Аргинин синтез из орнитина

В печени в процессе образования мочевины принимают участие три аминокислоты орнитин, цитруллин и аргинин. Синтез протекает следующим образом. Орнитин вступает в реакцию с аммиаком и углекислым газом, в результате чего образуются цитруллин и вода [c.225]

Заслуга М. В. Ненцкого состояла в том, что он впервые указал на возможность синтеза мочевины из углекислоты и аммиака, образующегося при дезаминировании аминокислот. Это важнейшее положение подтвердилось в ряде работ. С того момента как в печени животных был открыт специфический фермент аргиназа, расщепляющий аргинин на орнитин и мочевину, стало ясно, что аргинин является важнейшим источником мочевины. [c.339]

Рис. 10.6. Путь биохимических превращений, ведущий к образованию аргинина. В результате мутации в гене агдЕ может возникнуть блок на стадии синтеза орнитина, который удается обойти, добавляя к питательной среде орнитин или какой-либо из последующих продуктов (цитруллин, аргининосукцинат или сам арги-

Расщепление аргинина с образованием орнитина переводит путь-биосинтеза аргинина в цикл синтеза мочевины. Этот цикл присущ только организмам, экскретирующим азотистые шлаки в виде мочевины,., тогда как путь, ведущий к биосинтезу аргинина, используется почти всеми организмами. [c.98]

Образование пептидной связи между двумя аминокислотами или пептидами, помимо самой конденсации, сопряжено с некоторыми дополнительными химическими операциями. Так, при образовании пептидной связи между карбоксильной группой одного реагента и аминогруппой второго часто необходима защита не только концевой а-аминогруппы первого реагента и концевой карбоксильной группы второго, но и других реакционноспособных групп от нежелательных побочных реакций. К числу таких групп относятся боковые аминогруппы лизина и орнитина, гуанидиновая группировка аргинина, гидроксильные группы серина, треонина, оксипролина и тирозина, тиоловая группа цистеина и даже имино-группа имидазольного кольца гистидина. Поэтому при синтезе сложных пептидов применяется целый ряд временных защитных групп, большая часть которых рассматривается" в главе Защитные группы (стр. 190). [c.158]

Как видно, в структуре грамицидина 8 имеются 2 остатка орнитина (Орн), производные аминокислоты аргинина и 2 остатка неприродных В-изомеров фенилаланина. Стрелки указывают направление синтеза от КН,-групп к СООН-группам каждого остатка, и вследствие цикличности грамицидин 8 не имеет конца. [c.77]

Орнитиновый цикл синтеза мочевины. В начале XX в. в печени был открыт гидролитический фермент аргиназа, отщепляющий гуанидиновую группу от аминокислоты аргинина. В процессе гидролиза аргинина образуется мочевина и аминокислота орнитин, не входящая состав белка [c.391]

М. В. Ненцкий представлял синтез мочевины непосредственно из аммиака и угольной кислоты. Однако его теория была вскоре оставлена, так как многочисленные попытки доказать образование мочевины этим путем не увенчались успехом. В то же время было известно, что при автолизе печеночной ткани в ней накапливается мочевина. Поиски фермента, катализирующего этот процесс, привели к выделению аргиназы из ткани печени. При действии аргиназы на аргинин он распадается на орнитин и мочевину. Эти наблюдения позволили считать, что аргиназа участвует в образовании по крайней мере некоторой доли мочевины из аргинина. [c.197]

Исходным продуктом для синтеза мочевины служит аминокислота орнитин, которая, присоединяя аммиак и углекислоту, превращается в цитруллин. Цитруллин присоединяет еще одну молекулу аммиака и образует аргинин. Аргинин под действием фермента аргиназы с участием воды расщепляется на орнитин и мочевину. [c.244]

Кребсом было изучено влияние различных аминокислот на скорость образования мочевины срезами печени в среде, содержавшей аммиак и углекислоту. Оказалось, что из всех аминокислот только 3 аминокислоты — орнитин, цитруллин и аргинин — в несколько раз увеличивали скорость синтеза мочевины, в то время как остальные аминокислоты, а также некоторые другие азотистые соединения, существенного влия- [c.339]

Орнитин снова вступает в этот цикл превращений и через цитруллин и аргинин вновь образует мочевину. По данным Кребса, из всех исследованных органов только печень обладает способностью синтезировать мочевину при помощи вышеуказанного механизма орнитинового цикла. Процесс этот происходит только в аэробных условиях и требует сохранения клеточной структуры печеночной ткани, так как процесс синтеза мочевины сопряжен с одновременно протекающими реакциями, поставляющими энергию для синтеза. Это понятно, так как образование мочевины из аммиака и углекислоты является эндотермической реакцией, т. е. сопровождается поглощением энергии. Энергия, необходимая для синтеза мочевины, и доставляется в аэробных условиях сохранившими структуру клетками печени, окисляющими для этих целей подходящие субстраты (например, пировиноградную или молочную кислоту). [c.341]

Кребсом было изучено влияние различных аминокислот на скорость образова- иия мочевины срезами печени в среде, содержавшей аммиак и углекислоту. Оказалось, что из всех аминокислот только 3 аминокислоты — орнитин, цитруллин и аргинин — в неско,пько раз увеличивали скорость синтеза мочевины, в то время как остальные аминокислоты, а также некоторые другие азотистые соединения существенного влияния на образование мочевины в печени не оказывали. На основании полученных данных была выдвинута теория, согласно которой орнитин играет роль катализатора в процессе синтеза мочевины. [c.358]

NH . Такую же защиту от токсического действия ионов аммония создают инъекции других промежуточных продуктов цикла мочевины, например аргинина аргинин, расщепляемый аргиназой на мочевину и орнитин, в данном случае метаболически равноценен нагрузке орнитином. Таким образом, повышенный синтез мочевины, наблюдаемый после инъекции аргинина, по-видимому, связан со стимулирующим действием образующегося орнитина. Очевидно, однако, что в случае сильного снижения активности аргиназы такой процесс был бы невозможен при этих условиях аргинин, вероятно, оказывал бы ингибирующее действие. [c.182]

В ходе синтеза полимиксина В] Фоглер и сотр. [2389а] получили ряд дипептидов, содержащих остатки основных аминокислот (лизина, аргинина и орнитина некоторые пептиды представляли собой эфиры или амиды), используя для защиты а-амино- [c.574]

Благодаря синтезу орнитина из пролина аргинин, в известной мере, заменим. Чем интенсивнее си1 тез орнитина, тем меньше оргаи зм зависит от поступления аргинина с белками пищи. У птиц синтез орнитина происходит более интенсивно, чем у млекопитающих. У птиц орнитин ис1юльзуется ие только для синтеза аргинина, но и для обезвреживания бензойной кислоты путем образования орпитуровой кислоты. [c.376]

Этот важный регуляторный процесс легко демонстрируется на большинстве штаммов Е. соИ при сравнении культур, выращенных на основной среде, содержащей глюкозу и минеральные соли, в присутствии L-аргинина и без него [31]. Орнитин — карбамоилтрансфераза катализирует шестую, заключительную, стадию синтеза конечного продукта—L-аргинина. В присутствии L-аргинина синтез фермента репрессируется. Это можно показать при выращивании дикого штамма в течение ночи в любой подходящей солевой среде (например, как описано в других разделах этой главы), содержащей для культуры 1 0,02 М раствор глюкозы для культуры 2 0,02 М раствор глюкозы и L-аргинин (ЮО мкг/мл) для культуры 3 0,02 М раствор глюкозы и другую аминокислоту, например гистидин (100 мкг/мл). [c.416]

Избыточные аминокислоты используются как метаболическое топливо. Деградация большинства избыточных аминокислот начинается с удаления а-аминогруппы путем трансаминирования с а-оксокислотой. Коферментом всех трансаминаз служит пиридоксальфосфат. Аминогруппы переносятся на а-оксоглутарат с образованием глутамата, который затем подвергается окислительному дезаминированию под действием глутамат-дегидрогеназы, давая NH4 и а-оксоглутарат. Акцепторами электронов в этой реакции служат НАО или ЫАОР . У йаземных позвоночных NH4 превращается в мочевину в цикле мочевины. Мочевина образуется в результате гидролиза аргинина. В ходе последующих реакций цикла мочевины происходит синтез аргинина из орнитина, другого продукта реакции гидролиза. Сначала орнитин подвергается карбамоилированию в цитрул-лин при участии карбамоилфосфата. Ци- [c.178]

Если аминогруппа блокируется ацетилированием (рис. 14-2, стадия 2) до восстановления глутамата в полуальдегид, то циклизация предотвращается. у Альдегидная группа путем переаминирования может быть переведена в аминогруппу, и удаление блокирующей ацетильной группы приводит к образованию орнитина >. Последний в результате реакций, приведенных на рис. 14-4, превращается в аргинин. Эти реакции не только обеспечивают пути биосинтеза аргинина, протекающие во всех организмах, но обеспечивают также синтез мочевины, главного конечного азотистого продукта у млекопитающих и ряда других организмов. Интересная особенность замечена у нейроспоры когда она растет на минимальной среде, в ее клетках накапливаются большие количества орнитина и аргинина, из которых свыше 98% заключены в плавающие в цитоплазме пузырьки [ЗЗЬ]. [c.96]

Гуанидиновая группа аргинина может блокироваться нитрованием или тозилированием. Последний метод, очевидно, предпочтительнее, так как тозильный остаток может быть удален как посредством HF, так и с помощью расщепления бортрис-(трифторацетата) [427]. В случае нитроаргинина существует опасность расщепления с образованием орнитина. Все еще недостаточно решена проблема защиты цистеина при твердофазном синтезе, хотя перепробовано множество вариантов. Амидные группы глутамина и аспарагина целесообразно защищать. Общеизвестные побочные реакции при применении многофункциональных аминокислот, такие, как, например, транспептидация в случае аспарагиновой кислоты или образование пирролидон-5-карбоновой-2 кислоты с глутамином, представляют опасность также и в случае синтезов Меррифилда. [c.188]

Другой подход к получению пептидов аргинина состоит в использовании производных орнитина, содержащих в боковом радикале защитные группы, с последующим превращением на конечных стадиях синтеза орнитиновой боковой группировки в аргини-новую схема (27) . Таким путем можно избежать осложнений при синтезе, связанных с наличием в молекуле гуанидиновой функции. [c.386]

Данные о специфичности транспорта аминокислот через биомембраны клеток были получены при анализе наследственных дефектов всасывания аминокислот в кишечнике и почках. Классическим примером является цистинурия, при которой резко повышено содержание в моче цистина, аргинина, орнитина и лизина. Это повышение обусловлено наследственным нарушением механизма почечной реабсорбции. Цистин относительно нерастворим в воде, поэтому он легко выпадает в осадок в мочеточнике или мочевом пузыре, в результате чего образуются цистиновые камни и нежелательные последствия (закупорка мочевыводящего тракта, развитие инфекции и др.). Аналогичное нарушение всасывания аминокислот, в частности триптофана, наблюдается при болезни Хартнупа. Доказано всасывание небольших пептидов. Так, в опытах in vitro и in vivo свободный глицин всасывался значительно медленнее, чем дипептид глицилглицин или даже трипептид, образованный из трех остатков глицина. Тем не менее во всех этих случаях после введения олигопептидов с пищей в портальной крови обнаруживали свободные аминокислоты это свидетельствует о том, что олигопептиды подвергаются гидролизу после всасывания. В отдельных случаях отмечают всасывание больших пептидов. Например, некоторые растительные токсины, в частности абрин и рицин, а также токсины ботулизма, холеры и дифтерии всасываются непосредственно в кровь. Дифтерийный токсин (мол. масса 63000), наиболее изученный из токсинов, состоит из двух функциональных полипептидов связывающегося со специфическим рецептором на поверхности чувствительной клетки и другого — проникающего внутрь клетки и оказывающего эффект, который чаще всего сводится к торможению внутриклеточного синтеза белка. Транспорт этих двух полипептидов или целого токсина через двойной липидный слой биомембран до настоящего времени считается уникальным и загадочным процессом. [c.426]

Спустя 30 лет Г. Кребс и К. Гензелайт вывели уравнение реакции синтеза мочевины и предположили существование циклического процесса, в котором орнитин, образующийся при распаде аргинина, вновь регенерируется в аргинин. Дальнейщие исследования подтвердили циклический характер механизма биосинтеза мочевины. Впоследствии были детализированы отдельные реакции цикла, ферментные системы, энергетика и регуляция этого процесса. Так был окончательно расшифрован знаменитый цикл синтеза мочевины, получивший название орнитинового цикла Кребса—Гензелайта. [c.391]

Указывают, что биохимические процессы не идут в гомогенных водных растворах, так как активный энзим нельзя отделить от всей коллоидальной молекулы протеина, и что окисляющийся субстрат должен сперва адсорбироваться на поверхности коллоида и подойти совершенно точно, как ключ к замку, к специфическим простетическим группам. В таком случае оказывается возможным аккумулирование теплоты реакции, выделяющейся в отдельных стадиях реакции, на каталитически активных центрах в достаточном количестве, обеспечивающем протек(ание эндотермических изменений, которые являются отдельными составляющими суммарного экзотермического процесса. Так, например, по данным Кребса , биохимический синтез мочевины, включающий превращение орнитина в аргинин, обязательно увеличивает энергию примерно на 14 ккал на г-молекулу. Этот эндотермический процесс может итти только вместе с экзотермическим окислением. Поскольку синтез аргинина ускоряется в присутствии таких веществ, как глюкоза, фруктоза, молочная кислота и пировиноградная кислота, предполагается, что одновременное окисление этих веществ дает энергию для синтеза мочевины. Существенную роль в регулировании изменений энергии при ступенчатом окислении сахаров могут играть реакции фосфорилирования и дефосфорилирования На стр. 297 было указано, что фосфорилирование может сопровождать де-карбоксилирование. При последующем гидролизе смешанного ацилфосфорного ангидрида может освобождаться не менее [c.301]

Более новые исследования показывают, что в превращениях орнитина в цитрулин и цитрулина в аргинин участвует но одной молекуле аденозинтрифосфорной кислоты. Следовательно, синтез мочевины в организме животного является процессом, протекающим с поглощением энергии. [c.404]

Механизм синтеза мочевины в печени сравнительно недавно был выяснен Кребсом. Применив методику тканевых срезов, он показал, что если к срезам печени добавить какую-либо аминокислоту, то аммиак, освобождающийся при дезаминировании, полностью превращается в мочевину. В случаях, когда к срезам печени добавляли аргинин, цит-руллин или орнитин, количество образовавшейся мочевины было значительно больше того, что соответствовало теоретическим расчетам. На основании своих наблюдений Кребс создал теорию орнитинового цикла, которая заключается в том, что орнитин участвует в процессе синтеза мочевины как катализатор. Теория Кребса получила дальнейшее развитие и подтверлсдение в работах, проведенных с мечеными атомами. [c.197]

Репрессия конечным продуктом. Влияние конечного продукта биосинтетического пути на концентрацию ферментов этого пути можно проиллюстрировать на примере синтеза аргинина (рис. 16.3). Аргинин синтезируется из глутамата (см. рис. 7.17) через орнитин, цитруллин и аргинин осукцинат [c.477]

О получении азотносеребряной соли аргинина из гидролизатов рога. Впоследствии Коссель и Гросс [7] нашли, что аргинин является одной из главных составных частей основных белков спермы рыб. Строение аргинина было установлено путем его щелочного гидролиза на орнитин и мочевину [8] и синтезом из бензоилорнитина [9]. [c.13]

Пути синтеза и распада аминокислот бывают часто, но не всегда различными. В ряде случаев противопоставление синтеза и катаболизма носит произвольный характер, например при рассмотрении обмена аргинина, орнитина и цитруллина или глицина и серина. В нижеследующих разделах этой главы при рассмотрении обмена каждой аминокислоты реакции синтеза и катаболизма обсуждаются вместе. Такой порядок изложения представляет некоторые удобства, однако совершенно очевидно, что многие реакции обмена служат связующими звеньями между аминокислотами, обмену которых посвящены отдельные разделы. [c.307]

Путь превращения глутамата в аргинин представлен на фиг. 127. Роль ключевого промежуточного продукта в этом превращении играет орнитин — аминокислота, не встречающаяся в белках, но теснейшим образом связанная с синтезом мочевины (см. стр. 459). Орнитин может образоваться 1) из у-семиальдегида глутаминовой кислоты путем трансаминирования или [c.435]

Все известные биологически активные полипептиды содержат полифункциональные аминокислоты. Наличие в аминокислотах дополнительных функциональных групп резко усложняет синтез соответствующих пептидов и делает необходимым детальный анализ химического поведения аминокислот такого типа. К группе основных аминокислот относятся лизин, орнитин, а, у-диами-номасляная кислота, а, р-диаминопропионовая кислота, аргинин, нораргинин и гистидин. Все эти аминокислоты, за исключением [c.206]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология