Основные аминокислоты в кератинах

Кератины являются структурными белками волос, шерсти, перьев, рогов, ногтей и копыт. Кератин очень богат кислыми и основными аминокислотами. Как показывает анализ аминокислотного состава, кератин отличается необычно высоким содержанием цистеиновых остатков. Кератин пера интересен тем, что в его состав входит 33.4% незаменимых аминокислот и около 6% серосодержащих аминокислот. [c.36]

По аминокислотному составу фиброин довольно значительно отличается от кератина. Основными аминокислотами, входящими в состав фиброина, являются глицин, аланин, серии и тирозин. [c.19]

Шерстяные волокна состоят в основном из кератина, т. е. содержащего серу белка. Кератин построен из 19 различных аминокис лот, связанных в полипептидные цепи. Полипептидная цепь содержит примерно 350—400 молекул аминокислот. Важнейщие из них—это глутаминовая кислота (15,3%), цистин (12,7%), лейцин (11,3%), аргинин (10,4%) и серии (9,4%). Предполагают, что пептидная цепь изогнута в форме спирали вокруг воображаемой оси (спиральная структура) [15] таким образом, что на каждый оборот спирали приходится 3,7 аминокислотного остатка. Спиральной структурой объясняется необычайно высокая способность шерсти к растяжению (особенно во влажном состоянии). [c.26]

Существенной разницей между протеином шелка и шерсти, сказывающейся на их свойствах, является отсутствие серы в фиброине и более однородный и менее сложный, чем в кератине, характер боковых цепей. Полипептидные цепи в шелке полностью вытянуты, в противоположность изогнутым цепям а-кератина. По вязкости фиброина в растворе тиоцианата лития найдено, что молекулярный вес его равен 10 ООО—20 ООО его можно сравнить с весом синтетических полиамидов, но он много меньше, чем вес кератина. Основными аминокислотами, составляющими фиброин, являются глицин, аланин, тирозин и серин, которые находятся в следующих соотношениях около 43,8 26,4 13,2 и 13,6%. Рентгеноструктурные [c.306]

Основные аминокислоты лизин, гистидин и аргинин в кислом растворе почти так же устойчивы, как и аминокислоты углеводородного типа, хотя аргинин быстро разлагается щелочами [10]. Очень небольшая деструкция этих аминокислот обнаружена нри гидролизе казеина [44], желатина [37] и эпителиального кератина [38]. Описаны также неустойчивые выходы лизина из кристаллического папаина [36] и разложение аргинина кислотами в присутствии большого избытка углевода [45]. [c.127]

Вторичную структуру а-спирали имеют, например, миозин и а-кератин. Ряд белков (фиброин, р-кератин), состоящих в основном из небольших молекул аминокислот, образуют другую компактную вторичную структуру, называемую сложенный лист. [c.507]

Основным компонентом волокнистого, а равно и чешуйчатого слоя является кератин. Кератин волоса отличается от соответствующего вещества рогового слоя кожи тем, что в нем больше аминокислоты, называемой цистеином. В цистеине содержится сера в виде группы -SH, способной к образованию дисуль-фидных мостиков -S-S-, которые соединяют молекулы друг с другом. [c.215]

Обычно используемые для обесцвечивания волос пероксид водорода и другие пероксидные соединения, а также некоторые кислые соли нарушают структуру волос. При окрашивании воздействию щелочного раствора окислителя подвергаются полипептидные цепи и дисульфидные связи кератина — белка, составляющего основную массу волос, а среди аминокислот, входящих в его состав, особенно чувствителен к окислению цистин, который превращается в цистиновую кислоту по содержанию цистиновой кислоты и определяют степень окисления. Ухудшается и физическое состояние волос, утрачивается эластичность и т. д. [c.118]

Фиброином называют нерастворимый белок шелка, составляющий примерно /з шелковой нити. Остальную часть шелковой нити составляет так называемый серицин — белок, характеризующийся растворимостью в горячей воде [25]. Аминокислотный состав фиброина очень прост [26] и резко отличен от аминокислотного состава кератина (см. табл. 1). Основная масса фиброина образована четырьмя аминокислотами глицином, аланином, се-рином и тирозином. Содержание тирозина в фиброине настолько высоко, что фиброин используется в качестве исходного материала для выделения этой аминокислоты. При частичном гидролизе фиброина концентрированной соляной кислотой при 37° получается главным образом аланилглицин, но не глицилглицин [27]. [c.209]

Кератины — фибриллярные белки, составляющие основную массу рога, волос, эпидермиса. В составе кератинов большое количество серусодержащих аминокислот. [c.21]

Строительный материал волос — белок кератин, состоящий из длинных цепочек молекул аминокислоты цистеина. Внешнюю поверхность волоса образуют плоские клетки, похожие на пластинки, под ней находится второй слой, который состоит из длинных узких ороговевших клеток, образующих основную массу волоса. В этом слое и содержится пигмент меланин, определяющий цвет волос. Наконец, в середине волоса находятся клетки кубической формы. [c.181]

Овечья шерсть состоит из белков, образованных из остатков альфа-аминокислот, а основное вещество образующее шерсть называют кератином. Степень полимеризации 600-700. [c.17]

Кератин шерсти и волос имеет в качестве основного структурного элемента а-спиральные полипептидные цепи, стабилизированные водородными связями и межспиральными дисульфидными мостиками. Аминокислотный состав этого а-кератина обнаруживает высокое (11%) содержание цистеина и гидрофобных аминокислот. [c.421]

Ала, Сер, Тир. Цис и Мет в его составе отсутствуют, остальные аминокислоты присутствуют в малых количествах. Рентгенограммы фиброина сходны с рентгенограммами -кератина, основная конформация — -форма. Шелк Bombyx топ образован полипептидом (Гли — Ала) , шелк Lyssax — полиаланином. [c.129]

Фибриллярные белки имеют вытянутую, нитевидную форму и состоят, как правило, из нескольких полипептидных цепей. Одним из первых фибриллярных белков был выделен и изучен а-кератин, из которого образуются волосы, перья, ногти и другие наружные защитные покровы позвоночных. Оказалось, что в а-керати-не полипептидные цепи имеют форму вытянутой а-спирали. Этот белок полностью нерастворим в воде благодаря тому, что полипептидные цепи, его образующие, представлены в основном гидрофобньг 1и аминокислотами. [c.47]

БЕЛКОВЫЕ ГИДРОЛИЗАТЫ — нродук ты неполного расщепления белков, получаемые путем кислотного или щелочного гидролиза. Содержат незаменимые аминокислоты, ионы натрия, калия, магния и др. В косметической промышленности используют гидролизаты кератина, желатины, отходов колбасной оболочки, которые различаются между собой составом аминокислот. Так, в гидролизатах кератина несколько больше серосодержащих аминокислот (цистеина, цистина, метионина), и они применяются в основном в средствах для ухода за волосами. Они нормализуют белковый обмен в коже волосистой части головы, который, как правило, нарушен у людей, страдающих преждевременным выпадением волос, усиливают кровоснабжение кожи. Белковые гидролизаты кератина в составе лосьонов для волос способствуют значительному уменьшению салоотделения кожи и поэтому более эффективны при жирной себорее. При сухой себорее более действенными оказываются косметические средства в кремообразной форме. [c.157]

Одним нз основных объектов хрОхматографии на бумаге явились с самого начала различные аминокислоты, пептиды и белки. На примере разделения аминокислот была разработана техника распределительной хроматографии отбор проб для анализа, получение и проявление хроматограммы, состав растворителей, и установлена определенная зависимость между структурой аминокислоты и их хроматографическими характеристиками при различном химическом составе и соотношении растворителей в их смеси. Было изучено разделение различных производственных аминокислот, комплексных соединений с катионами металлов, определение аминокислот в микробиологическом материале, после гидролиза, в растительном материале, в тканях животных, в крови, плазме, сыворотке крови, кровяных тельцах, моче, лимфе, эксудатах, спинномозговой жидкости, жидкости глазной камеры, желудочном соке, сперме, молоке, в органах, мускулах, в насекомых, животных, хромозомах, нуклеопротеинах, гисто-нах, протаминах, кератине, при различиях в группах крови и в других объектах. Хроматография помогла также при изучении энзиматических реакций и метаболизма аминокислот, галогени-рованных аминокислот и в других случаях. [c.202]

С химической точки зрения кератин состоит из полипептид-ных цепей, образованных 20 различными аминокислотами, относительное содержание которых меняется при переходе от одного вида кератина к другому. Некоторые разновидности содержат кислые боковые группы (12% которых принадлежат глутаминовой кислоте), другие — аминогруппы (30% из них относятся к лизину), третьи — гидроксилы (10% которых поставляет серии). Но все типы кератина характеризуются наличием значительных количеств серы, что обусловлено присутствием остатков цистина, которые образуют дисульфидные мостики между цепями. Именно они в основном определяют стабильность белков. В довершение всего цепи соединены различными видами связей водородными, ионными и ковалентными. [c.243]

Кератин в отличие от фиброина содержит все указанные в табл. 31 аминокислоты. Трудность растворения кератина объясняется высоким содержанием цистеина. За счет 5Н-групп цистеи-на образуются многочисленные поперечные связи. Кератин — основной белок эпидермиса, волос, ногтей, у животных-—шерсти, рогов, копыт. [c.217]

Физические свойства шерстяного волокна были описаны ранее (см, гл. VI). В химическом отношении шерсть представляет собой протеин, относяшийся к обширной группе кератинов, характеризующихся тем, что в качестве продуктов их гидролиза образуется серу-содержащая аминокислота — цистин. В кератине шерсти содержится около 17% азота, а содержание серы колеблется в пределах 2,5—4,5%. Состав шерсти значительно менее постоянен, чем состав целлюлозных волокон, не только в пределах разных сортов шерсти, но и в разных частях одного и того же волокна. Однако во всех случаях основная химическая характеристика определяется кератином, являющимся представителем протеинов. Кислотные красители окрашивают наружный слой более интенсивно, чем внутренний, а основные красители оказывают противоположное действие. Как щерсть, так и шелк являются полипептидами общей формулы [c.1476]

Характерная особенность фиброина состоит в том, что в его молекуле практически отсутствуют аминодикарбоновые кислоты и аминокислоты с ясно выраженными основными свойствами. Вследствие этого он не может содержать мното отрицательно или положительно заряженных групп. Фиброин дает рентгенограммы, очень похожие на рентгенограмму р-кератина. Корот- [c.209]

Основываясь на изучении кинетики привитой сополимеризации [1683] и данных по ИК-спектроскопии полимерных фракций, полученных экстракционным методом [1684], было высказано предположение, что прививка в основном происходит по цистеиновым остаткам кератина шерсти. В связи с этим, снимая спектры поглощения динитрофенилметионина, можно построить градуировочную кривую для определения содержания концевых аминокислотных групп в выделенном полиметилметакрилате. Наблюдается линейная зависимость между оптической плотностью и молярной концентрацией динитрофенилиро-ванных аминокислот. Молярный коэффициент экстинкции равен 1,0-10 . Определение следовых элементов в полиметилметакрилате с помощью нейтронного активационного анализа описано в работе [1685]. [c.340]

В молекулах белков (альбумины,, глобулины, ферменты и др.) и полипептидов цепи построены из большого количества разнообразных остатков -аминокислот. Помимо последовательно соединяющих их плоскорасположенных пептидных связей —СО—N11 —, аминокислотные остатки связаны большим количеством водородных связей с удаленными остатками. Условия максимального насыщения внутримолекулярных водородных связей и максимальной плотности упаковки аминокислотных остатков в цени нри соблюдении обычных валентных углов и расстояний приводят к характерному свертыванию цепи в спирали. По теории Паулинга и Корея, в глобулярных белках, а-кератине и некоторых полипептидах свертывание происходит по типу а-спирали (рис. 120), где на 3 витка спирали приходится по 11 остатков и через каждый третий аминокислотный остаток между] пептидными группами образуется водородная связь (отмечена пунктиром), параллельная оси спирали. Последовательность аминокислотных остатков различна для каждого белка, что создает на поверхности спирали из боковых цепей аминокислот специфичный рельеф, определяющий структуру центров ферментативной, антигенной,, гормональной и других активностей белка. Взаимодействие боковых цепей вызывает также специфические для каждого белка отклонения основного хода спирали. В фибриллярных белках (фиброин шелка, В-кератин, миозин и др.) спирали вытянуты и водородные связи соединяют соседние цепи по перпендикулярным к их осям направлениям. [c.274]

Изучая рентгеноскопически ряд фибриллярных белков, Эстбюри установил наличие двух основных типов рентгенограмм, соответствующих двум группам белков. Рентгенограммы первого рода соответствуют белкам, которые содержат в своем составе все или большинство известных аминокислот. Эти белки характеризуются наличием а-спиральной конформации, являющейся преобладающей пространственной формой фибриллярных белков. К этой группе белков принадлежат миозин, тропо-миозин, фибриноген, белки жгутиков бактерий, а-кератины и белки эпидермиса. Как показали многочисленные физико-химические исследования, а-спиральиая конформация этих белков стабильна в достаточно широком диапазоне температур и pH среды [c.152]