Глутамин окисление

Азот, входящий в состав очень многих соединений, подвергается сложным метаболическим превращениям. Неорганические формы азота в окружающей среде очень разнообразны — от нитрат-иона, в котором уровень окисленности азота равен Ч-5, до аммиака, в котором уровень окисленности составляет —3. Живые клетки могут как восстанавливать, так и окислять эти неорганические формы. Органические формы азота чаще всего образуются путем включения аммоний-иона в состав аминогрупп и амидных групп. Включившись в состав органического соединения, азот далее может переходить во многие другие соединения углерода. Особенно активно участвуют в подобных реакциях переноса такие соединения, как глутаминовая и аспарагиновая кислоты, глутамин, аспарагин и карбамоилфосфат. Они образуют общий фонд азота, из которого азот может расходоваться на различные метаболические нужды и куда он может быть возвращен. [c.81]

Хотя никель может находиться в разных состояниях окисления, самым распространенным является Ni(II). Этот ион содержит восемь 3(1-электронов, и поэтому координационное число равно четырем, прпчем лиганды располагаются в одной плоскости в вершинах квадрата. Однако ион Ni + амбивалентен он способен образовывать комплекс с шестью лигандами, обладающий октаэдрической структурой. Предполагается, что амбивалентность иона Ni + имеет биохимическое значение. Какую роль играет ион Ni + в функционировании уреазы, точно не установлено, однако не исключено, что он принимает участие в каталитическом процессе подобно иону Zn + в карбоксипептидазе (рис. 7-3). Возможно также, что ион Ni + образует координационное соединение с NHs — продуктом расщепления субстрата. Высказывалось предположение, что ионы никеля или некоторых других переходных металлов содержат и ряд других ферментов, катализирующих гидролиз глутамина с образованием аммиака (гл. 14, разд. В, 2) . [c.42]

Фенилуксусная кислота, получающаяся при биохимическом окислении ароматических кислот с четным числом атомов углерода в боковой цепи, выделяется большинством животных с мочой тоже в виде соединения с гликоколем амидного типа. Только в организме человека и шимпанзе фенилуксусная кислота сочетается с глутамином [c.394]

Гидролиз белков кислотой обычно сопровождается разрушением (в результате окисления) большей части триптофана, окислением цистеина в цистин и некоторым распадом серина и треонина. Щелочной гидролиз имеет то преимущество перед кислотным, что триптофан в этих условиях более стабилен. Однако при щелочном гидролизе имеет место интенсивный распад серина, треонина, цистина, цистеина и аргинина. Кроме того, при щелочном гидролизе наблюдается рацемизация природных аминокислот. Гидролиз белка как кислотой, так и щелочью сопровождается дезамидированием глутамина и аспарагина. Эти амиды аминокислот и триптофан можно выделить из гидролизатов, полученных при помощи протеолитических ферментов. Однако ферментативный метод также страдает определенными недостатками в частности, гидролиз может быть неполным и сам фермент может распадаться с освобождением аминокислот. Выделение аминокислот из белков и получение их с количественным выходом представляет очень сложную задачу, которой занимались многие исследователи. Эта обширная область всесторонне рассмотрена в монографии Блока и Боллинг [98]. [c.24]

Все ферменты имеют окончание аза , прибавленное к названию субстрата (например, аргиназа ускоряет гидролиз аргинина) или прибавленное к фразе, описывающей действие фермента (например, алкогольдегидрогеназа — фермент, катализирующий окисление алкоголя, — донора водорода, глутамин-синтетаза ускоряет образование глутамина). [c.44]

Обезвреживание веществ заключается в их химической модификации, которая обычно включает две фазы. В первой фазе вещество подвергается окислению, или восстановлению, или гидролизу, в результате чего образуются группы -ОН, -СООН, -8Н, -КН и некоторые другие. Во второй фазе к этим группам присоединяется какое-либо вещество — глюкуроновая кислота, серная кислота, глицин, глутамин, ацетильный остаток (реакции конъюгации). В некоторых случаях обезвреживание включает только одну фазу — первую или вторую. Многие вещества частично или полностью выводятся вообще без всяких изменений. [c.458]

В ЭТОЙ форме они связываются с анионной группой сульфированной смолы. Элюция аминокислоты достигается либо повышением pH и, таким образом, смещением равновесия (2) влево, либо увеличением ионной силы, что приводит к конкурентному связыванию со смолой аминокислот и катионов элюата. Аспарагиновая, глутаминовая и цистеиновая кислоты [последняя образуется в результате окисления цист(е)иновых остатков (см. разд. 23.3.3)] элюируются легче всего, ибо это двухосновные кислоты. Лизин и аргинин, напротив, элюируются с трудом в силу того, что каждый из них несет в боковой группе протонированную группу. М.ежду этими крайними случаями располагаются остальные аминокислоты по мере того как увеличивается гидрофобное взаимодействие их боковых групп с ароматической структурой ионообменной смолы. Не удивительно, что ароматические аминокислоты обладают наибольшим гидрофобным связыванием и выходят лишь перед лизином и аргинином. С другой стороны, присутствие нейтральной полярной группы, такой как гидроксильная или амидная, уменьшает силу гидрофобного взаимодействия, так что серин, треонин, аспа--рагин и глутамин элюируются раньше лейцина, изолейцина и валина. [c.261]

ГМФ (гуанилмонофосфат) синтезируется путем окисления ИМФ и последующего введения аминогруппы в С-2 положение. Аминогруппа боковой цепи глутамина переносится на ксантилат (ксантинмо-нофосфат). В этой реакции тратятся две высокоэнергетические связи, так как АТФ расщепляется на АМФ и ФФ, который затем гидролизуется. [c.431]

Как указывалось ранее, наряду с методами бумажной и ионообменной хроматографии для определения аминокислот из гидролизатов [65, 89, 118, 154, 162] существует ряд других методов, используемых в меньшей степени или находящихся еще в стадии разработки. Применялась также газовая хроматография для разделения этерифицированных аминокислот [9, 87] или продуктов окисления аминокислот [195]. Хотя этот метод очень чувствителен, применение его ограничено, так как некоторые аминокислоты не образуют достаточно летучие производные. Был сделан ряд усовершенствований для улучшения существующих методов. Колориметрический метод определения гистидина улучшен за счет дегазации раствора перед добавлением окрашивающего реагента — диазосульфаниловой кислоты [159]. Аспарагин и глутамин могут быть определены путем этерификации с последующим восстановлением боргидридом лития. После гидролиза эти амиды идентифицируются в виде соответствую1цих кислот, в то время [c.401]

Глутатион — сложный природный трипептид — глутаминил-ци-стеинил-глицин, который существует в двух формах. В окисленной форме он содержит дисульфидную группу, а в восстановленноп сульфгидрильпую [c.687]

Хотя относительно протеаз, гидролизующих запасные белки семян, известно немногое, а об их регуляции по существу ничего не известно, было показано, что проростки способны переработать относительно большие количества аммиака, который образуется в результате окисления аминокислот. Классические опыты Шульце и Прянишникова, в которых было показано, что из добавленного аммиака синтезируются глутамин и аспарагин, детально описаны Чибнеллом [21] и Боннером [11]. Глутаминсинтетаза и аспарагинсинтетаза описаны в гл. 16. [c.480]

Аммиачная форма азота характерна, по классификации Данилевского, для тех белков, из которых при обработке щелочами выделяется аммиак. Данилевский считал, что источником этого аммиака является глутамин и аспарагин. Таким образод , здесь речь идет об азоте амидов и кислот. Наконец, третья — алкалоидная форма азота обусловливает осаждение белков под влиянием обычных реактивов на алкалоиды, т. о. по современным представлениям этот азот соответствует аминному азоту остатков диаминокислот (цистин, лизин и др.). На основании прямых опытов (окисление пептона в кислой среде двуокисью свинца с образованием кислоты, сходной с арабиновой) и физиолого-химических фактов (появление большого количества сахара в моче диабетиков от продолжительного употребления мясной пищи, и т. д.) А. Я. Даниловский приходит к верному выводу о наличии в ряде белков углеводной группировки. Современные глюкопротоиды — наиболее яркий пример этого рода белков. [c.264]

Совокупность всех химических реакций, протекающих в клетке, составляет то, что мы называем метаболизмом. Метаболизм подразделяется на анаболизм и катаболизм — два разных типа реакций, которые нередко протекают и в разных частях клетки. Катаболические реакции, или реакции распада, обьгано сопровождаются высвобождение энергии. По большей части это окисление и гидролиз. Анаболические реакции, или реакции синтеза, наоборот, требуют затрат энергии. Часто это реакции конденсации. Все эти реакции протекают с участием ферментов. Примером фермента, участвующего в анаболизме, может служить глутаминсинтетаза, катализирующая синтез аминокислоты глутамина из глутаминовой кислоты и аммиака [c.152]

Ксантозин-5 -фосфат XII образуется в результате окисления инозин-5 -фосфата X с помощью НАД в присутствии инозинмонофосфатдегидроге-назы. Аминирование ксантозин-5 -фосфата XII при участии фермента ГМФ-синтетазы приводит к гуанозин-5 -фосфату XIII. Донором аминогруппы в животных тканях служит амидная группа глутамина, а у микроорганизмов — как глутамин, так и аммиак. [c.439]

Так же, в две стадии, из IMP образуется гуано-зинмонофосфат (GMP). В первой реакции на этом пути (реакция 14) при участии NAD и HjO происходит окисление IMP с образованием ксантинмонофо-сфата (ХМР). Затем ХМР аминируется амидогруппой глутамина (реакция 15). Для этого процесса необходим АТР, что в какой-то мере напоминает потребность в GTP при превращении IMP в АМР. [c.19]

Организм пациента оказывается не способным превращать фенилаланин в тирозин, в результате образуются альтернативные катаболиты фенилаланина (рис. 31.16). в их число входят фенилпировино-градная кислота (продукт дезаминирования фенилаланина), фенилмолочная кислота (продукт восстановления фенилпировиноградной кислоты) и фени-луксусная кислота, образующаяся путем декарбоксилирования и окисления фенилпировиноградной кислоты. Большая часть фенилацетата в печени конъюгирует с глутамином и экскретируется с мочой в виде конъюгата фенилацетилглутамина. В табл. 31.4 приведены концентрации метаболитов фенилаланина в крови и моче у пациентов с фенилкетонурией. Присутствие в моче кетокислоты фенилпирувата определило и само название болезни—фенилкетонурия. [c.330]

Дублеты и мультиплеты пятен могут также явиться следствием неконтролируемых модификаций белков, ведущих к изменению их р1 (окисления остатков цистеина, дезамидирования остатков аспарагина и глутамина и др.). Замечено, в частности, что дублеты появляются при хранении замороженной бактериальной массы при —20 в течение месяца, а в случае лиофилизи-рованных экстрактов Е. соИ — за то же время при —70°, [c.48]

Превращения этих аминокислот, а также кетоновых тел в мозгу взрослых животных сосредоточены главным образом в малом , т. е. глутамин-синтезирующем, компартменте, где особенно ярко проявляется анаболическая функция ЦТК. Морфологически этот компартмент приурочен к нейроглиальным клеткам. Напротив, катаболическая, энергетическая функция ЦТК наиболее четко проявляется в большом компартменте мозга, где интенсивно протекают реакции аэробного окисления глюкозы. Нейрохимики и нейроморфологи на основании многочисленных экспериментов с С-предшественниками считают, что этот метаболический компартмент объединяет нейрональные структуры. Судя по расчетам Ван ден Берга и Гарфинкеля, скорости метаболических потоков для мозга мышей составляют 1,25 и 0,30 мкмолей субстрата (ацетил-КоА) за минуту в расчете на 1 г сырого веса ткани соответственно для большого и малого компартментов. Обмен метаболитов между компартментами осуществляется относительно медленно скорость потока в данном случае составляет в среднем 0,14 мкмоля субстрата за минуту в расчете на 1 г ткани. [c.54]

Первая реакция катализируется глутаминазой, вторая — аланинаминотрансфе-разой. Под чертой представлен суммарный результат реакций, который легко доказывается экспериментально путем измерения артериовенозной разницы концентраций веществ в артериальной крови, питающей кишечник, больше глутамина и меньше аммиака и аланина, чем в крови воротной вены. Таким образом, в энтероцитах амидная группа глутамина превращается в аммиак, а аминогруппа глутамина — в аминогруппу аланина. В этом процессе используется пируват, расход которого пополняется за счет образования пирувата из а-кетоглутарата. Кроме того, окисление а-кетоглутарата служит основным источником энергии для синтеза АТФ в энтероцитах. [c.347]

В ЭТОЙ главе рассматривается биосинтез аминокислот и некоторых молекул, которые из них образуются. Прежде всего мы рассмотрим реакции, приводящие к включению азота в состав аминокислот. Этот путь начинается с восстановления N2 до в клетках азотфиксирующих микроорганизмов. Затем NH4 включается в аминокислоты через глутамат и глутамин, два ключевых соединения азотистого метаболизма. Десять из основного набора двадцати аминокислот синтезируются из промежуточных продуктов цикла трикарбоновых кислот и других метаболических последовательностей с помощью несложных реакций. Мы рассмотрим эти биосинтетические пути и опишем биосинтез ароматических аминокислот и гистидина в качестве примеров аминокислот, синтезирующихся более сложным образом. На самом деле человек должен получать эти десять аминокислот с пищей, потому их и называют незаменимыми аминокислотами. В этих реакциях участвуют два весьма любопытных посредника тетрагидрофолят, многоцелевой переносчик одноуглеродных единиц трех степеней окисления, и 5-аденозилметионин, главный донор метильных групп. Еще одна важная сфера наших интересов-регуляция метаболизма аминокислот. На примере глу-тамин-синтетазы мы проиллюстрируем некоторые общие принципы регуляции. Конец настоящей главы посвящен синтезу и распаду гема. [c.230]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология