Концентрация водородных ионов влияние на ферменты

Влияние активной реакции среды. Каждый микроорганизм может жить лишь при определенной реакции среды. Влияние pH среды на активность микроорганизмов обусловлено взаимодействием ионов водорода с ферментами, находящимися в цитоплазматической мембране и в клеточной стенке. Изменение концентрации водородных ионов во внешней среде не сказывается на концентрации их в цитоплазме, так как цитоплазматическая мембрана непроницаема для ионов водорода и гидроксила. [c.285]

Ферменты крайне чувствительны к изменению концентрации водородных ионов. Это обусловлено такими причинами, как степень ионизации функциональных группировок, особенно в активном центре фермента, изменениями структуры белковой макромолекулы, а также влиянием pH на степень связывания фермента с субстратом. Так же как и температурная зависимость, pH-зависимость скорости ферментативной реакции имеет колоколообразную форму (рис. 6.9). [c.75]

Следует рассмотреть еще один механизм влияния pH на фермент— прямое влияние pH на конформационную структуру белка. Если считать, что реализуется индуцированный контакт фермента с субстратом, то повороты связей сопровождаются перемещением зарядов. Конечно, электростатические взаимодействия (включая образование ионных пар) между боковыми привесками могут играть не меньшую роль, чем состояние водородных связей в а-спиралях и р-формах. Ясно, что концентрация водородных ионов должна влиять на конформацнонные свойства белка. Она не может не сказываться также на гидрофобных взаимодействиях, формирующих глобулу. Зависимость гидрофобных взаимодействий от pH мало изучена. [c.397]

Под влиянием ферментов происходит полное разжижение дрож жей вследствие распада белков на пептиды, альбумозы, а затем на аминокислоты При глубоком автолизе часть аминокислот расщепляется до аммиака, при этом сухие вещества дрожжей перехо дят в лизат, т е в жидкость, часть сухих веществ разрушается столь глубоко, что переходит в газообразную форму Величина потерь сухих веществ является критерием глубины процесса автолиза Для эффективного ведения процесса автолиза важно поддерживать температуру массы в пределах 45 —50° При 60° начинается разрушение протеолитических ферментов Оптимальная концентрация водородных ионов pH 6—6,5 [c.220]

Влияние активной реакции среды. Каждый микроб может жить лишь при определенной реакции среды. Протоплазма клетки находится в коллоидном состоянии при определенных значениях pH. С изменением концентрации водородных ионов может произойти коагуляция коллоидов. Кроме того, изменение pH нарушает каталитическую деятельность ферментов, входящих в состав бактериальной клетки. [c.275]

Концентрация водородных ионов оказывает существенное влияние на активность ферментов. Эта зависимость обычно выражается кривой, име- [c.56]

Важной особенностью ферментов является их повышенная чувствительность к действию внешних условий (лабильность) температуры, концентрации водородных ионов, действия окислителей и восстановителей, ничтожных примесей других веществ. Это становится понятным, если учесть, что ферменты являются белками. Находясь в коллоидном состоянии, молекулы белков особенно чувствительны к влиянию внешней среды. [c.145]

Влияние реакции среды на ферменты. Ферменты также весьма чувствительны к изменению реакции среды. Каждый фермент проявляет максимальное действие при определенной для него концентрации водородных ионов, получившей название оптимума pH. Некоторые ферменты проявляют максимум активности в нейтральной среде, другие — в слабощелочной или слабокислой, реже — при довольно кислой среде (табл. 9). [c.130]

Возникает вопрос, почему именно концентрация водородных ионов оказывает влияние на действие ферментов Имеется основание полагать, что ферменты наиболее активны в изоэлектрическом состоянии, т. е. когда их частички имеют суммарный электрический заряд, равный нулю, и не передвигаются в электрическом поле ни к аноду, ни к катоду. Установлено, что оптимальная для действия фермента концентрация водородных ионов соответствует наименьшей подвижности фермента в электрическом поле. Явно выраженная чувствительность ферментов к концентрации водородных ионов является одним из характерных их свойств. [c.170]

Реакция почвенного раствора оказывает на растение прямое и косвенное влияние. Повышение концентрации водородных ионов в ризосфере снижает поступление в растение всех наиболее важных катионов и анионов кальция, калия, магния, молибдена, фосфатов увеличивает поглощение из почвенного раствора алюминия, марганца - токсичных для растений, а также активизирует гидролитические ферменты в корневой системе. [c.68]

Влияние концентрации водородных ионов на каталитическую активность ферментов состоит в воздействии ее на активный центр. При разных значениях pH в реакционной среде активный центр может быть слабее или сильнее ионизирован, больше или меньше экранирован соседними с ним фрагментами полипептидной цепи белковой части фермента и т. п. Кроме того, pH среды влияет на степень ионизации субстрата, фермент-субстратного комплекса и продуктов реакции, оказывает большое влияние на состояние фермента, определяя соотношение в нем катионных и анионных центров, что сказывается на третичной структуре белковой молекулы. Последнее обстоятельство заслуживает особого внимания, так как определенная третичная структура белка-фермента необходима для образования фермент-субстратного комплекса. [c.109]

Общие соображения. Почти все ферменты крайне чувствительны к концентрации водородных ионов. Активность ферментов всегда уменьшается при изменении pH в любую сторону от некоторого (оптимального) и сравнительно узкого интервала значений. Влияние рП определяется сочетанием трех факторов 1) необратимыми изменениями структуры белка при экстремальных значениях pH, в том числе и изменением ирочности и способа связывания ферментов с нростетическими группами 2) влиянием pH на степень ионизации субстрата и 3) влиянием pH на связывание субстрата с ферментом и на реакционную способность при катализе. Мы рассмотрим здесь только третий фактор. Что же касается первых двух, то их влияние можно определить независимо от самой реакции, кинетика которой исследуется, и на это влияние должны быть сделаны соответствующие поправки. [c.185]

Влияние pH. Как показал Сёренсен (1909 г.) активность ферментов зависит в значительной степени от концентрации водородных ионов в растворе (или, точнее, от термодинамической активности водородных ионов, т.е. от pH раствора). Кривые, изображающие зависимость скорости реакции от pH, обнаруживают, как правило, выраженный максимум при определенном pH, тогда как при значениях pH, отличающихся на 1 от этого максимума, скорость реакции значительно меньше (см. примеры карбогидраз и протеаз). В силу этой особенности [c.794]

Наконец необходимо особо отметить частный случай ингибирования ферментов ионами Н" и ОН . Все ферменты изменяют свою активность при увеличении или уменьшении концентрации водородных ионов в пределах, еще не вызывающих денатурации белка. Очевидно, что это связано с ингибирующим влиянием ионов Н и ОН", которые Логут реагировать с ферментом, образуя каталитически неактивное или менее активное производное фермента (см. также стр. 103). [c.83]

На самых перйых этапах исследования ферментов было замечено, что активность ферментов зависит от концентрации водородных ионов в среде, причем обычно такая зависимость выражается колоколообразной кривой с максимумом при определенных значениях pH. Еще в 19И г. Михаэлис и Дэвидсон [9] высказали мысль, что причиной этого является амфотерная природа ферментов — белков. Дальнейшие исследования влияния pH на скорость ферментативных реакций позволили конкретизировать эту точку зрения применительно к отдельным ферментам и открыли широкие возможности для изучения механизма реакций. [c.103]

Ацетилхолинэстераза — специфическая или истинная холинэстераза — содержится главным образом в эритроцитах (ЭХЭ), головном мозге, окончаниях нервных волокон холинэстераза —ке-специфическая, или псевдохолинэстераза, содержится в сыворотке крови (СХЭ). Действие этих ферментов характеризуют следующие показатели оптимум pH —область концентрации водородных ионов, в которой соответствующий фермент обнаруживает наивысщую активность изоэлектрическая точка (у амфотерных электролитов изоэлектрической точкой, представляющей специфическую константу, является значение pH, при котором число положительно заряженных ионов равно числу отрицательно заряженных) угнетение субстратом-, влияние на гидролиз. [c.160]

Влияние химических факторов на активность ферментов. Активность ферментов значительно меняется в зависимости от изменения условий, в которых они действуют. Так, например, для каждого фермента существует определенная область концентрации водородных ионов, в которой лежит оптимум его действия. Для пепсина оптимальное значение рН=1,5—1,6 для трипсина 7,8—8,7 для сахаразы 4,5 для липазы рицинуса 4,7 для липазы поджелудочной железы 8,0 и т. д. Однако на положение оптимума влияет степень очистки фермента. Так, например, оптимальное pH для липазы из слизистой оболочки желудка собаки равняется 5,5—6,3 после электродиализа оно будет 6,3—7,1 после адсорбции каолином 7,1—7,9. В области оптимального pH ферменты обычно устойчивы, но это небезусловно для трипсина оптимум расщепления белка лежит при рН=7,8—8,7, а наибольшая устойчивость—при рН=6,0 для пепсина оптимум действия при рН=1,5—1,6, а наибольшая устойчивость наблюдается при рН==4,0. [c.338]

Изучение влияния концентрации водородных ионов на биосинтез танин-ацилгидролазы грибом Asp. arbonarius показало, что при использовании аммонийных солей на глюкозо-минеральной среде с галлотанином оптимальный pH для биосинтеза фермента около 2,5. При выращивании микроорганизма на питательных средах с нитратами биосинтез таназы наиболее интенсивно происходил при pH 5,3—5,5, Внесение в питательные среды углекислого кальция приводило к полному прекращению образования фермента. [c.188]

На активность ферментов влияет ряд факторов. На некоторые из них указывалось раньше. Приводились данные о влиянии температуры и концентрации водородных ионов на активность действия ферментов. Большое значение для действия ферментов имеет также концентрация веществ, на превращение которых действуют ферменты. При малых концентрациях вещества не только неблагоприятны условия для столкновения между собою молекул, но, крометого, в реакции при этом немолсет действовать все имеющееся количество фермента, и реакция протекает с малой скоростью. С увеличением концентрации вещества и при сохранении без изменений других условий скорость течения реакции увеличивается, и при определенной концентрации вещества наступают оптимальные условия для проявления действия фермента. Дальнейшее увеличение концентрации вещества приводит к замедлению действия фермента. [c.174]

Главный недостаток, которым страдали ранние работы по ферментативной кинетике, состоял в том, что в них не придавали значения влиянию на ферментативный катализ Н" -ионов. В водных растворах концентрация Н -ионов может меняться от 1 М до приблизительно М. Этот огромный интервал обычно сжимают до разумных размеров введением логарифмической шкалы pH = —lg[H ]. Свойства всех ферментов очень сильно зависят от pH, и механизм их действия невозможно понять, если не ввести как непременное условие проведения любого серьезного исследования контроль pH, что и было сделано Михаэлисом и его сотрудниками. На самом деле первый шаг в этом направлении сделал несколькими годами ранее Сёренсен 11341, который ввел представление о шкале pH и описал использование буферных растворов в своей классической работе, показавшей, насколько важна концентрация водородных ионов в исследованиях ферментов. Несмотря на разногласия при интерпретации рН-эффектов в ферментативной кинетике, совершенно ясно, что любая попытка провести кинетическое исследование без соответствующего контроля pH бессмысленна. [c.142]

В качестве критерия чистоты соединения пользуются также растворимостью. Известно, что растворимость гомогенного вещества постоянна и не изменяется в присутствии избытка твердого вещества. Этот метод вряд ли пригоден для определения растворимости белков в чистой воде, так как растворимость белков в воде сильно зависит от следов электролитов и от концентрации водородных или гидроксильных ионов. Влияние этих веществ можно исключить, если в качестве растворителя использовать концентрированный раствор соли. При проверке растворимости кристаллического яичного альбумина или карбокси-гемоглобина в растворе сернокислого ам1мония было найдено, что растворимость до некоторой степени зависит от количества твердой фазы [22]. На этом основании было сделано заключение, что молекулы этих белков можно рассматривать как системы обратимо диссоциирующих компонентов. Очень тщательные определения растворимости кристаллического химотрипсиногена [23] и рибонуклеазы [24] показали, что эти белки ведут себя как гомогенные соединения. В высшей степени важно, что эти гомогенные белки являются ферментами (см. гл. ХП). [c.15]

Реакция среды. Реакция среды, т. е. степень ее щелочности или кислотности, оказывает большое влияние на жизнедеятельность микроорганизмов. Физиологически действующим началом в кислых и щелочных субс гратах является не просто наличие в них кислоты или щелочи, а концентрация гидроксильных и водородных ионов (ОН и Н+). pH среды может изменять активность ферментов, что в свою очередь ведет к изменению биохимической активности микро- [c.90]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология