Белковый коэффициент

При некоторых заболеваниях, например воспалении почек и печени,, белковый коэффициент может изменяться за счет снижения в плазме крови концентрации альбуминов. Объясняется это тем, что при воспалительных процессах в почках альбумины, молекулярный вес и размеры частиц которых сравнительно невелики, легче, чем глобулины, проходят через почки и выделяются из организма с мочой. [c.441]

Основная масса белков, находящихся в плазме крови, в сыворотке молока, в яичном белке и др., состоит из альбуминов и глобулинов. Соотношения альбуминов и глобулинов в различных тканях удерживается в определенных границах в норме оно сохраняется и в крови на постоянном уровне. Однако при многих заболеваниях отношение количества находящихся в крови альбуминов к глобулинам, так называемый белковый коэффициент ( уд ) изменяется. Таким образом, определение белкового коэффициента в крови больного может представлять клинический интерес. [c.50]

Нефти типа Б образуются на конечном этапе биохимической эволюции нефтяной залежи. Следующей, уже качественно новой, должна быть стадия Киров или асфальтов. Примечательно, что все эти нефти залегают на небольших глубинах, в зоне низкой пластовой температуры. Температура же является и главным фактором, определяющим возможность биодеградации нефти в залежи [29, 44]. В отличие от чисто химических реакций скорость биохимических процессов проходит через максимум. Это связано со спецификой действия биокатализаторов — ферментов, имеющих белковую природу. При температуре около 70 °С эффективность их действия резко уменьшается, что приводит к снижению скорости биодеградации, а при более высокой температуре происходит разрушение, т.е. наблюдается своеобразная "стерилизация", или "пастеризация", нефти в залежах. Следствием этого является закономерное изменение коэффициента К. с глубиной (рис. 6). [c.18]

Один метод локализации со специфической физиологической активностью был позаимствован нз ПЭМ. Этот метод меток поверхности клетки, который, будучи применен к образцам для РЭМ, приводит к образованию на поверхности клетки морфологически различаемых или аналитически идентифицируемых структур. Такие методики в сочетании с растровой электронной микроскопией высокого разрешения позволяют изучать природу, распределение и динамические свойства антигенных и рецепторных состояний на поверхности клеткн. Методы нанесения меток на поверхность клетки в общем случае достаточно сложны и включают процедуры иммунохимической и биохимической очистки. Подробные ссылки на них можно найти в работах [359—361], но сущность методик состоит в следующем. Для крепления антител в определенных антигенных состояниях на поверхности клетки используются стандартные иммунологические процедуры. Хитрость состоит в том, чтобы модифицировать антитела таким образом, чтобы они также несли морфологически различимую метку, такую, как латексные шарики или сферы из двуокиси кремния, распознаваемый вирус, как, например, вирус табачной мозаики, или один из Т-четных фагов, как показано на рис. 11.18, илн белковая молекула известных размеров, как ферритин или гемоцианин. В работе [362] (рис. 11.19) использовались гранулы золота, которые имеют большой коэффициент вторичной электронной эмиссии. Одна часть антитела имеет средство для специфичного антигенного закрепления на поверхности клетки, в то время как другая часть несет морфологически различимые структуры. В настоящее время иммунологические методы достигли такого уровня, когда они не могут быть использованы для изучения как качественных, так и количественных характеристик поверхности клетки [363, 364]. [c.244]

При определении молекулярной массы по методу седиментационного равновесия знание коэффициента диффузии не является необходимым. В этом случае используют более низкое число оборотов. По сравнению с предыдущим методом, для которого необходимо гравитационное поле до 400 ООО g, здесь достаточно центробежной силы, в 10 — 15 тыс. раз превосходящей земное притяжение. Через несколько часов или через несколько суток процесс седиментации и обратной диффузии достигает состояния равновесия, при котором перемещение частиц отсутствует. Измерив градиент концентрации белка от мениска до дна ячейки, можно вычислить его молекулярную массу. Медленное установление равновесия — недостаток метода. Этого можно избежать при проведении определения по Арчибальду. В этом низкоскоростном методе для расчетов можно использовать градиент концентрации, образующийся в измерительной ячейке у мениска жидкости (до отделения белковой зоны). Метод нулевой концентрации в мениске, предложенный в 1964 г., делает возможным достижение седиментационного равновесия при высокой скорости ротора (высокоскоростной метод), в этом случае белковая зона уже отделена от мениска. Это дает возможность сократить время эксперимента до 2 — 4 ч. [c.361]

Имеющиеся экспериментальные данные свидетельствуют о том, что трехмерные структуры белков характеризуются плотнейшей упаковкой атомов. Коэффициенты упаковки белковых молекул в нативном состоянии имеют значения от 68 до 82%. Для сравнения напомним, что у правильных сферических тел этот коэффициент равен 74%, а у молекул воды и циклогексана - 58 и 44% соответственно. По плотности упаковки атомов белковые молекулы близки кристаллам малых органических молекул (70-78%). Нативные структуры белков имеют также незначительные коэффициенты сжимаемости, близкие, например, коэффициентам сжимаемости олова и каменной соли. Высокая компактность глобулярных белков подтверждается большой плотностью, малой вязкостью и малыми молекулярными объемами нативных белков в растворе. Так, наблюдаемые у них величины плотности (1,3-1,5 г/см ) выше, чем у сухих белков и близки величинам плотности кристаллов низкомолекулярных органических соединений. Это свойство пространственных структур белковых молекул безупречно с физической точки зрения и очень образно передает определение их как "апериодические кристаллы" - термин, использованный Э. Шре-дингером для характеристики состояния хромосом [52]. Таким образом, есть все основания заключить, что нативная конформация белка представляет собой плотно упакованную структуру с максимальным числом внутримолекулярных контактов между валентно-несвязанными атомами. [c.102]

Термолабильность ферментов. Скорость химических реакций зависит от температуры, поэтому катализируемые ферментами реакции также чувствительны к изменениям температуры. Установлено, что скорость большинства биохимических реакций повышается в 2 раза при повышении температуры на 10°С и, наоборот, снижается в 2 раза при понижении температуры на 10°С. Этот показатель получил название температурного коэффициента. Однако вследствие белковой природы фермента тепловая денатурация при повышении температуры будет снижать эффективную концентрацию фермента с соответствующим снижением скорости реакции. Так, при температуре, не превышающей 45—50°С, скорость реакции увеличивается согласно теории химической кинетики. При температуре выше 50° С на скорость реакции большое влияние начинает оказывать тепловая денатурация белка-фермента, приводящая к полному прекращению ферментативного процесса (рис. 4.16). [c.140]

Механизмы действия ускорителей проницаемости могут быть связаны с их коэффициентами распределения в смеси октанол-вода, являющейся моделью кожи. Наиболее полярные растворители (ДМСО, ДМФА, пирролидоны) распределяются при низких концентрациях преимущественно в белковой области рогового слоя. При высоких концентрациях они взаимодействуют с липидами рогового слоя, повышая [c.752]

Определение формы молекулы. Белки по своей форме разделяют на глобулярные и фибриллярные. Форма молекул глобулярных белков динамична и под влиянием ряда факторов, например pH, температуры или ионной силы раствора, может изменяться. Это обязательно нужно учитывать при определении формы белка. Одним из наиболее точных методов, регистрирующих форму белковой молекулы, является метод двойного лучепреломления в потоке. Отклонение формы молекул от сферической выражается отношением фрикционных коэффициентов f f , которое для глобулярных белков, имеющих шарообразную форму, близко к 1 (/— молярный коэффициент трения). Зная величину можно рассчитать соотношение осей молекулы белка. [c.45]

Активные красители отличаются более высокой скоростью диффузии в целлюлозных волокнах, чем красители других классов, например прямые и кубовые. Так, в частности, коэффициенты диффузии активных красителей в 5—10 раз выше коэффициентов диффузии прямых красителей. Это обусловлено их меньшей молекулярной массой. Скорость диффузии активных красителей в белковых и полиамидных волокнах сравнима со скоростью диффузии кислотных красителей. В ряду одной группы активных красителей коэффициенты диффузии могут изменяться более, чем в 100 раз, что указывает на определяюш ую роль хромофорной части молекулы в диффузионных свойствах красителей. [c.103]

Рис. 1У.28. Зависимость коэффициента распределения от стоксовых радиусов белковых молекул при

Для анализа брали зерна мутантных линий, полученных из исходного сорта Норрена с помощью НЭМ и НММ и отличающихся положительными биологическими и хозяйственными признаками. В 1969 г. определяли содержание белкового азота в зерне 57 мутантных линий, в числе которых была 41 линия четвертого поколения, 5 линий пятого и 11 линий шестого поколения. Белковый азот определялся по Кьельдалю. Белки при этом осаждали прибавлением медного купороса в щелочной среде и растворимый небелковый азот удаляли промыванием. При пересчете содержания азота на белок допустили, что общепринятый белковый коэффициент 5,7 применим для всех мутантов, несмотря на различия в аминокислотном составе. Полученные на основе анализов трех параллельных ироб результаты были подвергнуты статистической обработке. [c.203]

Значительное развитие хроматография получила после того, как в 1941 г. в основу разделения смеси веществ Мартином и Син-джем было положено различие в коэффициентах распределения анализируемых веществ между двумя десмешивающимися жидкостями. Был предложен новый вариант хроматографического метода — распределительная хроматография. После того как в качестве носителя неподвижной жидкой фазы стали применять бумагу, распределительная хроматография получила весьма широкое распространение, причем ей было суждено сыграть важную роль в изучении строения белковых веществ. [c.10]

Из этой зависимости следует, что интерполя ,и10 по стоксов > м радиусам молекул, которую можно осуществить, пользуясь методом гель-фильтрации и соответствующей калибровочной кривой, мы не вправе заменять интерполяцией по массам молекул до тех пор, пока не будем уверены в том, что для исследуемой белковой молекулы п всех молекул, использованных для калибровки, выполняется условие одинаковой плотности и одинаковой формы молекул, т. е. равенства отношения ///д. Даже если откинуть фибриллярные белки типа фибриногена, коэффициент формы /// варьирует достаточно заметно (сравним цифры для БСА и цитохрома с), и это тем более существенно, что отноигение /// в формулу (35) входит в третьей степени. [c.149]

Найденное количество азота (за вычетом его содержания в фильтре) умножают на пересчетный коэффициент (6,25 6, 8 НЛП 5,7, в завнснмости от продукта, кото-рьтй подпсргиетси исследованию), получая таким образом содержание белковых веществ. [c.139]

Интересный метод определения коэффициента вращательной диффузии в и размеров молекул по поляризации флуоресценции разработан Вебером. Он получал химические соединения белков с флуоресцирующими красителями (например, с /-диметиламинонафталин-5-сульфонил-хлоридом) и измерял интенсивность флуоресценции по различным направлениям. Было показано, что степень поляризации флуоресценции наибольшая при малых 0, тогда как при больших 0 флуоресценция полностью деполяризована. Промежуточные значения степени поляризации флуоресценции отвечают определенным значениям 0, откуда по формуле (HI. 9), или по (П. 5.) вычисляются размеры молекул. Вебер исследовал этим методом размеры ряда белковых молекул и процессы их денатурации Гейнц применил этот метод к растворам полистиролов Валь — к растворам поливиниламинов и др. [c.67]

Соответственно образуется растворимая фракция, состоящая из двух семейств субъединиц с коэффициентом седиментации (3-Ь4)5 (главная фракция) и 7S. По данным этих авторов, когда белковый раствор подвергается термическому воздействию в присутствии 0,01 М (З-меркаптоэтанола, осаждение ускоряется и обнаружить растворимые агрегаты невозможно. Поскольку осаждение происходит в присутствии восстановителя в концентрации 0,5 М, и Вульф и Тамура [45] предположили, что это явление не может быть следствием образования дисульфидных мостиков за счет реакции обмена SH/SS-rpynn. Однако если ал-килируют сульгидрильные группы, то осадок не появляется. [c.511]

Большинство перечисленных компонентов сульфитно-дрожжевой бражки относится к активным соединениям. Аминокислоты и низкомолекулярные белки в процессе выпаривания способны конденсироваться с лигносульфонатами. Дрожжевые клетки в этих условиях подвергаются плазмолизу с образованием белковой массы, легко полимеризующейся на внутренней поверхности трубок калоризатора выпарного аппарата. Летучие органические соединения, попадая с соковым паром из сепаратора аппарата выпарной батареи в межтрубное пространство калоризатора следующего за ним аппарата, также образуют легко полимеризующиеся отложения на наружной поверхности трубок. При этом присутствие в соковых парах неконденсируемых газов снижает коэффициент теплопередачи, что отрицательно сказывается на эксплуатационных параметрах выпарной батареи. [c.280]

Механизмы действия усилителей могут быть связаны с коэффициентами их распределения в смеси октанол-вода. Наиболее полярные усилители (например, ДМСО, ДМФА, пирролидоны) распределяются при низких концентрациях преимущественно в белковой области СК. При высоких концентрациях они взаимодействуют с липидами СК, повышая их текучесть. Такой механизм подчеркивает важность ослабления липидного барьера, т.к. эти усилители эффективны только при высоких концентрациях. Неполярные вещества, такие как олеиновая кислота, вероятно, внедряются только в липидные области, где они разрушают структуру. Диметилсульфоксид с промежуточной полярностью взаимодействует как с белками, так и с липидами. Пропиленгликоль, полярное вещество, внедряется преимущественно в кератиновую область, но не оказывает большого влияния на текучесть липидов. Вероятно, его водородевязывающая способность недостаточна для значительного взаимодействия с липидными полярными головными группами. [c.355]

Исследуемый продукт сжигают в тугоплавких колбах Кьельдаля. По окончании полной минерализации охлажденную жидкость сильно подщелачивают, добавляя большое количество концентрированного раствора NaOH, вытесненный аммиак отгоняют и улавливают титрованным раствором H2SO4. Количество связанной H2SO4 пересчитывают на NH3, а затем — на азот, который выражают в процентах по отношению к массе исследуемого продукта. При пересчете на белковое вещество количество азота умножают на соответствующий коэффициент. Для большинства белков применяют коэффициент 6,25 из расчета, что азота в них содержится 16%. Для белков злаковых коэффициент принимают равным 5,71, так как количество азота в них 17,5%. [c.48]

Белок, выделенный из подчелюстной слюнной железы, имеет более сложное строение (рис. 11.3, а) он представляет собой димер с двумя нековалентно связанными идентичными цепями ([з-Ы6Р). Этот димер в свою очередь входит в состав белкового комплекса, называемого в соответствии с величиной коэффициента седиментации 75 N0 , и содержит еще две а- и две у-цепи, каждая с М 26 000. Для всего комплекса М 130 000. а- и "(-Цепи необязательны для проявления биологической активности. О функции а-цепи известно лишь, что она ингибирует Р-МОР. В то же время у-субъединица имеет аргининспецифич-ную протеазную активность и структурную гомологию с трипсином. Она участвует в протеолитическом превращении высокомолекулярного предшественника р-ХОР. Такой про-р-НОР с М 22 ООО уже найден. [c.326]

Влияние температуры на активность ферментов. Согласно закону Ваит-Гоффа скорость химических реакций увеличивается примерно вдвараза при повышении температуры на (О С (коэффициент Q ,). Это прааило справедливо также и для ферментативных реакций, однако только а ограниченной области значений температуры. При повышении температуры свыше 40 — 50 происходит инактивация белкового катализатора из-за тепловой денатурации. Следовательно, ферментативные реакции отличаются от реакций, катализируемых соединениями небелковой природы, наличием температурного оптимума. Причиной быстрого падения активности является высокая величина коэффициента Qio для процесса тепловой денатурации белка. Следует отметить, что ферменты термофильных бактерий имеют весьма высокий температурный оптимум. [c.185]

Изложенный выше подход к анализу упаковки макромолекул может быть применен и к белковым молекулам. В табл. 4.4 показан аминокислотный состав пяти белков, для которых проведены соответствующие расчеты, — лизоцима, яичного альбумина, термолизина, рибонуклеазы и сывороточного альбумина. В таблице приведены ван-дер-ваальсовы объемы аминокислотных остатков (а не самих аминокислот), входящих в первичную структуру белка. Результаты расчета приводят к следующим значениям ван-дер-ваальсовых объемов белковых молекул ли-зоцим— 12 526,9 А , яичный альбумин — 38 632,72 А , термолизин — 36 688,7 А , рибонуклеаза — 12 071,0 А , сывороточный альбумин— 58 105,65 А . Молекулярная масса лизоцима, яичного альбумина и сывороточного альбумина человека составляет 14 277, 42 791 и 64 427, а плотность в стеклообразном состоянии— 1,31 1,27 и.1,27 г/см . Отсюда коэффициенты молекулярной упаковки к равны для лизоцима — 0,691, для яичного альбумина и сывороточного альбумина — 0,690. Эти величины соответствуют среднему значению коэффициента молекулярной упаковки в блочных стеклообразных полимерах. [c.141]

В СССР процесс отстаивания сока I сатурации с применением полиакриламида изучал Головняк, а с использованием природных ВМС — Барабанов, Литвак, а также Лихицкий (1958—1965 гг.). Последний показал, что добавки ПАА, ПМАК или ВА-2 заметно снижают фильтрационный коэффициент и цветность сока I сатурации. Расход флокулянта, необходимый для существенного улучшения показателей сока, тем выше, чем хуже качество перерабатываемой свеклы. Для ПАА и ВА-2 он составляет в среднем 0,002—0,005 % к массе перерабатываемого сока. Указанные авторы также установили, что добавляемые флокулянты полностью или почти полностью удаляются вместе с осадком при фильтровании. Однако в связи с токсичностью многих синтетических полиэлектролитов в сахарном производстве предпочтение было отдано соединениям природного происхождения. Из данных Лихицкого следует, что добавление 1—5 мг свекловичного пектина к нефильтрованному соку I сатурации приводит к увеличению скорости отстаивания за первые 5 мин в 2—3 раза, уменьшает фильтрационный коэффициент, повышает прозрачность декантата и снижает объем осадка. Заметное увеличение скорости седиментации и повышение качества сока I сатурации было достигнуто и при использовании в качестве флокулянта диффузионного сока, содержащего не-разложенный пектин и белково-пектиновые компоненты диффузионного сока. Результаты одной из серий таких опытов приведены в табл. 6.1. Как видно из этих данных, возрастающие добавки диффузионного сока [c.153]

Диаметр частиц ферментов находится в пределах 1—ЮОжж/с, т. е. Лежит в коллоидной области. Следует учесть, что форма белковой молекулы фермента может быть различной. Так, например, коэффициент диффузии лактодегидразы при 20°С О = = 5,3 10- см 1сек) больше, чем у дегидразы (6 = 2,54 /0- см 1-сек), хотя молекулярный вес последней, как указывалось-выше, в 7 раз больше, чем у первой. [c.249]

Повторное отравление. Животные. В ходе 10 введений н и -трата Г.(П1) в желудок морским свинкам в течение месяца (суммарная доза на 1 животное 4400 мг/кг) наблюдались снижение массы тела, активности ацетилхолинэстеразы, снижение содержания альбуминов в сыворотке крови с увеличением уровня ai-глобулина, уменьшение содержания SH-rpynn в сыворотке, увеличение массового коэффициента селезенки. Патогистологически обнаружено слущивание поверхностного эпителия слизистой желудка и тонкого кишечника, белковая дистрофия печени и эпителия извитых канальцев почек. [c.227]

Повторное отравление. Животные. Общая доза 3,3 г нитрата И., введенная в течение месяца в желудок морским свинкам, к концу затравок привела к падению массы тела, лейкоцитозу, уменьшению относительного содержания глобулинов и SH-rpynn в сыворотке, увеличению массовых коэффициентов почек и сердца. Патоморфологически у животных отмечались дистрофия и слущивание поверхностцого эпителия слизистой желудка и тонкого кишечника, зернистая белковая дистрофия извитых канальцев почек, ожирение и дистрофия гепатоцитов с участками некроза. [c.233]

Изменения активности некоторых белков коррелируются, как правило, с изменениями ряда физических свойств. Так, изменение формы белковой молекулы можно установить по изменению некоторых гидродинамических характеристик (например, коэффициента трения, инкремента вязкости), по изменению светорассеяния, поверхностных свойств, диффузии через полупроницаемые мембраны и скорости седиментации [90]. Изменения термодинамических свойств (энтальпии и энтропии), объема, растворимости, оптического вращения, поглощения в инфракрасной области, дифракции электронов, а также некоторые другие характеристики, приведенные Каузманом [90], используются для Оцейки изменений формы белковых молекул. Большинство этих измерений было проведено па макромолекулах неизвестной структуры, для которых не была установлена последовательность аминокислотных остатков. В настоящее время благодаря усовершенствованию методов деградации белков, аналитического определения Концевых групп, методов разделения и идентификации отдельных фрагментов можно успешно изучать белки с молекулярным весом порядка 20 ООО. Хотя эта работа еще не достигла молекулярного уровня, тем не менее она дает возможность лучше использовать значения физических констант белковой молекулы известной структуры для объяснения механизма взаимодействия фермента с субстратом. Структура такого белка, как фиброин (белковое вещество натурального шелка), в настоящее время хорошо изучена благодаря сравнению рентгенограммы и ИК-спектров нативного волокна с рентгенограммами [35, 38, 108, 140] и ИК-спектрами [168] небольших фрагментов белка известной структуры, полученных при деградации, а также синтетитегаихпмшнептидо [c.386]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология