Рибосомы состав

Большая часть фосфолипидов бактерий образуется путем превращения фосфатидных кислот в DP-диглицериды (рис. 12-8, реакция е). Последние вступают в реакцию с различными нуклеофилами, что сопровождается высвобождением СМР. В частности, при взаимодействии с L-серином образуется фосфатидилсерин (реакция ж), а при реакции с инозитом (реакция и) синтезируется фосфатидилинозит. Фермент катализирующий образование фосфатидилсерина, по имеющимся данным, связан с рибосомами [60, 61]. В противоположность этому большая часть других ферментов биосинтеза фосфолипидов включена в состав цитоплазматической мембраны или тесно с ней связана. Один из мембраносвязанных ферментов катализирует декарбоксилирование фосфатидилсерина с образованием фосфатидилэтаноламина (реакция з . рис. 12-8) [63]. Хотя фосфатидилхолин не относится к основным компонентам липидов бактерий, однако он может быть синтезирован из фосфатидилэтаноламина путем трехступенчатого трансметилирования-с использованием S-аденозилметионина в качестве донора метильных групп. [c.556]

Рибосомы находятся в цитоплазме клеток. Обычно они шаровидны, их размер составляет всего 15—35 нм. В рибосомах происходит биосинтез белка. В 1943 г. рибосомы были обнаружены в цитоплазме бактерий, а затем в цитоплазме животных, растений и дрожжей. Они находятся на поверхности мембраны (тогда они активны) либо свободно плавают в цитоплазме. В состав рибосом входят рибонуклеопротеиды, т. е. РНК и белковый комплекс. Молекулярная масса рибосом составляет около 10 . Белки и РНК в рибосомах содержатся в количестве примерно по 40—60%. [c.20]

Реакции, с помощью которых аминокислоты включаются в состав белков, были вкратце рассмотрены в гл. И (разд. Д, 1) и будут еще обсуждаться в гл. 15 (разд. В). Однако следует иметь в виду, что образование биологически активных катализаторов, гормонов и структурных белков часто еще не завершается тем, что пептидная цепь сходит с рибосомы и свертывается в определенную предпочтительную конформацию. Очень часто белки далее гидролизуются в определенных местах и могут подвергаться различным ковалентным модификациям, [c.94]

В цитоплазме молекула и-РНК укладывается на поверхность рибосом. Одновременно и независимо в цитоплазме происходит другой процесс, также имеющий важное значение для синтеза белка молекулы т-РНК присоединяют свободные аминокислоты, активируют их и переносят к рибосомам. Каждой из 20 аминокислот, входящих в состав белков, соответствует своя т-РНК, со своей специфической последовательностью чередования нуклеотидов. Нужные для данного белка аминокислоты, доставленные в рибосому молекулами т-РНК, устанавливаются в нужной последовательности при помощи молекулы и-РНК, играющей роль шаблона, после [c.454]

В первую очередь, выделяется группа генетически кодируемых (протеиногенных) аминокислот — их всего двадцать (табл. 4.1.1) — это те аминокислоты, которые включаются в состав белков в процессе биосинтеза в рибосомах под контролем информационной РНК. Постольку они различаются между собой только функцией R, по свойствам последней их и классифицируют далее это углеводородные аминокислоты (Gly, Ala, Val, Leu, (le), для которых характерны гидрофобность или липо-фильность ароматические аминокислоты (Phe, Туг, Тгр) с их тенденцией к реакциям электрофильного замещения аминокислоты с повышенной кислотной способностью (Asp, Glu) и повышенной основностью (Lys, His, Arg) [c.69]

Остатки аминокислот, включаемых в состав белков в процессе биосинтеза в рибосомах, ограничены, естественно, остатками, закодированными последовательностью оснований в информационной РНК они переносятся специфическими молекулами транспортных РНК. Только в процессе трансляции происходит включение 19 остатков аминокислот и иминокислоты пролина (табл. 23.2.1). [c.225]

Информационная РНК (п-РНК) — РНК, т рающан роль переппсчика нн-формации от ДНК к рибосомам. Состав оснований в молекуле информацпон-ной РНК аналогичен ДНК, только вместо тимина содержится урацил. На информационной РНК, как на матрице, происходит синтез белка нз амипокислот. [c.343]

В некоторых микроорганизмах синтез пептидной связи происходит по более простому, примитивному, механизму. В этом случае пептидный синтез идет очень эффективно, хотя и в отсутствие высокоупорядоченного синтезирующего аппарата, обеспечиваемого структурами рибосомы и тРНК. Поэтому таким путем синтезируются лишь короткие белки (полипептиды), например грамицидин S [5]. Грамицидин S считается интересным антибиотиком по нескольким причинам. Во-первых, он содержит фенилаланин в D-конфигурации. d-Аминокислоты встречаются в природе очень редко, а в белках присутствуют только ь-аминокислоты. Во-вторых, грамицидин S содержит аминокислоту орнитин, которая обычно не входит в состав белков. [c.61]

Гуапозинтрифосфат (GTP)—еще одно высокоэпергетическое соединение, структура которого аналогична структуре АТР, отличие заключается только в том, что вместо аденинового основания в его состав входит гуаниновое. Хотя GTP находит меньшее использование в биологических системах, чем АТР, тем не мепее это соединение участвует в некоторых процессах, требующих затраты энергии, наиример при синтезе пептидной связи на рибосомах. [c.134]

Сразу же после появления в 1953 г. гипотезы Уотсона и Крика было высказано предположение, что рибосомная РНК (рРНК), на долю которой в некоторых клетках приходится до 90% общего количества РНК, является переносчиком генетической информации из ядер в цитоплазму. Однако к 1960 г. было показано, что это предположение цеправильно. Так, в частности, несмотря на значительные различия нуклеотидного состава ДНК, размер и нуклеотидный состав РНК в рибосомах различных бактерий оказались весьма близкими (гл. 2, разд. Г, 8) [34]. Кроме того, к этому времени стало ясно, что перенос информации осуществляется при помощи относительно нестабильной, короткоживущей формы РНК, тогда как рибосомная РНК оказалась очень стабильной [35]. [c.199]

Масса рибосом Е. соИ составляет приблизительно 2,7-10 дальтон около 65% ее веса приходится на долю РНК, остальные 35%—на белок. В эукариотических клетках масса рибосом больше, чем в бактериальных, приблизительно в 1,6 раза (4,3-10 дальтон). При определенных условиях, и в частности при низкой концентрации ионов Mg2+, цельные рибосомы (для бактерий это 708-рибосомы) диссоциируют на две субчастицы неодинакового размера — 30S- и 505-рибо-сомные субчастицы. 508-субчастица приблизительно в два раза больше 308-субчастпцы в ее состав входят две молекулы РНК (23S и 5S) (табл. 15-4). Меньшая (30S) субчастица содержит одну молекулу 16S-PHK, полинуклеотидная цепь которой включает 1700 нуклеотидов ее длина (если ее целиком распрямить) может превысить 500 нм. Нуклеотидная последовательность этой РНК полностью расшифрована. [c.227]

Помимо сильно упакованных молекул РНК в состав 308-субча-стицы входит приблизительно 21 белковая молекула, различающаяся по аминокислотному составу и по аминокислотной последовательности (табл. 15-5). Многие из этих белков (их обозначают символами S1, S2, S3 и т.д.) имеют сравнительно небольшой мол. вес. Кроме того, многие из них обладают сильно выраженными основными свойствами. Они содержат большое число остатков лизина и аргинина, которые бесспорно обусловливают взаимодействие этих белков с молекулами РНК. Вместе с тем в состав 305-субчастиц входит также несколько кислых и нейтральных белков. Рибосомная 508-субчастица содержит - 34 различных белка, причем в одной субчастице может находиться несколько молекул белка одного и того же типа. Белковый состав рибосом может подвергаться изменениям, и установить его точно — задача довольно трудная. Большая часть белков (обычно их называют структурными единицами) присутствует в соотношении 1 1. Другие белки могут отсутствовать в некоторых рибосомах. Аналогично дополнительные копии некоторых субчастиц могут содержаться лишь в части рибосом. В процессе синтеза белка с функционирующими рибосомами временно может связываться ряд других белков. [c.228]

Другим интересным примером использования рибосом для защиты нуклеиновой кислоты от ферментативного гидролиза могут служить опыты с одноцепочечной ДНК бактериофага ФХ174 [121]. В этом случае рибосомы защищали последовательность нуклеотидов, в состав которой входил инициаторный кодон ATG. Этот кодон и следующие за ним семь других кодонов соответствовали известной N-концевой ам1и-нокислотной последовательности детерминируемого геном G белка шипов этого бактериофага. [c.244]

Интерпретация карт электронной плотности молекулы значительно облегчается при знании аминокислотной последовательности. Однако далеко не каждый Б. удается получить в кристаллич. состоянии. Необходимое условие кристаллизации-сохранение нативной конформации, к-рая часто реализуется лишь в условиях, приближенных к физиологическим. В частности. Б., входящие в состав нуклео-протеидных комплексов (рибосома, вирусы хорошо кристаллизуются только в составе таких комплексоа С помощью обычного рентгеновского излучения проводить анализ таких гигантских образований сложно. В этих случаях используют синхротронное рентгеновское излучение, интенсивность к-рого может быть на два порядка выше. Вследствие этого резко сокращается время эксперимента по регистрации дифракц. отражений, а также снижается кол-во исследуемого в-ва. Ряд мембранных Б. кристаллизуется в условиях нативного липидного окружения с образованием т. наз. двухмерных кристаллов, представляющих из себя регулярно упакованные молекулы Б. в бислойной липидной мембране. При изучении двухмерных кристаллов используют электронную микроскопию и электронографию. [c.252]

Синтез белков из аминокислот идет на рибосомах, в состав которых входит рибосомальная РНК (р-РНК). Функция рибосом состоит, надо полагать, в удержании и-РНК в развернутом состоянии, чтобы все ее кодоны были легко доступны и и-РНК могла бы осуществить свои функции, как матрица. Цепь и-РНК одновременно связывается с несколькими рибосомами, образуя активный структ> рный элемент для синтеза белка,— полисому. [c.45]

Последовательность оснований длиной 6 — 8 нуклеотидов, расположенная непосредственно перед инициирующим кодоном АУГ у Е. соИ, определяет эффективность процесса трансляции. Эта последовательность представляет собой участок связывания мРНК с рибосомой, и его сдвиг в ту или иную сторону способен уменьшать эффективность трансляции мРНК. По имени исследователей, идентифицировавших этот участок, он был назван последовательностью Шайн-Дальгарно. Обычно эту последовательность включают в состав самого вектора вместе с инициирующим кодоном на нужном расстоянии. При экспрессии векторов такого типа образуется гибридный белок, в котором несколько N-концевых аминокислотных остатков происходят от источника регуляторных элементов и инициирующего кодона прокариотического гена. Такие гибридные белки часто более стабильны обработка их химическим или ферментативным способом приводит к вьщелению эукариотической части белка. [c.123]

Приблизительно в то же самое время были открыты белок-синтезирующие рибонуклеопротеидные частицы клетки, названные позднее рибосомами (см. гл. А. IV), и установлено, что их РНК со-, ставляет подавляющую часть тотальной клеточной РНК. Поэтому казалось естественным, что гены транскрибируются в рибосомные РНК, и именно рибосомные РНК являются матрицами для синтеза белков (гипотеза один ген — одна рибосома — один белок ). Чтобы проверить эту гипотезу, А. Н. Белозерским и А. С. Спириным в 1956— 1957 гг. был проведен сравнительный анализ нуклеотидного состава ДНК и РНК у широкого круга микроорганизмов. Состав ДНК очень различается у разных групп микроорганизмов и, в соответствии с идеей ДНК —> РНК —> белок , ожидалось, что состав тотальной РНК будет варьировать так же, отражая состав ДНК. Однако результат был полностью неожиданным несмотря на громадные различия в составе ДНК от вида к виду, состав тотальной РНК был похож у всех изученных бактерий и не повторял состава ДНК. Это наводило на мысль, что основная масса клеточной РНК, т. е. рибосомная РНК, не является прямым посредником между ДНК и синтезом белков. [c.10]

Как и в случае 16S (18S) РНК, довольно протяженная З -концевая последовательность 23S (28S) РНК не входит в состав главных доменов, а лищь образует несколько спиральных шпилек. В 23S РНК бактерий 110-нуклеотидная З -концевая последовательность сложена в три шпильки (две простые и одна составная из двух спиралей, разделенных неспаренным участком, см. рис. 45). В рибосомах хлоропластов высших растений 100-нуклеотидная З -концевая последовательность в цепи 23S РНК отсутствует и представлена в виде отдельной цепочки 4,5S РНК. 4,5S РНК складывается в две шпильки (одна простая и одна составная из двух спиралей), гомологичные (даже почти идентичные) З -концевым шпилькам 23S РНК бактерий. [c.89]

Прежде всего следует учесть, что рибосома катализирует нормальную реакцию транспептидации также и в том случае, когда субстратом является пролиновый остаток. Пролин, в отличие от остальных аминокислот, имеет стерически ограниченный угол поворота вокруг связи С —N (так как эта связь входит в состав кольцевой структуры). В случае пролинового остатка в донорном субстрате это ограничение будет задавать определенный фиксированный угол между плоскостью (М/ - С - С ) и плоскостью примыкающей пептидной группы (Ы,- 0,-1), равный приблизительно 60° (рис. 106). В пептидной химии угол, определяемый поворотом вокруг связи С —Ы, обозначается как угол ф в данном случае его значение считается -60°, так как плоскость пептидной группы повернута на 60° против часовой стрелки, если смотреть от С -атома. Поскольку любой аминокислотный остаток должен быть установлен в пептидилтрансферазном центре эквивалентным образом, то, очевидно, угол ф должен быть подогнан к тому же значению путем вращения вокруг связи С —N для всех других 19 типов остатков донорного субстрата (имеется в виду С-концевой остаток растущего пептида, связанный с тРНК и участвующий в транспептидации). [c.192]

В различных нуклеопротеинах количество нуклеиновой кислоты колеблется от 40 до 65% (например, в рибосомах про- и эукариот). В вирусных нуклеопротеинах количество нуклеиновых кислот не превышает 2—5% от общей массы. Так, у вируса табачной мозаики (ВТМ) на долю РНК, правда, с огромной молекулярной массой —около 2000000, приходится всего около 2%. Остальная часть этой гигантской вирусной частицы приходится на долю однотипных белковых субъединиц (рис. 2.3). Ионная связь между РНК и белковыми молекулами ВТМ весьма непрочная и легко разрывается даже в мягких условиях, что позволяет отделить РНК от белка. Интересно, что после удаления разрывающего ионную связь агента при смешивании этих продуктов происходят полная регенерация исходного ВТМ, восстановление всех его физических параметров и биологических свойств, включая способность поражать зеленый лист. Это явление самосборки, впервые открытое у ВТМ, в дальнейшем было обнаружено также у бактериофагов, представленных нуклеопротеинами. Акад. A. . Спирин и одновременно М. Номура разделили 70S рибосомы (рибонуклеопротеины) на их состав- [c.87]

Синтез гликопротеинов осуществляется в рибосомах эндоплазматиче-ского ретикулума (в цистронах), затем присоединяются сахарные цепи (постсинтетическое гликозилирование), и далее белок транспортируется до биомембран клетки и включается в состав мембранных белков или секре-тируется. [c.92]

Особую группу ферментов составляют надмолекулярные (или мультимолекулярные) ферментные комплексы, в состав которых входят не субъединицы (в каталитическом отношении однотипные протомеры), а разные ферменты, катализирующие последовательные ступени превращения какого-либо субстрата. Отличительными особенностями подобных муль-тиферментных комплексов являются прочность ассоциации ферментов и определенная последовательность прохождения промежуточных стадий во времени, обусловленная порядком расположения каталитически активных (различных) белков в пространстве ( путь превращения в пространстве и времени). Типичными примерами подобных мультиферментных комплексов являются пируватдегидрогеназа и а-кетоглутаратдегидрогеназа, катализирующие соответственно окислительное декарбоксилирование пировиноградной и а-кетоглутаровой кислот в животных тканях (см. главу 10), и синтетаза высших жирных кислот (см. главу 11). Молекулярные массы этих комплексов в зависимости от источника их происхождения варьируют от 2,3 10 до 10 10 Ассоциация отдельных ферментов в единый недиссоциирующий комплекс имеет определенный биологический смысл и ряд преимуществ. В частности, при этом резко сокращаются расстояния, на которые молекулы промежуточных продуктов должны перемещаться при действии изолированных ферментов. Ряд таких мультиферментных комплексов, иногда называемых ферментными ансамблями, структурно связан с какой-либо органеллой (рибосомы, митохондрии) или с биомембраной и составляет высокоорганизованные надмолекулярные системы, обеспечивающие жизненно важные функции, например тканевое дыхание (перенос электронов от субстратов к кислороду через систему дыхательных ферментов). [c.129]

Рибосомы представляют собой сложную молекулярную машину ( фабрику ) синтеза белка. Для выяснения тонких механизмов синтеза белка в рибосомах необходимы более точные сведения о структуре и функциях всех компонентов рибосом. В последнее время получены данные, свидетельствующие о вероятной пространственной трехмерной структуре как целых рибосом, так и их субчастиц. В частности, выяснено, что форму и размеры 30S и 40S субчастиц рибосом предопределяют не белковые молекулы этих частиц, а третичная структура входящих в их состав 16S и 18S рРНК. Более того, по данным акад. A. . Спирина, для сохранения пространственной морфологической модели всей 30S субчастицы оказалось достаточным наличие только двух белков (из 21), содержащихся в определенных топографических участках молекулы 16S рРНК. [c.515]

Пенициллины не являются истинными ингибиторами синтеза белка, однако их антибактериальный эффект связан с торможением синтеза гексапептидов, входящих в состав клеточной стенки. Механизм их синтеза отличается от рибосомного механизма синтеза белка. Эритромицин и олеандомицин тормозят активность транслоказы в процессе трансляции, подобно циклогексимиду, исключительно в 80S рибосомах, т.е. тормозят синтез белка в клетках животных. [c.543]

Информационные РНК служат матрицайтгдля синтеза различных белковых молекул. Перевод генетической информации с языка нуклеотидов на язык аминокислот — сложный многостадийный процесс, включающий активацию аминокислот, образование ими комплексов с особым видом РНК (транспортными РНК, или тРНК), взаимодействие этих комплексов с иРНК, связанной с рибосомой, приводящее в конечном итоге к формированию полипептидной цепи, аминокислотный состав которой изначально запрограммирован в определенном участке ДНК. В осуществлении каждой из стадий, ведущих к синтезу молекулы белка, участвует несколько различных ферментов. [c.143]

В результате таких реакций, происходящих с. каждой из. 20 аминокислот, входящих в состав белков, аминокислоты оказываются рассортированными по соответствующим тРНК. Это имеет кардинальное значение для последующего отбора аминокислот при биосинтезе белка на рибосомах, поскольку кодоны, расположенные вдоль информационной РНК и программирующие последовательность присоединения аминокислот к растущей полипептидной цепи, опознают не аминокислотные остатки, а связанные с ними тРНК. Подробнее этот вопрос рассматривается в 5.6. [c.150]

Существует рибосомиая РНК, входящая в состав рибосом (см. ниже). [c.335]

Клетки трибов и водорослей по своей организации похожи на клетки высших растений. Основными частями клетки являются оболочка, протоплазма (цитоплазма) и ядро (нуклеус). В состав оболочки входит целлюлоза. Протоплазма представляет собой сложное коллоидное образование с резко выраженным поверхностным натяжением. В этой коллоидной системе непрерывной фазой является вода, а дисперсной фазой — липопротеиновые соединения. В протоплазме одноклеточных грибных организмов — дрожжей— легко обнаруживаются вакуоли, представляющие собой пустоты, заполненные клеточным соком. При делении вакуоли дочерней клетки образуются путем отпочковы-вания от вакуоли материнской клетки. В протоплазме имеются также мельчайшие гранулы-—рибосомы (микросомы), размеры которых составляют 200 ммк, обнаружить их можно лишь методом электронной микроскопии. Б рибосомах, состоящих из рибонуклеиновой кислоты и белка, происходит белковый синтез- [c.113]

Основной характер протаминов и гистонов обусловлен присутствием в них большого количества диаминокислот аргинина, гистидина и лизина. Кислотные свойства нуклеиновых кислот зависят от диссоциации имеющихся в них остатков фосфорной кислоты. Нуклеиновые кислоты представляют собой высокомолекулярные соединения, построенные из большого количества мононуклеотидов. Нуклеиновые кислоты в зависимости от входящего в их состав углевода — рибо-зы или дезоксирибозы — носят соответствующие названия — рибонуклеиновая кислота, или РНК, и дезоксирибонуклеиновая кислота, или ДНК. Рибонуклеиновая кислота (РНК) содержится преимущественно в протоплазме клеток (в рибосомах, митохондриях, гиалоплазме) и в небольшом количестве находится в ядре и ядрышке. Дезоксирибонукледновая кислота (ДНК) содержится преимущественно в я [c.45]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология