Температурный коэффициент ферментативных реакций

Термолабильность ферментов. Скорость химических реакций зависит от температуры, поэтому катализируемые ферментами реакции также чувствительны к изменениям температуры. Установлено, что скорость большинства биохимических реакций повышается в 2 раза при повышении температуры на 10°С и, наоборот, снижается в 2 раза при понижении температуры на 10°С. Этот показатель получил название температурного коэффициента. Однако вследствие белковой природы фермента тепловая денатурация при повышении температуры будет снижать эффективную концентрацию фермента с соответствующим снижением скорости реакции. Так, при температуре, не превышающей 45—50°С, скорость реакции увеличивается согласно теории химической кинетики. При температуре выше 50° С на скорость реакции большое влияние начинает оказывать тепловая денатурация белка-фермента, приводящая к полному прекращению ферментативного процесса (рис. 4.16). [c.140]

Температурный коэффициент (Qlo) любой химической реакции, в том числе и ферментативной, можно вычислить по уравнению [c.45]

Скорость большинства химических реакций повышается в 2—3 раза при иовышении температуры на 10°. Это справедливо и для ферментативных реакций, хотя в этом случае температурные пределы более узкие. Большая часть ферментов активна в интервале температур от 10 до 50° оптимальная температура для ферментов организма — около 37°. Повышение активности, наблюдаемое при 50° и выше, носит кратковременной характер, так как высокая температура сначала приводит к денатурации ферментного белка, а затем и к его коагуляции, что сопровождается разрушением фермента. Изменение активности фермента при повышении температуры на 10° выражается величиной ( 1о, или температурным коэффициентом. Эта величина для большинства ферментов изменяется в пределах от 1,5 до 3,0. [c.334]

Температурные коэффициенты ферментативных реакций при повышении температуры уменьшаются, так как при более высоких температурах скорость реакций относительно слабее возрастает вследствие частичного повреждения ферментов во время нагревания. Это можно иллюстрировать на примере изменчивости температурных коэффициентов фермента уреазы [c.45]

Температурные коэффициенты скорости большинства реакций довольно близки друг к другу, колеблясь в указанных выше пределах (у = 2 4). Однако известно значительное число отступлений. Например, при инверсии свекловичного сахара в кислой среде у больше 4, а при гидролизе метилацетата меньше 2 (в последней реакции у найдена равной 1,82). Особенно высокие значения температурных коэффициентов скорости химических реакций найдены при изучении влияния температуры на энзиматические (ферментативные) процессы. В этих случаях у может достигать 7 и выше. [c.135]

В ферментативных реакциях температурные коэффициенты реакции обычно ниже, чем в некаталитических реакциях. Соответственно ниже также энергия активации молекул [c.230]

Действие ферментов в существенной степени зависит от состава раствора, в том числе от кислотности среды. Для каждого фермента существует оптимальная температура, при которой он в наибольшей степени проявляет свою каталитическую активность (рис. 3.6). Вплоть до достижения этой температуры скорости ферментативных реакций возрастают в соответствии с уравнением Аррениуса. Причем числовое значение температурного коэффициента у для таких реакций может быть значительно большим, чем предсказываемое правилом Вант-Гоффа. Для большинства ферментов оптимальная температура находится в пределах от 40 до 50 °С. При более высоких температурах ферменты теряют свою активность, вследствие тепловой денатурации их белковая часть свертывается подобно тому, как свертывается при варке белок куриного яйца. [c.27]

При этом температурный коэффициент реакции Qla приблизительно равен 2. Однако при охлаждении до температуры 0 и ниже значение ( ю возрастает в десятки, а иногда и в сотни раз. Вследствие замерзания водной среды, в которой протекают ферментативные процессы, наступает частичное инактивирование ферментов. [c.26]

Влияние температуры на скорость ферментативной реакции может быть выражено через температурный коэффициент Ою [c.158]

Температурная зависимость скоростей ферментативных реакций в отличие от простых гомогенных каталитических процессов характеризуется появлением температурного оптимума, вызванного тепловой денатурацией фермента. Опыты с предварительным выдерживанием ферментов при разных температурах позволяют выбрать такие условия определения температурных коэффициентов начальных скоростей, при которых не происходит заметного образования неактивных форм фермента. В этих условиях всегда наблюдается рост начальной скорости и величины V при возрастании температуры. Температурный оптимум — возрастание, а затем уменьшение скорости при увеличении температуры объясняется инактивацией фермента при высоких температурах, т. е. уменьшением доли реально работающих глобул фермента. Это подтверждается как зависимостью скорости реакции при температурах выше оптимальной от времени пребывания фермента при этой температуре, так и всеми косвенными данными, позволяющими судить о денатурации белка. [c.81]

Температура. Согласно правилу Вант-Гоффа для химических реакций повышение температуры на 10 °С приводит к увеличению скорости реакции в 2—4 раза. Скорость ферментативной реакции с повышением температуры увеличивается, достигая максимума при некоторой оптимальной температуре температурный оптимум фермента), а затем падает до нуля (рис. 2.7, а). Следует заметить, что температурный коэффициент увеличения скорости для ферментативных реакций меньше, чем для обычных химических реакций при увеличении температуры на каждые 10 °С скорость возрастает не более чем в два раза. [c.111]

Коэффициент температурного ускорения в реакциях для живых систем колеблется в довольно широких пределах даже для одних и тех же процессов, протекающих в разных диапазонах температур. Это объясняется тем, что скорость ферментативных реакций не является линейной функцией температуры. Так, у тропических растений при температуре ниже [c.329]

Сопоставьте ферментативный и еферментативный процессы как сказывается присутствие фермента на а) изменении стандартной свободной энергии реакции, б) энергии активации реакции, в) на чальной скорости реакции, г) температурном коэффициенте кон станты скорости [c.76]

Влияние температуры на активность ферментов. Согласно закону Ваит-Гоффа скорость химических реакций увеличивается примерно вдвараза при повышении температуры на (О С (коэффициент Q ,). Это прааило справедливо также и для ферментативных реакций, однако только а ограниченной области значений температуры. При повышении температуры свыше 40 — 50 происходит инактивация белкового катализатора из-за тепловой денатурации. Следовательно, ферментативные реакции отличаются от реакций, катализируемых соединениями небелковой природы, наличием температурного оптимума. Причиной быстрого падения активности является высокая величина коэффициента Qio для процесса тепловой денатурации белка. Следует отметить, что ферменты термофильных бактерий имеют весьма высокий температурный оптимум. [c.185]

Что касается аномального поведения энергии активации для ферментативного гидролиза бензоилхолина, которая имеет тенденцию возрастать, несмотря на увеличение реакционной способности разрываемой связи пол влиянием электрофильных заместителей, то это находит следующее объяс.че-ние температурный коэффициент реакции контролируется образованием промежуточного комплекса мел<ду ферментом и активной частью молекулы с бстрата, т. е. карбоиильноГ] группой [c.363]

С повыщением температуры до известного предела скорость ферментативных реакций возрастает, причем для большинства ферментативных реакций температурный коэффициент до 30° С равен 1,3—2,0. При дальнейшем повышении температуры хотя и происходит арастание скорости, однако температурный коэффициент уменьшается, что свидетельствует о начинающемся процессе разрушения фермента. Наконец, при достижении определенной температуры наблюдается довольно быстрое уменьшение скорости реакции, так как наступает интенсивное разрушение фермента. Температурный оптимум для большинства ферментов животных организмов лежит между 40—50° С, а для ферментов растений — между 50—60° С. Температурный оптимум для одного и того же фермента зависит от продолжительности опыта, присутствия различных веществ и чистоты препарата фермента. [c.39]

Точное значение температурного коэффициента (Qio) для той или иной ферментативной реакции in vivo будет определяться не только ее собственной температурной зависимостью, [c.265]

ТЕМПЕРАТУРНЫЕ КОЭФФИЦИЕНТЫ (Сю) ДЛЯ НЕРЮТОРЫХ ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ ПРИ РАЗЛИЧНЫХ КОНЦЕНТРАЦИЯХ СУБСТРАТА. ФИЗИОЛОГИЧЕСКИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ СУБСТРАТОВ ВО ВСЕХ СЛУЧАЯХ ОКОЛО 0,50 мМ ИЛИ НИЖЕ ) [c.267]

Температурные коэффициенты скорости большинства реакций сравнительно мало отличаются друг от друга и лежат в указанных пределах. Однако известны и отступления. Например, при гидролизе метилацетата у(ю)= = 1,82, а при инверсии тростникового сахара в присутствии НС Y(io) = 4,13. Особенно высокие значения (ю) получены при изучении действия температуры на ферментативные процессы, в которых температурный коэффициент достигает иногда величины 7,14. Величина у(Ю) для многих реакций не остается постоянной если брать большой интервал температур (согласно правилу Вант-Гоффа, мы должны бы иметь Y(io) = onst). [c.148]

Температура. При повышении температуры от О до 40 °С активность ферментов, как правило, повышается (рис. 40). Температурный коэффициент = 2, что указывает на повышение скорости ферментативной реакции в два раза при изменении температуры на 10 "С. Дальнейшее повышение температуры до 45—55 С приводит к резкому снижению активности ферментов вследствие тепловой денатурации белка. Все ферменты имеют свою оптимальную температуру, при которой активность их максимальная (для многих ферментов оптимальной является температура 37— 40 °С). Однако имеются и термостабильные ферменты, например миоки-наза, активность которой сохраняется при нагревании до 100 °С. При понижении температуры активность ферментов снижается. Тем не менее необратимая денатурация их не происходит, так как в условиях оптимальных температур их активность восстанавливается (примером может служить зимняя спячка животных). Это свойство ферментов испол1эзуется при замораживании продуктов, а также органов и генетического материала, используемых для трансплантации. [c.101]

В растворе для аналогичной реакции эффективная величина ро намного больше и составляет не менее ро 10 нм. Отсюда видно, что даже при больших коэффициентах диффузии О 10 + 10 см с 1 скорость ферментативной реакции за счет определенной и достаточно жесткой структурно-динамической организации активного центра как минимум на пять порядков превосходит скорость аналогичной реакции в растворе. В формуле (XIV.3.5) температурная зависимость кв определяется зависимостью 0 Т) ехр(— /А бГ), где е — энергия активации диффузии по конформационным подсостояниям. Согласно данным мёссбауэровской спектроскопии, 20 кДж/моль для разных белков. Если в активной области существует локальный барьер высоте АЕ, предшествующий движениям групп, то эффективная энергия активации для кв будет большей и составит - - АЕ. [c.434]

Немедленно после внесения субстрата и перемешивания начинают регистрировать прирост оптической плотности в пробе при 254 нм, используя в качестве контроля 0,5 мМ раствор ГАК-H l в том же буфере. Первый отсчет, величина которого определяется содержанием белка в пробе, принимают за нулевой далее измерение проводят в течение 5 мин, делая отсчеты через каждые 30—60 с. По окончании измерения вычисляют величину AD254 за 1 мин, используя только линейную часть кривой зависимости прироста оптической плотности от времени. Поскольку абсолютная скорость реакции невелика (Д0254 за 1 мин составляет 0,007—0,009), необходима большая тщательность при выполнении всего анализа постановка параллельной пробы обязательна. Следует строго следить за поддержанием температуры на необходимом уровне (37 °С), так как данная ферментативная реакция отличается высоким температурным коэффициентом. [c.183]

Поскольку гидролиз БАЭЭ трипсином представляет собой ферментативную реакцию с высоким температурным коэффициентом, необходимо строго придерживаться температуры 25 С. Если спектрофотометр не снабжен термостатированным устройством, реакцию проводят в пробирках в термостатированной водяной бане содержимое проб переливают в кюветы перед каждым измерением оптической плотности. [c.191]

Как всякая химическая реакция, ферментативные реакции зависят от температуры. Влияиие температуры на тот или иной процесс принято оценивать величиной температурного коэффициента. Температурный коэффициент показывает, во сколько раз данный роцесс ускоряется при повышении температуры па 10°С. ,о фер-(внтативпых реакций довольно высок, однако оп не остается посто-лным. Температурные оптимумы также различаются для разных ферментов и даже для одного и того же фермента. По данным советского физиолога В. А. Рубина, один и тот же фермент, выделенный из растений в разное время года (ранней весной, летом и осенью), будет по-разному реагировать на повышение температуры. Ферменты, выделенные из растения в весенний период, будут иметь болсо низкий температурный оптимум по сравнению с ферментами, выделенными в летний период. [c.42]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология