Декарбоксилирование как кофермент

Витамин В] (тиамин) имеет важное значение для животного организма. Он входит в состав кофермента кокарбоксилазы, которая катализирует реакции декарбоксилирования пировино-градной кислоты, накопление которой в процессе углеводного обмена нарушает нормальную функцию нервной системы и вызывает полиневрит ( бери-бери ). В этом состоит основная биологическая роль витамина Вь [c.396]

Декарбоксилирование аминокислот имеет малое значение для химии, но широко распространено в биологических объектах. При ферментативном декарбоксилировании аминокислот в качестве кофермента используется пиридоксальфосфат (гл. 19). [c.99]

Стартовой реакцией биосинтеза жирных кислот считается (и это вполне надежно доказано) образование так называемого активного ацетата из пировиноградной кислоты и кофермента А. Суммарное уравнение реакции включает нуклеофильную атаку тиольной группой углерода карбонильной функции и декарбоксилирование пиру-ватного фрагмента с сопутствующими окислительно-восстановительными процессами (схема 5.4.1). [c.131]

Пиридоксальфосфат (139) — кофермент, участвующий в большом числе реакций а-аминокислот, включая рацемизацию, декарбоксилирование, трансаминирование и элиминацию или замещение у р- и 7-атомов углерода [112]. С точки зрения механизма псе эти реакции могут быть классифицированы как требующие [c.634]

Хотя родоначальные гетероциклические соединения не встречаются в природе, их производные широко распространены и имеют немаловажное значение. Никотинамид (амид никотиновой кислоты) и пиридоксаль (витамин Вб) являются производными пиридина и относятся к витаминам группы В. Никотинамид — важная составная часть коферментов NAD и NADP (разд. 19.3), в то время как пиридоксальфосфат — кофактор, необходимый для декарбоксилирования и трансаминирования аминокислот. Пиримидиновые основания имеют большое зна- [c.308]

Ацетоуксусная кислота или ее тиоэфир с коферментом А — важное промежуточное соединение обмена веществ, образующееся при окислении жиров (разд. 16.1). При некоторых патологических процессах (например, при диабете) выделяется с мочой в виде декарбоксилированного продукта — ацетона. [c.243]

Может показаться удивительным, что для протекания реакций карбоксилирования необходим кофермент. Однако если бы эти реакции не были сопряжены с расщеплением АТР, то равновесие было бы сильно смещено в сторону декарбоксилирования. В результате сопряжения с расщеплением АТР карбоксилирование может протекать самопроизвольно. Например, экспериментально определяемая кажущаяся константа равновесия К для карбоксилирования пропионил-СоА до 8-метилмалонил-СоА при pH 8,1 и 28°С выражается следующим уравнением [5] [c.195]

Процесс окислительного декарбоксилирования пирувата происходит в матриксе митохондрий. В нем принимают участие (в составе сложного мультиферментного комплекса) 3 фермента (пируватдегидрогеназа, ди-гидролипоилацетилтрансфераза, дигидролипоилдегидрогеназа) и 5 коферментов (ТПФ, амид липоевой кислоты, коэнзим А, ФАД и НАД), из [c.344]

Во время четвертой реакции происходит окислительное декарбоксилирование а-кетоглутаровой кислоты с образованием высокоэнергетического соединения сукцинил-КоА. Механизм этой реакции сходен с таковым реакции окислительного декарбоксилирования пирувата до ацетил-КоА, а-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс напоминает по своей структуре пируватдегидрогеназный комплекс. Как в одном, так и в другом случае в реакции принимают участие 5 коферментов ТПФ, амид липоевой кислоты, HS-KoA, ФАД и НАД. [c.347]

Особенности реакционной способности 1,3-азолов играют важную роль в биологических процессах. Примером может служить каталитическое действие кофермента тиамина, включающее участие тиазолий-илида первая стадия его действия в качестве катализатора декарбоксилирования пировиноградной кислоты — присоединение тиамин-илида [2] к кетогруппе пировиноградной кислоты. [c.340]

Кофермент участвует в реакциях, в результате которых образуются и разрушаются углерод-углеродные связи, непосредственно прилегающие к карбонильной группе. В качестве примеров служат реакции неокислительного и окислительного декарбоксилирования и альдольной конденсации, например неокислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты до ацетальдегида [c.458]

Более сложной представляется роль тиаминдифосфата в окислительном декарбоксилировании а-кетокислот. В этом случае в состав полиферментной системы помимо тиаминдифосфата входят также липоевая кислота, кофермент А и МАО+. В результате происходит перенос с пировиноградной кислоты ацетальдегидного [c.633]

Цианид-ион не единственный эффективный катализатор декарбоксилирования а-кетокислот и ацилоиновой конденсации. Кофермент тиамин даже в отсутствие фермента промотирует ацилоиновую конденсацию. Сходным образом ион тиазолия катализирует эту реакцию в слабощелочных растворах. Декарбоксилирование а-кетокислот в отсутствие фермента также ускоря- [c.173]

Впоследствии тиоэфир восстановленной липоевой кислоты переносит свою ацильную группу на кофермент А по типичному механизму переэтерификации (разд. 8.3.4). Полной реакцией является окислительное декарбоксилирование нировииоградной кислоты (суммировано в разд. 5.7.1). [c.312]

Характер проявляемой пиридоксальфосфатом каталитической функции определяется природой фермента, в сочетании с которым он действует. Так, из схемы (8.17) следует, что пиридоксальфосфат служит коферментом в таких процессах, как декарбоксилирование, трансаминирование, рацемизация и синтез аминокислот. [c.204]

Тиазолий-ион ведет себя как хранилище электронов , или электрофил, и происходит декарбоксилирование, В то же время енольное промежуточное соединение действует как нуклеофил и может протонироваться. Это промежуточное соединение удалось выделить. Наконец образуется ацетальдегид и одновременно регенерируется кофермент (в форме илида). Освобождение ацетальдегида — вот скоростьлимитирующая стадия механизма действия пируватде-карбоксилазы. [c.461]

Превращение пантотеновой кислоты в кофермент А проводили с использованием препаратов ферментов из бактериальных источников и из печени крыс [65]. Вначале в результате фосфорилирования образуется 4 -фосфопантотеновая кислота (79), которая в результате конденсации с цистеином дает 4 -фo фoпaнтoтeнoил-L-цистеин (80). Последующее декарбоксилирование до пантетеин-4 -фосфата (73), реакция с аденозинтрифосфатом с образованием дефосфокофермента А (81) и, наконец, селективное фосфорилирование приводит к коферменту А (70) (схема (48) . Маловероятно, что альтернативный механизм [66], включающий начальную конденсацию пантотеновой кислоты с цистеином, имеет какое-либо биологическое значение. [c.612]

Виндаус выделил витамин Bi в чистом виде [6] и в 1932 г. установил его эмпирическую формулу С12Н ig0N4S l2-HjO. Витамин Bj имеет важное значение для животного организма. Он входит в состав фермента карбокси-лазы, катализирующего реакции декарбоксилирования пировиноградной кислоты и других а-кетокислот. При недостатке тиамина в организме происходит накопление пировиноградной кислоты — продукта обмена углеводов, что нарушает нормальную функцию нервной системы и вызывает заболевание полиневритом (бери-бери). Тиамин излечивает эту болезнь. Кроме того, дифосфат тиамина входит в состав многих других ферментов в качестве кофермента, связанного с апоферментом — белком. Сюда относятся и ферменты, катализирующие реакции обмена углеводов типа альдоль-ных конденсаций и др. Витамин Bj связан также с функцией органов кроветворения, участвует в обмене воды, углеводов, жиров и минеральннх солей [7, 8, 9, 101. Витамином В богаты дрожжи (пивные и пекарские) и злаки, не очищенные от отрубей. Ржаной, а также пшеничный цельный хлеб, крупы (в особенности гречневая) являются для человека основным источником витамина Bj. [c.64]

Оротидин-5 -фосфат подвергается декарбоксилированию необычного ипа (рис. 14-29, стадия д), для которого, по-видимому, не требуете кофермента. Высказано предположение, что фермент стабилизирует иполярный ионный таутрмер субстрата. Декарбо ксилрррванию [c.161]

История открытия и выделения тиамина описана в дополнении 8-А. В 1937 г. К. Ломан и П. Шустер выделили чистую кокарбоксилазу — диализируемый кофермент, необходимый для декарбоксилирования пирувата при помощи фермента из дрожжей. Было показано, что им является тиаминдифосфат (рис. 8-2). Moho-, три- и тетрафосфаты также встречаются в природе, но в меньших количествах. [c.207]

Кофермент А содержит активные SH-группы и катализирует реакции переноса ацильного остатка in vivo, в частности в биосинтезе жирных кислот. Пиридоксальфосфат катализирует реакции трансаминирования и декарбоксилирования аминокислот, в то время как тиаминпирофосфат участвует в метаболизме пентоз и в биохимических реакциях ос-кетокислот. [c.137]

Назовите субстрат, типичный для пиридоксальфосфатзависимых ферментов. Изобразите формулу кофермент-субстратного промежуточного соединения. Поясните механизмы трансаминирования, декарбоксилирования и дезаминирования (р-оксиаминокислот) как реакции, катализируемые ферментами этой группы. [c.300]

Метилмалонильный путь (рис. 9-6) начинается с биотин- и АТР-зависимого карбоксилирования пропионата. Образующийся при этом (5)-метилмалонил-СоА изомеризуется в (7 )-метилмалонил-СоА (читатель мог бы указать простой механизм этой реакции), после чего ме-тилмалонил-СоА превращается в сукцинил-СоА — на этой стадии роль кофермента играет витамин B12 (табл. 8-6). Сукцинил-СоА превращается в свободный сукцинат (образующийся при этом GTP компенсирует затраченный вначале АТР). Сукцинат путем р-окисления превращается в оксалоацетат, который декарбоксилируется в пируват (фактически удаляется двуокись углерода, присоединившаяся на начальной стадии). Пируват путем окислительного декарбоксилирования превращается в ацетил-СоА. Можно задать естественный вопрос зачем природе понадобилось столь усложнять путь, который мог бы быть намного более прямым Ответить на этот вопрос трудно, однако некоторые соображения по этому поводу все же имеются. [c.334]

Реакции декарбоксилирования в отличие от других процессов промежуточного обмена аминокислот являются необратимыми. Они катализируются специфическими ферментами-декарбоксилазами аминокислот, отличающимися от декарбоксилаз а-кетокислот (см. главу 10) как белковым компонентом, так и природой кофермента. Декарбоксилазы аминокислот состоят из белковой части, обеспечивающей специфичность действия, и простетической группы, представленной пиридоксальфосфатом (ПФ), как и у трансаминаз. [c.441]

Аминоксидазы, содержащие и Си +, и флавиновые коферменты, по своему действию сходны с оксидазами аминокислот (табл. 8-4). Одна из этих аминоксидаз превращает е-ами-ногруппы боковых цепей лизина в альдегидные группы в коллагене и эластине (гл. И, разд. Д,3). Другим медьсодержащим ферментом является уратоксидаза, вызывающая декарбоксилирование своего субстрата (рис. 14-33). [c.447]

Следующая реакция - превращение а-кетоглутарата в сукцинил-КоА - сходна с пируватдегидрогеназной реакцией. Реакция катализируется комплексом трех ферментов и пяти коферментов. В результате такого окислительного декарбоксилирования образуется макроэргическое соединение - сукцинил-КоА и синтезируется еще одна молекула НАДН. [c.83]

Тиаминдифосфат, иногда называемый кокарбоксилазой, участвует в качестве кофермента в ферментативном декарбоксилировании а-кетокислот, окислительном декарбоксилировании а-кетокислот и в образовании ацетоина. Брюсом и Бенковичем [95] суммированы аспекты механизмов, протекающих по общим схемам (76), (77), включающим маловероятный ацил-анион. Функция кофермента состоит в устранении необходимости этого ацил-аниона. О о [c.627]

Было показано наличие строгого стереохимического контроля реакций, катализируемых пиридоксальфосфатом [125]. Важным фактором активации а-связей я-системой является стереохимическое расположение ст-связи относительно близрасположенных л-орбиталей. В соответствии с этим Донатаном предложено [126], что разрывающаяся ст-связь должна лежать в плоскости, перпендикулярной плоскости я-системы кофермента. Именно такая конформация позволяет достичь максимального ст — я-перекрывания и максимально уменьшить энергию переходного состояния разрыва связи. Донатан предположил далее, что конформация может контролироваться апоферментом, возможно посредством связывания карбоксилат-иона, что имин (153) может принимать одну из трех возможных конформаций. Последние схематически представлены на схеме (99). Здесь прямоугольником обозначена плоскость пиридинового кольца глаз наблюдателя направлен вдоль связи — N . В каждом случае вертикальной линией изображена лабильная ст-связь. Таким образом, конформация (154) благоприятствует трансаминированию, (155) — декарбоксилированию, а (156) — удалению R (как в серингидроксиметилазе). [c.641]

Кофермент А участвует в сложной реакции дегидрирования и декарбоксилирования пировиноградной кислоты, при которой высвобождается ацетат, акцептируемый КоА, аккумулируя при этом часть высвобождаемой энергии в виде макроэргической связи. Эта реакция осуществляется ферментными системами, состоящими из пируватдегидрогеназного комплекса и других ферментов [224 ] при участии коферментов никотинамидадениндинукле-отида (НАД), тиаминдифосфата (ТДФ), флавинадениндинуклеотида (ФАД) и липоевой кислоты (ЛК) [c.90]

В работе [73а] было предложено исключительно простое и вполне удовлетворительное решение проблемы включения лизина и кадаверина, согласующееся со всеми экспериментальными фактами, в том числе и с сохранением различия между атомами, включенными нз С-2 и С-6 лизина, а также с возможностью включения кадаверина (77). В его основе лежит катализируемое ферментом декарбоксилирование лизина, протекающее через обычные промежуточные соединения лизина с пиридоксальфосфатом (схема 18). Это предположение тем более привлекательно, что оба фермента (L-лизиндекарбоксилаза и диаминоксидаза), участвующие, вероятно, в превращении лизина в А -пиперидеин, в качестве кофермента используют пиридоксальфосфат. В этом случае промежуточное соединение (76) может образовываться не только из лизина, но и из кадаверина (77), и может превращаться в последний. Таким образом удовлетворительно объясняется включение в пиперидиновые алкалоиды (70), (71) и (72) как лизина [c.557]

Еще одной фазой превращения в цикле трикарбоновых кислот, протекающей при участии КоА, является реакция дегидрирования и декарбоксилирования а-кетоглутаровой кислоты через сукцинил-КоА в янтарную кислоту. Окислительное декарбоксилирование а-кетоглутаровой кислоты в сукцинил-КоА протекает по сложному взаимодействию ферментных систем включающих а-кето-глутаратдегидрогеназный комплекс, [227 ] и других, катализирующих этот процесс, в состав которого входят коферменты липоевая кислота, НАД, ФАД, ТДФ [c.91]

Помимо ТДФ и липоевой кислоты, связанной с белком, в декарбоксилировании и дегидрировании пировиноградной кислоты участвуют коферменты пантетеинадениннуклеотиддифосфат — кофермент А (Н5Ко.4), никотинамидадениндинуклеотид (НАД), флавинадениндинуклеотид (ФАД) и др. — в виде системы ферментов. Возможно, что ферментативные реакции пировиноградной кислоты начинаются через промежуточное превращение кофермента в 2-(р-оксиэтил)ТДФ. [c.421]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология