Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Белковый минимум

    На протяжении долгого времени белки, вводимые с пищей, рассматривались лишь как источник азота и аминокислот. Исходя из этого представления исследователи пытались определить белковый минимум, необходимый для сохранения нормального состояния организма. Вскоре, однако, выяснилось, что установление такого общего минимума невозможно, так как белки обладают различной биологической ценностью. Белки, например, молока, мяса и яиц обладают гораздо большей биологической ценностью, чем коллаген или белки растительного происхождения [37]. Причина этих различий наглядно демонстрируется табл. 1, которая показывает, что высокая биологическая ценность казеина, миозина или яичного альбумина зависит от высокого содержания в них незаменимых аминокислот. В некоторых растительных белках нехватает лизина, а в коллагене недостаточно аминокислот, содержащих серу, в связи с чем эти белки не могут обеспечить организм всеми необходимыми ему незаменимыми аминокислотами. Поэтому гораздо целесообразнее опре- [c.368]


    Гидратация белка также находится в определенной зависимости от pH раствора она наименьшая в изоточке. Вполне понятно, что с изменением формы белковых молекул и степени их гидратации связано изменение целого ряда свойств белков и их растворов. Так, например, вязкость растворов имеет минимум в изоточке, поскольку свернутые в плотные клубки молекулы оказывают меньшее сопротивление потоку жидкости, чем длинные цепеобразные молекулы. [c.192]

    Влияние pH среды хорошо изучено для белков и целлюлозы. Минимум набухания лежит в области изоэлектрической точки (для желатины, например, при pH 4,7), по ту и другую сторону от этой точки степень набухания возрастает и, достигнув максимумов (из них больший в кислой зоне при pH 3,2), вновь уменьшается (рис. 149). Такое влияние pH на набухание связано с тем, что в изоэлектрической точке заряд макромолекул белков минимален, а вместе с этим минимальна степень гидратации белковых ионов. [c.366]

    Влияние pH среды изучалось для белков и целлюлозы. Оказалось, что минимум набухания наблюдается в изоэлектрической точке (для желатины при pH = 4,7). Объясняется это тем, что в изоэлектрической точке заряд макромолекул белков минимален, а также минимальна и степень гидратации белковых ионов. Влияние электролитов изучалось для белков и целлюлозы. В результате было установлено, что на набухание в большей степени оказывают влияние анионы, чем катионы электролитов. Одни анионы усиливают, другие ослабляют набухание веществ. В кислой среде все анионы уменьшают набухание. Влияние концентрации Н+ и солей на набухание практически используется в процессе дубления кож, при варке целлюлозы, в производстве дубильных веществ из древесной коры. [c.381]

    Продукты агропромышленного комплекса (АПК). Эти продукты термолабильны — уже при температуре 40—50°С начинается термическая деструкция белковых продуктов. Снизить до минимума скорость деструкции и максимально интенсифицировать процесс сушки позволяет разработанная в КПИ технология сушки, предусматривающая кратковременное [c.141]

    Неэффективность рассматриваемого подхода, проявляющаяся уже на уровне конформационного анализа пентапептида, предопределяет ответ на второй поставленный выше вопрос, который касается перспективности процедуры Монте Карло в предсказании нативных конформаций более сложных аминокислотных последовательностей. Практически бесконечное количество минимумов на потенциальной поверхности любого белка не оставляет надежды на решение проблемы мультиплетности исключительно на стохастической основе. Но, может быть, затруднения здесь не являются принципиальными, и такой подход, если не в состоянии привести к количественному решению, поможет понять "физическую сущность свертывания белковой цепи" Как полагают Ли и Шерага, метод Монте Карло-минимизации адекватен действительному процессу сборки белка, который, по их мнению, является Марковским процессом. Так, они пишут "Монте Карло-минимизация представляет собой одну из многих возможных процедур, реализующих гипотезу Маркова путем генерации с Больц- [c.350]


    В работах первой группы, рассмотренных в разделе 17.1, достичь желаемой цели пытаются путем усовершенствования алгоритмических схем, компьютерных программ и процедур минимизации энергии, подходя к проблеме с формальной стороны. В главах 2 и 7 (см. разд. 7.3) была показана не только принципиальная невозможность решить проблему множественности минимумов потенциальной поверхности белков, но и ошибочность самого представления о ее существовании. Поскольку такой проблемы нет, по крайней мере, в том виде и в той формулировке, которые являются общепринятыми [28], то стремление познать процесс самоорганизации белковой цепи только за счет совершенствования методологических приемов (несмотря на очевидное его положительное значение) не может вывести исследования данной направленности из тупикового состояния. [c.520]

    Со + — волна разряда иона кобальта 11 — высота первой каталитической белковой ступени и — высота второй ступени рп — глубина спада мин — величина тона в минимуме волны [c.237]

    Анализ формы большого числа полярограмм показал [811 что глубина спада юна после второй каталитической волны сц (см. рис. 58) всегда меньше высоты первой каталитической волны 1 на той же полярограмме, но часто бывает больше высоты второй волны 2- Факторы, приводяш ие к снижению ii (например, уменьшение периода капания электрода) одновременно уменьшают величину СП (см. рис. 1 и 3 в [350]), так что на полярограммах, на которых почти отсутствует первая белковая волна, нет и спада после второй белковой волны. Точно так же, при значительном увеличении концентрации белка, когда скорость электродного процесса перестает зависеть от его поверхностной концентрации и, следовательно, десорбция белка с ростом катодного потенциала не вызывает спада на первой волне, исчезает спад и на второй волне (см., например, рис. 1 в [812]). Эти данные показывают, что сама вторая белковая волна спада не имеет, а наблюдающееся после нее снижение тока обусловлено снижением лишь первой волны с ростом катодного потенциала, поэтому сила тока в минимуме мин (см. рис. 58) никогда не бывает меньше величины ц.. Отсутствие спада тока на второй волне, а также пропорциональность 2 величине позволяют считать, что вторая волна имеет объемный характер. Об этом же свидетельствует тот факт, что при добавлении в раствор желатины снижается лишь высота первой волны (см. рис. 4 в работе [813]). [c.238]

    Помимо исследования пространственных структур в растворах и студнях желатины (трехмерные структуры) мы изучали образование и структурно-механические свойства поверхностных (двухмерных) слоев желатины, самопроизвольно образующихся на границе раздела фаз. Двухмерное состояние белков имеет важное биологическое значение. Был разработан удобный и достаточно точный статический метод измерения поверхностного натяжения белковых растворов по определению размеров большой лежачей капли или пузырька 103, 104]. С помощью этого метода изучена кинетика понижения поверхностного натяжения водных растворов желатины в зависимости от концентрации и pH среды. Весьма специфичной оказалась зависимость поверхностного натяжения от pH (максимум при рН = 3 и минимум при рН = 4,9) в кислой области и изоэлектрической точке наблюдается значительно большие снижения поверхностного натяжения, чем в щелочной среде. Изучена кинетика образования и дальнейших структурных изменений адсорбционного слоя желатины — весьма медленных процессов. В ходе этих исследований был разработан новый метод и аппаратура для изучения процессов адсорбции и десорбции поверхностно-активных веществ на жидкофазных границах (Р. А. Кульман) [103]. [c.400]

    Растворимость белков также сильно зависит от pH, с минимумом в изоточке (рис. 74) при смещении от изоточки возрастают заряд и гидратация белковых молекул и повышается их растворимость, поэтому при высаливании белков всегда поддерживают pH близким к изоточке. [c.185]

    Белки полноценные — белки пищи, содержащие все независимые аминокислоты. Белки фибриллярные — белки, которые имеют нитевидную форму (мышечный белок миозин, белок сухожилий коллаген и др.). Белковый минимум — наименьшее количество белков пищи, которое восполняет израсходованные белки организма. Бета-блокаторы (р-блокаторы) — вещества, блокирующие передачу нервных импульсов через синапс. Обладают способностью повышать работоспособность. Бета-клетки (р-клетки) — клетки островков Лангерганса поджелудочной железы, секре-тирующие гормон инсулин. [c.487]

    Для установления белкового минимума прибегали к различным исследованиям. Изучалась, например, потеря белков тканей при голодании животных. О потере белков судили по выделению общего азота с мочой. Оказалось, что в первые дни голодания выделение общего азота с мочой сохраняется еще на высоком уровне, затем снижается и сохраняется на сниженном уровне в течение дальнейших иескольких дней. В течение этого времени энергетические затраты покрываются преимущественно за счет распада углеводов и, главным образом, жиров. Наконец, шступает последний период голодания, который характеризуется предсмертны.м увеличением выделения общего азота с мочой. В этот период запасы углеводов и жиров в организме уже истощены, и энергетические потребности организма покрываются в значительной мере за счет распада белков тканей. [c.475]


    Исходя из изложенного, весьма важной задачей является установление количества белков в пище, которое оптимально удовлетворило бы потребность человека в белках, т. е. белкового оптимума. Установление белкового оптимума не мепее сложная задача, чем установление белкового минимума. Ои также не может быть одинаковым для всех людей при всех физиологических состояниях. Имеющиеся данные позволяют полагать, что взрослый человек ежесуточно должен получать с пищей 1,1—1,2 г белка на 1 кг веса тела, т. е. 77—84 г белков при весе в 70 кг. Это количество белков пе оптимум, больше того, оно стагювится недостаточным для женщин в период беременности и лактации. В этом случае оно должно быть увеличено до [c.477]

    В изоэлектрической точке белковая молекула представляет собой цвиттер-иои, т. е. положительные и отрицательные заряды в молекуле взаимно уравновешиваются и суммарный заряд молекулы равен нулю растворимость и гидратация минимальны, отсутствует движение в электрическом поле. Изоэлектрическая точка может быть определена из кривой титрования, отражающей суммарное состояние ионизации молекулы. В случае глобулярных белков ионизируемые группы преимущественно локализова-, ны иа поверхности молекулы. Группы, находящиеся внутри или принимаю- щие участие в образовании водородных связей, могут быть зарегистрированы титрованием после денатурации. Кроме того, изоэлектрическая точка( может быть установлена путем определения минимума растворимости й [c.356]

    В листьях имеются ингибиторы протеаз. Именно их присутствием объясняется задержка роста животных, поедающих слитком большое количество люцерны [97]. Концентрация этих ингибиторов в листьях зависит от стадии их зрелости. Например, в листьях фасоли их активность снижается по мере созревания [J] в листьях люцерны она доходит до минимума, а затем повышается в процессе завершения их развития [15]. В белковых экстрактах из листьев выявлена определенная антитрипсиновая активность [50], однако не всегда возможно различить действие истинного ингибитора и танинов. [c.349]

    Проводя осаждение в два этапа, Лусас с соавторами [166] разделяли два изолята, соответствующих двум белкам разного происхождения с неодинаковыми функциональными свойствами. Запасные белки, представленные белковыми тельцами, с высокой молекулярной массой имеют минимум растворимости при pH 7 и обладают значительными желирующими свойствами. Другие белки (функциональные ферменты или структурные белки) имеют низкую молекулярную массу, минимум растворимости при рн 4 и хорощие пенообразующие свойства. [c.471]

    Бифуркационная теория сборки впервые смогла дать принципиальную и непротиворечивую трактовку важнейшим особенностям структурной самоорганизации белка самопроизвольному характеру возникновения и протекания всех стадий образования трехмерной структуры, большой скорости и безошибочности процесса при беспорядочно-поисковом механизме сборки. Теория указала направление и содержание дальнейшего изучения проблемы, которые привели к разработке физической конформационной теории и созданию априорного метода расчета. Теоретическое и практическое значение имело то обстоятельство, что бифуркационная модель сборки впервые позволила представить свертывание белковой цепи как спонтанно протекающий и строго детерминированный процесс, не требующий обязательного перебора всех возможных конформационных состояний и в то же время не ставящий под сомнение беспорядочность и случайность возникновения флуктуаций. Вызванная неравновесностью процесса автоселекция флуктуаций выявила призрачность проблемы множественности локальных минимумов на потенциальной поверхности белка. Она оказалась псевдопроблемой, возникающей исключительно благодаря привлечению К описанию процесса аппарата равновесной термодинамики и статистической физики. [c.7]

    Имеется еще одно возражение против гипотезы о расплавленной глобуле, использующейся вместе с аппаратом равновесной термодинамики и формальной кинетики для объяснения экспериментальных фактов. Конкретной теоретической основой интерпретации данных о денатурации служит термодинамическая теория двух состояний Брандтса [12, 13]. Как уже отмечалось, белковая молекула в растворе, согласно этой теории, может быть представлена большим количеством микросостояний. Все они входят в состав либо распределения N (нативное макросостояние белка), либо О (денатурированное макросостояние). Теория Брандтса сделала возможным относительно простой термодинамический анализ конформа-ционного перехода N — О в предположении, что реализующиеся микросостояния не являются чем-то вновь созданным, а присутствуют в распределении N и О. Это означает, что в теории постулируется отнюдь не очевидное положение об отсутствии новых промежуточных конформационных состояний в области перехода N - О. Следовательно, главный критерий справедливости теории двух состояний Брандтса состоит в требовании отсутствия максимумов, минимумов и потенциальных ям в наблюдаемых изменениях энтальпии и энтропии при переходе от О к N (и наоборот). Иными словами, если образование трехмерной структуры белка происходит, как того требует теория двух состояний, путем постоянного усложнения и приближения к нативному состоянию, то изменения энтальпии, энтропии и свободной энергии по ходу ренатурации должны быть монотонными. Отсутствие экстремумов означает отсутствие между нативной структурой и статистическим клубком метастабильных промежуточных состояний. Механизм сборки белка проходит в этом случае в одну стадию. А теперь обратимся вновь к обсуждаемой гипотезе о расплавленной глобуле в которой постулируется образование на пути к нативной структуре близкое к ней промежуточное состояние. При существовании достаточно устойчивых обнаруживаемых экспериментально интермедиатов зависимости изменений энтальпии, энтропии и свободной [c.85]

    В представленном в этом разделе кратком описании расчетных методов нашли отражение основные тенденции развития конформационного анализа пептидов и белков в последнее время. Несмотря на многочисленность и видимое разнообразие новых теоретических разработок, их сближает ряд общих черт принципиального характера, причем тех же самых, что были присущи предшествующим теоретико-методологическим исследованиям. Отмечу лишь три таких особенности. Во-первых, практически все предложенные методы расчета исходят из предположения, что нативная трехмерная структура белка имеет самую низкую внутреннюю энергию. Поэтому конечная цель каждого метода состоит в установлении глобальной конформации молекулы по известной аминокислотной последовательности. Такое предположение, сформулированное более 40 лет назад, до сих пор не встретило каких-либо противоречий со стороны экспериментальных фактов и, следовательно, может считаться оправданным. Во-вторых, в последние годы, как и ранее, во всех случаях предпринимались попытки подойти к расчету глобальной конформации белка путем усовершенствования предсказательных алгоритмов, процедур минимизации и вычислительной техники. Надежды на решение структурной проблемы по-прежнему связываются не с более глубоким проникновением в молекулярную физику белка и разработкой соответствующих теорий, а главным образом с достижением в области методологии теоретического конформационного анализа и развитием компьютерной аппаратуры. Между тем такой подход в принципе не может привести к априорному расчету глобальной конформации белка. В разделе 2.1 уже указывалось, что перебор со скоростью вращательной флуктуации (10 с) всех мыслимых конформационных состояний даже у низкомолекулярной белковой цепи (< 100 остатков) занял бы не менее 10 лет. Следовательно, при беспорядочно-поисковом механизме сборка белка как в условиях in vivo в процессе рибосомного синтеза, так и в условиях in vitro в процессе ренатурации не может осуществляться через селекцию конформации всех локальных минимумов потенциальной поверхности. Реальные же возможности самых совершенных современных методов расчета ограничены независимым анализом тетра- и пентапептидов, рассчитанных четверть века назад. Ни один из существующих теоретических методов не в состоянии проводить конформационный анализ сложных олигопептидов, а тем более белков, без привлечения дополнительной информации - результатов прямого эксперимента, касающегося исследуемого объекта, или статистической обработки имеющихся структурных данных. В-третьих для всех предложенных методов расчета характерно отсутствие классификации пептидных структур, оправданной с физической точки зрения и [c.246]

    Таким образом, согласно бифуркационной теории, ни один из этапов механизма спонтанного свертывания белка, включая окончательное построение его биологически активной трехмерной структуры, не содержит селекции практически бесконечного множества мыслимых конформационных состояний аминокислотной последовательности. Следовательно, если описанный механизм адекватен реальному процессу, т.е. если бифуркационная теория верна, то разработанный на ее основе метод расчета вообще не встречается с проблемой поиска глобального минимума энергии на многомерной потенциальной поверхности. Содержание конформационного анализа в этом случае распадается на две также непростые задачи. Одна из них заключается в оптимизации составляющих белковую цепь олигопептидных участков в их свободном состоянии при вариации всех возможных комбинаций знамений двугранных углов вращения каждого отдельного фрагмента. Цель решения этой задачи состоит в идентификации конформационно жестких и лабильных участков аминокислотной поверхности. Вторая задача включает анализ невалентных взаимодействий тех и других и многоступенчатую минимизацию энергии с постепенным увеличением длины цепи и раскрепощением конформационных параметров жестких участков. В конечном счете будет получена количественная оценка конформационных возможностей всей белковой молекулы и выявлена ее глобальная нативная трехмерная структура. Этот вывод справедлив, однако, лишь в принципе, а реально ни та, ни другая задача не поддаются решению без введения дополнительных положений о структурной организации нативной конформации белка. Предоставленная бифуркационной теорией возможность перехода от расчета целой белковой цепи к расчету отдельных фрагментов и далее анализу комбинаций их пространственных форм в огромной степени упростила проблему, но не сделала ее практически разрешимой. Причина та же - множественность локальных минимумов энергии на потенциальной поверхности, правда, теперь уже не всей белковой цепи, а ее конформационно жестких и лабильных участков, которые могут состоять из 10-12 аминокислотных остатков. Как известно, независимому и строгому анализу поддаются [c.248]

    В модели Канехиса и Тсонга состояние полипептидной цепи может передаваться набором многих микроскопических конфигураций, отличающихся друг от друга размером кластеров и положением их вдоль цепи. Важнейшими характеристиками состояния являются количества кластеров в последовательности (к) и остатков в кластере (т). Значения кит ограничены лишь протяженностью цепи. Кластерная модель описывает равновесный двухфазный процесс свертывания, т.е. предполагается существование только двух термодинамических стабильных состояний белковой цепи, отвечающих двум минимумам свободной энергии. Переход между ними сводится к тому, что все микроскопические состояния должны входить в распределение одного оптимального макроскопического состояния или другого. Динамика кластерной модели трактуется как беспорядочный, стохастический процесс, характеризующийся вероятностью переходов промежуточных состояний. Свертывание белка включает стадии зарождения, роста и миграции локальных структур. Случайность процесса означает, что свертывание молекул одного белка при одинаковых исходных состояниях и внешнем окружении может происходить различными путями без соблюдения последовательности соответствующих конкретных событий, но при условии статистической идентичности путем свертывания. [c.493]

    Поиски решения проблемы структурной самоорганизации белковых молекул, начатые еще в 1920-х годах К. Мейером и Г. Марком и продолженные У. Астбэри, М. Хаггинсом, Л Бреггом, Дж. Берналом, Л. Полингом и другими выдающимися исследователями, велись на протяжении почти всего текущего столетия История этих поисков изложена в предыдущем томе данного издания. Настоящая книга посвящена теоретическим аспектам проблемы и анализу работ последних двух десятилетий. Теоретические разработки последнего периода можно разбить на две большие группы, каждая из которых, в свою очередь, подразделяется на множетво вариантов. Во всех случаях главным препятствием на пути к познанию механизма свертывания белковой цепи в нативную конформацию считается проблема идентификации глобального минимума среди практически бесконечного количества локальных минимумов потенциальной поверхности белка. [c.520]

    Расположение минимумов энергии для отдельно взятого аминокислотного остатка может иметь мало отношения к той конформации, которую принимает этот остаток в полипептиде. С первого взгляда можно подумать, что для каждой пептидной последовательности создается единственная в своем роде ситуация, но поскольку многие белковые аминокислоты сопоставимы с упорядо- ченной конформацией пептидного скелета (см. разд. 23.7.2.2), значительное число полипептидных структур описывается несколькими общими случаями. Пример вычислений по методу молекулярных орбиталей с использованием теории РС1Ь0 (возмущающих конфигурационных взаимодействий с учетом локализованных [c.445]

    Белковая цепь может иметь громадное число конформащ1Й. Нахождение уникальной конформации, отвечающей абсолютному минимуму свободной энергии, путем перебора всех возможных конформаций невозможно. Эта задача, по-видимому, обходится и природой, так как такой перебор потребовал бы очень большого времени, а самосборка белковой глобулы происходит за время порядка 1 с. Основная идея современных работ, посвященных предсказанию структуры глобулы, исходя из знания первичной структуры цепи, состоит в том, что нативная глобула есть конечный результат самосборки, не обязательно отвечающий абсолютному минимуму свободной энергии. При нахождении нативной глобулы надо исходить из определенной иерархии структур. Белок может быть разделен на спиральные или вытянутые структурные сегменты, соединенные разнообразными изгибами или петлями. Два или три соседних по цепи структурных сегмента образуют элементарные комплексы шпильки из антипараллельных а-спиралей, антипараллельные -шпильки и параллельные р-шпильки, прикрытые а-спиралью. Далее возникает домен, т. е. компактная структура, построенная из нескольких соседних элементарных комплексов и структурных сегментов. Глобулы малых белков состоят из одного домена, больших — из нескольких. Эта иерархия структур показана схематически на рис. 4.14. Таким образом, предполагается блочный механизм сворачивания белка — более простые структуры нижнего иерархического уровня служат блоками для формирования высших структур (Пти-цын). [c.109]

    Прежде всего эта роль определяется значением нековалентпых взаимодействий в формировании пространственной структуры белков и иуклеиновы,ч кислот. В полипептидной цепи каждый хиральный атом углерода связан простыми <т-связя-ми с группами С=0 и NH, что означает возможность заторможенного вращения с низким активационным барьером вокруг этих связей. Вращение вокруг собственно-пептидной связи затруднено, поскольку вследствие р, г-сопряжения эта связь не является строго одинарной. Таким образом, в полипептидной цепи длиной вминокислотных остатков возможно заторможенное вращение вокруг 2N связей. Если принять, естественно с некоторой степенью условности, что каждой из таких связей соответствуют три значения торсионных углов, соответствующих минимумам потенциальной энергии вращения (по аналогии с классической картинкой для вращения вокруг связи С—С в дихлорэтане), то число различных конформаций, которое может принимать полипептидная цепь, составит я Считая, опять-таки с большим элементом условности, что время отдельного поворота вокруг <г-связи имеет порядок 10 с и вращение вокруг всех связей может происходить независимо друг от друга, число поворотов в секунду можно оценить как 2УУ-101 , что для небольшого белка, состоящего всего из 100 аминокислотных остатков, составит 2-10 2. Если бы молекула белка представляла собой статистический клубок, непрерывно случайным образом изменяющий свою конформацию, то некоторую биологически значимую конформацию, необходимую для функционирования белковой молекулы, она принимала бы один раз за 10 с, что абсурдно велико не только по сравнению с временем, реально необходимым для выполнения той или иной функции, но и с временем существования Вселенной вообще. Аналогичная оценка, проведенная для такой достаточно сложной органической молекулы, как NAD, где основная цепочка атомов содержит 14 таких <т-связей, показывает, что время, необходимое для достижения некоторой определённой конформации, существенной для функционирования этой молекулы в химических превращениях и в биохимических системах, составит величину порядка 0,07 с, [c.68]

    С помощью подобных селективных сорбентов возможно, например, успешное удаление фенола из крови применением высокосовместимого с кровью анионита АН-221, синтезированного на основе тромбогенного макропористого сополимера стирола с дивинилбензо-лом. При этом слабоосновные этилендиаминовые группы, обладая высокой гидратируемостью, повышают гидрофильность полимерной матрицы. Это в свою очередь позволяет избежать денатурации белковых факторов свертывания и адгезии тромбоцитов — явления, характерного для развитой полимерной поверхности. Практически важным является отсутствие влияния гемоперфузии на уровень свободного гепарина в крови животных, что позволяет свести к минимуму количество вводимого антикоагулянта. Необходимо отметить, что гемосорб А-12, полученный на базе слабоосновного анионита АН-221, не дает отрицательных физиологических реакций. [c.564]

    Зависимость ферментативной активности от pH раствора объясняется белковым характером ферментов. Напомним, что и другие свойства белков и аминокислот, как, например, растворимость, осмотическое давление, электронроводность, вязкость и т.д., обнаруживают выраженный максимум или минимум при определенном pH, называемом изоэлектрической точкой. Будучи амфипонами, белки могут существовать в многочисленных ионных формах, причем одна из них, характеризующаяся равенством положительных и отрицательных зарядов, является изоэлектрической формой. Весьма вероятно, что только одна из многочисленных возможных ионных форм обладает каталитической активностью и что эта форма преобладает при оптимальном pH. Эта форма необязательно является изоэлектрической формой, и, действительно, было установлено, что некоторые ферменты обнаруживают максимальную активность при изоэлектрической точке, а другие более активны в виде анионов или же в виде катионов. Так как активность ферментов убывает как при возрастании pH раствора, так и при его уменьшении по сравнению с оптимальным pH, был сделан вывод, что оптимальная ферментативная активность обусловлена определенным соотношением между кислотными и основными группами молекулы фермента. [c.795]


Смотреть страницы где упоминается термин Белковый минимум: [c.475]    [c.477]    [c.219]    [c.300]    [c.111]    [c.92]    [c.212]    [c.71]    [c.79]    [c.106]    [c.241]    [c.351]    [c.484]    [c.500]    [c.502]    [c.168]    [c.513]    [c.212]   
Химия и биология белков (1953) -- [ c.368 , c.369 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.475 , c.477 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Минимум



© 2024 chem21.info Реклама на сайте