Гидролиз лейцина

В заключение несколько слов о синтезе терпенов в растительных организмах. Если допустить как вероятную гипотезу, по которой терпены образуются из белков на счет образующегося из пих при гидролизе лейцина, а из него изоамилового сиирта и изовалерианового альдегида, то начало процесса можно представить в такой последовательности [c.683]

При изучении гидролиза п-нитроанилида Ь-лейцина, катализируемого лейцинаминопептидазой, было найдено, что добавки катионов приводят к возрастанию каталитической константы, [c.96]

Рис. 48. Неконкурентная активация катионами М ++ реакции гидролиза /1-нитроанилида Ь-лейцина, катализируемого лейцинаминопептидазой. Концентрации активатора (а) — 0

Белки свеклы имеют кислотные свойства (точка коагуляции при pH 3,5), содержат больше кислых аминокислот — глутаминовую, аспарагиновую и др. Они гидролизуют с образованием низкомолекулярных пептидов и аминокислот аланин- валин, гликокол, лейцин, изолейцин, фенилаланин, -аминомасляная, тирозин, серии, треонин, цистин, метионин, пролин, триптофан, аспарагиновая, глутаминовая, гистидин. [c.6]

Химотрипсин преимущественно расщепляет пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы ароматических аминокислот. Кроме того, гидролизу химотрипсином могут быть подвергнуты связи, образованные лейцином, валином, метионином и аспарагином. [c.140]

В качестве примера такого ферментативного разделения рассмотрим расщепление ( )-лейцина при помощи фермента ацилазы, выделенного из почек свиньи. Этот фермент катализирует гидролиз амидных связей ъ-аминокислот, но не в-аминокислот. Сначала рацемическую аминокислоту ацетилируют уксусным ангидридом [c.392]

В процессе пищеварения Б. подвергаются гидролизу до аминокислот, к-рые и всасываются в кровь. Пищ ценность Б. зависит от их аминокислотного состава, содержания в них т. наз. незаменимых аминокислот, не синтезирующихся в организмах (для человека незаменимы триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин и фенилаланин). В питательном отношении растит. Б. менее ценны, [c.253]

Исследования химотрипсина на синтетических субстрат ах показали, что специфичность фермента проявляется несколько шире, чем специфичность трипсина. Как правило, пептидные связи, гидролизуемые химотрипсином, образованы карбоксильными группами аминокислот, имеющих боковые цепи ароматического характера, например тирозина, фенилаланина или триптофана. Кроме того, атаке подвергаются соединения, содержащие метионин и лейцин, но гидролиз протекает гораздо медленнее [128, 228]. [c.199]

Для жизнедеятельности организма человека н животных необходимы белки, жиры и углеводы, являющиеся пластическими и энергетическими материалами, а также минеральные соли н витамины. Среди жиров и продуктов гидролиза белков имеются незаменимые органические вещества, поступление которых должно обеспечиваться с пищей, так как они не синтезируются организмом. По-видимому, по мере эволюционного развития животного мира отдельные виды постепенно теряли способность к биосинтезу некоторых простых органических соединений, участвующих в метаболических процессах, так как более эффективным для организма путем они могли получить их из окружающей органической природы — растений и микроорганизмов или с животной пищей. К таким органическим соединениям относятся незаменимые -аминокислоты, незаменимые ненасыщенные жирные кислоты, а также витамины (термин витамины предложен Функом [2]). На необходимость для питания таких факторов ( витаминов ), не синтезируемых животными, указывал Лунин [3]. Для человека незаменимыми оказались восемь -аминокислот (из 20) валин, лейцин, изолейцин, лизин, треонин, метионин, фенилаланин триптофан [4]. Для животных незаменимых аминокислот значительно больше, например для крысы —11. [c.5]

Химотрипсин гораздо менее специфичен, чем трипсин. Избирательное расщепление пептидных связей, в которых принимают участие карбоксильные группы ароматических аминокислот, происходит только при краткосрочном гидролизе. Длительный гидролиз приводит к разрушению и других пептидных связей, например образованных остатками лейцина, гистидина и глутамина. [c.169]

Рацемизация. Была проведена конденсация цианметилового эфира карбобензилокси-Ь-лейцина с этиловым эфиром глицина, после чего декарбобензоксилированием был получен этиловый эфир L-лейцилглицина. Последний в свою очередь конденсировали с цианметиловым эфиром гиппуровой кислоты, в результате чего был получен этиловый эфир гиппурил-Ь-лей-цилглицина. После гидролиза лейцин был выделен в виде его соли с нафталин-р-сульфокислотой, причем не было и признаков рацемизации [318]. Впрочем, при этой реакции рацемизации и не следовало ожидать. [c.253]

Рис. (76. Неконкурентная активация ионами Mg гидролиза п-нит-роанилида 1-лейцина, катализируемого лейцинаминопептидазой [33], если концентрация активатора, М 1 — 0-, 2— Ы0- 3 — 5-10- 4 — МО- 5 —

Установите строение дипептидов, которые после нагревания с 2,4-динитрофторбензолом и последующего гидролиза дают а) N-(2,4-динитpoфeнил)aлaнин и валин б) М-(2,4-динитрофе-нил)лейцин и серии в) М-(2,4-динитрофенил)фенилаланин и цистеин. [c.214]

Как показали А. Н. Белозерский и Т. С. Пасхина, при длительном гидролизе грамицидина кипящей 20%-ной соляной кислотой происходит расщепление молекулы с выделением пяти аминокислот . /-пролина (1), /-валика (П),. /-орнитина (П1),. /-лейцина (IV) и -фенилаланина (V) [c.739]

Полученная смесь легко разделяется, так как ь-лейцин растворим в кислотах и основаниях, а Н-ацетил-в-лейцин — только в основаниях. (Почему ) Наконец, в результате гидролиза N-aцeтил-D-лейцин а разбавленной кислотой освобождается в-лейцин (в виде соли). [c.393]

ТЕРМОЛИЗИН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных гл. обр. остатками гидрофобных аминокислот (изолейцином, лейцином, валииом, фенилаланином, метионином, аланином). Со значительно меньшими скоростями катализирует гидролиз связей, образованных остатками тирозина, глицина, треонина и серина. Не способен расщеплять пептидные связи, образованные с участием остатка пролина. Т. также катализирует р-цию транспептидирования (образование поперечных сшивок путем взаимод. концевой группы NHj пентаглицинового остатка молекулы с пептидной связью между концевыми остатками D-аланина др. фрагмента молекулы-гл. обр. в протеогликанах), не катализирует гидролиз амидов и эфиров карбоновых к-т. [c.542]

В качестве источников углерода дрожжевые клетки могут использовать и низшие спирты — метанол и этанол, получаемые в биотехнологии из природного газа или растительных отходов. Дрожжевая масса, полученная после культивирования дрожжей на спиртах, содержит больше белков (56 — 62 % от сухой массы) и меньше вредных примесей, чем кормовые дрожжи, выращенные на парафинах нефти, такие, как производные бензола, /)-аминокисло-ты, аномальные липиды, токсины и канцерогенные вещества. Кроме того, кормовые дрожжи имеют повышенное содержание нуклеиновых кислот — 3 — 6% от сухой массы, которые в этой концентрации вредно воздействуют на организм животных. В результате их гидролиза образуется много пуриновых оснований, превращающихся затем в мочевую кислоту и ее соли, которые могут быть причиной мочекаменной болезни, остеохондроза и других заболеваний. Тем не менее кормовые дрожжи хорошо усваиваются и перевариваются в организме животных, а по содержанию таких аминокислот, как лизин, треонин, валин и лейцин, значительно превышают многие растительные белки. Вместе с тем белки дрожжей частично не сбалансированы по метионину, в них мало цистеина и селенцистеина. Оптимальная норма добавления дрожжевой массы в корм сельскохозяйственных животных обычно составляет не более 5 —10 % от сухого вещества. [c.11]

При получении аминокислот белки прежде всего расщепляют с помощью основного, кислотного или ферментативного гидролиза [54]. В классическом методе кислотного гидролиза [55, 56] используют 6 н. НС1 ( 110 °С) или 8 н. H2SO4. Время реакции от 12 до 72 ч в зависимости от строения белка. Очень устойчивы к гидролизу пептидные связи, образованные лейцином, изолейцином и валином. При этом триптофан разрушается полностью, серин и треонин до 10%. [c.38]

Химотрипсин преимущественно расщепляет те пептидные связи, карбоксильная функция которых относится к ароматическим аминокислотам. В длинных полипептидных цепях гидролизуются также связи, образованные лейцииом, валином, аспарагином и метионином. Пепсин обладает слабо выраженной специфичностью. Расщепляются связи, образованные триптофаном, фенилаланином, тирозином, метионином и лейцином. [c.365]

Задача 15.3. Изопентиловый и оптически активный пентиловый спирты были получены при ферментативном превращения аминокислот — лейцина и изолейцина, которые в свою очередь получены в результате гидролиза белковых веществ крахмала. [c.483]

Перечислите исходные вещества, необходимые для синтеза в каждом случае, и приведите полную последовательность реакций для одного примера из каждой группы. Задача 37.11. При взаимодействии ацетальдегида со смесью K N и NH4 I (синтез Штрек-кера) образуется соединение aHgNj (какова его структура ), которое при гидролизе дает аланин. Покажите, как синтез Штреккера можно применить для синтеза глицина, лейцина, изолейцина, валина и серина (в качестве исходного вещества используйте С2Н5ОСН2СН2ОН). Все необходимые при этом карбонильные соединения необходимо получить из легко доступных веществ. [c.1045]

С , который можно выделить с помощью эфирной экстракции из подкпсленного раствора. Кислый гидролиз или каталитическое гидрирование [2] выделенного препарата в растворе метилового спирта приводит к образованию почти с количественным выходом солянокислого (/-лейцина-1-С . (/-Лейцин-1-С можно подвергнуть рацемизации [5], нагревая его с гидроокисью бария при температуре 160—170° в запаянной ампуле. Из полученного рацемата можно вновь выделить дополнительное количество /-лейцина-]-С . [c.227]

Аналогичный способ получения лейцина-З-С с 42%-ным выходом описан в работе Куна и Турина [2]. 1-Бром-2-метилпро-пан-1-С конденсируют с ацетамидомалоновым эфиром в присутствии этилата натрия. Затем неочищенный ацетамидо-(2-метилпропил-1- )-малоновый эфир гидролизуют и декарбоксилируют при кипячении с обратным холодильником в течение 15 час. с постоянно кипящей бромистоводородной кислотой. [c.233]

Короткие последовательности с Л/-конца белков часто идентифицируют, используя ферментативную деградацию. Промышленность производит несколько аминопептидаз, отличающихся специфичностью. Лейцинаминопептидаза из почек свиньи, как следует из ее названия, гидролизует преимущественно лейцин и сходные аминокислоты с гидрофобными боковыми группами. Несмотря на то, что скорости расщепления, Л/-концевых аминокислот лежат в широких пределах, гидролиз желательно продолжать до конца, за исключением аминокислоты, предшествующей пролину. Вследствие столь широкого изменения скоростей расщепления следует соблюдать осторожность при интерпретации результатов анализа деградации, катализируемой этим ферментом. Чрезвычайно важно отбирать пробы для анализа в течение деградации. Например, при анализе белка с Л/-концевой последовательностью А1а-Ьеи-Ьеи. .. на ранних стадиях деградации выход аланина превышает выход лизина, однако при большом времени гидролиза соотношение меняется на обратное [24]. Другой фермент, выделенный из почек свиньи, ами-нопептидаза М, гораздо менее специфичен и, по-видимому, более пригоден для расщепления белков. [c.271]

Продукты гидролиза белков всасываются в пищеварительном тракте в основном в виде свободных аминокислот. Кинетика всасывания аминокислот в опытах in vivo и in vitro свидетельствует, что аминокислоты, подобно глюкозе, всасываются свободно с ионами Na. Для лизина, цистеина и цистина, глицина и пролина, очевидно, существует более одной системы транспорта через стенку кишечника. Некоторые аминокислоты обладают способностью конкурентно тормозить всасывание других аминокислот, что свидетельствует о вероятном существовании общей переносящей системы или одного общего механизма. Так, в присутствии лизина тормозится всасывание аргинина, но не изменяется всасывание аланина, лейцина и глутамата. [c.425]

Окуда и Хори [116] выделяли лигнин спиртовым раствором едкого натра по Филиппсу (см. Брауне, 1952, стр. 108) из рисовой и пшеничной соломы, сосновой хвои, листьев дуба и японского кедра. Лигнины содержали 2,6, 0,69, 0,35, 0,67 и 0,28% азота соответственно. Гидролиз лигнинов 6 н. соляной кислотой в течение 24 ч и хроматография на бумаге гидролизатов показали присутствие аргинина, лизина, гистидина, фенилаланина, серина, треонина, лейцина, валина, глицина, аланина, пролива, глютаминовой и аспарагиновой кислот. Гидролизат лигнина из рисовой соломы содержал также метионин. [c.120]

Химотрипсин расщепляет больше пептидных связей, чем трипсин. При кратковременном гидролизе в течение 2—3 ч фермент расщепляет пептидные связи, в которых участвуют остатки тирозина, фенилаланина и лейцина, И в этом случае полную устойчивость к гидролизу сохраняют пептиды пролина. Скопления ароматических аминокислот, например структуры, подобные. .. Фен-Фен. .. или.... .. Тир-Фен. .. и т. д., обладают частичной устойчивостью к гидролизу. Однако с увеличением продолжительности гидролиза происходит разрушение пептидных связей многих типов. Подробный обзор по химотрипсину был сделан Деснуэллем [7] сведения о специфичности химотриптического гидролиза можно найти в обзоре Хилла [341. [c.36]

Аспергилловая кислота (Via) при восстановлении сухой перегонкой с окисным меднохромовым катализатором или в растворе гидразином дает дезоксиаспергилловую кислоту (VI6) [186]. Бромирование кислоты Via с последующим восстановлением дает дикетопиперазин (VIb), указывая, таким образом, незамещенные положения в пиразиновом цикле аспергилловой кислоты. Гидролиз соединения VIb бромистоводородной кислотой приводит к получению смеси лейцина (VIr) и изолейцина (V ). Это наблюдение, очевидно, позволяет сделать выбор между структурой VIb и подобной же структурой, в которой изобутильная и втор-бутильная группы поменялись бы местами. Этот вопрос был решен синтезом (стр. 324). [c.314]

Вскоре после этого определение молекулярного веса ангидрида глицина [250] подтвердило его пиперазиновую структуру. Восстановление ангидрида лейцина до 2,5-диизобутилпиперазина [251] и гидролиз ангидрида глицина до дипептида [252] впоследствии подтвердили это. [c.353]

Смотреть страницы где упоминается термин Гидролиз лейцина: [c.253] [c.61] [c.379] [c.379] [c.650] [c.707] [c.708] [c.708] [c.96] [c.505] [c.149] [c.393] [c.231] [c.289] [c.251] [c.113] [c.522] [c.23] [c.232] [c.69] [c.306] [c.321]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология