Скорость реакции и свободная энергия активации

Этому правилу лишь частично подчиняются галогены, так как у галогенов в отличие от других электроноакцепторных заместителей эффект сопряжения имеет положительное значение (—/, i- ). Гкккольку индуктивный эффект галогенов по абсолютному значению болыпе эффекта сопряжения, то б + -заряд распределяется между всеми углеродными атомами ароматического ядра. При этом наибольший б -заряд локализуется в л<-положении. Поэтому в реакциях электрофильного замещения галогены будут способствовать вступлению заместителей в о- и п-положения, но при этом, благодаря наведению галогеном б f-заряда в эти положения, свободная энергия активации процесса увеличивается и, следовательно, скорость электрофильного замещения в галогенопроизводных становится меньше по сравнению со скоростью вступления того же заместителя в незамещенное ароматическое ядро. Ниже в качестве примера приведено распределение электронной плотности в феноле, толуоле, нитробензоле и хлорбензоле [c.166]

Согласно Бендеру, роль катализатора сводится к обеспечению нового пути реакции, в котором стадия, определяющая скорость процесса (самая медленная), имеет более низкую свободную энергию активации, чем стадия, определяющая скорость некатализируемого процесса. Далее, энергия для каждого переходного состояния катализируемой реакции ниже, чем самая высокая энергия переходного состояния некатализируемой реакции (рис. 4.1). [c.190]

Здесь X — трансмиссионный коэффициент, обычно принимаемый равным единице (за исключением некоторых специальных случаев) — стандартная свободная энергия активации (характеризующая изменение свободной энергии системы в стандартных условиях при переходе ее из исходного состояния в активированное), и стандартная энтропия и стандартная энтальпия активации, кв — постоянная Больцмана (1,38-10 эрг/град) и к — постоянная Планка (6,625-эрг-сек). Из уравнения (4.3) видно, что константа скорости реакции определяется главным образом изменением свободной энергии при переходе системы в активированное состояние, так что любой внешний фактор, уменьшающий свободную энергию активации, будет способствовать ускорению химического процесса. [c.66]

В случае равновесий сложный механизм реакций не может X внести каких-либо обстоятельств, хоть сколько-нибудь осложняющих использование рассмотренных методов для расчета констант равновесий, которые всегда однозначно связаны с соответствующими свободными энергиями реакций. Что же касается констант скоростей и свободных энергий активации, то здесь [c.70]

В табл. 1 приведены отдельные случаи, в которых, по мнению Уинстейна, это явление существует [19]. Независимое доказательство существования этого явления вытекает из влияния строения на скорость реакции замещения. Уинстейн сделал поправку на индуктивные эффекты, которые также изменяют скорость, и, исходя из этого, оценил степень влияния соседней группы на скорость реакции. Свободная энергия активации, которую вносит соседняя группа, уменьшая общую свободную [c.20]

Относительные адсорбционные коэффициенты г свободные энергии скорости реакции К, энергии активации е, параметры А и а при каталитической пускания и шо — скорость реакции в лл на 1 мл катализатора в минуту, К Вад объемы НТД. Оригинальные данные переведены в одинаковые еди-К в час 1 и вместо /По—выход продукта дегидрогенизации в % на пропу- [c.86]

Константа скорости реакции равна 100 мин- . Определить значение стандартной свободной энергии активации реакции. [c.69]

Рассчитаны приближенно значения констант скорости и свободных энергий активации катодных и анодных реакций ниобия в 23 Л/ НзЗО [25]. [c.201]

В кинетике радикальных газофазных реакций особое значение приобретает специфичность изменений энтропии и энтальпии активации. Оба эти фактора определяют свободную энергию активации, поэтому в зависимости от той роли, которую каждый из них может играть в кинетике радикальных реакций, следует различать четыре случая 1) изменение скорости происходит в основном за счет изменений энтальпии активации А//= =, величина энтропии активации практически не изменяется 2) изменение скорости происходит в основном за счет изменений AS" =, величина АЯ+ практически не изменяется 3) изменение скорости происходит за счет изменений AS=t= и АЯ+ 4) изменение скорости происходит благодаря линейному изменению АН и AS= ". [c.44]

Любую эмпирическую корреляцию, учитывающую влияние заместителя, растворителя и т.п. на химическую реакцию, можно представить в таком виде, какой был показан в предыдущих разделах левая часть уравнения содержит логарифм относительной константы скорости, т.е. отношения констант скоростей изучаемой и стандартной реакций. Известны также аналогичные корреляции, основанные на константах равновесия ( корреляции по равновесию в отличие от корреляций по скорости ). Логарифм константы скорости пропорционален свободной энергии активации, а логарифм константы равновесия — свободной энергии реакции [c.222]

Почему при участии основания скорость реакции возрастает Можно указать много причин. В основном это происходит благодаря тому, что основание (имидазол) связывает в переходном состоянии (ПС) протон атакующей молекулы воды, так что на атоме кислорода в составе последней сосредоточена повышенная электронная плотность. Таким образом, этот атом кислорода воды становится более отрицательно заряженным и возрастает его способность передавать электронную пару карбонильной группе. Суммарный результат — понижение свободной энергии активации в присутствии основания. В отсутствие катализатора протон акцептирует вторая молекула воды, которая обладает меньшей основностью и, следовательно, является менее эффективным катализатором. [c.196]

Совершенно аналогичные соотношения получаются и для индивидуальных мономолекулярных констант скорости ферментативных реакций. Свободная энергия активации АО вычисляется по уравнению [c.201]

Рассматривая физическую основу уравнения Гаммета следует обратить внимание на то, что логарифмы констант равновесия находятся в прямой зависимости от изменения свободной энергии реагирующей системы АО, а логарифмы констант скоростей —от свободной энергии активации реакции. Поэтому не только разность логарифмов констант скоростей или равновесий, но и разность свободных энергий должны находиться в линейной зависи- [c.48]

Метод динамического ядерного резонанса позволяет изучать кинетику реакций первого порядка с константами скорости от 10 до 10 С , что соответствует свободным энергиям активации (барьеру) от десятков до 100 кДж/моль. Быстрые процессы обнаруживаются по уширению линий дополнительно к релаксационному. Если для надежности идентификации такого дополнительного уширения принять его величину не менее 2 Гц, то, используя формулу (П.15) для вырожденных систем, можно оценить верхний предел констант скоростей, допустимых для определения при заданной разности Д лв [c.43]

С чем же связана избирательность, специфичность реакций ароматического замещения Нельсон считает, что свободная энергия активации различных положений бензольного кольца в присутствии заместителя, хотя и не намного, но все-таки различается. Если бензольное кольцо атакует достаточно активный реагент, то в этом случае свободная энергия активации невелика большое число атакующих частиц обладает энергией, необходимой для возникновения переходного состояния при атаке любого положения бензольного кольца. В этом случае скорости замещения в различные положения должны мало отличаться друг от друга, и процесс в целом должен характеризоваться слабой специфичностью. Обратная зависимость должна наблюдаться в том случае, когда энергия активации реакции велика. В этом случае лишь немногие частицы будут обладать энергией, необходимой для атаки любого положения. Ос- [c.247]

В связи с этим основная ценность картирования активных центров заключается не в нахождении абсолютных значений показателей сродства Аг, гидролитических коэффициентов ко или инкрементов свободной энергии активации ферментативной реакции при переходе от сайта к сайту АСа, а, по-видимому, в практической демонстрации следующего положения количественный состав продуктов ферментативной реакции в любой момент времени в ходе гидролиза, а также зависимость скорости реакции от степени полимеризации субстрата могут определяться небольшим числом параметров активного центра (числом сайтов, положением каталитического участка) и эффективностью взаимодействия мономерных остатков субстрата с отдельными участками активного центра. [c.75]

Если скорость реакции не лимитируется скоростью подвода реагентов в реакционную зону, что часто имеет место в гетерогенных реакциях (см. 7), то роль катализатора заключается в снижении активационного барьера, в уменьщении свободной энергии активации АО. Последняя, как это ясно из рис. 10.4 и 10.6, определяется свойствами промежуточных соединений, образующихся в ходе реакции чем меньше величина их свободной энергии (Ог на рис. 10.4), тем больше доля активных молекул или других реагирующих частиц (см. табл. 10.1), тем выше скорость реакции. [c.218]

Это первый важный вывод теории абсолютных скоростей реакций скорость реакции должна определяться изменением свободной энергии активации, а не теплотой активации. Но, в свою очередь, [c.21]

Скорость реакций с нетермической активацией обычно очень мало зависит от температуры, т. е. эти реакции имеют малые энергии активации. Скорость первичных процессов вообще не зависит от температуры. Вторичные процессы — это реакции с участием свободных атомов или радикалов, которые также обычно протекают с малыми энергиями активации. Поэтому скорость суммарного процесса незначительно зависит от температуры. [c.300]

Общие кинетические закономерности протекания элементарных реакций не зависят от того, какие именно частицы — молекулы, свободные радикалы, ионы или комплексы — принимают участие в элементарном акте, каким образом и сколько связей разрывается или образуется в результате элементарного акта. Все эти факторы, однако, существенным образом определяют значения констант скорости или, точнее, энергий активации и предэкспоненциальных множителей, а также характер влияния среды, в которой происходит реакция, на значение кинетических параметров реакции. [c.134]

Скорость реакции и свободная энергия активации [c.57]

Доля звеньев, входящих в изотактич, последовательности Р=1—а. Воспользовавшись основным уравнением теории абсолютных скоростей реакций ft= onst-exp(—F IRT), где h — константа скорости, F — свободная энергия активации, Д — газовая постоянная, Г — абс. темп-ра, можно получить [c.89]

Кинетические измерения лрогодились до методике при концентрации 0,05 моль/л в интервале температур Ю-40°С в абсолютном метаноле. Оценка точности полученных результатов производилась по методу математической статистики (на-деаность 0,95) 5. Данные по кинетике реакции ацилирования представлены в таол. I. Конствяты скорости реакции (К), энергия активации по Аррениусу (Ед), предэкспоненциальные факторы (2 Р ), энтропия ( д5 ). свободная энергия ( Д и энтальпия ( Дн ) активации рассчитаны по формулам 6,7. [c.802]

Очевидно, что если AGf = AG, то р = Т. Таким образом, наклон прямой (3.3) есть абсолютная температура, при которой реакции 2 и 1 имеют равные свободные энергии активации или равные скорости. Поскольку точки 1 и 2 выбраны на прямой произвольно, то наклон прямой дает абсолютную температуру, при которой все реакции данной серии имеют одинаковую скорость. Такая температура называется изокинетической температурой Т . Следствия, вытекающие из соотношения (3.3) и получившие название изокинети-ческого закона, или компенсационного эффекта, были подтверждены экспериментально. Легко убедиться в том, что Т есть точка инверсии относительной активности в пределах серии. Для этого изобразим на рис. 3.1 константы скорости как функции температуры трех реакций А, В и С из гипотетической реакционной серии. Примем условно, что энтальпии активации этих реакций соответственно равны АН, [c.45]

В соответствии с изложенным в главе 2, средние свободные энергии активации, энергии ак1ивации, константы скорости и аррениусовские прсдэкспоненты химических реакций в МСХ. должны распределяться по закону [c.34]

С таким дополнением сохраняется возможность решения системы кинетических уравнений, выведенных из механизма разветвленного нро-цссса, принципиально тем же путем, как это было произведено выше для неразветвленного процесса (Н2+ СНз). Примеры подобного вычисления кинетического выражения для скорости и суммарной энергии активации из механизма окисления углеводородов будут приведены ниже (см. стр. 305—308). Здесь стоит только отметить, что в случае разветвленных и вырожденпо-разветвленных процессов член Q, учитывающий энергию первичного образования свободных радикалов, путем реакции зарождения, иходит в выражение для брутто-энергии активации лишь тогда, когда рассматривается начальная стадия превращения. При больших же временах превращения реакция разветвления начинает создавать радикалы с большей скоростью, чем реакция зарождения, и поэтому последней практически можно пренебречь. В силу этого в выражении для брутто-энергии активации разветвленных процессов, взятом в общем виде, будет иметься только член, учитываю1ций энергию активации реакции разветвления. [c.71]

Из уравнения (2.21) видно, что термодинамически эффективность ферментативного катализа определяется разницей свободных энергий межмолекулярного (при образовании комплекса Михаэлиса) и внутримолекулярного (в переходном состоянии реакции) образования связи Е-Я. Следовательно, в количественном отношении кинетическая роль комплексообразования Е Н в ускорении ферментативной реакции представляется несколько иной, чем в кинетическом режиме второго порядка (уравнение 2.19). Однако и здесь движущей силой катализа остается свободная энергия взаимодействия Е-Н именно в переходном состоянии реакции (а не в промежуточном комплексе). Действительно, чем более термодинамически выгодным будет внутримолекулярное взаимодействие Е-К в активированном состоянии (чем более отрицательные значения примет величина АОз внутр). тем более благоприятным должно быть отношение VI/ии для ферментативной реакции [см. (2.21)]. Это связано с тем (см. рис. 12), что барьер свободной энергии активации ферментативной реакции (ДО/. внутр) в этом случае уменьшается (по сравнению с ДОи) и, следовательно, скорость процесса [уравнение (2.20)] возрастает. Наоборот, при заданном значении ДО .ппутр термодинамически более благоприятное взаимодействиеЕ -Н в исходном состоянии реакции (фермент-субстратный комплекс ХЕ-КУ) будет тормозить ее протекание. Так, более отрицательные значения Д(3 приводят к неблагоприятным значениям VI /иц в отношении ферментативного процесса [уравнение (2.21)]. Это связано с тем, что активационный барьер Д01% утр (см. рис. 12), определяющий скорость превращения фермент-субстратного комплекса [уравнение (2.20)], при этом возрастает. [c.41]

Зависимость 1й( 2/ он) от числа углеродных атомов п в ацильной части сложного эфира (V) [при различных значениях числа углеродных атомов в алкильном заместителе в имидазолах (VI)) представлена на рис. 19. При значениях п < 5—6 величина слабо зависит отп при изменении длины углеводородных цепей как в том, так и другом реагенте. Это может быть связано с тем, что при образовании переходного состояния реакции имидазольное кольцо и сложноэфирная группа должны быть взаимно расположены таким образом, что короткие алкильные цепи реагентов просто не могут дотянуться друг до друга. При больших значениях п контакт цепей становится возможным и их взаимодействие приводит к значительному ускорению реакции. Система симметрична в том смысле, что увеличение п как в сложном эфире, так и в нуклеофиле (VI) приводит к одинаковому возрастанию скорости. В среднем введение каждой метиленовой группы (свыше первых 5—6) приводит к ускорению реакции в 2,5 раза. Это отвечает понижению свободной энергии активации реакции на 550 кал/моль (2,3 кДж/моль) на каждую метиленовую группу, что представляет собой величину, типичную для гидрофобных взаимодействий углеводородов [5, 9, 13]. [c.76]

При взаимодействии реагентов с наиболее длинными алкильными цепями (л-нитрофенилдеканоат и Ы-децилнмидазол) в скорости реакции проявляется 6 углеродных атомов из каждой цепи (рис. 19). Максимальный эффект ускорения в этом случае составляет 600—800 раз, что соответствует понижению свободной энергии активации примерно на 4 ккал/моль (16,8 кДж/моль). [c.76]

Присутствие второго нуклеофила или дополнительная э ектрофиль-ная (Е1) активация субстрата могут, в принципе, повлиять на распределение электронной плотности в переходном комплексе так, что энергия его образования окажется более низкой. Однако включение в переходный комплекс дополнительной частицы должно приводить к неблагоприятному изменению энтропии при его образовании. Суммарное изменение свободной энергии активации, определяющей скорость реакции, будет таким образом зависеть от относительной величины изменения ДЯ+ИТД 5. Этот вопрос был подробно исследован Брюсом и Бенковичем [50] на примере реакций замещенных фенилацетатов с гидразином и имидазолом. [c.95]

Уравнение (4.27) означает, что величина специфического эффекта в скорости ферментативной реакции линейно возрастает с увеличением показателя гидрофобности я субстратной группы R. Это находится в резком диссонансе с данными по модельной реакции щелочного гидролиза этиловых [107—109] или л-нитрофениловых [110—112] эфиров тех же карбоновых кислот, где константа скорости второго порядка практически не зависит от длины алифатической цепи. В ферментативной же реакции с увеличением углеводородного фрагмента в субстратном остатке понижается свободная энергия активации примерно на —600 кал/моль (—2,5 кДж/моль) на каждую СНа-группу [что следует из (4.27)], если учёсть, что значение я для СНа-группы равно 0,5. Найденное значениеЛЛ <7 согласуется с величиной свободной энергии сорбции на активном центре алифатических соединений (см. 4 этой главы). [c.149]

В соответствии с теорией абсолютных скоростей реакций скорость процесса определяется активностью реагирующего вещества, коэффициентом активности активированного комплекса 7 , предэкспонеици-альным множителем у.кТ к (х — трансмиссионный коэфициент, к — константа Больцмана, к — постоянная Планка) и свободной энергией активации Для реакции (I) [c.231]

Поскольку в настоящее время нет возможности определять данный инкремент свободной энергии активации ферментативной реакции непосредственно из эксиеримеитальиых данных, Тома выдвинул еще одно допущение (к сожалению, опять довольно сильное и немотивированное), что данный инкремент является постоянным для каждого сайта [2, 5] или что гидролитический коэффициент, обусловленный специфичностью ферментативного катализа, неуклонно (монотонно в терминах свободной энергии и экспоненциально в терминах абсолютных констант скоростей) возрастает по мере заиолнения сайтов активного центра. Исходя из данного положения Тома [2] нашел, что при AGa = = 0,45 ккал/моль для сайтов 6 и 7 а-амилазы величины Ла = = —3,0 ккал/моль и 7 = 2,64 ккал/моль достаточно хорошо согласуются с экспериментальными данными по распределению продуктов ферментативного гидролиза мальтодекстринов. [c.69]

Превращение основного состояния фермепт-субстратного комплекса в переходное ведет к увеличению прочности связывания фермента с субстратом (точнее, измененных или активированных фермента и субстрата) и к уменьшению активационного барьера реакции. При этом в согласии с основными положениями теории переходного состояния уменьшение свободной энергии активации соответствующей стадии ферментативной реакции определяется разницей свободных энергий реального и гипотетического фер-мент-субстратного комплекса. Иначе говоря, во сколько раз напряжения ухудшают возможное связывание субстрата с активным центром, во столько же раз возрастает скорость соответствующей стадии ферментативной реакции ири условии снятия этих напряжений в переходном состоянии на данной стадии [79—82]. Следовательно, если напряжения или деформации, существующие в фермент-субстратиом комплексе, снимаются в переходном состоянии реакции, то они выгодны для фермента на стадии каталитического превращения комплекса. Чем более выражены такие наиряжения в фермент-субстратном комплексе, тем выше каталитическая копстапта ферментативной реакции. Согласно классификации фермеит-субстратных взаимодействий именно те взаимодействия, прочность которых возрастает прн образовании переходного состояния ферментативной реакции, называются специфическими [81, 82]. [c.163]

Одному из авторов гипотезы о непродуктивном связывании субстратов лизоцима (т. е. о неправильном расположении субстратов относительно сайтов активного центра), Раили, принадлежат следующие слова Концепция непродуктивного связывания субстратов с лизоцимом была развита, чтобы объяснить, почему хитоолигосахариды (выше димера) имеют одинаковые константы ассоциации с активным центром фермента, но характеризуются различными скоростями гидролиза [147]. Следует напомнить, однако, фундаментальное положение специфичности ферментативного катализа, которое гласит, что один из путей ускорения ферментативного катализа заключается в использовании части свободной энергии связывания субстрата для понижения свободной энергии активации ферментативной реакции (см. [79—84]). Та- [c.195]

Если изменение свободной энергии системы при реакции сульфирования представить графически в зависимости от координаты реакции, иод которой подразумевается свободно выбираемый параметр, служащий мерой превращения реагентов в продукты реакции, то получится кривая, имеющая два максимума (рис. 7). Свободная энергия этих двух максимумов принадлежит двум иереход-ньш состояниям, через которые идет реакция сульфирования, а углубление между ними — промежуточному продукту — а-ком-плексу. Скорость химической реакции, в том числе и двухстадийной реакции сульфирования, целиком зависит от величины энергетического барьера, который надо преодолеть реагентам для того, чтобы образовать промежуточный или конечный продукт взаимодействия. Он называется свободной энергией активации и обозначается Если энергия активации первой стадии суль- [c.60]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология