Митохондрия форма

Принимая во внимание отрицательный итог всех попыток найти высокоэнергетические промежуточные соединения, а также очевидную необходимость интактной мембраны, Митчелл в 1961 г. предложил химио-осмотическую теорию окислительного фосфорилирования [97, 98]. В этой теории также принимается в расчет наличие энергозависимых процессов, таких, как накопление митохондриями катионов. Принципиальные положения теории Митчелла проиллюстрированы на рис. 10-12. Предполагается, что во внутренней мембране митохондрии имеется протонный насос, приводимый в действие потоком электронов этот насос выкачивает протоны из матрикса через мембрану. Идея о выкачивании протонов путем переноса электронов сама по себе не нова еще ранее высказывалось предположение, что этот механизм лежит в основе накопления в желудке соляной кислоты. Как указано на рис. 10-12, окисленный переносчик В при восстановлении в форму ВН приобретает два протона. Эти протоны не обязательно должиы поступать от восстановленного переносчика АНг, и Митчелл предположил, что они захватываются из раствора на внутренней стороне мембраны, т. е. со стороны матрикса. Затем, когда ВНг вновь окисляется под действием переносчика С, протоны освобождаются, но уже с наружной стороны мембраны. Митчелл привел данные, свидетельствующие о наличии требуемой стехиометрии процесса на каждые два протона, прошедшие через мембрану, синтезируется одна молекула АТР. Отсюда следует, что в цепь переноса электронов должно быть встроено три разных протонных насоса, соответствующих трем участкам фосфорилирования. [c.419]

Идеи относительно конформационного сопряжения синтеза АТР и переноса электронов становятся еще более привлекательными, если мы вспомним, что АТР используется в мышцах для совершения механической работы. В этом случае гидролиз АТР сопряжен с относительным движением белковых компонентов мышцы (дополнение 10-Е). Не правомерно ли предположить, что образование АТР в свою очередь происходит в результате движения белковых компонентов, индуцированного в митохондриальной мембране Весьма резкое изменение формы митохондрии, сопровождающее переход между состоянием 4 (недостаток ADP) и состоянием 3 (активное дыхание), навело некоторых исследователей на мысль о том, что фосфорилирование неразделимо связано с конформационными изменениями в мембранных белках [94]. Аналогичные рассуждения применимы к фосфорилированию В хлоропластах [95]. [c.414]

Форма и строение митохондрий у различных микроорганизмов неодинаковы. Даже у одной и той же культуры при различных условиях и фазах роста форма и величина митохондрий меняется. В клетках дрожжей, перенесенных из аэробных условий в анаэробные, митохондрии теряют выраженную форму и образуются мембраны неопределенной формы. В бактериях функцию митохондрий выполняют особые образования цитоплазматической мембраны — мезосомы. Следовательно, в клетках бактерий аналогами митохондрий являются мезосомы. Как число митохондрий, так и число мезосом меняется, оно резко возрастает перед процессом деления клетки. Мезосомы бактерий специализируются в выполнении различных функций. Некоторые из них [c.19]

В середине 1960-х годов Д. Виноград и сотр. обнаружили, что ДНК некоторых бактериофагов и митохондрий может существовать в виде циклических молекул. Позже было установлено, что большинство вирусных и множество клеточных ДНК имеют кольцевую форму. В том случае, если обе полинуклеотидные цепи в кольцевой молекуле, образованной двуспиральной ДНК, ковалентно замкнуты (аналогичная ситуация возникает, когда концы петель двуспиральной ДНК скреплены белками), то они уже не могут быть разделены в пространстве. [c.31]

Второй углерод, отщепляемый от цитрата, также уходит в форме СОг В результате окислительного декарбоксилирования а-кетокислоты, кетоглутарата (а-оксоглутарат, гл. 8, разд. К, 2). Чтобы завершить цикл, остается перевести четырехуглеродную сукцинильную группу сукцинил-СоА снова в оксалоацетат. Это осуществляется в результате двух стадий окисления. Сначала происходит превращение сукци-нил-СоА в свободный сукцинат (стадия е), а затем проходят реакции -окисления (стадии ж — и на рис. 9-2, см. также рис. 9-1). На стадиях д VI е происходит субстратное фосфорилирование (последовательность реакции S7B, рис. 8-19) [15]. Сукцинил-СоА представляет собой высокоэнергетический неустойчивый тиоэфир если бы стадия е сводилась к простому гидролизу тиоэфира, это означало бы бесполезную потерю энергии. Поэтому расщепление тиоэфира идет сопряженно с синтезом АТР (у соИ и высших растений) или GTP (у млекопитающих). Некоторое количество сукцинил-СоА, образовавшегося в митохондриях, используется иным путем, например так, как показано в уравнении (9-8). [c.319]

Вторая основная категория живых существ — это эукариоты, т. е. организмы, клетки которых содержат истинное ядро. Клетки эукариот крупнее и сложнее по строению, чем клетки прокариот. В ядре, окруженном мембраной, заключена большая часть ДНК, которая таким образом отделена от цитоплазмы. В цитоплазме содержатся различные органеллы, каждая из которых обладает характерной структурой, — митохондрии, лизосомы, центриоли. Клетки эукариот так разнообразны ло размерам и форме и настолько специализированы, что описать типичную клетку практически невозможно. Все же на рис. 1-3 мы попытались изобразить некую усредненную клетку, отчасти животную, отчасти растительную. [c.26]

Цель настоящей работы — выявление проникающей через внутреннюю мембрану митохондрий формы ряда неорганических и органических анионов с использованием осмотического метода (с. 446). Осмотическое поведение митохондрий зависит не от состава наружного раствора, а от способности входящих в его состав веществ проникать в митохондрии. При помещении митохондрий в изоосмотические растворы солей различных анионов с проникающими катионами (NH4+ или К+ в присутствии валиномицина) по изменению величины оптической плотности можно судить о проницаемости мембраны для данного аниона. В качестве точки отсчета можно использовать величину оптической плотности суспензии митохондрий в изотоническом растворе КС1 (митохондриальная мембрана практически непроницаема для ионов К+ и С1-). [c.447]

В последнее время значительный интерес вызвали исследования, посвященные белковым кристаллам. Ботаники, исследуя растительные клетки, уже давно обнаружили в них кристаллы самой разнообразной формы кубики, шары, ромбы, нити и даже звезды. Исследования, проведенные в Ботаническом институте АН СССР, позволили выделить в белковом кристалле от дельные субъединицы различной формы. Анализы подтвердили, что кристаллы действительно состоят из белков. Их обнаруживали в любой части клетки — в ядре, в цитоплазме, в пластидах и в митохондриях. Было показано, что для некоторых растений число кристаллов в ядре — характерный устойчивый признак. Для других — насыщенность ядра кристалликами белка меняется. Причины, вызывающие кристаллизацию белка в естественных условиях, пока еще не выяснены. Не ясна и роль их в жизнедеятельности растений. [c.33]

Высокая специфичность внутренней мембраны в отношении проницаемости для разных веществ привела к представлению о существовании в ней ферментов-переносчиков. Так как многие субстраты ферментов, локализованных внутри митохондрий, при физиологических значениях pH являются ионами (нуклеотиды, субстраты цикла трикарбоновых кислот, неорганический фосфат, катионы и т. д.), представляет интерес идентификация ионных форм транспортируемых веществ. Такие данные важны для понимания конкретного механизма переноса субстрата через мембрану. [c.458]

Виноградов А. Д., Лейкин Ю. Н. Идентификация ионной формы фосфата, сопровождающей активное накопление Са +митохондриями печени крысы//Биохимия. [c.459]

Молекулы А состоят из 4 одинаковых субъединиц с мол. м. 62,5 тыс. Фермент из печени лошади существует в виде двух форм (изоферментов) с р/ 5 и 6, выделенных соотв. из митохондрий и цитоплазмы. Фермент с р/ 5 активируется ионами Mg " , Са и Мп , тогда как фермент с р/ [c.109]

При сгорании углеводородов выделяется значительно больше энергии, чем при сгорании большинства других органических соединений, и неудивительно, что жиры, являющиеся основной формой запасания питательных веществ в организме, имеют в основном углеводородную природу. С энергетической точки зрения наибольшее значение имеют жирнокислотные компоненты. Большинство аэробных клеток способно к полному окислению жирных кислот до СО2 и воды в результате процессов, протекающих в матриксе митохондрий эукариотических клеток. [c.306]

Удалось выделить в интактном (неповрежденном) виде только некоторые ДНК вирусов, митохондрий и хлоропластов. Исследования этих молекул при помощи физических (в частности, кристаллографических) и физико-химических методов показали, что двойная спираль ДНК на некоторых участках может подвергаться дальнейшей спирализации с образованием суперспирали или открытой кольцевой формы. Оказалось также, что линейная ДНК может образоваться из кольцевой формы или существовать как таковая в природе. В некоторых вирусах обнаружены, кроме того, одноцепочечные ДНК линейной и кольцевой форм (рис. 3.3). [c.111]

В клетке и в клеточных структурах, например в митохондриях, поддерживается постоянство соотношений между окисленными и восстановленными формами никотинамидных коферментов. [c.318]

Митохондрии. Форма митохондрий печени соответствует эллипсоиду вращения, у которого длинная ось равна 3,3 мк, а короткая <1 мк. Сухой вес одной частицы равен приблизительно 1,1-Ю г. В клетке печени крысы имеется около 800 Митохондрий, на долю которых приходится примерно 20% всего азота или белка клетки. Плотность митохондрий в 0,25 М сахарозе равна 1,099, а константа седиментации — 1-10 3. Приблизительно 40% всего сухого веса митохондрий составляют фосфолипиды, из которых наиболее характерным является кардиолипип, поскольку он локализован почти исключительно в митохондриях. Митохондрии сердечной мышцы содержат на 1 г белка 1,46 мкг-атом Си и 3,3—6,4 мкг-атом Ге, не связанных с гемом, а также 2,5 мкг-атом Ге гема (цитохром). Кроме того, они содержат на 1 г белка около 0,5—0,6 мкмоль флавина и 4 мкмоль кофермента Q (убихинона). В настоящее время имеются достаточные основания считать, что небольшие количества РНК (- 1% от белка) и ДНК (<1% от белка), ассоциированные даже с наиболее хорошо очищенными препаратами митохондрий, не являются примесями, а играют какую-то функциональную роль (быть может, в биосинтезе некоторых митохондриальных белков ). [c.253]

Мембраны играют также важную роль в механизме освобождения и потребления энергии в живых организмах. Различные виды живых клеток получают энергию из окружающей среды в разных формах, однако накопление и использование ее происходит в виде аденозинтри-фосфата (АТФ). При передаче энергии АТФ переходит в аденозин-дифоефат (АДФ), который в свою очередь за счет разных видов энергии присоединяет фосфатную группу и превращается в АТФ. Процесс образования АТФ называется фосфорилированием. Этот процесс в организмах животных и человека сопряжен с процессом дыхания. Аистом генерирования АТФ в животных клетках являются особые компоненты клеток — митохондрии, которые служат своеобразными силовыми станциями , поставляющими энергию, необходимую для функционирования клеток. Митохондрия окружена двумя мембранами внешней и внутренней. На внутренней мембране, содержащей ферментные комплексы, происходит превращение энергии химических связей в мембранный потенциал. При этом важную роль играют проницаемость и электронная проводимость мембран. [c.140]

Следует обратить внимание еще а один аспект реакции (11-13) малат не единственная форма, в виде которой С-ссоединения поступают из митохондрий в цитоплазму. Многие оксалоацетаты соединяются с ацетил-СоА, образуя цитрат, который выходит из митохондрий в цитоплазму и расщепляется цитратрасщепляющим ферментом [уравнение (7-70)]. В результате в цитоплазме появляется ацетил-СоА, необходимый дая синтеза липидов, и оксалоацетат, который может либо восста- [c.471]

Митохондрии (хондриосомы) имеют форму зернышек, палочек или нитей. Питательные вещества, проникающие в клетку, адсорбируются и аккумулируются хондриосомами и подвергаются быстрым превращениям вследствие концентрации в этих участках клетки соответствующих ферментов. В митохондриях полностью осуществляются цикл трикарбоновых кислот и важнейшая энергетическая реакция — окислительное фосфорилирование, почему их рассматривают как основную силовую станцию клетки. Здесь же происходят реакции активирования аминокислот в процессе синтеза белка, липидов и других соединений. [c.194]

Перенос электронов по дыхательной цепи митохондрий завершает цитохромоксидаза (цитохром сЮг-оксидоредуктаза, комплекс IV), катализирующая реакцию восстановления молекулярного кислорода до воды. Донором электронов для фермента служит ферроцитохром с. Реакция специфически блокируется цианид- и азид-ионами, а также окисью углерода. Цитохромоксидаза прочно связана с внутренней мембраной митохондрий и является интегральным мембранным белком в раствор фермент может быть высвобожден лишь после растворения мембраны высокими концентрациями детергентов. В нативной мембране, а также в растворах неионных детергентов (тритон Х-100, твин-80, Emasol-1130) цитохромоксидаза присутствует в виде высокоактивного димера. Некоторые воздействия (рН>8,5, высокие концентрации солей и неионных детергентов) вызывают появление мономерных форм фермента. Каталитическая активность цитохромоксидазы зависит от степени агрегации молекулы фермента. [c.432]

Было также высказано предположение о том, что именно креатинфосфат является той формой высокоэргического фосфата, которая переносится из митохондрий в другие части клетки. В настоящей работе предлагается ознакомиться с влиянием креатина на дыхание митохондрий сердца и определить 5о,5 митохондриальной креатинкиназы для креатина и АТФ. [c.479]

Марганец является компонентом вишнево-красной супер-оксиддисмутазы из Е. соИ [уравнение (8-61) см. также дополнение 10-3]. Этот фермент с мол. весом 40 000 содержит два атома Мп(1П). Аналогичные ферменты были выделены из митохондрий куриной печени и из дрожжей. Дрожжевой фермент представляет собой тетрамер каждая субъединица с мол. весам 24 000 содержит один атом связанного марганца ". Белок, известный под названием авиманганина, по-ви-димому, является неактивной формой куриного фермента. Интересно, что цитоплазматические супероксиддисмутазы из тех же источников являются u-Zn-ферментами (дополнение 10-3)Д. Ионы марганца в супероксиддисмутазах в ходе катализа реакции, описываемой уравнением (8-61), как полагают, совершают переходы между состояниями окисления II и III. То же, вероятно, относится к содержащему марганец белку (или нескольким таким белкам) в хлоропластах [урав- [c.52]

Типичная митохондрия имеет почти такие же размеры, как клетка Е. oli, но вообще форма и размеры этих органелл могут быть весьма различны. Во всех случаях митохондрия образована двумя замкнутыми мембранами наружной и внутренней) каждая толщиной 5—7 нм (рис. 10-9). В печени внутренняя мембрана развита слабо и основная часть пространства заполнена матриксом, а в митохондриях сердечной мышцы внутренняя мембрана имеет значительно больше складок и скорость окислительного фосфорилирования там выше. Ферменты, катализирующие реакции цикла трикарбоновых кислот, тоже более активны в митохондриях сердечной мышцы. Более того, ввиду высокой метаболической активности сердечной мышцы почти треть ее общей массы приходится на долю митохондрий. Типичная митохондрия сердечной мышцы имеет объем 0,55 мк на каждый кубический микрон объема митохондрии приходится 89 мк поверхности внутренних митохондриальных мембран [62]. [c.392]

Ионам Са принадлежит центральная роль в регуляции многих клеточных функций. Изменение концентрации внутриклеточного свободного Са является сигналом для активации или ингибирования ферментов, которые в свою очередь регулируют метаболизм, сократительную и секреторную активность, адгезию и клеточный рост. Источники Са могут быть внутри- и внеклеточными. В норме концентрация Са в цитозоле не превышает 10 М, и основными источниками его являются эндоплазмати-ческий ретикулум и митохондрии. Нейрогормональные сигналы приводят к резкому повышению концентрации Са (до 10 М), поступающего как извне через плазматическую мембрану (точнее, через потенциалзависимые и рецепторзависимые кальциевые каналы), так и из внутриклеточных источников. Одним из важнейших механизмов проведения гормонального сигнала в кальций—мессенджерной системе является запуск клеточных реакций (ответов) путем активирования специфической Са -кальмодулин-зависимой протеинкиназы. Регуляторной субъединицей этого фермента оказался Са -связывающий белок кальмодулин (мол. масса 17000). При повышении концентрации Са в клетке в ответ на поступающие сигналы специфическая протеинкиназа катализирует фосфорилирование множества внутриклеточных ферментов —мишеней, регулируя тем самым их активность. Показано, что в состав киназы фосфорилазы Ь, активируемой ионами Са , как и КО-синтазы, входит кальмодулин в качестве субъединицы. Кальмодулин является частью множества других Са -свя-зывающих белков. При повышении концентрации кальция связывание Са с кальмодулином сопровождается конформационными его изменениями, и в этой Са -связанной форме кальмодулин модулирует активность множества внутриклеточных белков (отсюда его название). [c.296]

Митохондрии могут разбухать и сжиматься, и, помимо ортодоксальной формы, обычно наблюдаемой иа электронных микрофотографиях препаратов, фиксированных осмием, были описаны и другие формы. Б конденсированных формах митохондрия имеет разбухшие кристы объем матрикса сильно уменьшен, а площадь внутренней мембраны увеличена. Быйтро дышащие митохондрии, фиксированные для электронно-микроскопических препаратов, находятся в форме, которая была названа энергизованной или энергизованно скрученной [63]. [c.392]

Уравновешивая систему добавлением окислительно-восстановительно- ю буфера , представляющего собой смесь компонентов пары, легко уравновешиваемой с цепью переносчиков (гл. 3, разд. В,1), можно устанавливать Е на каком-то заранее выбранном уровне [73]. Например, смесь сукцината и фумарата в отношении 1 1 фиксирует В равным -1-0,03 В, тогда как пара р-оксибутират — ацетоацетат в отношении 1 1 зафиксирует Е на значении, равном =—0,266 В. Рассмотрим потенциал одного из цитохромов Ь, который Вильсон с сотрудни ками обозначали как Ьк. Для цитохрома к =0,030 В. Подставляя это значение в уравнение (10-12) и фиксируя Е = —0,266 В (уравновешивая цепь р-оксибутиратом и ацетоацетатом), получим, как читатель легко проверит сам, что в равновесии для цитохрома Ьк отношение [окисл.]/[восстан.] составит около Ю . Другими словами, в разоб-. щенных митохондриях в отсутствие Ог этот цитохром будет почти це-. ликом находиться в восстановленной форме. [c.407]

Одна из систем транслокации производит обмен ADP на АТР. Этот адениннуклеотидный переносчик поставляет ADP в матрикс, где он подвергается фосфорилированию, и в отношении 1 1 переносит АТР в цитоплазму [60, 100—102 [. Отдельный переносчик ведает доставкой Pi, вероятно, в форме HjPO . Обычно полагают, что степень фосфорилирования = [ATP]/[ADP] [Pi]l имеет одно и то же значение снаружи и внутри митохондрии. Однако Клингенберг установил, что Rf снаружи в 10 раз больше, чем внутри [102]. Это должно означать, что вновь синтезированный АТР освобождается преимущественно снаружи внутренней митохондриальной мембраны. Меньшая часть АТР должна освобождаться внутри митохондрии, где она затрачивается на активацию жирных кислот, синтез белков и т, д. Пируват, по-видимому, тоже попадает в митохондрию с помощью собственного переносчика — по всей вероятности, вместе с протоном. С другой стороны, анионы дикарбоновых кислот, например малат или а-кетоглутарат, обмениваются в отношении 1 1, равно как и аспартат, и глутамат. [c.423]

Восстановленные формы этих кофакторов способны транспортировать водород и электроны к дыхательной цепи митохондрий или иных энергосопрягающих мембран (см. далее). [c.309]

Транспорт жирных кислот внутрь митохондрий. Коэнзимная форма жирной кислоты, в равной мере как и свободные жирные кислоты, не обладает способностью проникать внутрь митохондрий, где, собственно, и протекает их окисление. Переносчиком активированных жирных кислот [c.373]

В последнее время появились данные, доказывающие, что креатинфосфат в мышечной ткани (в частности, в сердечной мышце) способен выполнять не только роль как бы депо легкомобилизуемых макроэргических фосфатных групп, но также роль транспортной формы макроэргических фосфатных связей, образующихся в процессе тканевого дыхания и связанного с ним окислительного фосфорилирования. Предложена схема переноса энергии из митохондрий в цитоплазму клетки миокарда (рис. 20.7). АТФ, синтезированный в матриксе митохондрий, переносится через внутреннюю мембрану с участием специфической АТФ—АДФ-транслоказы на активный центр митохондриального изофермента креатинкиназы, который расположен на внешней стороне внутренней мембраны в меж-мембранном пространстве (в присутствии ионов Mg ) при наличии в среде креатина образуется равновесный тройной фермент-субстратный комплекс креатин—креатинкиназа—АТФ—Mg , который затем распадается с образованием креатинфосфата и АДФ —Mg . Креатинфосфат диффундирует в цитоплазму, где используется в миофибриллярной креатинкиназной реакции для рефосфорилирования АДФ, образовавшегося при сокращении. Высказываются предположения, что не только в сердечной мышце, но и в скелетной мускулатуре имеется подобный путь транспорта энергии из митохондрий в миофибриллы. [c.655]

Никотинамидные ферменты дегидрируют субстрат, причем НАД" переходит в восстановленную форму — НАД-Н — и одновременно в буферную среду митохондрий переходит протон. Протоны и электроны акцептируются ФАД и передаются на убихинон (кофермент Q) [424] и далее на систему цитохромов. Эгу реакцию осуществляет флавопротеид — дегидрогеназа восстановленного НАД (цитохром-с-редуктаза), выделенная из сердечной мышцы 1425], печени [426]. В состав фермента, помимо ФАД, входит четыре атома негеминового железа на моль флавина молекулярная масса 78 ООО. Из системы ферментов цепи дыхания выделен флавопротеид с простетической группой ФМН и двумя атомами железа на моль флавина [427]. [c.559]

Фитохромные системы обнаруживаются во всем растительном царстве у высших растений, мхов, папоротников и водорослей, правда, более-менее подробно они изучены только у высших растений. У многих высших растений фитохром сосредоточен в некоторых специфических тканях. Например, в этиолированных проростках овса высокие концентрации фитохрома обнаружены в паренхиме и в эпидермальных клетках, расположенных несколько ниже (на 0,1 —1,5 мм) верхушки колеоптиля, в то время как в самом ее кончике пигмент отсутствует. Внутри клетки фитохром (в Ргг-форме) связан с ядерной оболочкой, а также содержится в таких органеллах, как митохондрии, амилопласты, этиопласты и хлоропласты. По-видимому, Ргг-форма более прочно, чем Рг-форма, ассоциирована с мембранными структурами, в которых, как предполагают, находятся дискретные рецепторные участки. Не исключено также наличие внутри клетки различных фондов фитохрома. Протекание фотореакции обусловлено, возможно, лишь небольшим количеством прочно связанной Ргг-формы фитохрома, в то время как большая часть фитохрома в Ргг-форме остается в свободном виде (не связанной с рецепторными участками) и в инициировании фотореакции непосредственно не участвует. [c.370]

Митохондрии фигурируют во всех аэробных клетках животных и растений, за исключением некоторых примитивных бактерий, в которых функции митохондрий выполняет плазматическая мембрана. Число этих органоидов в клетке различно — от 20—24 в сперматозоидах до 500 ООО в клетке гигантской амебы haos haos. Число митохондрий характерно для клеток данного вида, по-видимому, прн митозе происходит деление митохондрий и их правильное расхождение в дочерние клетки. Во многих клетках митохондрии образуют непрерывную сеть — митохондриальный ретикулум. Форма, структура и размеры митохондрий также варьируют. Они всегда обладают системой внутренних мембран, именуемых кристами. На рис. 13.5 схематически изображена структура митохондрии кз печени крысы. Длина ее примерно [c.429]

Фазово-контрастная микроскопия показывает, что митохондрии живых клеток испытывают изменения размеров и формы, связанные с дыханием. Происходят циклы набухания и сокращения двух типов. Обратимый цикл малой амплитуды, в котором объем меняется на 1—2%, наблюдается у всех видов митохондрий in vitro. Набухание происходит в отсутствие АДФ в состоянии покоя. При добавлении АДФ происходит сокращение и окислительное фосфорилирование АДФ. Цикл блокируется разобщителями окислительного фосфорилирования. [c.431]

В работах лабораторий Либермана п Скулачева расположение дыхательной цепи определялось по ее способности образовывать мембранный потенциал. В среду вводились различные доноры и акцепторы электронов, не проникающие сквозь мембрану. Оказалось, что эти вещества взаимодействуют лишь с цитохромом с в митохондриях. Установлено, что транспорт протонов и (или) электронов по дыхательной цепи действительно происходит. В других экспериментах определена локализация компонентов в мембране митохондрий. На рис. 13.10 показано вероятное расположение цепн. Согласно хемиосмотической гипотезе, любая сопрягающая система должна создавать электрохимический потенциал понов Н ". Действительно, опыты с проникающими синтетическими ионами показали возникновение А1 5 в митохондриях, СМЧ, хлоропластах (см. гл. 14) и мембранах бактерий. В то же время теория Митчелла встречается с трудностями и вызывает возражения. Блюменфельд приводит аргументы, показывающие невозможность построения машины Митчелла в конденсированной фазе. В такой машине АТФ-синтетаза использует разность концентраций протонов в водной фазе по обе стороны мембраны для выполнения внешней работы. Это — энтропийная машина, получающая энергию из термостата в форме кинетической знергип протонов. Нротоны движутся преимущественно по градиенту концентраций и передают свои импульсы подвижным частям машины разность потенциалов А1 5 расходуется на создание [c.437]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология