Цистеин формула

Напишите структурную формулу трипептида, при полном гидролизе которого образуются глицин, аланин и цистеин, а при частичном гидролизе—аланилглицин и глицилцистеин. [c.214]

Напишите структурные формулы глицина, лейцина, аланина, цистеина, [c.383]

Установлен ряд аминокислот по их комплексообразующей способности цистеин > гистидин > аспарагин > метионин > глицин, аланин, валин, фенилаланин. Определен состав твердых соединений, выделенных из золотосодержащих растворов гистидина и фенилаланина золото в них находится в состоянии окисления (I), состав соединений отвечает формулам с соотношением золота к аминокислоте 1 1. Методом ИК-спектроскопии установлены связь металла с карбоксильной и аминогруппами в соединении золота с фенилаланином и связь металла с аминогруппой и азотом имидазольного кольца в соединении с гистидином. [c.154]

Выход цистеина определяют ио формуле [c.13]

Данные табл. 4 показывают также, что константы ассоциации тех лигандов, которые содержат более одного участка, доступного для связывания с ионом металла, во много раз превышают константы лигандов с одним реакционноспособным участком. Более того, константы ассоциации лиганда с двумя активными участками больше суммы констант ассоциации двух отдельных лигандов, содержащих эти активные участки. Так, например, глицин связывает ионы металлов сильнее, чем смесь уксусной кислоты и аммиака. В тех случаях, когда ион металла связывается с двумя или более атомами одного лиганда, говорят об образовании хелатного комплекса. Все аминокислоты, например, способны образовывать с ионами металлов хелат-пые комплексы. Особый интерес представляют с этой точки зрёния гистидин и цистеин, поскольку эти аминокислоты могут давать целый ряд хелатных структур. Ниже приведены формулы хелатных комплексов, образуемых цистеином. [c.24]

Напишите формулу полипептида, состоящего из аланина, аргинина, триптофана и цистеина, и назовите его. [c.24]

При синтезе пептидов, содержащих цистеин, ЗН-группу можно защитить, обработав хлоргидрат цистеина трифенилметилхлоридом. а) Напишите структурную формулу цистеина с защищенной тиогруппой и механизм реакции. [c.416]

Все ферменты являются белками. Белки представляют собой линейные полимеры, точнее, сополимеры, построенные из связанных между собой остатков аминокислот. В состав большинства белков входят 20 важнейших аминокислот — глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, серин, треонин, лизин, аргинин, гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан, цистеин, цистин, метионин, пролин и оксипролин их химические формулы и обозначения приведены в таблице на стр. 5. Молекула каждой аминокислоты (1) достаточно проста и обязательно содержит две реакционноспособные группировки — одну, обладающую основными свойствами (аминогруппа HgN—) и другую, имеющую кислотные, свойства (карбоксильная группа — СООН), f. f. [c.39]

Опорой ДЛЯ определения конфигураций соединений с аминогруппой у асимметрического центра может служить доказанная рентгенографическим методом абсолютная конфигурация природного (правовращающего) аланина (см. стр. 186). Например, в 1907 г. Э. Фишер действием пятихлористого фосфора заменил гидроксильную группу (—)-серина на атом хлора и этот промежуточный продукт далее восстановил в (И-)-аланин, а действием Ва(ЗН)2 превратил в (—)-цистеин. Это позволяет для названных аминокислот написать следующие проекционные формулы [c.192]

Напишите формулу полипептида, в состав которого входят аспарагиновая и глютаминовая кислоты, цистеин и тирозин. Напишите его название. Подчеркните пунктиром свободные аминные, карбоксильные, фенольные и сульфгидрильные группы и укажите, какой преобладающий заряд несет молекула этого полипептида в водном растворе. [c.44]

Одними из первых природных полипептидов, строение которых было полностью установлено и подтверждено синтезом, были белковые гормоны окситоцин и вазопрессин. Оба вещества построены сходно, различие отмечается лишь в двух звеньях полипептидной цепи (эти места отмечены в приводимых формулах стрелками), в то время как физиологическое действие обоих гормонов резко отлично цистеин --цистеин -, [c.404]

Сравнение частот включения этих двух аминокислот относительно фенилаланина с ожидаемыми частотами встречаемости триплетов У А, УАг и Аз относительно фенилаланинового кодона Уд в случайной последовательности УА показывает, что кодоны тирозина и изолейцина, вероятнее всего, отвечают эмпирической формуле УаА. В-третьих, аналогичный анализ результатов по включению аминокислот под влиянием поли-] Ц и поли-УГ позволил Ниренбергу заключить, что кодонами серина и пролина соответственно являются УаЦ и УЦ, (хотя в опытах с поли-Ц было показано, что пролин кодируется также Цд)" кодонами валина и цистеина — У2Г и что триптофан и глицин кодируются кодонами УГз. Особый интерес представляют данные] по включению лейцина, так как включение лейцина стимулируется как поли-УЦ, так и поли-УГ. Это означает, что лейцин кодируется по крайней мере двумя различными кодонами — УаЦ и У Г. [c.437]

Образующийся цистеин, как уже указывалось (стр. 379—381), участвует в образовании ряда веществ в организме. Наряду с этим, он также используется для обезвреживания в организме определенных ароматических соединений, давая замещенные меркаптаны с общей формулой [c.385]

В химии белков и полипептидов для сокращения принято писать формулы, обозначая остатки аминокислот буквами (таблица с такими обозначениями приведена на стр. 485). Например, Glu — обозначение глутаминовой кислоты, Суз—SH—цистеина, Gly — глицина и т. д. Сокращенная формула глутатиона будет в таком изображении [c.507]

Аланил Цистеинил Валин Рис. 4.1. Структурная формула трипептида. Пептидные связи для наглядности затенены. [c.33]

Аскорбиновая кислота содержит два асимметричных атома углерода в 4-м и 5-м положениях, что позволяет образовать четыре оптических изомера. Природные изомеры, обладающие витаминной активностью, относятся к Ь-ряду. Аскорбиновая кислота хорошо растворима в воде, хуже—в этаноле и почти нерастворима в других органических растворителях. Из представленных структурных формул видно, что наиболее важным химическим свойством аскорбиновой кислоты является ее способность обратимо окисляться в дегидроаскорбиновую кислоту, образуя окислительно-восстановительную систему, связанную с отщеплением и присоединением электронов и протонов. Окисление может быть вызвано различными факторами, в частности кислородом воздуха, метиленовым синим, перекисью водорода и др. Этот процесс, как правило, не сопровождается снижением витаминной активности. Дегидроаскорбиновая кислота легко восстанавливается цистеином, глутатионом, сероводородом. В слабощелочной (и даже в нейтральной) среде происходит гидролиз лактонового кольца, и эта кислота превращается в дикетогулоновую кислоту, лишенную биологической активности. Поэтому при кулинарной обработке пищи в присутствии окислителей часть витамина С разрушается. Аскорбиновая кислота оказалась необходимым пищевым фактором для человека, обезьян, морских свинок и некоторых птиц и рыб. Все другие животные не нуждаются в пищевом витамине С, поскольку он легко синтезируется в печени из глюкозы. Как оказалось, ткани витамин-С-чувствительных животных и человека лишены одного-единственного фер- [c.238]

Приведите структурные формулы кислот а) аминоуксусной (глицина) б) а-аминопропионовой (аланина) в) 2-амино-3-метилбутановой (валина) г) 2-амино-4-метилпентановой (лейцина) д) 2-амино-З-фенилпропановой (фенилаланина) е) 2-амино-3-гйдроксипроиановой (серина) ж) 2-амино-З-меркаитоироиановвй (цистеина). [c.213]

Установлено, что важными составляющими белков являются двадцать три аминокислоты. Названия этих кислот приведены в табл. 14.1 там же указаны формулы характеристических групп К. Некоторые аминокислоты имеют дополнительную карбоксильную группу или дополнительную аминогруппу. Так, имеется двухосновная диаминокислота — цистин, очень близкая к простой аминокислоте цистеину. Четыре из указанных в таблице аминокислот содержат гетероциклические кольца (кольца, состоящие из атомов углерода и одного или нескольких атомов других элементов, в данном случае атомов азота). Две из приведенных аминокислот — аспарагин и глутамин — родственны двум другим — аспарагиновой и глутаминовой кислотам, от которых аспарагин и глутамин отличаются только тем, что имеют вместо дополнительной карбоксильной группы амидную группу [c.385]

Подтверждение формулы кофермента А (LI) получено на основании его биохимического синтеза. Пантотеновая кислота (I) конденсируется с цистеином в пантотенилцистеин (LXII) [c.75]

При необходимости описать строение более длинных молекул можно также воспользоваться однобуквенньпл кодом, в котором каждой аминокислоте присвоена одна заглавная буква латинского алфавита аланин - А, аспарагин - N, аспарагиновая кислота О, аргинин - Я, валин - V, гистидин - Н, глицин - О, глутамин О, глутаминовая кислота - Е, изолейцин - I, лейцин - Ь, лизин - К, метионин - М, пролин - Р, серии - 8, тирозин - V, треонин Т, триптофан - фенилаланин - Р, цистеин " С. С использованием этого кода вместо громоздкой структурной формулы, написанной в начале страницы, можно записать УЯМ. [c.54]

Реакции алкилирования этилениминов наиболее быстро проходят с соединениями, содержащими сульфгидрильную группу. Так, в случае цистеина образуются тиоэфиры общей формулы XXVIII [c.59]

Относительная. конфигурация а-аминокислот определяется как и у гидроксикислот, по конфигурационному стандарту -глицериновому альдегиду — с использованием гидроксикислот ного ключа. Расположение в (правильно построенной ) проеь ционной формуле Фишера аминогруппы слева (как ОН-группы L-глицериновом альдегиде) соответствует L-конфигурации, спрг ва — D-конфигурации хирального атома углерода (см. 3.2.4) По R, S-системе обозначений а-углеродный атом у всех а-амин( кислот L-ряда имеет S-, а у D-ряда — R-конфигурацию (исклн чение составляет цистеин). [c.322]

Эти остатки R могут быть неполярными (например, лейцин в приведенной выше формуле), полярными (тирозин), кислыми (глутаминовая кислота) или основными (аргинин, лизин). Неполярные группы R (происходяш ие из моноаминомонокарбоновых кислот) притягиваются другими аналогичными груннами только вандерваальсовыми силами. Гидроксилсодержащие остатки R (происходящие из оксиаминокислот) могут связываться с аналогичными группами других цепей при помощи водородных связей, а кислые и основные группы R — электростатическими связями. Несколько иначе ведет себя группа SH (остатков R, происходящих из цистеина), ввиду того что эта группа является единственной, которая может образовать ковалентные, а именно дисульфид-ные связи S—S с аналогичными группами других цепей. [c.425]

Серин IV, как показывает эквивалентная предыдущей формула 1Уа, является 5-серином (большинство природных аминокислот принадлежат к 5-ряду), но -цистеин V является исключением, так как порядковый номер серы больше порядкового номера кислорода, и поэтому группа СНгЗН старше, чем группа СООН [c.96]

Дезагрегацию молекулы кератина при воздействии восстанавливающих агентов, например сульфита, приписывают тому, что эти агенты разрывают мостики, образованные дисульфидными группами цистина (формула II). Однако при окислении входящих в состав яичного альбумина сульфгидрильных групп цистеина с образованием дисульфидных групп цистина молекулярный вес яичного альбумина не меняется [79]. Заметно не меняется и вязкость растворов яичного или сывороточного альбумина после обработки их перйодатом, обусловливающим полное окисление дисульфидных мостиков цистина [80, 81]. Эти данные свиде-татьствуют о том, что структура указанных белков скорее соответствует формуле (III), чем формуле (II). Такое заключение [c.133]

Как видно из приведенной выше общей формулы полипептидной цепи белковой молекулы, на одном ее конце в остатке аминокислоты сохраняется незамещенная аминогруппа —ЫНг эту аминокислоту называют Н-концевой аминокислотой. На другом конце цепи в остатке аминокислоты сохраняется карбоксил —СООН это С-концевая аминокислота. Из той же общей формулы полипептидной цепи видно, что такая цепь содержит множество боковых ответвлений —К, т. е. тех частей аминокислотных остатков, которые непосредственно в цепь не входят. Чтобы пояснить это, представим себе некоторый отрезок полипептидной цепи белковой молекулы, составленный из остатков различных а-аминокислот, например аланина, глутаминовой кислоты, серина, лизина, цистеина и т. п. (формулы этих а-аминокислот приведены в табл. 14) [c.331]

Однако если раствор аминокислоты обработать фосфатом меди, то отношение между а-аминным азотом и медью в растворе никогда не будет равным 0,44 [203], как это имело бы место, если бы составу комплекса действительно соответствовала формула А2Си (для гистидина это отношение равно 0,25 для аспараги-новой кислоты — 0,39, для лизина — 0,52 и т. д.). Указанные расхождения возникают благодаря существованию двух упомянутых выше равновесий, а также вследствие того, что в некоторых аминокислотах (гистидине, цистеине, орнитине и т. д.) вторая группа также способна связывать металл. В результате этого образуются интрамолекулярные комплексы, примером которых может служить гистидиновый комплекс [c.129]

Как видно из формулы, серин представляет собой оксиамино-пропионовую кислоту. Существуют также аминокислоты, содержащие кроме аминогруппы группу—5Н, то есть тиоаминокислоты. Примером такой кислоты может служить цистеин. [c.320]

Если конечной стадией является сочетание тиоловой группы остатка цистеина с остатком а-аминоакрило-вой кислоты, то непонятно, почему последний должен образоваться из цистина, а не из серина. Интересна в этой связи работа Николе и Шинна [95], сочетавших бензилмеркаптан с остатками серина в обработанном щелочью фиброине шелка (с образованием остатка 5-бензилцистеина). Точно так же можно ожидать, что остатки треонина дадут образование -метиллантио-нина. Кюстер и Ирион [96] выделили из шерсти, которая обрабатывалась сернистым натро-м, вещество, которому 0 щ приписывают следующую формулу [c.53]

Как видно из структурных формул, приведенных на фиг. 15, двадцать стандартных аминокислот (которые часто обозначаются, как это показано на фиг. 15, тремя первыми буквами их полных названий) можно разбить на несколько подгрупп в соответствии с природой их заместителей (боковых цепей) в основной цепи. Глицин, аланин, валив, лейиин, изо-лейиин, серии и треонин содержат простые алифатические заместители, а фенилаланин и тирозин — простые ароматические заместители. Цистеин и метионин содержат серу. Лизин, аргинин и гистидин имеют в своих алифатических боковых цепях вторую аминогруппу. У аспарагиновой и глутиминовой кислот в алифатических боковых цепях имеется вторая карбоксильная группа. Аспарагин и глутамин представляют собой простые амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот. Наконец, триптофан, пролин и гистидин обладают гетероциклическими боковыми пенями. [c.40]

Когда такой полинуклеотид был использован в качестве матрицы в бесклеточной системе синтеза белка, наблюдалось образование чередующегося полипептида-валин-цистеин-валин-цистеин-, очевидно определяемого последовательностью кодонов-УГУ-ГУГ-УГУ-ГУГ-. Этот результат позволил заключить, что лейциновый кодон с формулой УгГ в действительности не УГУ и что кодоны триптофана и глицина с формулами УГа— не ГУГ. Стало также ясно, что либо валиновый кодон с формулой УаГ — это УГУ и тогда ГУГ является вторым кодоном для цистеина, либо цисте-иновый кодон с формулой УаГ — это УГУ и тогда ГУГ является вторым кодоном для валина. Помимо этого, образование чередующегося полипептида на чередующейся полинуклеотидной матрице окончательно доказало, что кодон содержит нечетное число нуклеотидов, т. е. состоит из трех, а не из шести нуклеотидов слабые сомнения в этом еще оставались после работ Крика и Бреннера, доказывающих триплетность кода. [c.439]

Как видно из приведенной выше формулы, окситоцин содержит цикл, замыкающийся в результате возникновения дисульфидной связи между 1-м и 6-м остатками цистеина в его молекуле. [c.449]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология