аденозил-метионин и цистатионин. Углеродный скелет серина происходит от 3-фосфоглицерата. Серин является предшественником глицина Р-углеродный атом серина переносится на тетрагидрофолат. Пути биосинтеза незаменимых аминокислот у растений и у бактерий более сложны и длинны. Они образуются из некоторых заменимых аминокислот, а также из других метаболитов. Аллостерическая регуляция биосинтетических путей, приводя- [c.678]

Глутаминовая, или а-аминоглутаровая, кислота и ее амид глутамин также содержатся во всех белках и в свободном состоянии находятся в большом количестве в растениях OOH Hj Hj H OOH ONHj Hj H OOH [c.197]

Еще сравнительно недавно считали, что биосинтез аминокислот может происходить только в надземных зеленых частях растений. Однако последующие исследования показали, что новообразование аминокислот может происходить не только в надземных, но и в подземных органах растений — корнях, клуб нях, корнеплодах. Например, в опытах с кукурузой уже через 1 час после подкормки растений аммиачным азотом в корнях синтезировались аланин и у-аминомасляпая кислота, через 4 часа — глутамин и глицин, а через 9—24 часа после внесения азота в корнях накапливались все аминокислоты, характерные для кукурузы. В листьях растений биосинтез аминокислот происходит с еще большей скоростью, чем в корнях. [c.240]

Исходными веществами для биосинтеза глутамина и аспарагина являются соответственно глутаминовая и аспарагиновая кислоты. Синтез глутамина идет при участии АТФ и катализируется ферментом глутаминсинтетазой, которая широко распространена в тканях растений, грибов, бактерий и животных [c.242]

Глутамина больизе в животных тканях, аспарагина больше н растениях. Их физиологическая роль была выяснена работами Л. Н. Прянишникова (1865—1948), И. П. Бородина (1847—19.10), Д. Л. Фердмана и С. Р. Мордап]ева. [c.324]

Как в организмах растений, так и в организмах животных важную роль играет гомолог аспарагина — глутамин, представляющий собой амид глутаминовой кислоты [c.379]

Амид другой дикарбоновой аминокислоты — глутаминовой, называется глутамином. Он распространен не только в растениях, но и в организме животных, где играет важную роль в обмене веществ [c.250]

Аминирование фенилпировиноградной и п-оксифенилпиро-виноградной кислот ферментными препаратами из почек теленка также протекает значительно быстрее за счет глутамина или аспарагина, чем за счет соответствующих дикарбоновых аминокислот [293]. В исследованиях, выполненных в последние годы, реакции переаминирования между глутамином и а-кетокислотами обнаружены у некоторых растений [294] и у насекомых [704]. [c.224]

В 1935 г. Кребс впервые наблюдал синтез глутамина в опытах со срезами тканей [540]. Образующийся глутамин был выделен в виде хлоргидрата [541]. Кребс отметил, что синтез глутамина в препаратах из тканей морской свинки тормозится в условиях анаэробиоза и при добавлении цианида он пришел к заключению, что этот синтез зависим от реакций, доставляющих энергию [540]. В более поздних работах с бесклеточными системами Бюжар и Лейтгардт [542], Спек [543, 544] и Эллиотт [545—547] нашли, что источником энергии для синтеза глутамина может служить аденозинтрифосфат. Ферментная система синтеза глутамина найдена в печени, мозге и некоторых других тканях различных видов животных, у бактерий и растений [62, 542—556] она катализирует следующую реакцию [c.269]

Недавно получены данные о роли глутамина в синтезе гиалу-роновой кислоты у стрептококков [1079]. Найдено, что амидный азот глутамина может служить предшественником азота гистидина (стр. 390). Известно, далее, что некоторые растения накапливают наряду с аспарагином очень большие количества глутамина [52—59]. [c.315]

Их физиологическую роль выяснил Д. Н. Пряш1шнш ов. При белковом обмене накапливается вредный для растений аммиак обеззараживается он в результате образования аспарагина (и глутамина). Много аспарагина накапливается в растениях, произрастающих в темноте или при чрезмерном удобрении солями аммония. Аспарагин, накапливаясь в растениях, служит запасным материалом, из которого они черпают азот, необходимый для синтеза аминокислот и далее белков. Аспарагин и глутамин — кристаллические вещества. Аспарагин оптически. активен, имеет левовращающую и правовращающую формы. [c.376]

КО на неферментные белки иногда может приходиться значительная часть общего белка. Так, например, на долю двух запасных глобулинов в клетках семядолей гороха приходится более 80% общего количества белка (гл. 29) другие примеры подобного рода — глиадин пшеницы и гордеин ячменя. Каково же происхождение таких запасных белков Состав глобулинов семядолей гороха не представляет ничего необычного для белков. Может быть, глобулины — ферменты, которые утратили свои активные центры Мутации, приводящие к нарушению активного центра фермента, могут и не препятствовать синтезу ставшего неактивным белка. А если синтез фермента контролировался путем репрессии продуктом катализируемой реакции, то тем в больших количествах могли бы образоваться молекулы фермента, уже не обладающие ферментативной активностью. Однако состав глиадина и гордеина в достаточной мере необычен (40% глутамина и 14% пролина). Поэтому трудно представить, что они также возникли в результате утраты активного центра, но что впоследствии они сильно изменились, превратившись в эффективную форму запаса углерода и азота в легко доступном для растения виде. Оболочки меристематических клеток, а также клеток, выросших в культуре ткани, содержат до 40% общего белка клетг п [c.16]

Для прямой ассимиляции аммиака, приводящей к образованию аминокислот, растения используют главным образом два пути. В нервом пути азот аммиака становится а-аминным азотом в результате восстановительного аминирования а-кетокислоты, во втором пути азот аммиака включается в амидную группу глутамина и аспарагина. Существуют и некоторые другие пути ассимиляции аммиака, например при аспартазной реакции или при образовании карбамоилфосфата, предшествующем синтезу цитруллина и аргинина. Однако с количественной точки зрения эти пути имеют меньшее значение. [c.207]

Что касается высших растений, то наиболее очищенный фермент был получен из семян гороха [46]. Оптимум pH этого фермента лежит при 7,5 требует присутствия (или Мп — в более высокой концентрации). Аммиак может быть легко заменен гидроксиламином, при этом образуется у-глутамогидроксамо-вая кислота. В таком модифицированном виде эта реакция широко используется для определения активности фермента, поскольку гидро-ксамовую кислоту можно определять в гораздо меньшей концентрации, чем глутамин. При введении метильных групп по месту а-, р-или у-углеродных атомов глутаминовой кислоты активность фермента уменьшается [46]. [c.209]

Рассмотрение обмена аминокислот по биогенетическим семействам [7] показало, что наибольший удельный вес во все изучавшиеся периоды роста и развития яровой вики принадлежит аминокислотам группы аспартата (лизин, метионин, треонин, изолейцин, аспарагиновая и аспарагин), связанным с обменом ок-салоацетата, и глутамата (аргинин, пролин, глутаминовая, глутамин и у-аминомасляная), сопряженным в обмене с а-кетоглута-ратом, т. е. аминокислотам, связанным с циклом ди- и трикар-боновых кислот (см. табл. 3). Содержание этих групп от 28-го до 67-го дней после посева снижается более чем в 3,5—4 раза, что связано с изменением удельного веса азотистых соединений в метаболизме растений по мере роста и развития за счет интенсификации обмена и возрастания удельного веса углеводов [8]. На долю семейств нирувата (аланин, валин, лейцин) и серина (серии, цистеин, цистин, глицин) приходится менее 1/3 общего количества свободных аминокислот. Содержание их в процессе вегетации растений также убывает. [c.91]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология