Яичный альбумин молекулярный вес

При среднем молекулярном весе аминокислотного остатка равном 115,5, вычисленном для гемоглобина, молекулярный вес такого кольца равен 693. При среднем молекулярном весе, равном 124 (вычисленном для яичного альбумина), молекулярный вес кольца будет равен 744. [c.121]

Например, измеренное осмотическое давление раствора яичного альбумина при концентрации белка 34 г/л оказалось равным 2270 Па. Такое давление соответствует 0,001 М раствору [см. уравнение (П1.4)] и, следовательно, М = 34/0,001 = = 34000. Соответствие этого значения значениям М, найденным другими независимыми методами, показывает, что уравнение (1П.4) применимо не только к молекулярным, но и к коллоидным растворам. [c.34]

Молекулярный вес яичного альбумина ( белка ), определенный методом ультрацентрифугирования, составляет около 34 ООО гемоглобина (из крови)—около 68 500. Есть белки, имеющие еще больший молекулярный вес. [c.389]

Белки с определенной молекулярной массой (Да) яичный альбумин (45 000), бычий сывороточный альбумин (68 000), рибо-нуклеаза из поджелудочной железы (12 700), цитохром с (13 000). [c.107]

Для построения калибровочной кривой при определении молекулярных масс используют белки-стандарты тропонин С (18 000 Да), тропонин I (24 000 Да), тропонин Т (38 000 Да), яичный альбумин (42 000 Да) и бычий сывороточный альбумин (68 000 Да), а также стандартный набор для определения молекулярной массы белков. При электрофорезе в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия препарат миозина дает расположенную почти у старта интенсивную полосу тяжелых цепей с м. м. ок. 20 ООО Да и три слабые, но отчетливые полоски легких цепей с м. м. ок. 20 ООО Да для самой тяжелой из них и около 16 000 Да — для самой легкой. Подвижность этих полос в описанных выше условиях высока, поэтому при достаточно большой продолжительности электрофореза эти полоски могут обнаружиться почти у фронта красителя (бромфенолового синего). [c.397]

Пример 20.3. Используя значения В и V для яичного альбумина (табл. 20.2), рассчитать максимальный молекулярный вес этого белка. Коэффициент вязкости воды при 20° С равен 0,001005 Па-с. Учитывая уравнение (20.30), получим [c.617]

Поскольку фактический молекулярный вес, вычисленный из коэффициентов седиментации и диффузии, равен 44 ООО, можно считать, что молекула яичного альбумина не является сферической. [c.617]

Молекулярный вес яичного альбумина равен 44 ООО. Чему равно осмотическое давление раствора, содержащего 5 г/л альбумина при 25° С [c.625]

По мере того, как в круг исследований втягиваются все более сложные белки — гемоглобин (мол вес. 66 000) химотрипсин (мол вес 22 000), пепсин (мол. вес 35 000) яичный альбумин и, наконец, вирусы, молекулярный вес которых достигает 10 степени, возникает вопрос, ограничивается ли строение этих белков только образованием громадных пептидных цепей, не образуются ли эти гигантские молекулы за счет каких-либо других связей не являются ли они ассоциата ми более простых образований возникающих за счет много численных полярных групп, со держащихся в молекуле белка К этому следует еще доба вить, что при обсуждении во проса о строении молекулы белка мы ограничивались так называемыми простыми белками, построенными из одних аминокислотных остатков. По мере накопления наших знаний круг простых белков становится все более ограниченным, первостепенное значение приобретают так называемые сложные белки. Они характеризуются тем, что собственно белковая молекула соединена [c.532]

Так, соотношение полуосей молекул казеина равно 10—12 (pH ж 12) при молекулярном весе 30 ООО, для макромолекул желатины соотношение полуосей равно 50—70 при Мцг = 70 ООО, для яичного альбумина после денатурации соотношение полуосей [c.132]

В последние годы молекулярные веса многих белков были определены Сведбергом, пользовавшимся ультрацентрифугой (стр. 117). Полученные им величины колеблются от 34 500 для яичного альбумина до 5 ООО ООО для дыхательных белков некоторых морских улиток. Интересным и еще необъяснимым является тот факт, что в отношении молекулярных весов белки можно как будто бы разделить на две группы одни из них имеют молекулярные веса от 34 500 до 210 ООО, причем кратные 34 500 молекулярные веса другой группы белков выражаются в миллионах. [c.169]

Для определения молекулярного веса белков применялся и осмометрический метод, основанный на измерении осмотического давления растворов белка. При определении молекулярного веса яичного альбумина этим методом он оказался равным 34 ООО. Молекулярный вес белков определялся также прн помощи измерения скорости диффузии. [c.11]

В интервале молекулярных масс наиболее часто разделяемых соединений эмпирически установлена линейная зависимость между удерживаемым объемом и логарифмом молекулярной массы. Практически важная задача заключается в установлении интервала молекулярных масс соединений, которые можно разделять с помощью данной пористой набивки. Некоторые протеины используют как стандарты молекулярной массы [70], например цитохром С (молекулярная масса 13 000), миоглобин (17 800), трипсин (24 000), пепсин (35 500), яичный альбумин (45 000), мономер альбумина сыворотки (67 000), димер альбумина сыворотки (134 000), каталаза (230000). Получены фракции полистирола в качестве стандартов со средними молекулярными массами в интервале от 900 до 2 145 000. [c.549]

Можно заметить, что яичный альбумин имеет молекулярный вес 45 ООО я в изоионной точке (в которой делал измерения Ванг), обладает приблизительно 41 положительным зарядом (катионный азот) и равным числом отрицательных зарядов (карбоксильные группы). [c.391]

Данный денатурирующий агент может вызывать две или больше последовательных реакций. Например, денатурация яичного альбумина мочевиной, подробно рассмотренная ниже, заключается в медленном разворачивании макромолекул, за которым следует еще более медленный процесс агрегации. Для получения такого рода данных необходимо проводить изучение денатурации одновременно несколькими различными экспериментальными методами, позволяющими отдельно изучать скорости изменения молекулярного веса, конформации и т. д. [c.705]

Белки представляют собой биополимеры с высоким молекулярным весом. Так, например, молекулярный вес яичного альбумина составляет 45 0(Ю, гемоглобина человека — [c.54]

Пользуясь формулой (67а), можно вычислять молекулярный вес. Например, для яичного альбумина получаем М — 62 ООО. [c.104]

В данном случае гамма-глобулин является антителом к альбу- I мину и склонен к образованию,, с ним комплекса антиген — 1 антитело. Как видно, первыми из колонки выходят самые крупные частицы (комплекс антиген—антитело) с молекулярным весом, превышающим 200000. За ним следует гамма-глобулин с молекулярным весом 160000. Последним выходит яичный альбумин с молекулярным весом 44 ООО. [c.25]

С работой А. Я. Данилевского по некоторым результатам совпадают обширные труды А. П. Сабанеева [260], посвященные вопросу о молекулярном весе веществ в коллоидном состоянии. А. П. Сабанеев первый удачно применил (1889—1893) физико-химический, в частности криоско-пический, метод для определения молекулярных весов коллоидов, что до него считалось невозможным. Вот что пишет А. П. Сабанеев о результатах, полученных им для яичного альбумина Молекулярный вес альбумина, вычисленный на основании этих данных, принимая молекулярное понижение для воды 19, будет 14276. [c.263]

Определение с помощью ультрацентрифуги дает для различных белков сильно отличающиеся величины молекулярного веса 70 000 для сывороточного альбумина, 38 000—41 000 для лактальбумина, 41800 ДЛЯ лактоглобулина, 44 ООО для яичного альбумина, 167 ООО для глобулина сыворотки крови, 208 000 для легумина, 75 000—375 000 для казеина, 2 000 000 для гемоцианина из O topus vulgaris, 6 650 000 для гемоцианина улитки. Насколько эти данные соответствуют истинному молекулярному весу, а не весу мицеллы, судить трудно. [c.396]

Довольно много измерений такого рода было проведено с яичным альбумином. Это один из сравнительно простых белков, который поддается тщательной очистке. Первые измерения с монослоями яичного альбумина и других белковых веществ, включая и определение их молекулярной массы, были осуществлены Гуа-сталла в 1945 г. со специально сконструированными поверхностными весами с чувствительностью 0,001 дин ( ). Он показал, что только при очень сильном разрежении поверхностного слоя (100 м /мг) зависимость двумерного осмотического давления от площади удовлетворяет уравнению состояния идеального монослоя. При этих условиях было установлено, что молекулярная масса яичного альбумина равна М = 40 ООО. В 1947 г. Булл, используя другой раствор-подложку (концентрированный водный раствор сульфата аммония вместо употреблявшейся Гуасталла подкисленной воды), добился существенного расширения области идеального двумерного состояния (до 1,5 м /мг). Из своих измерений, более точных, чем измерения Гуасталла, он нашел М = 44 ООО. В 1951 г. Мишук с помощью предложенной им более удобной измерительной системы и для гораздо более тщательно очищенного яичного альбумина получил М = 44 900 (на подложке из концентрированного раствора карбоната аммония). Полученная Мишу-ком кривая зависимости я от площади (в кв. метрах на 1 мг нанесенного вещества) показана на рис. 32. [c.131]

Альбумины от других протеинов отличаются сравнительно низки№ молекулярным весом так, по Зеренсену молекулярный вес яичного альбумина, определенный по осмотическому давлению и по Сведбергу— скоростью седиментации, равен 34 000—34 500. Молекулярный вес альбумина кровяной сыворотки равняется приблизительно 15000-Молочный, или лактоальбумин, мало изучен, и количество его в молоке незначительно (0,1%). В растениях альбумины встречаются в небольшом количестве. Для пластических масс имеет значение лишь альбумин кровяной сыворотки, так как два других животных альбумина,, ввиду их высокой пищевой ценности, не могут служить сырьем для пластических масс. Молочный альбумин в СССР при получении-казеина из молока в настоящее время не выделяется, он идет в отход, вместе с остальными веществами снятого молока. Но если бы даже удалось организовать у нас рациональную переработку молочных, отходов с получением других продуктов, кроме казеина и, в частности, лактоальбумина, то использование его конечно должно итти по пищевой линии, так как в составе молочного альбумина имеется до 7 /(к триптофана, значительно больше, чем в других белковых веществах В отличие от прочих аминокислот, триптофан не может быть синтезирован организмом животного и должен быть введен извне. Потребность молодого растущего организма в этой аминокислоте очень, значительна, и поэтому молочный альбумин должен утилизироваться прежде всего для пищевых целей- Табл. 14 дает аминокислотный состав альбуминов. [c.191]

Продажный кристаллический яичный альбумин реагирует с N-этилимидом малеиновой кислоты только после денатурирования дюпонолом. Найдено, что при действии на 1%-ный раствор кристаллического яичного альбумина 0,001 М раствора yV-этил-имида малеиновой кислоты в присутствии 0,5% дюпонола в течение 15 мнн реагируют 2,2 экв тиольной группы с 1 моль яичного альбумина (предполагаемая молекулярная масса 46 000). Через [c.567]

Изложенный выше подход к анализу упаковки макромолекул может быть применен и к белковым молекулам. В табл. 4.4 показан аминокислотный состав пяти белков, для которых проведены соответствующие расчеты, — лизоцима, яичного альбумина, термолизина, рибонуклеазы и сывороточного альбумина. В таблице приведены ван-дер-ваальсовы объемы аминокислотных остатков (а не самих аминокислот), входящих в первичную структуру белка. Результаты расчета приводят к следующим значениям ван-дер-ваальсовых объемов белковых молекул ли-зоцим— 12 526,9 А , яичный альбумин — 38 632,72 А , термолизин — 36 688,7 А , рибонуклеаза — 12 071,0 А , сывороточный альбумин— 58 105,65 А . Молекулярная масса лизоцима, яичного альбумина и сывороточного альбумина человека составляет 14 277, 42 791 и 64 427, а плотность в стеклообразном состоянии— 1,31 1,27 и.1,27 г/см . Отсюда коэффициенты молекулярной упаковки к равны для лизоцима — 0,691, для яичного альбумина и сывороточного альбумина — 0,690. Эти величины соответствуют среднему значению коэффициента молекулярной упаковки в блочных стеклообразных полимерах. [c.141]

Коллоидную защиту способны вызывать щелочные мыла и детергенты, спирты, белки, полисахариды с большим количеством полярных групп и другие вещества. Защитное действие зависит от природы и концентрации защитного вещества и золя, степени дисперсности частиц золя, pH среды, наличия разных примесей. Наибольшим защитным действием обладают вещества с большим молекулярным весом и заряженные одноименно с частицами золя [37]. По данным Овербека, количества разных гидрофильных веществ (в мг), способные предотвратить коагуляцию 10 мл золя Ре(ОН)з при добавлении 1 мл 10%-ного раствора Na l, следующие желатина — 5, яичный альбумин — 15, декстрин — 20, гуммиарабик — 25, сапонин — 115 [2, стр. 441]. Защитное дей- [c.115]

Механохимическая деструкция отмечается и при ультраозвучивании белков, содержащихся в сыворотке их молекулярный вес при обработке в течение 25 мин уменьшается приблизительно на 50% (табл. 45). Аналогично протекает и деструкция макромолекулярного соединения, образующегося при взаимодействии яичного альбумина с эргостерином (табл. 46) [5]. [c.248]

Молекула гемоцианина (красящее вещество крови некоторых животных) имеет молекулярный вес 6700000 кислородных единиц и размеры порядка 6-10 —1,3-10 см и содержит около миллиона атомов она видна с помощью сверхмикроскопа. Еще меньше невидимые в сверхмикроскоп молекулы яичного альбумина, имеющие молекулярный вес около 40 000 кислородных единиц и размеры 1,8-10 —0,6-10 см они построены из не- [c.133]

Грэм [74] наблюдал, что кремневая кислота соединяется с желатином до образования нерастворимого осадка. Латер, Милиус и Грощуфф [9] наблюдали, что кремневая кислота очень низкого молекулярного веса не осаждает яичный альбумин, но как только кремнезем полнмеризовался даже в незначительной степени, он коагулировал протеин. По-видимому, соединение протеина, точнее желатина, с кремневой кислотой вызывало образование водородных связей. между азотом протеина и водородом 5]0Н — групп поли- кремневой кислоты. Тем не менее, это только первый шаг, а последующая полимеризация кремнезема, образующего нерастворимую сетку по всей массе протеина, играет важную роль в нерастворимости протеина в том случае, если кремнеземисто-протеиновый комплекс был высушен. [c.69]

Яичный альбумий. Этот белок имеет молекулярный вес 45 ООО и является типичным альбумином, поскольку осаждается из растворов при прибавлении солей. В его молекуле на С-конце находится пролин, а на Ы-конце — ацетил-Гли-Сер. (В белках такие случаи ацетилирования встречаются очень редко.) Поскольку в яичном альбумине имеются углеводные группы, он относится к гликопротеидам. Кроме того, он содержит также один или два остатка фосфорной кислоты, котбрые, возможно, связаны через гидроксил с остатками сернна или треонина. Изо-электрическая точка яичного альбумина лежит вблизи pH 4,9. [c.117]

В области 2<рН<11,5 кривая титрования яичного альбумина обратима. Результаты расчетов, аналогичных тем, которые были приведены выше для р-лактоглобулина (и при тех же ограничениях), согласуются с аналитическими данными в частности, из них следует, что молекула яичного альбумина содержит 14 гуанидиновых групп. Если предположить, что количество связываемых (независимо от значения pH) солей мало, то полную кривую титрования этого белка можно представить себе как результат наложения трех описываемых уравнением (V. 4) кривых— для 51 карбоксильной группы (р/гш1=4,29), 5 амидазоль-ных групп (р 1п1 = 6,75) и 23 групп NHI (р 1п1= 10,07). Для всех трех типов групп характерно одно и то же значение, причем вплоть до ионной силы, равной единице, это значение составляет 80% от значения, вычисляемого из молекулярного веса и парциального удельного объема (в предположении отсутствия гидратации). [c.117]

Важным результатом, полученным при изучении электрофореза растворов белков, было открытие того, что многие белки, которые являются чистыми по другим критериям, в действительности состоят из нескольких видов молекул. Ярким примером этого может служить яичный альбумин (рис. 125). Этот белок кристалличен (поэтому свойственно предположить, что все молекулы являются почти абсолютно идентичными) и показывает однородность в ультрацентрифуге (отсюда следует, что все молекулы имеют один и тот л<е молекулярный вес и коэффициент трения). Этот белок также показывает однородность в экспериментах по электрофорезу при различных условиях, таких, какие использовал Лонгворс, чтобы получить данные, представленные на рис. 123 (см. также рис. 125, верхнюю диаграмму). Однако если используется поле большой напряженности и эксперимент проводится очень длительно, то появляются благоприятные условия для разделения компонентов с почти одинаковыми подвижностями. При данных условиях, как показывает рис. 125, было найдено, что чистый белок состоит из трех отдельных компонентов. Предполагают , что эти три компонента являются идентичными во всех отношениях, кроме количества фосфата, которое они содержат, причем в них могло быть два, один и ни одного фосфатного иона соответственно. Фосфат связан с белком через гидроксильную группу в боковой цепи, и каждая фосфатная группа, [c.489]

В качестве примера подобных исследований можно указать на работу с яичным альбумином. Это сравнительно простой белок, который поддается тщательной очистке. Первые измерения в монослоях яичного альбумина п других белковых веществ, включая и определение их молекулярного веса, ировел Гуастала (1945). Он показал при иомощи специально сконструированных поверхностных весов с чувствительностью порядка 0,001 мк( ), что только при очень больших разбавлениях иоверхностного слоя (100 м мг) зависимость двухмерного осмотического давления от площади пмеет тот же характер, что и для идеальных растворов. При этих условиях молекулярный вес яичного белка был найден равным 40 ООО. Булл (1947), применяя другой раствор-подложку (концентрированный водный раствор сульфата аммония вместо использованного [c.226]

Этим путем Булл, Дэвис и др. определили молекулярный вес яичного альбумина, серуальбумина, гемоглобина, трипсина, инсулина, причем полученные величины согласовывались с другими ранее известными данными. [c.82]

Для растворов белков вопрос осложняется электростатическим взаимодействием между молекулами и их влиянием на молекулы воды. Вязкость белковых растворов поэтому зависит от pH. Повышение кислотности вызывает увеличение объема молекул сывороточного альбумина и у-глобулина человека, в то время, как инсулин, Р-лактоглобулин, трипсин, химотрипсин рибонуклеаза, яичный альбумин и другие белки не изменяют при этом своих размеров (Ж. Янг и Ж. Фостер). Таким образом, путем измерения одной вязкости нельзя определить молекулярный вес белков. Однако, комбинируя измерение вязкости с другими методами, можно определять размеры и форму белковых молекул. Так, Полсон показал, что величина D Ai[t)] является величиной постоянной для белковых молекул. Здесь D — коэффициент диффузии. [c.173]

Пределы размеров молекул, исключаемых из этих гелей, были определены в опытах с большим числом различных белков (цитохром с, а-химотрип-сипогеп, карбоангидраза, яичный альбумин, бычий сывороточный альбумин, альдолаза) и отнесены к молекулярному весу гипотетического белка, подвижность которого (Л/) равнялась бы 0,9. Согласно обш ему определению подвижности, [c.136]

Под дополнительными методами имеются в виду методы хроматографии на колонке (гл. 4), электрофореза и гель-проникающей хроматографии (гл. 5). В первом случае разделение исследуемых полимерных образцов происходит на основании зависимости растворимости от молекулярного веса и химического состава. Нетрудно понять механизм разделения по молекулярным весам, поскольку растворимость уменьшается при увеличении молекулярного веса. Но растворимость зависит также от присутствия в полимере полярных групп в связи с этим при наличии химической неоднородности происходит фракционирование и по составу молекул. Если полярность групп в разных звеньях макромолекулы примерно одинакова, то фракционирование определяется главным образом величиной молекулярного веса. При больших различиях в степени полярности разных групп влияние полярности может оказаться более сильным, чем влияние молекулярного веса, и разделение на фракции сможет осуществляться преимущественно по химическому строению. Именно на этом было основано разделение сывороточного альбумина лошади и яичного альбумина в водном фосфатном растворе на фракции с различным содержанием.кислых фосфатных групп [17]. Белки с большим содержанием серы были разделены методами хроматографии на фракции с различным содержанием серы и азота [18]. Влияние на результаты фракционирования сродства между исследуемым соединением и материалом носителя было изучено на примере рацемической смеси поли-4-метилгексена-1 [19]. При фракционировании методом хроматографии [c.299]

С помощью метода светорассеяния удалось не только удовлетворительно определить молекулярные веса ряда глобулярных и фибриллярных белков и вирусов, но и изучить кинети (у таких быстротекущих процессов, как агрегация яичного альбумина, полимеризация фибриногена, взаимодействие ртути с меркаптоаль-бумином и т. п. [c.140]

Изменяются и молекулярно-кинетические свойства белков, зависящие от величины и формы их частиц. При денатурации таких белков, как сывороточный альбумин и глобулин, яичный альбумин и р-лактоглобулин, под действием различных денатурирующих факторов — крайние значения pH, обработка мочевиной и др. — сильно увеличивается удельная вязкость, наблюдается увеличение коэффициента диссимметрии и величины двойного личепреломления в потоке, а также уменьшение константы диффузии. Все это служит указанием на то, что при денатурации глобулярных белков происходит увеличение асимметрии белковой молекулы, обусловленное переходом от упорядоченной компактной глобулы к беспорядочному клубку. [c.190]

Более поздняя разработка ультрацентрифуг с масляной турбинкой решала главным образом вопросы регуляции температуры, конструкции ротора и другие технические задачи. На такой ультрацентрифуге были выполнены работы по расщеплению яичного альбумина папаином [14, 15] и много других измерений. Вскоре стало ясно, что белки характеризуются дискретным, а не непрерывным распределением молекулярных масс и, по-видимому, образуют агрегаты. Из ранних наблюдений следовало, что молекулярные массы белков распадаются на группы с молекулярными массами, кратными величине 17 600. Позже, после получения более точных данн1,1х, оказалось, что это представление ошибочно. [c.23]