Свободная энергия активации

Рис. 14. Сопоставление величин стандартной свободной энергии активации А Gf для реакции гидролиза и-алкил-Р - )-галактопиранози-дов Р-галактозидазой [6] с соответствующими инкрементами свободной энергии переноса -алкильной труп-ПЫ из воды в октанол если заместитель

Уравнение Бренстеда представляет собой только один весьма удачный пример соотношений, которые получили название линейных соотношений свободной энергии . Найдено, что существует линейное соотношение между свободной энергией активации целого ряда констант скоростей и констант равновесия. [c.488]

Рис. 17. Механизмы, которые могут объяснить постоянство суммарной свободной энергии сорбции при одновременном понижении свободной энергии активации химического превращения фермент-субстратного комплекса i — эффекты сближения и ориентации II — механизм индуцированного соответствия III — механизм напряжения

Согласно Бендеру, роль катализатора сводится к обеспечению нового пути реакции, в котором стадия, определяющая скорость процесса (самая медленная), имеет более низкую свободную энергию активации, чем стадия, определяющая скорость некатализируемого процесса. Далее, энергия для каждого переходного состояния катализируемой реакции ниже, чем самая высокая энергия переходного состояния некатализируемой реакции (рис. 4.1). [c.190]

Л—средняя свободная энергия растворенного вещества В—средняя свободная энергия активации для перехода к поверхности С—средняя свободная энергия активации для перехода от поверхности, /—межфазная поверхность. [c.55]

Свободная энергия активации [c.148]

Здесь левая часть уравнения представляет разность свободных энергий активации для двух ароматических соединений, а правая часть — разность свободных энергий ионизации для тех же ароматических соединений — константа. Учитывая, что свободная энергия связана с соответствующей скоростью или константами ионизации (см. разд. XVI.3) уравнением [c.525]

В кинетике радикальных газофазных реакций особое значение приобретает специфичность изменений энтропии и энтальпии активации. Оба эти фактора определяют свободную энергию активации, поэтому в зависимости от той роли, которую каждый из них может играть в кинетике радикальных реакций, следует различать четыре случая 1) изменение скорости происходит в основном за счет изменений энтальпии активации А//= =, величина энтропии активации практически не изменяется 2) изменение скорости происходит в основном за счет изменений AS" =, величина АЯ+ практически не изменяется 3) изменение скорости происходит за счет изменений AS=t= и АЯ+ 4) изменение скорости происходит благодаря линейному изменению АН и AS= ". [c.44]

Как известно из термодинамики, константа равновесня связана со свободной энергией процесса. Эту связь можно использовать и для нахождения величины Л , вводя понятие свободная энергия активации, характеризующее изменение свободной энергии при переходе системы из исходного состояния в переходное и учитывающей все степени свободы, кроме координаты реакции. Если вещества находятся в стандартном состоянии, то для процесса, протекающего при постоянном объеме [c.148]

АС(о — свободная энергия активации для перехода водорода из газовой фазы в раствор, АСх — то же, из раствора в газовую фазу, И — количество катализатора. [c.136]

Для дальнейшего обсуждения примем, что (3.1) справедливо. Принцип ЛСЭ является следствием (3.1). Действительно, рассмотрим свободную энергию активации (реакции) AF = AF x, у) и зафиксируем определенным образом у (у может означать одну или несколько величин, влияющих на значение AF). Тогда согласно [c.43]

Параметру а можно придать следующий смысл. Изображающая точка, отвечающая активированному комплексу, лежит в области между исходными веществами и продуктами реакции. Поэтому можно предположить, что и некоторые свойства активированного комплекса являются промежуточными. Несмотря на то что свободная энергия активированного комплекса имеет экстремальное значение, есть основания считать, что изменения свободной энергии активации (например, при изменении структуры реагентов) носят промежуточный характер между изменениями, которые соответствуют исходным и конечным продуктам. Поэтому в (3.4) параметр а можно рассматривать как величину, определяющую степень отклонения активированного комплекса от исходных веществ при введении новых заместителей в реагент или при изменении среды, в которой протекает реакция. Если а 1, то активированный комплекс близок по свойствам к продуктам реакции, а если а О, то активированный комплекс имеет сходство с исходными веществами. [c.46]

Почему при участии основания скорость реакции возрастает Можно указать много причин. В основном это происходит благодаря тому, что основание (имидазол) связывает в переходном состоянии (ПС) протон атакующей молекулы воды, так что на атоме кислорода в составе последней сосредоточена повышенная электронная плотность. Таким образом, этот атом кислорода воды становится более отрицательно заряженным и возрастает его способность передавать электронную пару карбонильной группе. Суммарный результат — понижение свободной энергии активации в присутствии основания. В отсутствие катализатора протон акцептирует вторая молекула воды, которая обладает меньшей основностью и, следовательно, является менее эффективным катализатором. [c.196]

Березин 1241] эмпирически обнаружил, что разность энергий активации в реакциях двух разных радикалов с одной и той же молекулой постоянна и не зависит от природы молекулы. Исходя из этого, он предложил аддитивную схему расчета свободной энергии активации, согласно которой и являются суммой двух [c.154]

Величину AG иногда называют свободной энергией активации. [c.72]

АСг а - средняя для реагирующей системы свободная энергия активации С учетом (3.3) имеем функцию распределения реагирующего вещества многокомпонентной системы по кинетическим параметрам [c.34]

Для нахождения энтропии и свободной энергии активации вязкого течения прежде следует определить величину До, что связано с рядом трудностей. Дело заключается в том, что в широком диапазоне температур зависимость ц = С (ЬТ) нелинейная. Это затрудняет экстраполяцию кривых к значению 1ЛГ = О, необходимую для расчета До. [c.38]

Теоретическая модель. Рассмотрим взаимодействие двух частиц, каждая из которых имеет два реагирующих центра. Один, где происходят химические превращения с относительно высокой свободной энергией активации (X и V), и другой для сорбционных взаимодействий (К или, соответственно, Е), которые идут весьма быстро (с малой свободной энергией активации) см. гл. I. Эта система может быть пере- [c.36]

Это означает, что разница свободных энергий активации того и другого реакционного пути дана следующим отношением [c.39]

Примем далее, что образование переходного состояния бимолекулярной реакции (2.2) условно происходит в две стадии на первой из них молекулы реагентов необходимо сблизить в положение с тесно примыкающими реагирующими центрами X и Y. Лишь затем может идти собственно химическое взаимодействие. Поэтому условно свободную энергию активации можно разделить на два члена [c.50]

В реальных системах ни субстрат, ни фермент не являются жесткими молекулами. Поэтому при связывании претерпевают конформационные изменения, как правило, молекулы обоих реагентов, о означает, что провести четкую грань между различными механизмами катализа (рис. 17, II и III) не представляется возможным. Более того, даже обычный механизм ориентации реагирующих групп (см. 3 этой главы) в ряде случаев можно трактовать как создание некоторых напряжений в структуре молекул реагентов. Поэтому, чтобы не дать себя дезориентировать изобилием предложенных теорий и механизмов (а также поправок и уточнений к ним), важно помнить, что отличие между ними состоит лишь в используемых терминах (таких как принудительная ориентация, индуцированное соответствие, механизм дыбы , щелевой эффект и т. п.) и некоторых частных предпосылках о строении активного центра. Термодинамическая же сущность всех этих теорий одна потенциальная свободная энергия связывания (сорбции) субстрата на ферменте тратится на понижение барьера свободной энергии активации последующей химической реакции. [c.60]

Алкилирование определяется не только термодинамическим равновесием, но и кинетическими факторами, связанными со свободной энергией активации, поэтому статический фактор не может дать априорного предсказания соотношения изомеров. Эта. задача довольно успешно решается уравнением ГалГмета [22] (к сожалению, стерические факторы этим уравнением не описы- ваются). [c.41]

С учетом этого отличия можно ввести понятие свободной энергии активации которая равна изменению энёргии Гельмгольца Р [c.22]

Очевидно, что если AGf = AG, то р = Т. Таким образом, наклон прямой (3.3) есть абсолютная температура, при которой реакции 2 и 1 имеют равные свободные энергии активации или равные скорости. Поскольку точки 1 и 2 выбраны на прямой произвольно, то наклон прямой дает абсолютную температуру, при которой все реакции данной серии имеют одинаковую скорость. Такая температура называется изокинетической температурой Т . Следствия, вытекающие из соотношения (3.3) и получившие название изокинети-ческого закона, или компенсационного эффекта, были подтверждены экспериментально. Легко убедиться в том, что Т есть точка инверсии относительной активности в пределах серии. Для этого изобразим на рис. 3.1 константы скорости как функции температуры трех реакций А, В и С из гипотетической реакционной серии. Примем условно, что энтальпии активации этих реакций соответственно равны АН, [c.45]

Макк [35] изучал механизм деформации битумных дорожных смесей под действием псстоянных нагрузок. Он пришел к заключению, что механические характеристики зависят от характера нагрузок, действующих на дорожное покрытие. Он указывает, что деформация битумных дорожных покрытий состоит из мгновенной и обратимой эластической деформации, за которой следует пластическая деформация, сопровождающаяся твердением. Процесс твердения зависит от вязкости и ускоряется с возрастанием сжимающего давления и продолжительности приложения нагрузок до их определенной величины. Макк считает, что дорожное покрытие в. состоянии отдыха обладает мшшмальжтй потенциальной энергией. Под действием нагрузок частицы, находящиеся в упорядоченном состоянии, редко покидают свое место, в то время как другие частицы перемещаются из состояния неупорядоченного в упорядоченное.. При максимальном значении коэффициента пластического сдвига число частиц в неупорядоченном состоянии приближается к нулю. Изменение свободной энергии активации перехода из неупорядочен-, ного в упорядоченное состояние и масса частиц также максимальны в этой точке. Процесс твердения битумного покрытия можно сравнить со слиянием неупорядоченных частиц в частицы большей, массы. [c.149]

В соответствии с изложенным в главе 2, средние свободные энергии активации, энергии ак1ивации, константы скорости и аррениусовские прсдэкспоненты химических реакций в МСХ. должны распределяться по закону [c.34]

Трещины серебра начинают расти на поверхности материала или на границе концентрации напряжений, где при локализованном пластическом течении вследствие сильно неоднородного в молекулярном масштабе пластического сдвига образуются мпкрополости Скорость образования полости зависит главным образом от свободной энергии активации АО (уравнение (8.30)) и от локальной концентрации девиаторной составляющей напряжения, в то время как последующее пластическое распространение трещины серебра через ее зародыши происходит под действием общего отрицательного давления [c.372]

Здесь Ев — свободная энергия активации перехода кристаллизующихся единиц через границу раздела расплав — зародыш, которая соответствует свободной энергии активации вязкого течения = = П кТ1п VL п — ч спо сегментов в единичном объеме расплава. Учитывая, что АР обратно пропорционально Т и—Ту, находим, что скорость зародышеобразования равна нулю при абсолютном нуле и при 7пл и достигает максимума при какой-то промежуточной температуре. Возникшие зародыши критических размеров начинают расти, поскольку их рост сопровождается уменьшением свободной энергии. В полимерах рост зародышей приводит обычно к образованию сферолитов. [c.55]

Из уравнения (2.21) видно, что термодинамически эффективность ферментативного катализа определяется разницей свободных энергий межмолекулярного (при образовании комплекса Михаэлиса) и внутримолекулярного (в переходном состоянии реакции) образования связи Е-Я. Следовательно, в количественном отношении кинетическая роль комплексообразования Е Н в ускорении ферментативной реакции представляется несколько иной, чем в кинетическом режиме второго порядка (уравнение 2.19). Однако и здесь движущей силой катализа остается свободная энергия взаимодействия Е-Н именно в переходном состоянии реакции (а не в промежуточном комплексе). Действительно, чем более термодинамически выгодным будет внутримолекулярное взаимодействие Е-К в активированном состоянии (чем более отрицательные значения примет величина АОз внутр). тем более благоприятным должно быть отношение VI/ии для ферментативной реакции [см. (2.21)]. Это связано с тем (см. рис. 12), что барьер свободной энергии активации ферментативной реакции (ДО/. внутр) в этом случае уменьшается (по сравнению с ДОи) и, следовательно, скорость процесса [уравнение (2.20)] возрастает. Наоборот, при заданном значении ДО .ппутр термодинамически более благоприятное взаимодействиеЕ -Н в исходном состоянии реакции (фермент-субстратный комплекс ХЕ-КУ) будет тормозить ее протекание. Так, более отрицательные значения Д(3 приводят к неблагоприятным значениям VI /иц в отношении ферментативного процесса [уравнение (2.21)]. Это связано с тем, что активационный барьер Д01% утр (см. рис. 12), определяющий скорость превращения фермент-субстратного комплекса [уравнение (2.20)], при этом возрастает. [c.41]

Из сказанного можно сделать вывод, что при гидрофобном фермент-субстратном взаимодействии типа Е-Н (схема 2,10) величина Д 5,ВНУ1Р (уравнение 2.19) принимает существенные значения даже при не слишком больших гидрофобных фрагментах Н. Так, для весьма распространенной в живой природе бензильной группы (встречающейся в молекулах производных фенилаланина) понижение свободной энергии активации, обусловленное погружением ее (переносом из воды) в гидрофобную среду активного центра (при образовании переходного состояния химической реакции), может составить величину вплоть до —7 ккал/моль (—29,4 кДж/моль) в зависимости от значения а с 2, которое реализуется в данной энзиматической системе. Это соответствует ускорениям реакции вплоть до 10 раз. [c.45]

Как следует из определения модели, свободную энергию активации бимолекулярной реакции AGfi условно можно разбить на два слагаемых, что и предполагает уравнение (2.26). Первое слагаемое ДО- сближ, отвечает процессу сближения и ориентации реагирующих [c.53]

Курс химической кинетики (1984) -- [ c.95 ]

Механизмы реакций в органической химии (1977) -- [ c.57 ]

Органическая химия Том1 (2004) -- [ c.106 , c.107 , c.121 ]

Влияние растворителя на скорость и механизм химических реакций (1968) -- [ c.25 , c.65 , c.82 , c.86 , c.87 , c.202 , c.307 ]

Введение в теоретическую органическую химию (1974) -- [ c.227 ]

Неформальная кинетика (1985) -- [ c.141 , c.159 , c.219 , c.222 ]

Электронные представления в органической химии (1950) -- [ c.227 , c.228 ]

Механизмы химических реакций (1979) -- [ c.15 ]

Кинетические методы в биохимическихисследованиях (1982) -- [ c.19 ]

Стратегия биохимической адаптации (1977) -- [ c.19 , c.21 , c.22 ]

Теория молекулярных орбиталей в органической химии (1972) -- [ c.355 ]

Теория технологических процессов основного органического и нефтехимического синтеза (1975) -- [ c.18 , c.24 ]

Электроны в химических реакциях (1985) -- [ c.268 ]

Физическая химия для биологов (1976) -- [ c.368 ]

Кинетика реакций в жидкой фазе (1973) -- [ c.147 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.447 , c.451 ]

Пространственные эффекты в органической химии (1960) -- [ c.569 ]

Курс химической кинетики (1962) -- [ c.75 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология