Медь и цитохромы

В терминальном комплексе IV электроны переносятся от цитохрома с к кислороду, т. е. этот комплекс является цитохром с. кислород-оксидоредуктазой (цитохромоксидазой). В его состав входят четыре редокс-компонента цитохромы а и 3 и два атома меди. Цитохром и ub способны взаимодействовать с Oj, на который передаются электроны с цитохрома а — Сид. Транспорт электронов через комплекс IV [c.154]

Получены также аддукты апофермента пероксидазы хрена и порфириновых комплексов марганца, кобальта, никеля и меди [92, 216, 248], а также аддукты апофермента цитохром с-пероксидазы с порфириновыми комплексами ванадия, марганца, кобальта, цинка и серебра [246—248]. Из всех этих производных только марганцевые аналоги цитохром с-пероксидазы обнаруживают каталитическую активность. Для марганцевого аналога цитохром с-пероксидазы обнаружена несколько меньшая активность по отношению к [c.200]

Донором электрона по отношению к цитохрому / может служить пластоцианин (ПЦ). В этом окрашенном в синий цвет (Ямакс 460, 597, 780 нм) белке редокс-центр Е = 0,37 В) — ион меди, связанный с меркаптогруппами цистеина. При восстановлении окраска исчезает. Редокс-потенциал белка почти такой же, как и у цитохрома f, в количественном отношении он тоже близок к этому гемопротеиду. [c.27]

Цитохром с передает электроны IV комплексу, в котором находятся цитохромы а и аз и ионы меди. [c.164]

Биологическая роль каталазы, по-видимому, состоит в защите биохимических систем клетки от токсического воздействия перекиси водорода, которая, как указывалось, образуется при действии флавиновых окислительных ферментов. Основной процесс, ускоряемый пероксидазами,— окисление определенных химических соединений перекисью водорода. Особо следует упомянуть цитохром с-пероксидазу. Окисление цитохрома с в присутствии этого фермента происходит в десятки раз быстрее, чем в присутствии других пероксидаз. Цитохром с-пероксидаза, или, короче, цитохромоксидаза, называется еще цитохромом аз и содержит в своей активной группе ионы меди. [c.210]

Цитохром-С-оксидаза — это сложная биологическая молекула, содержащая в своей структуре два гемовых атома железа и два атома меди. Эти четыре окислительно-восстановительных [c.60]

Структура и функции цитохромоксидазы окончательно не выяснены. Молекулярная масса этого фермента 240 ООО. Предполагают, что он состоит из шести субъединиц, каждая из которых содержит один гем а и один атом меди (обнаружена с помощью спектров ЭПР). Две субъединицы по спектру поглощения относят к цитохрому а, четыре — к цитохрому аз. С кислородом может взаимодействовать только цитохром аз, цитохром а не имеет такой способности. Перенос электронов на кислород сопровождается превращением Си (II) в Си(1). Цитохромоксидаза, таким образом, является многоглавым ферментом, содержащим различные простетические группы — атом меди и гем а. [c.155]

Очищенный цитохром с не разрушается, не теряет каталитических свойств при действии на него разбавленных кислот или щелочей в пределах pH 4—11,5, не изменяется при кипячении. В нейтральной среде восстановленный цитохром с не окисляется молекулярным кислородом, но окисляется перекисью водорода, феррицианидом и солями меди. Окисленный цитохром с восстанавливается такими восстановителями, как гидросульфит, цистеин, полифенолы и аскорбиновая кислота, а также цитохромами 5 и С1 и рядом ферментов. [c.158]

Комплекс цитохромов а+Оз называют цитохромоксидазой (6 субъединиц, 2-цит а и 4-цит 3). В цитохроме имеются атомы меди. Электроны принимаются субъединицами цитохрома а и передаются цитохрому Дз, который передает их на кислород. Этот перенос сопровождается сменой валентности меди — Си " " Си " . Атом кислорода заряжается отрицательно и приобретает способность взаимодействовать с протонами и образовывать Н2О. [c.118]

IV. Цитохром с Ог-оксидо-редуктаза 7 150-200 7 Цитохром а Цитохром аз Медь 1 1 2 Цианид Азид СО [c.209]

Эти простетические группы также, как и их способы соединения с белками, могут быть очень различными. Так, в фосфопротеидах собственно белок соединен с фосфорной ли пирофосфорной кислотами эфирообразно через гидроксильные группы оксиаминокислот. В хромопротеидах простетической группой является красящее вещество гем, представляющее собою соединение порфиринового ряда, содержащее металл. В гемоглобине (красящем веществе крови), который является переносчиком кислорода у позвоночных, гем содержит железо в гемоцианине, содержащемся в крови и гемолимфе некоторых беспозвоночных животных, гем содержит медь. Железо содержат и ряд других представителей этой обширной и важной группы белков, например, цитохром С — катализатор клеточного дыхания, каталаза и пероксидаза — окислительные ферменты и т. д. Различен также и характер связи простетической группы с белком в хромопротеидах. Согласно современным представлениям, белок (глобин) в гемоглобине связан с гемом водородными связями, возникающими между атомом железа гема и имидазольным кольцом гистидиновых остатков в белке. В цитохроме связующим звеном, по-видимому, является тиоэфирная группа (см. рис. 10). [c.533]

Цитохромоксидазы выполняют в аэробных организмах уникальную функцию они соединяются с Ог почти таким же образом, как и гемоглобин, а затем быстро восстанавливают Ог до двух молекул НгО [24а]. Происходит разрыв связи О—О для восстановления требуется четыре электрона. Очевидно, процесс этот сложен и пока еще плохо изучен. Важно отметить, что цитохромоксидаза, содержащаяся в митохондриях млекопитающих, имеет два гема (цитохром а) и два атома u(I) на одну функциональную единицу. Таким образом, при восстановлении обеих молекул цитохрома а и двух атомов меди может быть запасено четыре электрона для последующего восстановления одной молекулы Ог. Химия цитохромоксидазы слабо изучена. Как впервые обнаружил Кейлин, только половина молекул цитохрома а соединяется с СО. Она была названа цитохромом аз. По данным электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия, в цитохромоксида-зе дрожжей имеется шесть или семь субъединиц с мол. весом от 5 000 до 42 000 [24Ь, с]. Интересно отметить, что три наиболее крупные субъединицы, по-видимому, кодируются генами митохондриальной ДНК. Группы гема присоединены к пептидам меньшего размера. Было высказано предположение, что в интактном ферменте молекула Ог вначале связывается между атомом железа цитохрома аз и ионом двухвалентной меди aV—Ог—Си+. На следующей стадии происходит двухэлектронный процесс восстановления Ог с образованием перекисной структуры и далее двух молекул воды. [c.376]

Цитохром l (из митохондрии) — гемопротеид с молекулярной массой 40 ООО— содержит четыре геминовые группы на моль ферл1ента. Цитохром с растворим в воде, имеет молекулярную массу 13 ООО. Цитохром а входит в состав цитохромоксидазы, катализирующей завершающую фазу реакции переноса электронов от восстановленного цитохрома с (окисляя его железо в Fe ) на молекулярный кислород, используя при этом протон воды и образуя воду. Цитохром а представляет собой железоцитопорфирин. Цитохромоксидаза содержит два атома меди на моль фермента молекулярная масса 70 ООО. [c.560]

Установлено, что цитохромоксидаза состоит из шести субъединиц каждая из них содержит геминовую группу и атом меди. По-видимому, две субъединицы из шести составляют цитохром а, а остальные четыре относятся к цитохрому [c.197]

Большую группу составляют так называемые транспортные белки, т. е. белки, участвующие в переносе различных вешеств, ионов и т. п. К ним обычно относят цитохром с, участвующий в транспорте электронов, гемоглобин, гемоцианин и миоглобин, переносящие кислород, а также сывороточный альбумин (транспорт жирных кислот в крови), -липопрокин (транспорт липидов), церулоплаз-мин (транспорт меди в крови), липид-обменивающие белки мембран. В последнее время эта группа пополнилась мембранными белками, выполняющими функции нонных каналов,— здесь необходимо упомянуть белковые компоненты полосы В-3, ответственные за транспорт анионов через эритроцитарную мембрану, белки Na -, Са - и К -каналов возбудимых мембран. К транспортным пептидам резонно отнести канал-образующие соединения типа аламетицина и грамицидинов А, В и С, а также пептидные антибиотики — ионофоры ряда валиномицина, энниатина и др. [c.22]

Порфирины, содержащие железо и медь. Простетические группы, содержащие окисное железо, представлены в энзимах — каталазе и пероксидазе, — катализирующих реакции перекиси водорода. Цитохромоксидаза, промотирующая вторичное окисление восстановленных (т. е. содержащих закисное железо) цитохромов молекулярным кислородом, также является соединением окисного железа, а энзимы, вызывающие прямое аэробное окисление фенолов, содержат медь в качестве основного компонента. Все эти производные порфирина, в отличие от гемоглобина, но подобно цитохрому (ст р. 290), действуют посредство1м химических процессов, включающих обратимое окисление и восстановление атома металла, как постулировано Габером и Виль-штеттером (стр. 293). Следует указать, что следы таких соединений, как окись углерода, цианистый водород, фториды и азиды, которые могут давать прочные, не ионизирующиеся связи с атомом металла, способны подавлять каталитическую активность. В образующихся устойчивых комплексах нет неспаренных электронов 2. [c.307]

К хро .юпротеидам относятся также окрашенные геминовые соединения с белками, такие как миоглобин (миохром) поперечнополосатых мышц, эритрокруорины беспозвоночных, каталаза н пероксидазы, цитохром с. Некоторые хромопротеиды представляют собой не содержащие железа или меди соединения желчных пигментов с белком. Кроме того, к хромопротеидам могут быть отнесены и окрашенные соединения белков с каро-тиноидами.. [c.177]

Цитохром ааз отличается от других цитохромов. В его состав входят две молекулы прочно связанного гема А, отличающегося от протогема гемоглобина наличием у его порфиринового кольца длинной углеводородной боковой цепи. Кроме того, в нем имеются также два атома меди, играющие важную роль. Присоединив электроны, поступившие от цитохрома с, и перейдя таким образом в Fe(II)-фopмy, компонент а цитохрома аоз передает затем эти электроны цито- [c.521]

От всех NAD-зависимых реакций дегидрирования восстановительные эквиваленты переходят к митохондриальной NADH-дегидрогеназе, содержащей в качестве простетической группы FMN. Затем через ряд железо-серных центров они передаются на убихинон, который передает электроны цитохрому Ъ. Далее электроны переходят последовательно на цитохромы j и с, а затем на цитохром аа , (цитохромоксидазу), которая содержит медь. Цитохромоксидаза передает электроны на О2. Для того чтобы полностью восстановить Oj с образованием двух молекул HjO, требуются четыре электрона и четыре иона Н. Перенос электронов блокируется в определенных точках ротеноном, антимицином А и цианидом. Процесс переноса электронов сопровождается значительным снижением свободной энергии. В трех участках дыхательной цепи происходит запасание энергии в результате синтеза АТР из ADP и Р . Окислительное фосфорилирование и перенос электронов можно разобщить, воспользовавшись для этого разобщающими агентами или ионофорами, такими, как валиномицин. Для того чтобы могло происходить окислительное фосфорилирование, внутренняя митохондриальная мембрана должна сохранять свою целостность и должна быть непроницаемой для ионов Н и некоторых других ионов. Перенос электронов сопровождается выталкиванием ионов Н из митохондрий. Согласно хемиосмотической гипотезе (одной из трех гипотез, предложенных для объяснения механизма окислительного фосфорилирования), перенос электронов создает между двумя сторонами внутренней митохондриальной мембраны градиент концентрации ионов Н , при котором их концентрация снаружи выше, чем внутри. Предполагается, что именно этот градиент служит движущей силой синтеза АТР, когда ионы Н, возвращающиеся из цитозоля в матрикс, проходят через [c.545]

Цифры I, II, III, IV обозначают комплексы, по которым течет поток электронов. Комплекс I состоит из Фс, 6 и негеминового железа, II и III содержат Ф<1 и 6 и i соответственно, а также негеминовое железо, IV комплекс включает цитохром а и медь. Между комплексами электроны переносятся посредством подвижных коферментов. [c.181]

Комплексоны снижают активность алкогольдегидроге-назы (цинк), цитохром-с-редуктазы (железо), аскорбино ксидазы растений (медь) и др. Изучение свойств некоторых комплексных соединений металлов (Л. А. Николаев)) показало, что и относительно простые и довольно лабильные комплексы,способны проявлять высокую каталитическую активность и являются хорошими моделями активных групп металлсодержащих ферментов. Вместе с тем большое число этих комплексов и их высокая чувстви тельность к изменению природы лиганда делают понятным, почему соединения этого класса обязательно должны быть вовлечены в жизненный круговорот. Порфири-новые комплексы играют в поддержании процессов жизни важную роль не только потому, что магниевый комплекс такого типа хлорофилл осуществляет управление потоками солнечной энергии, направляя их на работу синтеза в фотосинтезирующих организмах, а гемоглобин и ряд ферментов выполняют важные функции, но еще и потому, что образование ДНК — основного кодирующего вещества — протекает по всем данным с участием порфи-ринового комплекса кобальта (витамина В12) [c.182]

В присутствии меди делается возможным также и образование таких, например, необходимых для дыхания клеток веществ, как каталаза, цитохром, аскорбиноксидаза и др. В крови и печени животных найдены белковые соединения меди (гемо- и генато-купреины, церулоплазмин и др.). [c.16]

В настоящее время известно достаточно много ферментов, активирующих молекулярный кислород. В табл. 19 приведены ок-сидазы, отличительной чертой которых является участие в механизме катализа ионов меди, входящих в активные центры ферментов. Некоторые ферменты способны четырехэлектронно восстанавливать кислород до воды без промежуточного образования перекиси водорода. В качестве примера можно привести цитохро-моксидазу, лакказу, аскорбатоксидазу, церрулоплазмин (см. табл. 19), так называемые голубые медьсодержащие ферменты. [c.142]

Рис. 9.7. Упрощенная схема дыхательной цепи. Водород переходит от восстановленного НАД к ФАД. Далее атомы водорода расщепляются на ионы водорода (Н ) и электроны. Электроны передаются от восстановленного ФАД железу (Ре), меди (Си) и, наконец, кислороду, где они соединяются с ионами водорода, образуя воду. (Присоединение электрона есть восстановление, а его утрата — окисление разд. 9.3.2.) Железо входит в состав гемо-группы белка, называемого цитохромом. Подобно гемоглобину, другому железосодержащему белку, цитохром окрашен (врозовый цвет). Медь входит в состав группы белков, носящих собирательное название цитохромоксидазы. Цитохромы переносят не водород, а электроны.

Цитохромы, в состав которых входит железо, функционируют в митохондриях, перенося электроны (поступающие от водородных атомов, разделивщихся на ионы водорода и элекгроны) вдоль электронтранспортной цепи. Здесь электроны передаются от менее электроотрицательных атомов к более электроотрицательным. Продукты таких реакций обладают меньшей потенциальной энергией, чем исходные вещества, и количество энергии, соответствующее этой разности, выделяется и используется в той или иной форме. В конце электронтранспортной цепи стоит цитохром, содержащий помимо железа еще и медь, которая непосредственно передает электроны на атмосферный кислород, окисляясь при этом [c.370]

Простетические группы ряда флавопротеидов содержат атом металла. Например, ксантиноксидаза (дегидрогеназа), нитратредуктаза содержат молибден, в состав дегидрогеназы бутирил-КоА входит медь-флавопротеид, НАД-Нг цитохром с редуктаза и НАДФ-Нг цитохром с редуктаза, сукциндегидрогеназа содержат железо. Характерной чертой для этой категории ферментов является то, что их действие в отличие от флавопротеидов, не содержащих металлов (оксидаза гликолевой кислоты) подавляется цианидом. [c.235]

Вопрос об участии меди в фотосинтезе приобрел новый интерес, более общий, чем интерес к медьоксидазам, лишь после того, как было показано присутствие в хлоропластах цитохром-фотооксидазы и последующего открытия в хлоропластах хлореллы и высших растений синего медьсодержащего белка пластоциа- [c.174]

В активном центре цитохромоксидаз высших животных содержатся два гема а (см. рис. 46) и два иона меди. Темы цитохромоксидазы химически идентичны, но за счет различного окружения имеют разные функциональные и спектральные свойства. Цитохромоксидаза—протонный насос. При транспорте одного электрона происходит перенос двух протонов, один из которых используется при восстановлении кислорода до воды в активном центре комплекса, а другой пересекает мембрану. Терминальная оксидаза ряда бактерий отличается от цитохромоксидазы митохондрий. Так, например, у Е.соИ она состоит из четырех полипептидов, двух гемов типа Ь (bssg и Ьзез) и двух ионов меди. Этот фермент окисляет не цитохром с, а восстановленный коэнзим Q. [c.128]

Существуют данные о том, что система окисления Fe + включает два цитохрома Ь, несколько цитохромов типа с, два иона меди, а также двугемовый цитохром ai в качестве конечной оксидазы. [c.99]

Различные цитохромы идентифицируют по спектрам поглощения их восстановленных форм. В процессе функционирования они поочередно восстанавливаются мембранным компонентом с более низким потенциалом и вновь окисляются компонентом с более высоким потенциалом. Из всех цитохромов цитохромы Ь, которые также содержат железопротопорфирин IX в качестве простетической группы, имеют самый низкий потенциал, который увеличивается в последовательности от цитохромов с и i к цитохромам а и Оз. Последняя пара составляет цитохромоксидазу — содержащий медь белок, связанный со специальной формой гема (разд. 13.3). Восстановленный цитохром Оз — единственный компонент митохондрий, который способен легко восстанавливать молекулярный кислород это главный механизм восстановления кислорода в тканях млекопитающих. [c.429]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология