Аспарагиновая кислота значение

Оптимум pH лизоцима. Ферментативная активность лизоцима максимальна при pH 5,2 и уменьшается как при снижении, так и при повышении этого значения pH (см. рисунок). Лизоцим содержит в активном центре два аминокислотных остатка, необходимых для катализа глутаминовую кислоту в положении 35 и аспарагиновую кислоту в положении 52. Величины рК карбоксильных групп боковых цепей этих двух остатков равны соответственно 5,9 и 4,5. В каком ионизированном состоянии (протонированном или депротониро-ванном) находится каждый из этих аминокислотных остатков в оптимуме pH лизоцима Как можно объяснить форму [c.272]

Изобразить кривую титрования аспарагиновой кислоты и указать приближенные значения pH, которые получаются при растворении в воде моно- и дизамещенных ас-паратов натрия. [c.236]

Существует множество примеров зависимости катализа и связывания от конформационных изменений. Участок связывания химотрипсина решающим образом зависит от наличия солевого мостика между аспарагиновой кислотой-194 и концевой аминогруппой изолейцина-16 (см. рис. 24.1.14). В неактивном предшественнике химотрипсина, химотрипсиногене, например, каталитические группы расположены так же, как и в нативном ферменте, но гидрофобный карман отсутствует [49]. Последний формируется в результате индуцированных образованием солевого мостика изменений конформации аспарагиновой кислоты-194 и соседних остатков аминокислот — глицина-193 и метионина-192. Согласно кинетическим экспериментам, проведенным на химотрипсине, нечто подобное происходит при протонировании свободной формы (ЫНг) изолейцина-16. Форма фермента, характерная для высоких значений pH, неактивна, так как она не способна связывать субстрат. При быстром понижении pH раствора неактивной формы фермента с 12 до 7 связывание наблюдается, но только по прошествии определенного отрезка времени (менее секунды), во время которого фермент принимает активную конформацию [111]. В этом случае конформационное изменение должно предшествовать связыванию и явно слишком медленно для того, чтобы являться частью нормального механизма. [c.516]

Отрицательно заряженные (кислые). Эти аминокислоты имеют кислую, т. е. способную к ионизации при внутриклеточных значениях pH карбоксильную группу. Например, р-карбо-ксильная группа аспарагиновой кислоты [c.277]

Однако при гидролизе белков имеют значение и другие факторы. Так, было показано, что в кислой среде наблюдается особенно быстрое расщепление пептидных связей между такими аминокислотами, как серии и треонин [42, 63]. С большой легкостью отщепляются также остатки аспарагиновой кислоты [15 [c.389]

Так же как и в предыдущей главе, все значения для глютаминовой и аспарагиновой кислот рассчитаны на содержание азота в 16%- Большинство цифр, приводимых в нижеследующих таблицах, представляет минимальные величины. Для старых анализов результаты по глютаминовой кислоте, вероятно, на 25—50% ниже истинных для аспарагиновой кислоты они, очевидно, на 50% ниже того, что можно было бы получить при помощи лучших новейших методов. Следует иметь это в виду при использовании старого материала для физико-химических подсчетов. [c.316]

Кислые и нейтральные аминокислоты, смола UR-30, натрий-цитратные буферы. Увеличение pH буфера со значения 3,20 (0,20 н.) до 3,26 (0,20 н.) улучшает разделение аспарагиновой кислоты и треонина приблизительно до 0,10 (отношение высоты впадины к высоте пика). Цистин элюируется быстрее, а глутаминовая кислота перемещается ближе к пролину. Разделение глицина и аланина ухудшается. Увеличение pH буфера оказывает общее влияние на элюирование аминокислот они элюируются из колонки быстрее. [c.42]

Кислые и нейтральные аминокислоты, смола иЯ-ЗО, литий-цитратные буферы. При постоянных значениях pH буфера (2,80), температуры колонки (38,8 °С) и скорости течения буфера (70 мл/ч) изменение концентрации цитрата с 0,033 до 0,166 М оказывает такое же общее влияние, что и увеличение pH буфера. При концентрации цитрата 0,033 М оксипролин и аспарагиновая кислота не разделяются, но по мере увеличения концентрации цитрата аспарагиновая кислота элюируется, опережая оксипролин. При концентрации цитрата 0,166 М цистатионин и метионин не разделяются. [c.45]

Амиды двухосновных аминокислот. В азотистом обмене растений большое значение имеет неполный амид аспарагиновой кислоты, носящий название аспарагина [c.379]

В тесной связи с вопросом о биологической ценности белка находится представление о так называемых жизненно необходимых, или незаменимых, аминокислотах. Значение определенных аминокислот для нормального роста было выяснено в опытах на людях и некоторых животных. В этих опытах потребность в белках удовлетворялась смесью чистых аминокислот, из которой исключались те или иные аминокислоты, и, в зависимости от того, тормозился при этом рост или совершался нормально, делали вывод о значении исследуемых аминокислот для роста. Так, было установлено, что жизненно необходимыми (незаменимыми) аминокислотами для роста крыс являются следующие 10 аминокислот валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин, гистидин, аргинин (рис. 40 и 41). Незаменимость указанных аминокислот для роста, видимо, связана с тем, что организм неспособен их синтезировать. Они должны быть введены извне вместе с пищей. Скорость синтеза аргинина, который может быть синтезирован в организме, невелика. Поэтому при отсутствии аргинина в пище рост не прекращается, но идет медленнее, чем при наличии аргинина. Отсутствие в пище остальных аминокислот (например, гликокола, аспарагиновой кислоты) не влияет на рост, так как организм способен их синтезировать. [c.308]

Указанные факты приобретают особенное значение в связи с тем, что азот выводится из организма главным образом в виде мочевины. Между тем эксперимент показал, что в превращении орнитина в аргинин важную роль играют глютаминовая и аспарагиновая кислоты (стр. 342). [c.354]

Было найдено [7], что при 117° С значения кинетических констант рацемизации соответствующих ионных форм аминокислоты равны й] = 1,0-10 М- сек- , 2=41 М сек , з=6,5- 10 М- сек . Вычислить значения начальных скоростей рацемизации Ь-аспара-гиновой кислоты при значениях pH 3,0, 5,0 и 7,0, если из независимых опытов были найдены значения рЛ 1=1,88 и р/С2 = 3,6б и начальная концентрация Ь-аспарагиновой кислоты в кинетических экспериментах равнялась 0,1 моль/л. [c.47]

Можно было предполагать, что карбонильные группы пептндного состава, естественно, всегда присутствующие в молекуле пост-НТ могут иметь значение в обеспечении токсичности. Однако они малодоступны для участия в реакции взаимодействия с рецептором. В большей степени отвечают этому требованию карбонильные группы боковых цепей инвариантных аспарагиновой кислоты и аспарагина 67. Модификация аспарагиновой кислоты метиловым эфиром глицина приводит к потере активности на 75% от первоначального значения ( hang et al., 971 с). По мнению Karlsson (1973), если незаменимые карбонильные группы и существуют, то вероятнее всего они расположены в боковой цепи аспарагина 67. [c.70]

Группа —NHa Lys H-10 каждой из а-субъединиц связана при помощи водородной связи с карбоксильной группой С-концевого аргинина противоположной а-цепи, гуанидиниевая же группа каждого С-концевого аргинина связана с карбоксильной группой аспарагиновой кислоты Н-9 в противоположной а-цепи. Кроме того, она связана водородной связью с неорганическим анионом (фосфатом или ионом С1 ), который в свою очередь связан (также при помощи водородной связи) с а-аминогруппой валина-1 противоположной а-цепи (пара изологических взаимодействий). На другом конце молекулы С-концевая группа гистидина-146 каждой р-цепи связана с аминогруппой лизина С-6 а-цепи, а имидазольная боковая цепь — с аспарагиновой кислотой FG-1 той же самой р-цепи. По-видимому, именно эти ионные связи обусловливают повышенную устойчивость дезоксигемоглобина и ответственны за высокое значение константы L. [c.307]

Оказалось, что топография шести колец Ы-ацетилглюкозамина или М-ацетилмурамовой кислоты в молекуле полисахаридного субстрата в точности соответствует впадине в молекуле лизоцима. При действии лизоцима связь между четвертым и пятым кольцами разрывается (рис. 2-9). В предполагаемом активном центре остаток глутаминовой кислоты (№ 35) находится в положении, точно соответствующем его роли донора протонов [т. е. ВН в уравнении (7-10)], тогда как остаток аспарагиновой кислоты (№ 52) лежит на противоположной стороне впадины. Как 01и-35, так и Азр-52 имеют аномально высокие значения р/Са (микроскопические р/Са составляют —5,3 и 4,6 соответственно) ) в полностью протонированном активном центре [12], что связано с гидрофобным окружением и наличием водородных связей с другими группами. Азр-52 обычно диссоциирует первым, и благодаря возникающему электростатическому взаимодействию 01и-35 остается протонированным вплоть до pH - 6. Расположенные рядом положительно заряженные основные группы влияют на величины р/Са, и поведение фермента, следовательно, зависит от ионной силы среды [12]. Анион Азр-52 лежит близко (на расстоянии - 0,3 нм) к центру положительного заряда, ожидаемого в карбоний-ионе [13], и, по-видимому, должен стабилизировать карбоний-ион [см. схему (7—10)]. [c.99]

Как видно из данных табл. 4.21, ассоциация обнаружена для взаимодействия цитозина и аденина только с L-Asp, хотя описанный механизм ассоциации не исключен и для L-Glu, L-Asn и L-Gln. Вероятно, ассоциации в данных системах препятствует электростатическое взаимодействие близко расположенных NH3 - и СОО"-групп аминокислот. В случае аспарагиновой кислоты это взаимодействие является наименее выраженным, так как данная АК имеет короткую боковую цепь, карбоксилатиая группа которой максимально жестко связывает NH3-группу. В отличие от L-Asp, L-Glu имеет две Hj-rpynnbi в боковой цепи, что придает последней подвижность и ослабляет ее взаимодействие с основной цепью. В молекулах L-Asn и L-Gln вообще нет карбоксилатных групп в боковой цепи. Таким образом, можно сделать вывод, что склонность к ассоциации за счет кислотно-основного взаимодействия между карбоксилатной цвиттерионной группой аминокислот и атомами азота аденина и цитозина уменьшается в ряду L-Asp > L-Glu > L-Asn > L-Gln. Столь различные значения величин для Ura с одной стороны, для yt, Thy и Ade - с другой, и сделанные выше заключения позволяют предполагать, что в данных системах возможность ассоциации определяется стерическим соответствием атомов, способных к взаимодействию. [c.240]

Конформационный анализ второго дипептидного фрагмента O-Asn-Asp-NH выполнен при ионизированном состоянии боковой цепи остатка аспарагиновой кислоты. Расчет показал, что у этого дипептида при свернутых, и развернутых формах основной цепи водородные связи образоваться не могут. Между Ьз и S] они не возникают из-за значительных дестабилизирующих монопептидных взаимодействий в остатке Asp при необходимых для их образования значениях углов вращения. Водородная связь между b и S2, в образовании которой у -Asn-Asn принимает участие NH2-rpynna боковой цепи второго остатка, в случае -Asn-Asp- также невозможна. Нереально и возникновение водородной связи между S] и S2 из-за значительного электростатического отталкивания атомов кислорода. [c.216]

Карман, предназначенный для связывания аденина, не является высокоспецифичным. Аденозин NAD связывается в кармане, который нестрого специфичен к этому лиганду, а к ароматическим остаткам вообш,е. Единственным инвариантным остатком аденозин-связывающих центров у все.х четырех дегидрогеназ является последний остаток первого 3-складчатого листа шпильки Россмана (рис. 5.12, б). Это — глицин любой более крупный остаток помешал бы связыванию рибозильного фрагмента. Сохраняется также последний остаток второго 3-складчатого листа. Это — аспарагиновая кислота, которая образует водородную связь с атомом 0-2 рибозы, имеющую решающее значение для способности ферментов различать NAD и NADP. [c.260]

V-Аминомасляная кислота (ГАМК), образующаяся при де карбоксилировании глутаминовой кислоты, является нейромеди атором (см. 9.3.6). Большое биологическое значение имеет де карбоксилирование многих природных а-аминокислот — серина цистеина, лизина, триптофана, аспарагиновой кислоты и др. [c.340]

Сорбент готовят, встряхивая хлорированный каучук (150— 200 меш) с н-бутанолом (4 мл на 10 г хлорированного каучука) в 0,2 М цитратфосфатном буферном растворе [19]. Суспензией заполняют колонку. ДНФ-аминокислоты элюируют м-бутанолом при трех значениях pH (3, 4 и 5). Хорошее разрешение получают при pH 3, когда удается разделить (в порядке убывания подвижности) ДНФ-лизин, ДНФ-аспарагин, ДНФ-серин, ДНФ-аспарагиновую кислоту, ДНФ-глицин, ДНФ-аланин, ДНФ-пролин, ДНФ-валин, ДНФ-лейцин. При увеличении pH первые три компонента выходят в свободном объеме. [c.367]

Кислые и нейтральные аминокислоты, смола UR-40. При постоянных значениях температуры колонки, концентрации ионов натрия и цитрат-ионов и постоянной скорости течения буфера увеличение pH первого натрийцитратного буфера (pH 3,175 0,18 и. Na+, 0,133 М цитрат) на 0,010 единиц pH улучшает разделение аспарагиновой кислоты и треонина до величины 0,045 (отношение высоты впадины к высоте пика). В результате увеличения pH буфера на 0,011 цистин выходит быстрее на 1 мин, раньше элюируется глутаминовая кислота, но, кроме того, сжимаются пики трех аминокислот — пролина, глутаминовой кислоты и цитруллина. При увеличении pH буфера ухудшается разделение глицина и аланина. [c.42]

Кислые и нейтральные аминокислоты, смола UR-40. Повышение температуры колонки приблизительно на 1,5 °С при неизменных значениях pH буфера, концентрации ионов натрия и цитрат-ионов, а также скорости подачи буфера приводит в основном к ускорению элюирования аминокислот. Разделение аспарагиновой кислоты и треонина улучшается приблизительно до 0,12. Однако глутаминовая кислота элюируется настолько быстро, что не полностью разделяется с пролином. Цистин вымьшается быстрее на 2 мин, а пролин — глутаминовая кислота — цитруллин выходят более узкой зоной и поэтому разделяются хуже. При повышении температуры значительно улучшается разделение тирозина и фенилаланина, но несколько ухудшается разделение изолейцина и лейцина. [c.47]

На второй фазе сравнительно небольшие молекулы гексоз, аминокислот, глицерина и жирных кислот окисляются в результате. кроме СОг и НгО, образуются три соединения ацетилкофермент А, кетоглутарозая кислота и щавелевоуксус- ая кислота. Наибольшее значение из этих соединений имеет ацетилкофермент А — остаток укоусной кислоты, связанный с кофермеитом А (см. стр. 62). Ацетилкофермент А образуется через пировиноградную кислоту из гексоз, глицерина и некоторых а.минокислот (аланина, серина и цистеина) жирные кислоты и углеродная цепочка ряда аминокислот также образуют ацетилкофермент А. Глутаминовая кислота, гистидин, про-ЛИН, оксипролин, аргинин и некоторые другие аминокислоты на второй фазе превращаются в кетоглутаровую кислоту, а аспарагиновая кислота, тирозин и фенилаланин могут переходить з щавелевоуксусную кислоту. Следует указать, однако, что исходные вещества в этой фазе превращаются в три конечных [c.19]

В растворе наблюдается равновесие между разными формами (рис. 12.3), Поскольку на относительную силу кислотной и основной функций влияет электронодонорный или электроноакцепторный эффект органической группы К, pH, при котором раствор аминокислоты содержит равное число катионов и анионов, изменяется от соединения к соединению. Это значение pH характерно для каждой аминокислоты и известно как изоэлект-рическая гоч/са, Изоэлектрическая точка глицина 6,0. Аспарагиновая кислота содержит вторую карбоксильную группу, и при pH 6,0 ббльшая доля ее молекул находится в виде анионов (рис. 12.4). Чтобы достигнуть изоэлектрической точки, некото- [c.264]

Лизин содержит вторую NH2-гpyппy, которая при pH 6,0 сильно нрото-нирована чтобы перевести ее в нейтральное состояние, нужно добавить основание, т. е. изоэлектрическая точка будет выше (экспериментальное значение 9,6). При pH 5,0 а) глицин и б) лизин протонированы и движутся к отрицательному электроду в) аспарагиновая кислота при pH 5,0 является анионом и движется к положительному электроду. [c.283]

Присоединять аммиак по месту этиленовых связей простых углеводородов, повидимому, не удается. Это и не удивительно, так как в иных случаях в присутствии аммиака происходит даже образование этиленовых производных м. ниже действие аммиака на третичные галогениды). Наряду с этим аммиак с большей или меньшей легкостью присоединяется к непредельным кислотам или кетонам, если двойная связь расположена рядом с карбоксильной или карбонильной группой. Из непредельных карбоновых кислот типа акриловой кислоты образуются при этом Р-аминокарбоновые кислоты ср., например, статью Фишера [563], Энгеля [564J. Присоединение происходит при нагревании с аммиаком в запаянных сосудах при 100—-105 . Так как Р-аминокарбоновые кислоты иногда трудно получить иным путем, эта реакция вполне может приобрести значение для препаративных целей [см. примечание 34, стр. 6181. Аналогично ведут себя малеиповая и фумаровая кислоты, однако аспарагиновая кислота получается с очень умеренными выходами, так что для этого случая предпочтительно пользоваться другими методами. Кислоты с двумя непредельными связями присоединяют 2 молекулы аммиака. Так, сорбиновая кислота переходит в диаминокапроновую кислоту (см. Фишер и Раске [565]). [c.224]

Боковые группы некоторых аминокислот (аспарагиновой и глутаминовой кис,)ют, лизина, гистидина, аргинина, цистеина и тирозина) имеют кис-,лый или основный характер. Соответствующие значения Ка такгке приведены в табл. 8. Изоэлектрические структуры этих аминокислот завпсят, естественно, от кислотности или основности боковых групп. Превалирующие изоэлектрические структуры аспарагиновой кислоты и лизина, определенные исходя из значений приведены ниже [c.46]

Изоэлектрическая точка для аспарагиновой кислоты должна быть близкой к полусумме значений р.Л для а- и р-карбоксильпых групп. При этом зна- [c.46]

Многие интересные и важные свойства белков объясняются тем, что белки содержат большое число ионизирующихся групп, в результате чего они почти при всех условиях являются полиэлектролитами. В ионизации у таствуют главным образом боковые цепи глутаминовой и аспарагиновой кислот, лизина, гистидина, аргинина, цистеина и тирозина (см. табл. 8). Что касается а-аминогрупп и а-карбоксильных групп аминокислот, составляющих молекулу белка, то их ионизация не имеет существенного значения, так как подавляющее большинство этих групп участвует в образовании пептидных связей. [c.70]

Интерпретация кривых титрования белков сложна и не всегда однозначна. Эхо обусловлено двумя причинами. Во-первых, в каждой молекуле белка обычно содержится большое число титруемых групп (в среднем на 100 ООО единиц молекулярного веса приходится от 50 до 60 таких групп). Во-вторых, значения рйГц для каждой из титруемых групп в белках могут заметно отличаться от соответствующих значений рй для свободных аминокислот (см. табл. 8). Так, например, в белке, содержащем 10 остатков аспарагиновой кислоты, каждая из р-карбоксильных групп этой аминокислоты характеризуется своим особым значением рЛТ (варьирующим в пределах от 3 до 6). Такие различия в величине рЛГ для одних и тех же групп в белках (или в других заряженных макромолекулах) обусловлены главным образом тремя причинами 1) электростатическими взаимодействиями с другими ионизиро- [c.70]

Экспериментальная проверка справедливости уравнения (10) была выполнена для глицина, а-аланина и аспарагина. Аспарагин — моноамид аспарагиновой кислоты является также нейтральной моноаминомонокар- боновой кислотой. В табл. 1 приведены значения рЛ этих соединений. [c.93]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология