Аминокислоты Аминоизомасляная кислот

В чем заключается амфотерность аминокислот Напишите формулы аминокислот в виде биполярных ионов а) глицина б ) аланина в) а-аминоизомасляной кислоты. Для каждого соединения представьте его превращение в катион при избытке водородных ионов (в кислой среде) и в анион при избытке гидроксильных ионов (в щелочной среде). [c.79]

КИСЛОТЫ при комнатной температуре, а затем разбавленной соляной кислоты при температуре кипения смеси в присутствии некоторого количества этилового спирта. Этот метод дает хороший выход хлористоводородной соли аминокислоты. Обычно аминокислоту выделяют из ее хлористоводородной соли водным аммиаком 1-3, Метод выделения аминокислоты при помощи обработки спиртового раствора ее хлористоводородной соли пир идином в основном тот же, что и разработанный для получения глицина и а-аминоизомасляной кислоты . [c.61]

Пиридоксаль также промотирует декарбоксилирование а-аминокислот. Например, при нагревании а-аминоизомасляной кислоты в присутствии пиридоксаля образуются диоксид углерода, изопропиламин, ацетон и пиридоксамин. Можно думать, что процесс идет с разрывом связи а-углерод—карбоксилат в промежуточном иминном продукте, а не с разрывом связи а-углерод— водород. Остальные стадии протекают аналогично. [c.184]

Р-Аминоизомасляная кислота (а-метил-Р-аланин) новая аминокислота, выделенная из мочи человека [212]. [c.217]

Количество данных, касающихся биосинтеза аминокислот, очень велико, но о ранних стадиях биосинтеза известно меньше, чем о более поздних. Современные представления о механизмах превращения газообразного азота в аммиак у растений изложены в специальной монографии [1]. Миллер [2] сделал очень интересную попытку подойти к решению проблемы первичного образования органических веществ на земле он показал образование аминокислот (глицин, саркозин, ОЬ-аланин, р-аланин, ОЬ-а-аминомасляная кислота и а-аминоизомасляная кислота), а также других соединений (молочная, муравьиная и уксусная кислоты) в системе, содержащей метан, аммиак, водород и воду. Эту смесь, близкую к предполагаемому составу земной атмосферы на ранних стадиях ее образования, подвергали в течение недели и дольше воздействию электрических разрядов. Было найдено, что аминокислоты образуются путем гидролиза нитрилов последние в свою очередь возникают в результате реакции между альдегидами и синильной кислотой, образующимися под действием электрических разрядов. Миллер высказал любопытное предположение о возможном синтезе первых живых организмов из аминокислот и других соединений, образовавшихся в результате взаимодействия между альдегидами, синильной кислотой и аммиаком в первичном океане. [c.307]

Строение аминокислоты сказывается и на скорости комплексообразования [231]. Пролин и DL-a-аминоизомасляная кислота взаимодействуют с катионами (медью, никелем) значительно медленнее, чем другие аминокислоты, не имеющие заместителей при атоме азота и а-атоме углерода. [c.210]

Таутомерия. В литературе имеются сведения о получении енольных форм некоторых дикетопиперазинов. Абдергальден и сотрудники [282] нашли, что, если некоторые дипептиды нагревать с дифениламином или дикетопиперазины обрабатывать тирозином в глицерине или анилином при 200°, то образующиеся при этом ангидриды аминокислот сохраняют эмпирические формулы нормальных дикетопиперазинов, но в противоположность последним имеют явно ненасыщенный характер. Они немедленно обесцвечивают перманганат, образуют озониды и дают несколько новых полос поглощения в ультрафиолетовой части спектра. Продукт, полученный из ангидрида глицина, реагирует с двумя молекулами диазометана. Эти модифицированные соединения рассматриваются как енольные формы, во-первых, на основании вышеуказанных свойств, а, во-вторых, благодаря тому, что нагревание в воде превращает их обратно в нормальные дикетопиперазины. Ангидрид (X) а-амино-изобутирил-а-аминоизомасляной кислоты, который не способен к енолизации, затрагивающей а-углеродный атом, не дает ненасыщенной формы. Ангидрид саркозина (XI), напротив, дает ненасыщенную форму, причем он может ено-лизоваться только в одном направлении, как это показано ниже. По этой причине постулировали, что двойные связи в этих соединениях располагаются между углеродными атомами, как в соединении XII. [c.356]

Известно, что следующие аминокислоты выделяют аммиак при облучении [36, 39—42] аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, а-аминоизомасляная кислота, цистин, глутаминовая кислота, глицин, гистидин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, серин, тирозин и валин. Цистеин [4-3] не способен к дезаминированию, вероятно, нз-за преобладающей реакции тиоловой группы (см. ниже). Пролин не образует аммиака [36]. Глицилглицин образует несколько больше аммиака на единицу дозы облучения, чем глицин, а его хлорид — значительно меньше [44]. Возможно, что дезаминирование может происходить как за счет амидной группы, так и за счет свободной аминогруппы в полипептидной цепи оно вызовет разрыв самой цепи. Предложен [36] следующий механизм для реакций дезаминирования свободной аминогруппы [c.220]

Считают, что различие в разделении аминокислот при использовании литий- или натрийцитратных буферов обусловлено, невидимому, гидратацией. Хефтман [29] объясняет, что скорость ионного обмена в первую очередь контролируется процессом диффузии ионов из смолы и что наименее прочно связываются наиболее гидратированные ионы. Гидратированный ион лития имеет 7,3—10,0 А в диаметре, тогда как ион натрия—5,6—7,9 А. При использовании смолы иН-ЗО продолжительность анализа кислых и нейтральных аминокислот физиологических жидкостей составляет 270 мин, включая определение р-аминоизомасляной кислоты. [c.66]

Решение. По методу Зелинского -аминокислоты можно синтезировать взаимодействием альдегидов или кетонов со смесью цианистого калия и хлористого аммония. Для синтеза а-амино-изомасляной кислоты следует взять ацетон. Вначале образуется нитрил а-аминоизомасляной кислоты, который легко гидро.ти-зуется и превращается в а-аминоизомасляную кислоту [c.93]

Соответственно, действием формальдегида и муравьиной кислоты на аминокислоты были получены диметиламинопроизводные, например из глицина, аланина и -аминоизомасляной кислоты из сложных аминокислот подучались только продукты разложения и конденсации. [c.259]

Хотя источником аминокислот мочи являются аминокислоты плазмы, между концентрациями различных аминокислот в крови и в моче нет определенного соответствия. Так, с мочой в наибольшем количестве выделяются вовсе не те аминокислоты, уровень которых в плазме максимален (см. табл. 3). Кроме того, концентрации аминокислот в крови человека относительно постоянны, тогда как выделение аминокислот с мочой подвержено значительным колебаниям. Качественные и количественные различия в экскреции аминокислот обусловлены рядом факторов, в том числе характером питания и наследственностью. В норме у человека на долю аминокислот приходится менее 3% азота мочи таким образом, человек выделяет с мочой примерно от 80 до 300 мг азота аминокислот в сутки. В экскреции аминокислот наблюдаются значительные видовые различия [43] любопытно, что кошки выделяют фелинин — аминокислоту, отсутствующую в моче животных других видов (стр. 52). У человека фактор наследственности влияет на количество выделяемой р-аминоизомасляной кислоты (она образуется, вероятно, при расщеплении тимина, см. стр. 309). Примерно 10% людей выделяют около 200 мг р-аминоизомасляной кислоты в сутки, тогда как большинство людей выделяет лишь около Vio этого количества. Повышенная экскреция р-аминоизомасляной кислоты зависит, вероятно, от фактора, связанного с функцией почек, так как нет данных о наличии повышенного уровня этой аминокислоты в кровн субъектов, выделяющих ее в больших количествах с мочой [44—46]. [c.467]

Примером первого рода (превышение почечного порога [54, 55]) может служить выделение фенилаланина при фенилпировиноградной олигофрении (стр. 474). При поражениях печени обычно повышается общий уровень аминокислот в плазме, что сопровождается общей аминоацидурией [17, 55—60]. Это не удивительно, поскольку дезаминирование аминокислот происходит в основном в печени. Дент и Уолш [56] наблюдали у больных с легкими формами заболеваний печени повышенное выделение с мочой цистина, таурина, р-аминоизомасляной кислоты, метилгистидина, этаноламина и метионина. При более тяжелом поражении печени значительно увеличено выделение всех аминокислот, наподобие экскреции аминокислот у животных после гепатэктомии [61]. [c.468]

Хорошо известно, что аминокислоты в кристаллическом состоянии сушествуют в виде биполярных (цвит-тер) ионов. Эмпирическое отнесение полос было сделано для биполярных ионов глицина [218], а-аланина [219], а-аминоизомасляной кислоты [220]. В габл. 63 приведены частоты и отнесение полос в спектрах глицина и а-аланина. Инфракрасные спектры кристаллических аминокислот были измерены Клотцем и Груеном [c.274]

Оксазолоны, полученные из Са-замещенных аминокислот, например из сс-аминоизомасляной кислоты или изовалина, устойчивы к рацемизации. Другой недостаток азлактонного метода состоит в том, что к образованию азлактонов способны лишь производные аминокислот, содержащие N-защитные группы ацильного типа. В частности, оксазолоновые производные аминокислот, имеющие N-защитные группы уретанового типа, до настоящего времени не известны [ 75]. Описан синтез азлактонов N-защищенных дипептидов (88) [1239, 2117] [c.170]

С -Замещенные аминокислоты (2) не обнаружены в биологически активных полипептидах. а-Окси-а-аминокислоты (2) (Х = ОН) содержатся в родственных пептидам природных соединениях, например в алкалоидах спорыньи, цефалоспорине, лико-маразмине и др. (ср. [2080]). а-Аминоизомасляная кислота (2) (Х = СНз, а-метилаланин) найдена в гидролизатах белков и в одном антибиотике (ср. [1367]). [c.195]

Из С -алкилированных аминокислот наиболее важной является а-аминоизомасляная кислота. Пептиды, содержащие С-концевой остаток а-аминоизомасляной кислоты, впервые были синтезированы Бергманном и сотр. ([200], ср. [196]), исходя из этилового эфира а-амнноизомасляной кислоты. Для синтеза а-аминоизобутирилпептидов применяли соответствующее карбо-бензоксипроизводное. В обоих случаях активирование карбоксильной группы осуществляли хлорангидридным методом. [c.196]

Эту аминокислоту находят в яблоках [12], почве [13], водорослях [14]. р-Аминоизомасляную кислоту обнаруживают в моче человека [15]. В последнее время выяснилось, что р-лизин входит в состав трех антибиотиков [16] (виомицина, стрептотрицина и стрептолина), а в молекуле одного из важнейших антибиотиков — пенициллина — уже сравнительно давно было установлено наличие р-лактамного кольца [17] [c.330]

Карбаминовая кислота и р-аланин — конечные продукты распада урацила и цитозина. При распаде тимина вместо р-аланина возникает р-аминоизомасляная кислота. Аминокислоты включаются в реакции, характерные для их превращений, а карбаминовая кислота — в орни-тиновый цикл образования мочевины. [c.150]

Обсуждаются данные литературы и авторов монографии по синтезу модифицированных аминокислот (N-метиламинокислот, а-алкил-аминокислот, дегидроаминокислот, а также а-аминоальдегидов). Из большого числа известных методов выявлены наиболее технологичные. Рассмотрено получение конкретных модифицированных аминокислот (саркозина, а-аминоизомасляной кислоты, 3,4-дегидропролина и др.). [c.4]

В синтезе пептидов помимо оптически активных естественных и модифицированных аминокислот используются также алкилами-нокислоты, не имеющие хирального С-атома а-аминоизомасляная кислота, а-бензилфенилаланин и др. В настоящей главе обсуждаются методы синтеза и использования упомянутых соединений. [c.56]

Показана принципиальная возможность получения а-аминоизо-масляной кислоты превращением аммониевой соли метакриловой кислоты под высоким давлением (около 6000 МПа) [2]. Однако выходы аминокислот незначительны. а-Аминоизомасляную кислоту получают взаимодействием этилового эфира 2,2-диметилазоуксус-ной кислоты с трифенилфосфином [49] выход целевого продукта 70%. [c.59]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология