Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Кератины аминокислот

    Рис. 21-17. а-Спираль, тип свертывания белковой цепи, обнаруживаемый как в фибриллярных, так и в глобулярных белках. -Спираль была предсказана Л. Полингом и Р. Кори на основе экспериментов по модельному построению белков с учетом длин связей и валентных углов, полученных в результате рентгеноструктурных исследований отдельных аминокислот и полимеров из двух-трех аминокислот. Впоследствии эта структура была обнаружена в белках волос и шерсти, в кератине кожи и в таких глобулярных белках, как миоглобин и гемоглобин. [c.316]


    В белке волос и шерсти, а также других кератинах а-спирали многократно скручены друг с другом в многожильные тяжи, которые образуют видимые глазом нити. Цепи белков шелка вытянуты во всю длину (а не свернуты в спираль) и соединены с параллельными цепями водородными связями в листы, показанные на рис. 21-2,а. В глобулярных белках цепи не являются полностью вытянутыми или полностью свернутыми в а-спираль чтобы молекула имела компактную структуру, она должна быть надлежащим образом деформирована. В молекуле миоглобина (см. рис. 20-25) 153 аминокислоты белковой цепи свернуты в восемь витков а-спирали (обозначенные на рисунке буквами А-Н), которые в свою очередь свернуты так, что в результате получается компактная молекула. Витки Е и Р образуют карман, в котором помещается группа гема, и молекула кислорода может связываться с атомом железа этого гема. Подобным же образом построена молекула гемоглобина, которая состоит из четырех миоглобиновых единиц (см. рис. 20-26). Небольшой белок цитохром с (см. рис. 20-23) имеет меньше места для витков а-спирали. 103 аминокислоты этого белка свернуты вокруг его группы гема подобно кокону, оставляя к ней доступ только в одном месте. У более крупных ферментов, например трипсина (223 аминокислоты) и карбоксипептидазы (307 аминокислот) в центре молекулы имеются области, где белковая цепь делает ряд зигзагов, образуя несколько параллельных нитей, скрепленных водородными связями подобно тому, как это имеет место в молекуле шелка. [c.317]

    Цистин может быть получен гидролизом ряда белков. Однако из обычных белков только кератины дают при гидролизе количество цистина, достаточное для того, чтобы их можно было считать, за источник получения этой аминокислоты. Многие исследователи разработали ряд методов для выделения цистина из продуктов. [c.521]

    П. участвует в переваривании белков в желудочно-кишечном тракте. При гидролизе белков и полипептидов обладает достаточно широкой специфичностью. Расщепляет практически все белки растит, и животного происхождения за исключением протаминов (глобулярные белки) и кератинов, Гидролизует синтетич. низкомол. пептидные субстраты, а также депсипептиды, проявляя специфичность к гидрофобным аминокислотам. [c.465]

    Использование гидролизатов овальбумина и кератина в присутствии гидролизата сои позволяет таким же образом получить пластеины сои, обогащенные метионином и цистеином. Коэффициент эффективности белка (КЭБ) увеличивается с 1,20 для соевого белка до 3,38 для смеси одной части обогащенного пластеина сои и двух частей исходного соевого белка. Для сравнения укажем, что КЭБ для казеина равен 2,40. Без введения аминокислот биологическая ценность белка и пластеина сои остается неизменной (67%). [c.618]


    Кератины являются структурными белками волос, шерсти, перьев, рогов, ногтей и копыт. Кератин очень богат кислыми и основными аминокислотами. Как показывает анализ аминокислотного состава, кератин отличается необычно высоким содержанием цистеиновых остатков. Кератин пера интересен тем, что в его состав входит 33.4% незаменимых аминокислот и около 6% серосодержащих аминокислот. [c.36]

    Четкие результаты для большого числа белков, играющих жизненно важную биологическую роль, связанную с их нерастворимостью и механическими свойствами, были получены с помощью дифракции рентгеновских лучей, и эти результаты являются примером раннего использования техники, которая в последующее время была усовершенствована настолько, что с ее помощью были установлены полные структуры ряда кристаллических глобулярных белков. Растянутая или р-форма кератина демонстрирует пример р-слоев как с параллельным, так и с антипараллельным расположением пептидных цепей (см. рис. 23.7.4). Так, в фиброине щелка найдено только параллельное расположение этих цепей с близким к планарному расположением слоев, тогда как в кератине имеет место складчатая структура. Нерастянутая или а-форма кератина является примером а-спирали в ее наиболее компактной форме, в которой пять оборотов правой спирали включают 18 остатков аминокислот — следовательно, система может быть описана как спиральная конформация с шагом в 3,6 остатка. Из рассмотрения молекулярных моделей видно, что предпочтительна правая спиральность, поскольку по сравнению с положением в левой спирали полипептида, образованного из остатков -аминокислот, боковые радикалы в правой спирали располагаются наружу от оси спирали, так что дестабилизирующие отталкивания, затрагивающие, в частности, карбонильные группы, сводятся к минимуму (см. рис. 23.7.3). [c.428]

    Пепсин, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных остатками ароматических аминокислот, расщепляет практически все природные белки. Исключение составляют некоторые кератины, протамины, гистоны и мукопротеины. При их гидролизе образуются различного размера пептиды и, возможно, небольшое число свободных аминокислот. В желудочном соке детей грудного возраста, а также в секрете четвертого желудочка телят и других молодых жвачных животных содержится отличный от пепсина весьма активный фермент реннин. Он катализирует свертывание молока (превращение растворимого казеиногена в нерастворимый казеин). У взрослых людей эту функцию выполняет пепсин. Механизм этого процесса, несмотря на кажущуюся простоту, в деталях пока не выяснен. Предполагают, что реннин превращает растворимый казеиноген молока в параказеин, кальциевая соль которого нерастворима, и он выпадает в осадок. Интересно отметить, что после удаления ионов Са из молока образования осадка не происходит. Наличие активного реннина в желудочном соке детей грудного возраста имеет, по-видимому, важное физиологическое значение, поскольку при свертывании молока, являюще- [c.424]

    Другая вторичная структура найдена в р-кератине и фиброине шелка. В этих белках, которые содержат преимущественно а-аминокислоты с короткими боковыми цепями, водородные связи возникают между различными полипептидными цепями и стабилизуют так называемую структуру складчатого листа. [c.657]

    Вторичную структуру а-спирали имеют, например, миозин и а-кератин. Ряд белков (фиброин, р-кератин), состоящих в основном из небольших молекул аминокислот, образуют другую компактную вторичную структуру, называемую сложенный лист.  [c.507]

    По аминокислотному составу фиброин довольно значительно отличается от кератина. Основными аминокислотами, входящими в состав фиброина, являются глицин, аланин, серии и тирозин. [c.19]

Рис. 33.5. Фракционирование эфирорастворимых ДНФ-аминокислот из гидролизата ДНФ-кератинов шерсти на найлоне. Рис. 33.5. Фракционирование эфирорастворимых ДНФ-аминокислот из гидролизата ДНФ-<a href="/info/312281">кератинов шерсти</a> на найлоне.
    Кератин не является чисто белковым веществом, он может быть весьма различным по своему составу. Одной из важных структурных частей молекулы кератина является аминокислота цистеин [c.82]

    Представить все разнообразие веществ, содержащихся в этих натуральных продуктах можно, если рассмотреть подробнее состав экстракта плаценты. Как утверждает один из изготовителей, этот экстракт содержит девять различных витаминов, прежде всего витамины группы В 13 аминокислот, а также целый ряд таких природных соединений, как холестерин, дезоксирибонуклеиновая кислота, кератин и различные вещества гормонального происхождения. Другие исследователи добавляют к этому еще 16 органических веществ (наименования которых не указываются), а также еще 13 элементов, встречающихся в экстракте в виде солей органических кислот и других соединений. В состав косметических препаратов и при уходе за волосами помимо вышеназванных веществ включают еще и многие другие продукты, главным образом экстрагированные из различных видов растений. В употребление вошли также вещества, получаемые из цветков и листьев растений путем высушивания и размалывания. Вся эта натуральная косметика образует отдельную группу, связанную с проблемами биодинамики. Этому направлению посвящены отдельные книги, из которых можно почерпнуть интересную информацию.  [c.133]


    Было отмечено, что аминокислоты и полипептиды, получаемые из коллагена кератина и других опорных белковых веществ путем гидролиза, хорошо пристают к кератину ногтя, а ноготь укрепляется. Кремы для ногтей, содержащие гидролизаты белка, являются, очевидно, лучшими веществами для ухода за ногтями. [c.169]

    Химический состав опорных тканей позвоночных отличается от состава скелетных тканей беспозвоночных — спонгина, хитина и др. В покровах позвоночных присутствует особый белок - кератин. Позвоночные отличаются от беспозвоночных и действием пищерастительных ферментов, более высоким отношением (Ма + К)/ Са + Мд) в жидкой фазе внутренней среды. Среди беспозвоночных только у оболочников есть целлюлозная оболочка, имеется ванадий в крови в особых окрашенных клетках, а у круглоротых - соединительно-тканный скелет и хрящ, а также особый дыхательный пигмент — аритрокруорин с наименьшей для позвоночных молекулярной массой (17 600). Отличительная черта сипункулид — древних групп морских беспозвоночных - наличие специального переносчика кислорода - гемэритрина и наличие в эритроцитах значительного количества аллантоиновой кислоты. Для насекомых характерно высокое содержание в крови аминокислот, мочевой кислоты и редуцирующих и несбраживаемых веществ, в хитиновом покрове отсутствуют смолы, для членистоногих — наличие специфической (только для их групп) фенолазы в крови. Таким образом, можно констатировать, что систематические группы животных имеют свои биохимические особенности. Такие же особенности наблюдаются и у растений для различных систематических групп - наличие специфических белков, жиров, углеводов, алкалоидов, глюкозидов, ферментных систем. [c.189]

    Виток а-спирали фибриллярного белка (3.6 аминокислот-ньгх остатков) измерен параллельно ее оси. Его длина равна 0,5 нм. Сколько аминокислотных остатков нужно добавить в секунду к каждой а-спирали волокна кератина, если человеческий волос вырастает в год на 15,24 см  [c.119]

    Простыебелки, При их гидролизе получаются только аминокислоты. К ним относятся альбумины, глобулины, глиадины, гистоны, протамины, глютелины и опорные белки (кератин, эластин, глютин, коллаген и т. п.). [c.395]

    КЕРАТИНЫ — белки группы склеро-протеинов, составляющих осноБную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и др. К- нерастворимы в воде, разбавленных кислотах и щелочах, спирте, эфире, ацетоне. В состав К. входят до 20 остатков различных аминокислот. К. выделяют из измель- [c.125]

    Первые три ( ел ка — фиброин шелка, кератин шерсти и коллаген соединительных тоней принадлежат к типу водно-нерастворимых фибриллярных белков, однако содержание в них отдельных аминокислот весьма различнс (в г/100 г белка)  [c.656]

    Последние четыре белка, приведенные в табл. 42, — гормоны, но и здесь нет заметного. различия в содержании разных аминокислот, кроме тиреогло 5улина, в состав которого входят иодированные аминокислоты. В инсулине много цистеина и цистина, но их много и в кератине. Известно также, что аминокислотный состав высокоспецифичных белков зависит от источника выделения, что было показано, например, на инсулине (Хкрфенист, 1953). [c.656]

    Для фибриллярных белков характерна спиральная структура с периодом идентич- ности примерно 7а (фиброин). Белки со кскладчатой структурой (кератин) состоят, по-видимому, из вытянутых цепей, связанных друг с другом межмолекулярными водородными связями. Глобулярные белки часто содержат участки, в которых остатки аминокислот частично входят в спиральную конформацию и частично — в неспирализованные сегменты. Измерение содержания спиральных участков на основании изменения вращательной способности при денатурации было применено впервые для полиаминокислот (см. 31,35) и позднее перенесено на белки. Второй метод основан на скорости изотопного обмена вторичного амидного водорода на дейтерий. Обмен в спирализованной ча-сти. молекулы идет медленнее, чем в беспорядочно свернутых сегментах (Блу, 1953—1961 Линдерштрем-Ланг, 1955). [c.710]

    Ц.- кодируемая заменимая а-аминокислота. Ц. входит в состав белков и нек-рых пептидов (напр., глутатиона). Особенно много Ц. в кератинах. Биосинтез Ц. в растениях и микроорганизмах осуществляется тутем замены ОН на 8Н в серине. В организме животных образуется из метионина, распадается до цистамина. Характерная особенность Д.- его способность подвергаться в составе молекулы белка самопроизвольному окислению с образованием остатков цистина. Ц. участвует в биосинтезе цистина, глутатиона, таурина и кофермента А. [c.388]

    Серасодержащие аминокислоты цистенн, цистин и метионин. Эти аминокислоты содержатся почти во всех белках. Особенно большое количество цистина содержится в кератинах — волосах, шерсти и т. д. [c.471]

    Кератин шерсти и волос имеет в качестве основного структурного элемента а-спиральные полипептидные цепи, стабилизированные водородными связями и межспиральными дисульфидными мостиками. Аминокислотный состав этого а-кератина обнаруживает высокое (11%) содержание цистеина и гидрофобных аминокислот. [c.421]

    Ала, Сер, Тир. Цис и Мет в его составе отсутствуют, остальные аминокислоты присутствуют в малых количествах. Рентгенограммы фиброина сходны с рентгенограммами -кератина, основная конформация — -форма. Шелк Bombyx топ образован полипептидом (Гли — Ала) , шелк Lyssax — полиаланином. [c.129]

    При щелочном гидролизе тоже протекают вторичные процессы кератины выделяют сероводород, что указывает на изменения цистина, аргинин превращается в орнитин с выделением мочевины, некоторые аминокислоты разрушаются с выделеним аммиака. [c.18]

    Гидролизат кератина получается кислотным, щелочным или ферментативным гидролизом кератина волос и последующей нейтрализацией (кроме полученного ферментативным расщеплением). Смесь аминокислот (цистеин, цистин, гистидин, аспарагиновую кислоту), из них 16—25% аминокислот, содержащих серу, также пентозу, кремневую кислоту и др. Употребляется при лечении волос в тех случаях, когда показано применение серы. Легко усваивается кожей. Может быть получен иж рога, копыт, щерсти, пера. [c.82]

    Фибриллярные белки имеют вытянутую, нитевидную форму и состоят, как правило, из нескольких полипептидных цепей. Одним из первых фибриллярных белков был выделен и изучен а-кератин, из которого образуются волосы, перья, ногти и другие наружные защитные покровы позвоночных. Оказалось, что в а-керати-не полипептидные цепи имеют форму вытянутой а-спирали. Этот белок полностью нерастворим в воде благодаря тому, что полипептидные цепи, его образующие, представлены в основном гидрофобньг 1и аминокислотами. [c.47]

    При механодеструкции полимеров преимущественно разрушаются наиболее лабильные званья в структуре, причем разрушение может сопровождаться изменением химического состава полимеров. Например [275], на)блюдалось резкое снижение содержания цистина при механодеструкции кератина, т. е. именно тех звеньев, пр которым о бразованы поперечные связи иространственной сетки белка и на которых, естественно, в первую очередь возникают критические напряжения, вызывающие механокрекинг. Одновременно в продуктах деструкции кератина содержание такой лабильной аминокислоты, как триптофан, понижается с 1,8% до нуля [276, 278], а содержание азота — с 15,37 до 14,51%. Кроме того, уменьшается содержание азотсодержащих компонентов, осаждаемых трихлоруксусной кислотой. [c.97]

    В состав кератина входят серосодержащие аминокислоты, благодаря которым он применяется в разнообразных средствах по уходу за волосами. Активное действие гидролизата в косметических препаратах объясняется тем, что входящие в состав аминокислоты хорошо адсорбируются на волосах, способствуя восстановлению разрушенных сульф-гидридных групп, и делают волосы мягкими, эласти шыми и блестящими. Кроме того, белковые гидролизаты, участвуя в белковом обмене, хорошо усваиваются кожей и служат дополнительным источником белкового питания кожи при косметических ее заболеваниях или профилактике ее старения. [c.150]

    Внутримолекулярная водородная связь приводит к образованию другой стабильной конформации белка — правой ос-спирали Виток а-спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка, каждая К-Н связь полипептидной цепи связана водородной связью с С=0 группой четвертой от нее аминокислоты (рис 25 2) а-Спираль встречается очень часто Например, а-кератин шерсти является а-спиралью на 100%, миоглобин и гемоглобин — на 75%, сывороточный альбумин — на 50% Природные белки обычно представляют собой комбинации а-спиральных, /3-складчатых и неспирали-зованных участков в различных соотношениях Теория вторичной структуры белков (Л Полинг, Р Кори, 1951, Нобелевская премия 1954 г) позволила методами рентгенострук-гурного и кристаллографического анализов определить [c.883]

    Третичная структура. Так назьгааемые боковые радикалы (К) аминокислот в полипептидной цепи способны к дополнительным внутримолекулярньпи взаимодействиям, которые препятствуют а-спирализации и образованию /3-структур, в результате чего белки приобретают глобулярную форму (отношение длины к ширине молекулы меньше 10) У фибриллярных белков такое соотношение больше 10 Если кератин, коллаген, синтетические полипептиды относятся к фибриллярным, то ферменты являются глобулярными белками Третичная структура белков образуется за счет водородных связей -ОН, -МНг, -СОО групп боковых радикалов, ионных связей между -КН4 и -СОО группами, 884 [c.884]

    Макромолекулы кератина построены из остатков девятнадцати различных аминокислот, связанных между собой пептидными связями — ONH—. На концах цепей с одной стороны имеется аминогруппа, с другой — карбоксильная группа. Чередование и последовательность расположения отдельных аминокислотных остатков в макромолекуле кератина полностью не известны. Однако имеются вполне достоверные сведения о строении отдельных фрагментов таких цепей. Так, установлено строение участка полипептидной цепи, построенной из остатков аргинина, треонина, фенилаланина и серина. [c.15]

    В очистке промышленных сточных вод принимает участие большинство микроорганизмов, способных к гетеротрофному биосинтезу, ибо только они могут разрушать органические вещества. Известно, что гетеротрофы в процессе эволюции приспособились к использованию в природе тех естественных органических веществ, с которыми они встречаются в нормальных экологических условиях. Это вещества растительного и животного происхождения разной сложности углеводы от гексоз и пентоз до целлюлозы, пентозанов, лигнина и хитина азотистые вещества от аминокислот до полипептидов и прочных фибриллярных белков — кератина и коллагена, нуклеиновые кислоты и нуклеопротеиды липиды и их компоненты от глицерина и жирных кислот до сложных растительных и животных масел, жиров и жироподобных веществ — фосфолипидов, липопротеи-дов и т. д. У значительно меньшего числа микроорганизмов существует приспособленность к потреблению углеводородов нефти, озокерита, битуминозных сланцев, сапропелитов и фенолов. Они в течение длительного периода времени, охватывающего жизнь многочисленных поколений микробов, в нормальных экологических условиях вступали в контакт с этими веществами, совершенно непригодными для всего органического мира ни в [c.100]

    В состав шерсти входит кератин, полииептидная цепь которого состоит из большого числа аминокислот. В составе шерсти имеются также диаминокислоты (лизин и др.) и дикарбоновые кислоты (аспарагиновая и глутаминовая). Кератш шерсти обладает амфотер-ными свойствами, т. е. характеризуется способностью связывать водородные или гидроксильные ионы в водных растворах кислот и щелочей. Кератин, как и аминокислоты, в зависимости от pH среды может проявлять различные ионообменные свойства в кислой среде, когда pH <7, — [c.217]

    В глобулярных Б. пространственно сближенные фуикц. группы аминокислотных остатков образуют ансамбли, обладающие высокой реакц. способностью (каталитич. центры ферментов) или способностью к образованию комплексов с др, молекулами (антитела, репрессоры, ингибиторы ферментов). Внутр. ядро глобулы формируется почти исключительно из гидрофобных аминокислот, а на ее пов-сти располагаются как гидрофильные, так и гидрофобные аминокислотные остатки. К глобулярным относится большинство Б. Фибриллярные Б. (напр., коллаген, кератины) выполняют обычно в организме структурообразующую ф-цию. От способа укладки полипептидных цепей в этих Б, зависят их прочность, растяжимость и др, функционально важные св-ва. Существуют Б,, напр, миозин, в к-рых сочетаются элементы фибриллярной и глобулярной структур, [c.68]

    При рассмотрении результатов анализа (см. табл. 15) видно, что белки отличаются от других природных макромолекулярных соединений, нанример от целлюлозы или крахмала, большим числом различных единиц, входяш их в состав макромолекул (20 аминокислот вместо только одного моносахарида —глюкозы). Кроме того, белки содержат различные аминокислоты в определенных соотношениях. Некоторые белки содержат большое количество определенных аминокислот так, например, коллаген богат гликоколем, пролином и оксипролином, кератин — цистеином и оксикислотами, глиадин пшеницы — глутаминовой кислотой, а салъмин — белок из спермы рыб — состоит почти исключительно из аргинина и не содержит кислотных групп. [c.424]

    Кератин построен из большого числа плоских листов так, как это изображено на рис. 29, расположенных параллельно на расстоянии около 10 А. Ввиду того что всё аминокислоты, составляюш,ие нолинептидную цепь, имеют L-конфигурацию, нетрудно увидеть, что атомы Н и остатки R групп HR выходят из слоев [c.436]

    Особый интерес представляет различие в содержании цистина и метионина в женском и коровьем молоке. Лактальбумин коровьего молока содержит несколько больше метионина, чем лактальбумин женского молока. Однако явно выраженный недостаток цистина в казеине коровьего молока делает белки коровьего молока менее полноценными в отношении серусодержащих аминокислот, чем белки женского молока. Эти аналитические наблюдения были подтверждены опытами на белых крысах. Если к коровьему молоку добавить цистин или метионин в таком соотношении, чтобы количество серусодержащих аминокислот было эквивалентно их содержанию в белках женского молока, то питательная ценность белков коровьего. молока за.метно повышается. Это вытекает из определений баланса азота, из опытов по росту и по питанию (см. таблицу Кератины. Серусодержащие аминокислоты в белках шерсти животных , стр. 236). [c.244]


Смотреть страницы где упоминается термин Кератины аминокислот: [c.372]    [c.238]    [c.521]    [c.36]    [c.224]    [c.260]    [c.50]    [c.238]    [c.436]    [c.438]    [c.450]   
Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.369 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Ароматические аминокислоты в белках кератинах

Дикарбоновые аминокислоты в кератинах

Кератин

Кератин экскреция после введения рацемических аминокислот

Кератины основных аминокислот

Основные аминокислоты в кератинах



© 2025 chem21.info Реклама на сайте