Активность ферментов при пониженных температурах

Иная картина наблюдается при переходе за нижнюю температурную границу. Низкие температуры не инактивируют ферменты и не переводят белки в коагулированное состояние. Однако при понижения температуры наблюдается замедление каталитической активности ферментов. Степень изменения актив-ности по мере падения температуры бывает различной у разных ферментов это объясняется нарушением равновесия в цепях и циклах взаимосвязанных реакций. [c.85]

Одним из основных условий, определяющих активность ферментов, является температура. Понижение температуры прогрессивно снижает энзиматическую деятельность до ее полного подавления. Однако этот эффект является обратимым, так как низкие температуры не разрушают энзим. Повышение температуры до известного предела усиливает энзиматическую деятельность. Оптимальная температура у разных ферментов различна. Чаще всего она лежит в пределах 30—40°С условия среды могут несколько изменять температурный оптимум. [c.28]

Повышение и понижение температуры, изменяющие оптимальные условия действия катализаторов, губительно отражаются на их активности. Это прежде всего относится к экзотермическим процессам, при которых необходимо удаление избытка тепла, а также к биологическим катализаторам-ферментам, которые в силу своей белковой природы весьма чувствительны к изменениям температуры. [c.102]

Необходимо отметить, что различные препараты иммобилизованных ферментов содержат 1—10% белка, а активность ферментов составляет 10—90% исходной активности растворимого фермента. Срок хранения иммобилизованных ферментов при пониженной температуре 3—12 мес без потери активности. В реакторах и колонках иммобилизованные ферменты используются неделями и месяцами, что безусловно дает очень большой экономический эффект по сравнению с использованием растворимых форм ферментов. [c.207]

При низкой температуре ферментативные реакции идут медленно. По мере повышения температуры скорость ферментативных реакций обычно повышается. По достижении некоторого оптимума повышение температуры уже ведет к падению активности фермента и вследствие этого к понижению скорости ферментативных реакций. Так, уже при температуре раствора в 50—60° часто происходит температурная инактивация ферментов. Для огромного большинства ферментов температурный оптимум лежит в пределах 37—50°. [c.54]

Скорость реакций, идущих в присутствии неорганических катализаторов, возрастает с повышением температуры. Многие из этих реакций при комнатной температуре идут чрезвычайно медленно и делаются заметными только при повышении температуры до 100° С и выше. Так, крахмал быстро гидролизуется в присутствии соляной кислоты только при кипячении. Наиболее благоприятной температурой для действия большинства ферментов, находящихся в организме человека, является температура 35—40° С. При повышении температуры сверх этого предела активность ферментов понижается, так как ферменты начинают разрушаться. Понижение температуры ниже указанного оптимума не ведет к повреждению ферментов, однако скорость реакции в этом случае также снижается, причиной чего является понижение реакционной способности молекул. В сказанном можно убедиться, исследуя действие амилазы слюны на крахмал при 0,37 и 100°. [c.110]

Осаждение органическими растворителями вызывает частичную инактивацию ферментов, которая будет зависеть как от продолжительности контакта с органическим растворителем, так и от температуры. Повышение температуры вызовет увеличение кинетической энергии белковых молекул, способствующее лучшему контакту ионогенных групп с органическим растворителем, что может привести к изменению конформации активного центра, проявляющемуся в уменьшении ферментативной активности. Понижение температуры белкового раствора повлечет за собой уменьшение растворимости белков (ферментов). [c.131]

Присутствие органических соединений влияет на активность ферментативных процессов при нормальных и пониженных температурах [614]. Необходимо, чтобы при охлаждении активность ферментов менялась обратимо и при хранении аде происходило денатурации ферментов. Например, применение в качестве криопротекторов Сахаров предотвращает денатурацию некоторых ферментов. Для решения этих и других задач важно исследовать активность ферментов в жидких и замороженных растворах при пониженных температурах. [c.233]

Для сохранения ферментативной активности важно, чтобы величина диэлектрической проницаемости среды е была близка к ее значению в воде при нормальных условиях (для чистой воды при +20 °С е=80), а молекула фермента находилась в конформации, свойственной нативному состоянию. Значения диэлектрической проницаемости смешанных водно-органических растворителей значительно ниже в этих же условиях. Однако при понижении температуры е растет (в первом приближении линейно как функция [c.234]

Свойство ферментов разрушаться при кипячении является характерной особенностью, отличающей ферменты от других катализаторов, и называется термолабильностью ферментов. После непродолжительного кипячения ферменты теряют способность проявлять каталитическое действие. Потеря каталитической активности при кипячении обусловлена денатурацией фермента. При нбпродолж1ительном нагревании некоторые ферменты подвергаются обратимой денатурации (И. П. Павлов), т. е. при постепенном охлаждении снова переходят в активное состояние. Сухие препараты ферментов выдерживают нагревание до 100° без заметной потери активности. При низких температурах ферменты хорошо сохраняются. Повышение и понижение температуры сильно изменяют скорость ферментативной реакции. [c.105]

Активность и устойчивость ферментов сильно зависят от активности протонов в растворе. Немаловажное значение имеет и ионная сила раствора. В присутствии органических добавок и при понижении температуры степень ионизации электролитов уменьшается, что приводит к снижению растворимости и изменению активности протонов. Растворимость слабых кислот и оснований в приведенных выше водно-метанольных смесях вблизи их температур замерзания составляет всего 10 2 М. [c.235]

АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ ПРИ ПОНИЖЕННЫХ ТЕМПЕРАТУРАХ [c.236]

С понижением температуры доля структурированных липидов в мембранах увеличивается, область кластеров расширяется, а мембранные белки перемещаются ближе к поверхности мембраны. Подобный эффект выдавливания белков из мембраны при охлаждении может быть обнаружен с помощью флуоресцентных зондов. Следовательно, образование кластеров в мембранах при снижении температуры существенно влияет на липид-белковые взаимодействия и модифицирует активность ферментов. Изложение материалов о значении фазово-структурных превращений липидов мембран в Холодовых повреждениях [c.21]

Наконец, возможно также, что изменения температуры будут влиять на заряд участка, связывающего субстрат. Так как диссоциация слабокислых и слабоосновных групп в некоторой мере зависит от температуры, понижение которой обычно несколько уменьшает степень диссоциации, активные участки фермента могли бы утрачивать необходимые электростатические свойства при выходе температуры за определенные пределы. Здесь опять-таки как высокая, так и низкая температура могла бы отрицательно влиять на активность фермента. [c.262]

Наиболее важным фактором, определяющим интенсивность ферментативных процессов, является температура. Понижение температуры прогрессивно снижает активность ферментов до полного [c.53]

Понижение температуры ослабляет активность ферментов, но даже при очень ПИ.ЗКОЙ температуре (ниже —100°) они не разрушаются. [c.156]

При понижении температуры каталитическая активность ферментов уменьшается и временно приостанавливается при отрицательной температуре. Но даже охлаждение до минус 190 °С не разрушает большинство ферментов, а при увеличении температуры их действие восстанавливается. На этом принципе основано консервирование продуктов низкими температурами, когда активность ферментов практически подавляется. [c.11]

Из всех тех факторов, от которых зависит определение активности фермента — концентрация фермента и субстрата, температура, pH и присутствие ингибиторов,— наибольший клинический интерес представляют последние три. Активность ферментов растет с повышением температуры, поэтому скорость метаболических процессов значительно повышается при лихорадке. Если температура в конце концов не понизится, последствия будут фатальны. С другой стороны, понижение температуры тела (гипотермия)— и, следовательно, понижение активности большинства ферментов—весьма полезно в тех случаях, когда требуется снизить общие метаболические потребности (например, при операции на сердце или транспортировке органов для трансплантационной хирургии). Кардинальным биологическим принципом является гомеостаз — поддержание внутренней среды организма в состоянии, максимально близком к норме. Активность многих ферментов и белков изменяется даже при сравнительно небольших изменениях pH. Большинство лекарственных препаратов оказывает свое действие, влияя на соответствующие ферментативные реакции. Многие такие препараты сходны с природными субстратами и потому могут действовать как конкурентные ингибиторы ферментов. Чтобы понять многие процессы, которые существенны для фармакологии и токсико- [c.76]

При этом из зависимости скорости реакции от концентрации субстрата при различных концентрациях ингибитора можно было бы наблюдать кажущийся эффект неконкурентного ингибирования (влияние концентрации ингибитора на максимальную скорость при постоянном значении наблюдаемой константы Михаэлиса). В реакции ингибирования РОН-синтетазы индометацином такой кажущийся эффект неконкурентного ингибирования действительно имеет место. В раствор РОН-синтетазы вводили индометацин в различных концентрациях, смесь фермента с ингибитором инкубировали около часа для установления равновесия, замораживали равновесие понижением температуры до 4°С, после чего изучали зависимости скорости от концентрации арахидоновой кислоты, вводя в реакционную ячейку смесь фермента с ингибитором. Действительно, наблюдаемые закономерности формально эквивалентны случаю неконкурентного ингибирования. Однако смысл этой зависимости для системы индометацин — РОН-синтетаза совершенно отличен от смысла механизма классического неконкурентного ингибирования. В обсуждаемой системе ингибитор блокирует часть активных центров фермента, при этом, естественно, характеристики свободной формы фермента, такие, как наблюдаемая константа Михаэлиса, остаются без изменения. [c.11]

Значение недостаточности меди в питании взрослых людей не установлено, между тем как для грудных детей наличие меди необходимо для правильного кроветворения. Медьсодержащие ферменты вовлекаются в. мобилизацию тканевого железа, церуллоплазмина, активность которого падает при недостатке меди в организме. Существует врожденное заболевание грудных детей, при котором медь не всасывается. Оно проявляется в умственной отсталости, нарушении кера-тинизации волос, пониженной температуре тела, разрушении костей и аорты. [c.19]

Возможны и другие процессы совместного влияния растворителей и температуры на активность ферментов. Так, к снижению ферментативной активности может привести усиление взаимодействия между молекулами воды и субстратами за счет образования водородных связей. Аналогичный эффект может вызвать и ассоциация молекул фермента в полимерные образования при пониженных температурах, происходящая из-за усиления ван-дер-ва-альсовых сил, например образование нерастворимых криоформ глобулинов ([625]. [c.237]

Обнаружено, что ферменты, состоящие из нескольких субъединиц, значительно менее устойчивы в водно-органических смесях по сравнению с ферментами типа каталазы и пероксидазы, состоящими из одной полипептидной цепи. Необратимая инактивация ферментов, состоящих из нескольких субъединиц, вероятно, обусловлена неполной реассоциацией предварительно диссоциировавших субъединиц при возвращении системы к нормальным условиям. Процессы диссоциации и реассоциации субъединиц, происходящие под. влиянием органического растворителя. и гари замораживании, могут приводить к образованию полимерных форм, не обладающих ферментативной активностью. Так, замораживание растворов двух злектрофоретически индивидуальных форм лактат-дегидрогеназы, а затем их последующее плавление в присутствии хлорида натрия приводит к образованию пяти различных форм. Органические растворители, такие как этиленгликоль, пропилен-гликоль, глицерин или диметилсульфоксид, при их добавлении в растворы полностью ингибируют образование этих форм и, за исключением пропиленгликоля, способствуют сохранению ферментативной активности [626, 627]. Как правило, растворимость веществ, включая ферменты и субстраты, уменьшается при понижении температуры и при введении органических растворителей. Несмотря на это, для обнаружения промежуточных соединений при низких температурах часто бывает достаточно не очень больших концентраций субстратов, поскольку при понижении температуры увеличиваются стационарные концентрации [615, 628]. Необходимо, однако, проверять, являются ли обнаруженные при низких температурах промежуточные соединения теми же самыми, что и при нормальных условиях, так как направление процесса может измениться. Активность ферментов, которые находятся в биомем- ранах и связаны е липидами, падает при переводе их в водные буферные растворы. Например, известно, что цитохром Р-450 ин-активируется при экстракции в водные растворы (при этом наблю- [c.237]

Возможно, усиленное накопление аскорбиновой кислоты в обработанных карбином растениях овсюга направлено на ослабление токсического действия гербицида. Известно, например, что при продвижении растений на север и в горы в связи с понижением температуры у них повышается содержание аскорбиновой кислоты (Гребинский, 1941 Овчаров, 1964). Отмечено, что накопление восстановленной формы аскорбиновой кислоты повышает устойчивость растений против ионизирующего излучения (Власюк и др., 1963). Являясь переносчиком водорода, аскорбиновая кислота тесно связана со всей системой ферментов, участвующих в дыхательном газообмене растений (Рубин, Ладыгина, 1966). Например, показано, что растения или отдельные органы растений, наиболее богатые аскорбиновой кислотой, содержат также активную перок-сидазу (Михлин, 1947). Окислительно-восстановительные превращения аскорбиновой кислоты в растительном организме тесно [c.317]

Температура. При повышении температуры от О до 40 °С активность ферментов, как правило, повышается (рис. 40). Температурный коэффициент = 2, что указывает на повышение скорости ферментативной реакции в два раза при изменении температуры на 10 "С. Дальнейшее повышение температуры до 45—55 С приводит к резкому снижению активности ферментов вследствие тепловой денатурации белка. Все ферменты имеют свою оптимальную температуру, при которой активность их максимальная (для многих ферментов оптимальной является температура 37— 40 °С). Однако имеются и термостабильные ферменты, например миоки-наза, активность которой сохраняется при нагревании до 100 °С. При понижении температуры активность ферментов снижается. Тем не менее необратимая денатурация их не происходит, так как в условиях оптимальных температур их активность восстанавливается (примером может служить зимняя спячка животных). Это свойство ферментов испол1эзуется при замораживании продуктов, а также органов и генетического материала, используемых для трансплантации. [c.101]

Для высших растений на примере завершающих оксидаз показано, что изменения условий среды (температура, парциальное давление кислорода) могут вызывать изменения ферментативного-аппарата. Рубин, Арциховская и Иванова (1951), Арциховская и Рубин (1955) нашли, что активирование молекулярного кислорода в тканях цитрусовых плодов и яблок катализируется одновременно несколькими оксидазами, обладающими различной зависимостью-от факторов среды. В процессе развития плодов, происходящего на фоне закономерно изменяющихся температурных условий, изменяется и соотношение активности отдельных оксидаз. У зеленых растущих плодов основная роль в дыхании принадлежит оксидазам, способным развивать максимальную активность в условиях высоких температур воздуха, характерных для данного периода развития этих органов. К осени ведущая роль переходит к оксидазам, активность которых менее чувствительна к понижению температуры воздуха. Аналогичные соотношения наблюдаются и между тканями, находящимися в различных условиях снабжения кислородом. Чем больший недостаток кислорода испытывают клетки ткани, тем большую роль играют оксидазы, способные насыщаться кислородом при низких парциальных давлениях кислорода. На цитрусовых плодах экспериментально вызваны изменения в системе завершающих оксидаз путем воздействия температурой и изменением концентрации кислорода в окружающей плод атмосфере. Эти данные показывают, что в приспособлении дыхательного процесса к окружающим условиям существенное значение имеют изменения ферментативного аппарата. Данные о роли ферментативного аппарата в приспособлении организма к температуре и парциальному давлению кислорода получены также и для животных. Так, например, возрастные изменения в системе катализаторов дыхания у мясной мухи наблюдали Карлсон и Векер (Karlson а. Weker, 1955). Интересные данные приводятся в работе Вержбин-ской (1954), которая показала, что переход животных от водного образа жизни к наземному, совершившийся в процессе эволюции, привел к существенным изменениям в окислительно -восстанови-тельной системе мозга. При этом значительно снизилась активность ферментов, катализирующих анаэробные процессы, и одновременно существенно возросла активность цитохромной системы, активирующей кислород, поглощаемый в процессе аэробного дыхания. [c.89]

Приспособительная реакция организма отчетливо прослеживается в процессе подготовки зимнеспящих животных к гибернации. Известно, что у таких животных в период спячки температура тела снижается до 5°С. Мембранные ферменты бодрствующих животных уже не в состоянии функционировать при этой температуре, поскольку она гораздо ниже 7 кр, а в области температур ниже фазового перехода мембраны слишком упорядочены, чтобы обеспечить конформационную лабильность белка. Однако подготовка организма к зимнему сезону включает изменение фосфоли-пидного состава мембран и увеличение в их составе доли полиненасыщенных жирных кислот. В результате активность мембранных ферментов таких животных оказывается на достаточно высоком уровне даже при понижении температуры до 2°С. [c.53]

Реакцию трансляции от разрыва следует вести при пониженной против обычной температуре (14—15°). При температурах выше 22° ДНК-полимераза I ведет не только замену нуклеотидов, но и некоторый дополнительный синтез ДНК, по-видимому, за счет смещения нитей. Последнее связывают с тем, что экзо-нуклеазная активность фермента более термолабильна, чем синтетическая. Включение радиоактивности в ДНК линейно зависит от концентрации радиоактивного трифосфата в смеси (при условии избытка немеченных трифосфатов) вплоть до соотношения 1 нмоль меченого трифосфата на 1 мкг ДНК. [c.259]

При НИЗКИХ температурах фотосинтез у С4-растений обычно достигает насыщения задолго до того, как достигается максимум прямой инсоляции (рис. 14.11). При низких температурах максимальная скорость фотосинтеза в листьях С -растений может становиться даже меньше, чем у Сз-растеиий. Это связано не с лимитирующим действием света или [СОг], а скорее всего с ограниченным транспортом метаболитов, инактивацией некоторых ферментов на холоду и снижением активности ферментов. Так, иапример, транспорт пирувата в хлоропластах мезофилла Сграстения, росички кровяной, очень чувствителен к понижению температуры. У многих С4-растений пируват,ортофосфат— дикииаза очень лабильна на холоду и при низкой температуре диссоциирует, превращаясь из тетрамера в димер или в мономер. Содержание белка фракции I (РуБФ-карбоксилаза) у некоторых С -растений составляет всего 1/4 его содержания у Сз-растений (разд. 14.4). Поэтому при низких температурах каталитическая активность этого фермента у С4-растеиий молсет быть намного ниже, чем у Сз-растений. [c.473]

Катализ характеризуется понилсением энергии активации данной реакции. Известно, что в организме идут с помощью ферментов различные реакции гидролиза и синтеза, окисления и восстановления при температуре тела, в то время как в лаборатории они воспроизводятся в условиях высоких температур. Роль катализатора состоит, следовательно, в уменьшении энергии активации и вытекающем отсюда резком увеличении числа эффективных столкновений при той же самой температуре. Отсюда видно, что при понижении энергии активации, достигаемом с участием катализатора, число активных молекул возрастает точно так же, как при повышении температуры. Различные катализаторы, ускоряющие тот или иной процесс, понижают энергию активации по-разному. Это хорошо иллюстрируется следующими данными (см. стр. 98). [c.97]

Смотреть страницы где упоминается термин Активность ферментов при пониженных температурах: [c.292] [c.140] [c.81] [c.126] [c.284] [c.237] [c.296] [c.136] [c.432] [c.120] [c.402] [c.41] [c.240] [c.432] [c.66] [c.67] [c.19] [c.170]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология