Свободная энергия активации уравнение

Уравнение Бренстеда представляет собой только один весьма удачный пример соотношений, которые получили название линейных соотношений свободной энергии . Найдено, что существует линейное соотношение между свободной энергией активации целого ряда констант скоростей и констант равновесия. [c.488]

Здесь левая часть уравнения представляет разность свободных энергий активации для двух ароматических соединений, а правая часть — разность свободных энергий ионизации для тех же ароматических соединений — константа. Учитывая, что свободная энергия связана с соответствующей скоростью или константами ионизации (см. разд. XVI.3) уравнением [c.525]

Расходование свободной энергии сорбции должно идти в этом случае продуктивно, т. е. конформационно-сольватационные изменения в глобуле, сопровождающие сорбцию субстрата на ферменте (или следующие за ней), должны быть одновременно полезными (и необходимыми) для образования переходного состояния последующей химической стадии. Это следует из того, что общий выигрыш свободной энергии активации для субстратов, содержащих в молекуле гидрофобную группу Н, составляет полную величину потенциальной свободной энергии сорбции, равной согласно механизму (4.41) 2А0 стр (как это наглядно показано на рис. 44 и следует, например, из уравнения 4.39). [c.156]

Здесь X — трансмиссионный коэффициент, обычно принимаемый равным единице (за исключением некоторых специальных случаев) — стандартная свободная энергия активации (характеризующая изменение свободной энергии системы в стандартных условиях при переходе ее из исходного состояния в активированное), и стандартная энтропия и стандартная энтальпия активации, кв — постоянная Больцмана (1,38-10 эрг/град) и к — постоянная Планка (6,625-эрг-сек). Из уравнения (4.3) видно, что константа скорости реакции определяется главным образом изменением свободной энергии при переходе системы в активированное состояние, так что любой внешний фактор, уменьшающий свободную энергию активации, будет способствовать ускорению химического процесса. [c.66]

Используя уравнения (IV.79), (IV.80) и соотношение (IV.77), можно показать, что изменение свободной энергии активации при переходе от одного катализатора к другому в ряду однотипных катализаторов составляет долю а от соответствующего изменения изобарного потенциала [c.85]

Названные факторы (достаточно грубо, качественно) можно соотнести с составляющими свободной энергии активации — первый с энтальпией (АЯ ) и второй с энтропией (AS ) активации в соответствии с уравнением (8.2) [c.211]

Другой способ вычисления свободной энергии активации основан на хорошо известном уравнении Эйринга [c.259]

Реакция проводилась в ампулах для измерения спектров, помещенных в термостат при 80 °С. Каждый час одну из ампул вынимали из термостата и охлаждали до —70 °С. После этого отношение [138]/[139] можно было определить интегрированием спектра ЯМР. Зависимость этого отношения от времени позволяет определить константу скорости k (80°С) = 6-10- с для реакции в ацетонитриле в качестве растворителя, а затем по уравнению (VHI. 9а) найти свободную энергию активации 115,4 кДж/моль (27,6 ккал/моль). [c.265]

Хотя приведенные здесь примеры касаются лишь диссоциации протонов, уравнение Гаммета справедливо и для многих других процессов. Более того, поскольку скорость реакции связана со свободной энергией активации, можно установить корреляцию между константами скорости (гл. 6, разд.Д.5.д). [c.237]

Понятие энергия активации для диффузионных процессов в полимерах используется как условное, так как известно, что представления об энергии активации и элементарном акте, характерные для реакций в газах, нельзя переносить на твердые тела Элементарный акт диффузии в твердых телах следует рассматривать с помощью понятия о свободной энергии активации Ч Действительно, понятие энтропии 5 относится к конечным объемам и большому числу частиц. Для двух частиц энтропия 5 = 0, при подстановке этого значения в уравнение (6.3) [c.113]

Если белки только метастабильны, их структуры должны сильно отличаться от наиболее стабильных структур. В течение длительного времени в литературе обсуждается вопрос, отвечает ли нативная структура абсолютному (глобальному) минимуму свободной энергии (термодинамическая гипотеза свертывания белка [433]) или только локальному минимуму (кинетическая гипотеза свертывания балка [24S, 434]), т. е. метастабильному состоянию. Предполагается, что самым стабильным состоянием должен был бы быть, например, сложный узел (рис. 5.15, в), который цепь самопроизвольно в действительности образовать не может. На языке термодинамики это означает, что цепь не в состоянии преодолеть высокий барьер AG , свободную энергию активации. Этот барьер включает большой энтропийный вклад из-за исключительности конформаций, допускающих образование узла путем прохождения одного конца цепи через петлю, образованную другим концом. К тому же такие конформации цепи оказались бы довольно неустойчивыми, поскольку потеря энтропии не будет скомпенсирована связывающей энергией или свободной энергией растворителя [уравнение (3.2)], как это имеет место в нативной структуре. Поэто му барьер AS почти полностью определяет барьер AG" . Наконец, нативная структура хорошо описывается метастабильным состоянием с очень большим временем жизни. Однако ни один экспериментальный метод не в состоянии различить стабильное и метастабильное состояния. Более того, это не имеет и какого-либо биологического значения. Однако метастабильное [c.181]

AG —свободная энергия активации. Согласно уравнению Аррениуса к = S ехр(—AG /RT) = s ехр(—AH /RT + TAS/RT) скорость химической реакции зависит от энергии активации [697]. [c.278]

Молекулярность и переходное состояние. Константа скорости реакции связана со свободной энергией активации (свободной энергией переходного состояния) уравнением [c.193]

Замена констант скорости и равновесия в уравнении (6.40) на свободные энергии активации AG и свободные энергии реакции AG приводит к уравнению для разности свободных энергий незамещенных и замещенных молекул [c.253]

При образовании активированного комплекса константа равновесия связана со стандартной свободной энергией активации (АОо) уравнением [c.129]

Свободная энергия активации, определенная из уравнения [c.54]

Величины AF, АН и AS, определенные таким образом, являются активационными параметрами процесса релаксации. Рассмотрение зависимостей lgT = f(l/7 ) дает возможность найти параметры, необходимые для определения этих величин. Из уравнения (III. 15) видно, что свободная энергия активации зависит как от температуры релаксационного процесса, так и от параметров т и то. Уравнение (III. 21) показывает, что значение то, а следовательно, и относительное положение зависимости т(Г) в системе координат 1пт—1/7" характеризует энтропию активации системы. [c.133]

Причины такой терминологии заключаются в следующем. По Эйрингу, более общий вид уравнения вязкости, чем уравнение (1), содержит в экспоненте свободную энергию активации р. = и — ТЗ, приходящуюся на одну кинетическую единицу. Поэтому [c.176]

Эти уравнения ставят константу равновесия К в зависимость от свободной энергии активации ДС . На основе квантово-статистических методов между константой скорости реакции к) и константой равновесия К ) выведено соотношение [c.109]

Алкилирование определяется не только термодинамическим равновесием, но и кинетическими факторами, связанными со свободной энергией активации, поэтому статический фактор не может дать априорного предсказания соотношения изомеров. Эта. задача довольно успешно решается уравнением ГалГмета [22] (к сожалению, стерические факторы этим уравнением не описы- ваются). [c.41]

Трещины серебра начинают расти на поверхности материала или на границе концентрации напряжений, где при локализованном пластическом течении вследствие сильно неоднородного в молекулярном масштабе пластического сдвига образуются мпкрополости Скорость образования полости зависит главным образом от свободной энергии активации АО (уравнение (8.30)) и от локальной концентрации девиаторной составляющей напряжения, в то время как последующее пластическое распространение трещины серебра через ее зародыши происходит под действием общего отрицательного давления [c.372]

Из уравнения (2.21) видно, что термодинамически эффективность ферментативного катализа определяется разницей свободных энергий межмолекулярного (при образовании комплекса Михаэлиса) и внутримолекулярного (в переходном состоянии реакции) образования связи Е-Я. Следовательно, в количественном отношении кинетическая роль комплексообразования Е Н в ускорении ферментативной реакции представляется несколько иной, чем в кинетическом режиме второго порядка (уравнение 2.19). Однако и здесь движущей силой катализа остается свободная энергия взаимодействия Е-Н именно в переходном состоянии реакции (а не в промежуточном комплексе). Действительно, чем более термодинамически выгодным будет внутримолекулярное взаимодействие Е-К в активированном состоянии (чем более отрицательные значения примет величина АОз внутр). тем более благоприятным должно быть отношение VI/ии для ферментативной реакции [см. (2.21)]. Это связано с тем (см. рис. 12), что барьер свободной энергии активации ферментативной реакции (ДО/. внутр) в этом случае уменьшается (по сравнению с ДОи) и, следовательно, скорость процесса [уравнение (2.20)] возрастает. Наоборот, при заданном значении ДО .ппутр термодинамически более благоприятное взаимодействиеЕ -Н в исходном состоянии реакции (фермент-субстратный комплекс ХЕ-КУ) будет тормозить ее протекание. Так, более отрицательные значения Д(3 приводят к неблагоприятным значениям VI /иц в отношении ферментативного процесса [уравнение (2.21)]. Это связано с тем, что активационный барьер Д01% утр (см. рис. 12), определяющий скорость превращения фермент-субстратного комплекса [уравнение (2.20)], при этом возрастает. [c.41]

Из сказанного можно сделать вывод, что при гидрофобном фермент-субстратном взаимодействии типа Е-Н (схема 2,10) величина Д 5,ВНУ1Р (уравнение 2.19) принимает существенные значения даже при не слишком больших гидрофобных фрагментах Н. Так, для весьма распространенной в живой природе бензильной группы (встречающейся в молекулах производных фенилаланина) понижение свободной энергии активации, обусловленное погружением ее (переносом из воды) в гидрофобную среду активного центра (при образовании переходного состояния химической реакции), может составить величину вплоть до —7 ккал/моль (—29,4 кДж/моль) в зависимости от значения а с 2, которое реализуется в данной энзиматической системе. Это соответствует ускорениям реакции вплоть до 10 раз. [c.45]

Как следует из определения модели, свободную энергию активации бимолекулярной реакции AGfi условно можно разбить на два слагаемых, что и предполагает уравнение (2.26). Первое слагаемое ДО- сближ, отвечает процессу сближения и ориентации реагирующих [c.53]

Совсем по-другому обстоит дело с реакциями, протекающими на мицеллах. Если реагент способен сорбироваться на мицелле, то увеличение кинетического порядка реакции приводит к большей эффективности мицеллярного катализа [см. уравнение (3.22)]. Иными словами, при включении в реакцию дополнительного реагента (например, общеосновного или общекислотного катализатора) следует ожидать, что эффективное значение свободной энергии активации реакции, протекающей при оптимальной Концентрации детергента, понизится по сравнению со свободной энергией реакции, идущей в воде (в отсутствие ПАВ), примерно на величину ЯТХпР, т. е. на величину 3—5 ккал/моль (12,6—21 кДж/моль) (при Р 10 —10 и Т 300 К). Это понижение эффективного значения свободной энергии активации обусловлено тем, что переход молекулы реагента из воды (исходное состояние) в переходное состояние, находящееся в мицеллярной фазе, термодинамически более выгоден, чем переход этой же молекулы в тождественное переходное состояние реакции, идущей в воде. [c.122]

Уравнение (4.27) означает, что величина специфического эффекта в скорости ферментативной реакции линейно возрастает с увеличением показателя гидрофобности я субстратной группы R. Это находится в резком диссонансе с данными по модельной реакции щелочного гидролиза этиловых [107—109] или л-нитрофениловых [110—112] эфиров тех же карбоновых кислот, где константа скорости второго порядка практически не зависит от длины алифатической цепи. В ферментативной же реакции с увеличением углеводородного фрагмента в субстратном остатке понижается свободная энергия активации примерно на —600 кал/моль (—2,5 кДж/моль) на каждую СНа-группу [что следует из (4.27)], если учёсть, что значение я для СНа-группы равно 0,5. Найденное значениеЛЛ <7 согласуется с величиной свободной энергии сорбции на активном центре алифатических соединений (см. 4 этой главы). [c.149]

Используя уравнения (IV.79), (IV.80) и соотношение (1У.77), можно показать, что изменение свободной энергии активации при переходе от одного катализатора к другому в ряду однотип- [c.93]

Характер влияния заместителей на химическую кинетику термолиза, а также термохимические и квантово-химические расчеты подтверждают бирадикальную схему термолиза [77,78, 81]. Исходя из бирадикальной модели, методом молекулярной механики ММ2, для большой серии замещенных диоксетанов и промежуточно образующихся бирадикалов были рассчитаны энтальпия образования, геометрия центрального фрагмента, торсионный угол О-С-С-О, энергия напряжения в цикле [83]. В совокупности с термохимическими расчетами по методу аддитивных групповых вкладов Бенсона удалось получить удовлетворительные корреляционные уравнения, связывающие величины аррениусовской энергии активации и свободной энергии активации с энергиями напряжения углов в исходном диоксетане и бирадикале. Достаточно высокая предсказательная способность этих корреляционных уравнений является дополнительным доводом в пользу бирадикальной схемы распада. [c.252]

Как уже отмечалось выше, исторически раньше уравнения Гаммета появилось уравнение Бренстеда, которое тоже является одной из форм выражения принципа ЛСЭ (разд. 3.3.7). В уравнении Бренстеда (3.23) и (3.24) %к иропортщоиалеи свободной энергии активации каталитической реакции, а - свободной энергии ионизации катализатора. Легко показать, что между уравиегшями Бренстеда и Гаммета имеется тесная связь. Если круг катализаторов ограничить мета- и га/га-замещенными бензойными кислотами, то, поскольку константы Гаммета определяются из значений бензойных кислот, должна наблюдаться следующая корреляция [c.304]

На основании этих наблюдений можно прийти к заклю иию, что инверсия кольца протекает с более низкой энерп активации, чем сдвиг двойных связей, особенно если учес что параметр 6v меньше для обменов а б или в г. Е( бы свободные энергии активации обоих процессов совпада. то коалесценция сигналов олефиновых протонов наблюдал бы в первую очередь, поскольку, согласно уравнению (VIII. 1 меньшему значению 6v соответствуют меньшая величина k следовательно, более низкая температура коалесценции. [c.284]

Условием выполнимости уравнений Брёнстеда является существование прямой связи между свободной энергией активации реакции и основностью (или кислотностью) катализатора. [c.54]

Величина Но получается путем экстраполяции слабой температурной зависимости Н к 7->0°К. Если, например, между 20 и 30 °С истинное значение Н возрастает мало, то измеряемая величина Яц может возрастать очень сильно. Мы видим, что если истинные активационные параметры испытывают малые изменения и измерения проводятся в узком температурном интервале, то кажушиеся значения Но и 5о связаны друг с другом линейно, причем а в уравнении (6,51) есть свободная энергия активации, а Гк — температура опыта. [c.370]

В этих уравнениях величина предэкспоненциального множителя может быть рассчитана (для чего, очевидно, требуется знать легко находимую величину мольного объема индивидуального либо смешанного растворителя). С учетом числовых значений постоянных величин уравнение (1—48) преобразуется в выражение, позволяющее на основе экспериментальных данных рассчитывать свободную энергию активации ионной миграции при любой температуре, следовательно, энтальпию и энтрапию этого транспортного процесса [c.33]

Активационные параметры, как известно, могут быть связаны либо с уравнением Аррениуса (энергия активации Ео, предэкспоиенциальный множитель А), либо с уравнением Эйринга (свободная энергия активации ДО, энтальпия активации ДЯ и энтропия активации Д5 ). Есть указания на то, что оба набора параметров целесообразно вычислять независимо друг от друга [25], поскольку их общепринятый математический вывод покоится на разных допущениях. Обоснование и техника расчетов на основе ЯМР-спектроскопических измерений особенно подробно обсуждены в работах [22, 24, 25, 43]. [c.26]

Основные уравнения, описывающие образование зародыщей в конденсированной фазе, обычно расплаве, выводят так же, как и уравнения, описывающие зародышеобразование в паровой фазе. При этом наиболее существенному изменению в уравнении (УП1-8) подвергается частотный множитель. Вместо пара, молекулы которого свободно сталкиваются между собой, теперь имеется плотная жидкая фаза. Поэтому скорость роста кластеров в конденсированной фазе Тернбул и Фишер [8] связывают с процессом диффузии. Теория зародышеобразования в конденсированных фазах подробно излагается в оригинальной литературе, мы же ограничимся качественным выводом конечного уравнения этой теории. Рассмотрим зародыши кристалла, образующиеся в переохлажденном расплаве. Очевидно, что скорость, с которой к зародышу добавляются отдельные молекулы, определяется частотой прыжков молекул из положений, занимаемых ими в жидкости, на поверхность зародыша. Такие прыжки мало чем отличаются от прыжков молекул в процессе диффузии, и, как следует из теории абсолютных скоростей, их частота равна частотному множителю kTjh (h — постоянная Планка), умноженному на экспоненциальный множитель, включающий свободную энергию активации диффузии. Полное число прыжков в одном кубическом сантиметре жидкости за одну секунду равно [c.301]