Аминокислотные последовательност последовательностями

Физическая теория структурной организации белка, связывающая его трехмерную структуру с аминокислотными остатками последовательности, т.е. макроскопические конформационные свойства белковой цепи со свойствами ее микроскопических составляющих [41]. [c.89]

Как и инсулин, глюкагон вырабатывается поджелудочной железой. Его функция состоит в повышении содержания сахара в крови. Глюкагон и инсулин действуют как антагонисты. Глюкагон является пограничным, или миниатюрным , белком. Он содержит всего 29 аминокислотных остатков, последовательность которых установлена [82] для глюкагона свиньи [c.384]

АКТГ свиньи представляет собой полипептид, состоящий из 39 аминокислотных остатков, последовательность соединения которых в настоящее время установлена и подтверждена синтезом. Схема строения АКТГ свиньи приведена на рис. 39. [c.211]

Глобины Г. отличаются от других белков сравнительно высоким содержанием гистидина (6—10%) и отсутствием или низким содержанием изолейцина. Глобины животных различных видов отличаются аминокислотным составом, последовательностью ами- [c.418]

В передней доле гипофиза вырабатывается адренокортикотропный гормон (АКТГ), стимулирующий рост и метаболическую активность коры надпочечника. АКТГ представляет собой полипептид, состоящий из 39 аминокислотных остатков. Последовательность первых 24 остатков АКТГ неизменна у всех изученных организмов, тогда как последовательность остальных 15 остатков у разных видов варьирует. Ниже приведена структура АКТГ [c.53]

Молекула белка состоит из одной или более полипептидных цепей (см. статью III настоящего тома и статью II т. II). Основой для изучения структуры белковой молекулы являются данные о количестве каждого из аминокислотных остатков, последовательности их расположения в каждой из пептидных цепей (которые могут быть, а могут и не быть одинаковыми), а также о пространственном строении молекулы, обусловленном складыванием или свертыванием полипептидных цепей и их положением по отношению друг к другу. Биологические, химические и физические свойства белка определяются структурой белковой молекулы в целом. Эти свойства зависят, часто в значительной степени, от наличия в молекуле небелковых частиц, более или менее прочно связанных с полипептидными цепями. [c.7]

Э. Фишером олигопептидов, содержащих до 20 аминокислотных остатков, последовательно соединенных друг с другом пептидной связью. [c.52]

Полипептидами обычно называют пептиды, состоящие из множества [до тысячи и более] аминокислотных остатков. Последовательность аминокислот в полипептиде называется его первичной структурой. Полипептидные цепи самопроизвольно формируют определенную вторичную структуру, которая определяется природой боковых групп аминокислотных остатков. Один из важнейших типов вторичной структуры, который обнаруживается по крайней мере на отдельных участках цепи во многих полипептидах, известен под названием а-спирали. Полипеп-тидный остов образует правостороннюю спираль, на каждый виток а-спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка, боковые К-группы которых направлены наружу. Эта структура стабилизируется за счет внутримолекулярных водородных связей (рис. 10.16, А). Другой тип вторичной структуры, также характерный для полипептидов, получил название складчатого -слоя. Структуры этого типа формируются параллельными сегментами полипептидной цепи, сцепленными между собой [c.23]

Статистический метод поиска гомологий. При решении многих математических задач используют необходимые условия. Например, при поиске максимума или минимума функции ищут точки, где производная этой функции обращается в ноль - эти точки имеют шанс быть максимальными или минимальными точками функции. Использование необходимых условий не приводит прямо к рещению задачи, но значительно суживает круг поиска. Было бы хорощо, если бы удалось сформулировать такие необходимые условия гомологии биологических текстов, которые легко проверяются и при этом служат хорощим фильтром, отбрасывающим заведомо негомологичные пары. Эти условия должны позволять взглянуть на последовательность "в целом". Примером такого рода необходимых условий является близость буквенного (нуклеотидного или аминокислотного) состава последовательностей. Буквенный состав последовательности является характеристикой последовательности как целого, легко вычисляется, и если буквенные составы сильно различаются, то последовательности заведомо негомологичны. Но, к сожалению, такое простое условие является плохим фильтром - [c.31]

Рибонуклеиновая кислота. Очень длинная полимерная молекула, похожая на ДНК в ее состав входят четыре типа оснований А (аденин), G (гуанин), С (цитозин) и U (урацил). Информационная РНК, которая кодирует аминокислотную (белковую) последовательность, скопирована с гена. РНК обычно одноцепочечная. Например, символическую последовательность оснований информационной РНК можно записать так [c.32]

Гены человека, как правило, представляют собой функционально прерывистую последовательность нуклеотидов (рис. ГУ. 15). Относительно короткие кодирующие последовательности оснований чередуются в них с длинными некодирующими последовательностями. Последовательности гена, представленные в молекуле зрелой иРНК, получили название экзонов. Именно экзоны являются кодирующими участками гена, контролирующими аминокислотную последовательность белков. Экзоны разделены некодирующими участками — нитронами, которые вырезаются (сплайсинг) в процессе созревания иРНК и не участвуют в процессе трансляции. В настоящее время в понятие ген включаются не только транскрибируемые области (экзоны и интроны), но и фланкирующие ген последовательности. Фланкирующие области гена, как правило, высоко консервативны, т.е. характеризуются постоянством нуклеотидной последовательности, наблюдаемым даже при сравнении представителей различных видов. Фланкирующие области гена содержат последовательности, необходимые для его правильной работы например, промоторная область в начале 5 -области или хвостовая нетранслируемая область поли-А, расположенная на З -конце гена. Так, ТАТА — бокс (последовательность чередования [c.71]

Главное различие между цепями белка и полиэтилена или полиэтилен-терефталата (дакрона) заключается в том, что в молекуле белка не все боковые группы одинаковы. У фибриллярных белков определенная повторяющаяся последовательность боковых групп придает конкретному белку-кератину или коллагену-вполне конкретные механические свойства. Глобулярные белки имеют еще более сложное строение. Эти молекулы обычно содержат от 100 до 500 аминокисло г, полимеризованных в одну длинную цепь, и полная последовательность аминокислотных остатков в каждой молекуле одного глобулярного белка одинакова. Эти остатки могут быть углеводородными, кислыми, основными, нейтральными или полярными. Свертывание белковой цепи в компактную глобулярную моле- [c.313]

Правилами ШРАС/ШВ [12] приняты английские трехбуквенные сокращения тривиальных названий аминокислот, начинающиеся с прописной буквы Gly, Ala, Туг и т. д. (применяемые либо для всей молекулы аминокислоты, либо для ее радикала) особенно часто такие сокращения применяются для описания аминокислотной последовательности в пептидах и белках. Разрешена также [13] и однобуквенная система сокращений, но она применяется гораздо реже. Имеются также правила номенклатуры, касающиеся часто применяемых сокращений для синтетических пептидов [14], для синтетических модификаций природных пептидов [15], пептидных гормонов [16] и белков, содержащих железо и серу [17]. [c.187]

Первичная структура этих белков варьируется в определенных пределах и зависит от природы шелкопряда, диеты, сроков выкормки шелковичных червей и других биологических факторов (см. табл. 6.8). Наибольшую массовую долю в макромолекуле фиброина занимают звенья Gly, Ala, Туг, Ser. Кроме того, в его состав входит небольшое количество (<1%) звеньев ys. Полипептидные цепи фиброина включают гидрофильные и гидрофобные аминокислотные звенья в соотношении 6,3 1. Последовательность аминокислотных звеньев в кристаллических областях полимерного субстрата может быть представлена в виде [c.375]

Четкие различия в химических и физико-химических свойствах фиброина и серицина отсутствуют. Фиброин имеет М = (2,5+3,8) 10 , а серицин - 1,6 10 + 3,1 10 Макромолекулы фиброина и серицина характеризуются конформационной неоднородностью полимерная цепь может последовательно включать а-спиральные и -структурные участки, причем их соотношение определяется наличием воды. В условиях высокой подвижности макромолекул (в растворе, в набухшем состоянии) возможны обратимые конформационные переходы а-спираль клубок -структура. а-Спираль построена из повторяющихся аминокислотных звеньев, отличающихся боковыми заместителями. Линейное расстояние вдоль оси спирали между двумя однородными атомами (шаг спирали) составляет 1,5 А. Угол между перпендикуляром к оси спирали и плоскостью, занимаемой аминокислотными звеньями, равен 26°. Один виток спирали включает 3,6 аминокислотных остатка. Это соответствует линейному расстоянию вдоль оси спирали, равному 5,4 А. [c.375]

Инсулин — простой белок (стр. 297). Состав его молекул выражается формулой С Нд ЫбйО зЗв, мол. масса около 6000. Б молекулах инсулина две полипептидные цепи, соединенные двумя дисульфидными связями (стр. 292). Одна из цепей состоит из 21, вторая — из 30 аминокислотных остатков. Таким образом, инсулин состоит из 51 аминокислотного остатка. Последовательность соединения аминокислотных звеньев друг с другом точно установлена. [c.293]

Бреннер назвал открытую им реакцию реакцией внедрения. В отличие от обычного пути образования пептидной цепи путем нанизывания аминокислотных остатков последовательно к аминной или карбоксильной группе пептида в описанной выше реакции происходит внедрение аминокислотного остатка в пептидную группу СО—ЫН. [c.509]

Инсулин состоит из 51 аминокислотного остатка, которые составляют две цепи цепь А (21 остаток), цепь В (30 остатков). Обе цепи связаны двумя дисульфидными мостиками. Цепь А содержит третий дисульфидный мостик, замыкающий петлю, состоящую -из шести аминокислотных остатков. Последовательность аминокислот в инсулине определена [78] и проведено его рентгеноструктурное исследование [79]. Цепь А имеет сильно свернутую структуру с короткими квазиспиральными участками. Участки а-опиралей имеются в цепи В между дисульфидными мостиками. Низкая молекулярная масса (5780), казалось бы, делает инсулин привлекательным объектом для исследования с помощью ЯМР, тем не менее еще нет публикаций об изучении этим методом нативного белка. Отчасти, видимо, это объясняется тем, что в нем не выделен активный центр . Гормональная функция инсулина — способность понижать содержание сахара в крови —хорошо известна, но непонятна с химической точки зрения. Инсулин обладает ярко выраженной способностью образовывать полимеры. Димер и гексамер хорошо охарактеризованы [79]. В димере наблюдается интересное окружение (по типу ящика ) остатков Тир-26 (В) и Фен-24 (В), а также остатков во второй входящей в димер молекуле, связанных с двумя первыми осью симметрии второго порядка. Это явление представляет несомненный интерес для изучения на частоте 220 МГц. [c.384]

Насколько длинными могут быть полипептидные цепи белков Как следует из табл. 6-2, цитохром с человека состоит из 104 аминокислотных остатков, связанных в единую цепь бычий химотрипсин оген имеет в своем составе 245 амино-кислотньк звеньев. В полипептидных цепях различных белков может содержаться самое разное число аминокислотных остатков - от 100 до 1800 и более. Белки-это не просто смеси полипептидов разной длины, с различным аминокислотным составом и различной последовательностью аминокислот. Все молекулы данного индивидуального белка идентичны по аминокислотному составу, последовательности аминокислотных остатков и длине полипептидной цепи. [c.143]

В настоящее время нет сомнений в том, что специфичность антител зависит от их химической структуры. Однако еще неясно, чем именно обусловлена эта специфичность — аминокислотным составом, последовательностью аминокислот или характером свертывания полипептидной цепи при образовании глобулярных молекул, показанных на фиг. 3. Полинг [9] счит-ает правильным последнее предположение. Действительно, при анализе антител не обнаружено каких-либо четких различий в аминокислотном составе между разными антителами или между антителами и нормальным глобулином [1,15,16]. Если различия в основном заключаются в последовательности аминокислот и ограничиваются активным центром антитела ( entral differential segment ) [6], то они слишком незначительны, чтобы их можно было обнаружить существующими аналитическими методами. [c.16]

Методом амперометрического титрования с л-хлор-меркурибеизоатом в молекуле фермента обнаружено 11—14 сульфгидрильных групп. Связывание трех че-тырех из них вызывает полную инактивацию мышечного фермента. Мол. масса варьирует, по данным разных авторов, в пределах 120 000—150 000. Молекула его содержит четыре идентичные субъединицы. Каждая из них представляет собой одиночную полипептидную цепь, состоящую приблизительно из 330 аминокислотных остатков, последовательность которых расшифрована. [c.102]

К числу ферментов с хорошо изученной пространственной структурой относится протеолитический фермент а-химотрипсин, механизм действия которого подробно изучен и рассматривается в гл. V. а-Хи-мотрипсин образуется из каталитически неактивного химотрипсино-гена А, представляющего собой единую полипептидную цепь из 245 аминокислотных остатков, последовательность расположения которых установлена в работах [35, 36]. Пространственное строение химотрип-синогена А поддерживается пятью S—S-связями. а-Химотрипсин содержит 241 аминокислотный остаток и возникает в результате отщепления (трипсином) двух дипептидов, как это показано на рис. 33. Благодаря этому надрывается единая цепь, разделенная на три участка А, В VI С, удерживаемых теми же дисульфидными и внутримолекулярными нековалентными связями. Пространственное строение зимогена и фермента отличаются очень незначительно, но активный центр формируется только после отрыва дипептида. Необходимое изменение конформации происходит при взаимодействии карбоксильной группы Asp 194 с вновь возникшей концевой МНг-группой Leu 16. Эта ионная пара затем входит в глубь молекулы, что схематически показано на рис. 34. [c.118]

Начатое незадолго до 1951 г. Астбери, Амброзе, Бэмфордом, Эллиоттом и другими изучение пространственного строения синтетических полипептидов получило после опубликования работ Полинга и Кори стремительное развитие. Повышенный интерес к таким соединениям был стимулирован результатами уже первых работ в этой области, которые вселили надежду, что исследование гомополипептидов может существенно помочь в решении одной из основных задач проблемы белка — установлении принципов пространственной организации белковых молекул. Такой оптимизм в то время казался вполне оправданным. Синтетические полипептиды состоят из тех же структурных элементов, что и белки, и, следовательно, конформации тех и других определяются одними и теми же видами взаимодействий. Учитывая одинаковую природу в обоих случаях взаимодействий между валентно несвязанными атомами, можно было полагать, что изучение структуры более простых по химическому строению синтетических полипептидов при относительной легкости целенаправленного моделирования аминокислотного состава, последовательности и длины пептидной цепи поможет выяснить основные факторы, ответственные за формирование пространственного строения белков. Особое значение эти соединения приобрели в связи с обнаруженной общностью между их структурами и структурами природных полипептидов — фибриллярных и глобулярных белков. Первые же исследования показали, что синтетические полипептиды образуют два главных типа структур, аналогичных а- и -формам кератина, миозина, фиброина шелка и др., которые, как и в случае белков, могут обратимо переходить друг в друга. После работ Полинга и Кори эти формы были интерпретированы как а-спираль и -структура складчатого листа. Еще более обоснованной стала выглядеть основная, а по существу единственная в то время структурная гипотеза белков, согласно которой их пространственное строение представлялось в виде [c.28]

Рис. 1.2.Зависимость вероятности появления точки на точечной матрице гомологии от отношения(т1пчисло совпадений)/ (длина окна) при разных размерах окна 1 для нуклеотидных (а) и аминокислотных (б) последовательностей

Использование дрожжевых систем экспрессии в биотехнологии и научных исследованиях. Крупномасштабный синтез рекомбинантных белков является одной из основных целей, для достижения которой конструируются системы экспрессии рекомбинантных генов в клетках дрожжей [255]. Синтезируемые рекомбинантные белки могут накапливаться в цитоплазме клеток, после чего их выделяют по традиционной схеме с использованием многостадийной очистки из бесклеточных экстрактов, получаемых после разрушения клеток. Популярными также являются системы, обеспечивающие секрецию рекомбинантных белков в культуральную среду. В этом случае секрецию можно обеспечить, например, включением в рекомбинантный белок аминокислотной лидерной последовательности препро-а-фактора S. erevisiae, которая направляет синтезируемые молекулы в секреторные гранулы [256]. [c.173]

Первичная сшрухтура - характеризует аминокислотный состав и последовательность связи а-аминокислотных остатков в полипептид-ной цепи [c.212]

Существуют нуклеиновые кисло1ы двух типов более стабильная дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК), являющаяся хранителем генетической информации менее стабильная рибонуклеиновая кислота (РНК), взаимодействующая с ДНК. Она выполняет роль матрицы, переносящей И11формацию об определенной последовательности аминокислотных звеньев в полипептидной цепи с макромолекул ДНК с помощью так называемого расомного механизма . Описание особенностей протекания процесса синтеза белка в живых организмах выходит за рамки этого пособия. [c.349]

Смотреть страницы где упоминается термин Аминокислотные последовательност последовательностями: [c.246] [c.579] [c.456] [c.278] [c.99] [c.334] [c.198] [c.28] [c.413] [c.97] [c.115] [c.334] [c.456] [c.192] [c.314] [c.147] [c.187] [c.54]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология